Les cofacteurs et la catalyse enzymatique PDF

Chapitre VIII : Les cofacteurs et la catalyse enzymatique I. Introduction et rappels Les organismes vivants (eucaryotes, procaryotes) sont le siège d’un grand nombre de réactions biochimiques. Ces réactions s’effectuent dans des conditions où, normalement, elles ne pourraient pas se faire. Si elle...

Chapitre VIII : Les cofacteurs et la catalyse enzymatique I. Introduction et rappels Les organismes vivants (eucaryotes, procaryotes) sont le siège d’un grand nombre de réactions biochimiques. Ces réactions s’effectuent dans des conditions où, normalement, elles ne pourraient pas se faire. Si elles ont lieu, c’est parce qu’elles sont catalysées par des macromolécules biologiques : les enzymes. De plus, les enzymes sont caractérisées par une très haute spécificité de reconnaissance des molécules sur lesquelles elles agissent. Une enzyme est une macromolécule, de nature protéique la plupart du temps, qui augmentent la vitesse d’une réaction chimique sans en modifier l’équilibre et qui ne sont pas consommées au cours de la réaction. Elle se fixeà un substrat afin de former un complexe enzyme-substrat qui sera à l’originede la formation de produits. Les enzymes agissent à faible concentration et elles se retrouvent intactes en fin de réaction : ce sont des catalyseurs biologiques ou biocatalyseurs. Elles ont toutes les propriétés des protéines et ont une activité catalytique. Les enzymes agissent à faible concentration. Une enzyme ne modifie pas la constante d’équilibre de la réaction : elles ne sont pas modifiées quand on considère l’état initial et l’état final de la réaction. Elles ne modifient pas non plus la variation d’énergie libre au cours d’une réaction. Enfin, une enzyme ne rend pas possible une réaction thermodynamiquement impossible. Les catalyseurs oules enzymes présentent une haute spécificité pour la réaction catalysée. 1 Durant une réaction thermodynamiquement favorable, il faut toujours fournir une certaine énergie pour que la réaction puisse avoir lieu : l’énergie d’activation. Réaction : A + B  C + D Ce schéma permet de constater que la variation d’énergie libre (ΔG) n’est pas modifiée mais l’enzyme abaisse fortement l’énergie d’activation. Elle va donc intervenir sur la rapidité de la réaction. L’enzyme va permettre d’augmenter d’un facteur important la probabilité de rencontre des molécules. L’enzyme est un lieu de rencontre et permet aux molécules de se rencontrer. Exemple : Décomposition peroxyde d’hydrogène en eau et en oxygène On peut observer que l’énergie apportée à la réaction est différente selon la présence ou non de catalyseur. II. Cofacteurs enzymatiques De nombreuses enzymes nécessitent des cofacteurs pour leur activité. Un cofacteur est une petite molécule non protéique qui est liée (étroitement ou de manière lâche) à une enzyme et qui est nécessaire à la catalyse. L’activité catalytique de nombreuses enzymes dépend de la présence de ces cofacteurs Sur cet exemple, une enzyme inactive va se lier à un cofacteur pour devenir active et lier ses substrats. A. Distinction entre apoenzymes et cofacteurs A part les hydrolases, toutes les enzymes ont parfois besoin de fixer une autre molécule non protéique pour catalyser une réaction chimique. Cette molécule est appelée un cofacteur. Dans ce cas, la partie protéique de l’enzyme s’appelle l’apoenzyme. La partie non protéique s’appelle le cofacteur. L’association de la partie protéique (apoenzyme) et de la partie non-protéique (cofacteur) constitue l’holoenzyme (= l’enzyme fonctionnelle). 2 B. Propriétés générales des cofacteurs Ce sont des composés chimiques qui interviennent obligatoirement dans une réaction enzymatique : - Pour transporter ou compléter un substrat (pour qu’il soit transformé par l’enzyme) - Pour accepter un produit issu de la réaction enzymatique - Comme participant à la structure propre de l’enzyme Les cofacteurs peuvent être des ions métalliques comme l’atome de zinc de l’anhydrase carbonique ou de petites molécules minérales habituellement présentes dans les milieux biologiques. Certains cofacteurs sont des molécules plus complexes synthétisées par les cellules : coenzymes. C. Différents cofacteurs III. Ions métalliques : A. Ions essentiels : La famille des ions essentiels se divise en 3 sous-groupes : - Ions activateurs : liaison lâche et réversible à l’enzyme et participation fréquente à la liaison au substrat. - Ions métalliques des métalloenzymes : principalement des cations étroitement liés à l’enzyme et participation directe à la catalyse (Fe²⁺, Zn²⁺, Cu²⁺, Co²⁺, …) - Ions métalliques activant des enzymes : des nécessitent ou sont stimulées par l’ajout d’ions enzymes métalliques  Exemple : Mg²⁺ est requis par de nombreuses enzymes nécessitant de l’ATP NB : Le tableau est donné à titre illustratif et n’est donc pas à connaître. 3 B. Fonction du fer - Transport et stockage d’oxygène : hémoglobine, myoglobine - Transport d’électrons et métabolisme énergétique : cytochromes (A, B ou C1, etc), protéine des centres fer-souffre (Fe-S) - Oxydation et réduction de substrats (enzymes dépendantes du fer)  Ribonucléotide réductase  Oxydase des acides aminés  Désaturases des acides gras  Oxide nitrique synthétase  Péroxydase Toutes ces enzymes utilisent l’O2 comme substrat. Exemple : enzyme dépendant du fer  péroxydase La péroxydase transforme le peroxyde d’hydrogène en eau et en dioxygène. Cette enzyme nécessite la présence d’ion calcium pour avoir la structure adéquate. Elle présente au niveau de son groupement héminique des atomes de fer, qui permettent de catalyser cette réaction. C. Cofacteur participant à la structure du substrat Le Mg²⁺ est utilisé dans la glycolyse : première étape de conversion du glucose en glucose-6-phosphate par l’hexokinase. Pour pouvoir être phosphorylée, ce glucose a besoin d’un groupement phosphate qui provient de la molécule d’ATP. Cette dernière va être structurée par un ion divalent : le Mg²⁺. Ainsi, on pourra avoir une attaque de l’oxygène du carbone C6 sur le groupement phosphate γ duMagnésium-ATP. Dans un deuxième temps on a libération du magnésium-ADP et phosphorylation du C6 avec le phosphate γ provenant de l’ATP. 4 D. Propriétés générales des éléments métalliques Les éléments métalliques peuvent être : - Fortement liés à la partie protéique : métalloenzyme - Faiblement liés à la partie protéique : complexe enzyme-métal  Nécessité de reformer cette liaison à chaque réaction Souvent, l’apoenzyme a besoin pour son activité à la fois d’un groupement prosthétique et d’un ion métallique (exemple : catalase). D’autres enzymes comme l’alcool déshydrogénase ont besoin d’un coenzyme (NAD⁺ : accepteur de proton) et d’un ion métallique, le zinc (permet sa structuration). IV. Coenzymes Les coenzymes sont des molécules biologiques, c’est-à-dire que leur synthèse naturelle ne peut être faite que par descellules. Lorsque cette synthèse n’est pas inscrite dans le patrimoine génétique d’une espèce, alors tout ou une partie de la molécule du coenzyme doit être apportée à cette espèce par son alimentation : cet aliment indispensable s’appelle une vitamine. Les coenzymes sont des cofacteurs donc des molécules indispensables à la catalyse enzymatique. Il existe différents coenzymes : - - Cosubstrats :  Petites molécules organiques liées de manière lâche aux apoenzymes, séparées facilement par dialyse.  Souvent appelés cosubstrats ou substrats secondaires. Groupements prosthétiques :  Cofacteurs organiques liés étroitement à l’enzyme (groupements flaviniques, héminiques, biotine). A. Cosubstrats Lorsque les coenzymes sont liés à l’enzyme par des liaisons de type électrostatique ou plus faiblement encore, cette liaison fragile est renouvelée à chaque réaction effectuée. En effet, l’énergie mise en jeu par la liaison enzyme- coenzyme est du même ordre de grandeur que l’énergie mise en jeu dans la liaison enzyme-substrat. Dans ce cas, la concentration des coenzymes doit être du même ordre de grandeur que celle du substrat : on parle de concentration stœchiométrique entre le coenzyme et le substrat. 5 Ces coenzymes sont appelées coenzymes libres ou cosubstrats parce qu’ils se dissocient de l’enzyme à chaque réaction catalysée : enzyme + coenzyme + substrat  Enzyme + coenzyme* + produit 1. Coenzymes d’oxydoréduction Une réaction d’oxydoréduction ou réaction rédox est une réaction chimique au cours de laquelle se produit un transfert d’électrons. L’espèce chimique qui capte les électrons est appelée « oxydant » et celle qui les cède « réducteur ». Au cours d’une réaction rédox, on aura toujours 2 couples oxydo-réducteurs mis en jeu. a. Coenzymes nicotiniques Vitamine : amide nicotinique = nicotinamide = vitamine PP Ces enzymes permettent la synthèse de NADH ou de NADPH (groupement phosphate auniveau du ribose). Mécanisme d’action : Ces coenzymes interviennent dans des réactions rédox, où il y aura des transferts d’électrons et de protons. Elles peuvent exister sous 2 formes : - Forme oxydée : capte des électrons et des protons - Forme réduite : cède des protons et des électrons Le passage d’une forme à l’autre est possible. Un seul atome d’hydrogène se fixe sur le NAD⁺. Il reste un H⁺ dans lemilieu réactionnel qui, de ce fait, va s’acidifier. Destinée du coenzyme réduit : - NADH,H : très présent au niveau de la chaîne respiratoire (couplage avec ADP  ATP) - NADPH,H⁺ : biosynthèse des AG et cholestérol + mécanismes d’hydroxylations (exemple : stéroïdes) 6 ACTES 2023-2024 b.Coenzymes flaviniques Ce sont des esters phosphoriques de la riboflavine (vitamine B2) : - FMN : Flavine mononucléotide = diméthyl-isoalloxacine-ribitol-phosphate - FAD : flavine adénine dinucléotide = diméthyl-isoalloxacine-ribitol-diphosphate ribose adénine Biosynthèse L’homme a besoin d’un apport alimentaire de vitamine B2 qui peut être synthétisée par des microorganismes : - Riboflavine + ATP  FMN + ADP (ATP = donneur de Phosphate) - FMN + ATP  FAD + PP (=pyrophosphate) (ATP = donneur d’AMP) Mécanisme d’action Ils peuvent exister sous 3 formes différentes : - - Forme oxydée :  Peut capter un électron et un proton pour obtenir la forme semiquinone  Peut capter deux électrons et deux protons pour obtenir la forme réduite Forme semiquinone :  Peut capter un électron et un proton pour obtenir la forme réduite  Peut céder un électron et un proton pour obtenir la forme oxydée Rédigé par ALLAM Manon et OYONO Hestrie Ne substitue pas au cours 7 ACTES 2023-2024 - Forme complètement réduite :  Peut céder un électron et un proton pour obtenir la forme semiquinone  Peut céder deux électrons et deux protons pour obtenir la forme oxydée c. Ubiquinones/Coenzymes Q Le coenzyme Q10 est un composé liposoluble qui est synthétisé par l’organisme mais qui peut aussi être obtenu à partir de l’alimentation. Le coenzyme Q10 joue un rôle central dans la phosphorylation oxydative mitochondriale et donc de la production d’ATP. Il fonctionne également comme un antioxydant dans les membranes cellulaires et les lipoprotéines. La synthèse endogène et l’apport alimentaire fournissent suffisamment de coenzyme Q10 pour prévenir une carence chez les personnes en bonne santé. Néanmoins, sa concentration dans les tissus diminuent avec l’âge. - - - Forme réduite :  Cède 1 proton et 1 électron pour obtenir la forme semiquinone  Cède 2 protons et 2 électrons pour obtenir la forme oxydée Forme semiquinone :  Cède 1 proton et 1 électron pour obtenir la forme oxydée  Capte 1 proton et 1 électron pour obtenir la forme réduite Forme oxydée :  Capte 1 proton et 1 électron pour obtenir la forme semiquinone  Capte 2 protons et 2 électrons pour obtenir la forme réduite Rédigé par ALLAM Manon et OYONO Hestrie Ne substitue pas au cours 8 ACTES 2023-2024 2. Coenzymes de transfert Les coenzymes de transfert sont mis en jeu dans les réactions de transfert d’un groupement chimique (acétyl, phosphate, ose, acétate, carboxyle, amine, …). a. Coenzyme A : Vitamine = acide pantothénique. Le coenzyme A permet de condenser le groupement carboxyl à un groupement acétyl de substrats à activer, et ceci via une liaison thioester. b.Acide tétrahydrofolique (FH₄) Vitamine : acide folique (B9) = acide ptéroylglutamique Coenzyme : dérivé tétrahydrogéné : FH₄ (atomes 5, 6, 7, 8 de l’acide folique) Exemple : thymidylate synthase catalyse la formation dTMP (thymidine monophosphate) à partir du dUMP  Méthylation du dUMP en dTMP via la thymidylate synthase Rédigé par ALLAM Manon et OYONO Hestrie Ne substitue pas au cours 9 ACTES 2023-2024 Le donneur méthyl sera un dérivé du tétrahydrofolate. Il va perdre son groupement méthyl qui sera nécessaire pourune nouvelle réaction. Ce cofacteur devra être recyclé à chaque réaction. B. Groupements prosthétiques Les groupements prosthétiques correspondent à des molécules organiques de petite taille et de nature non protéique.Ils sont fortement attachés à la partie protéique de l’enzyme (apoenzyme), soit par des liaisons covalentes ou par des liaisons de coordination. Ils sont attachés par une liaison covalente au radical aminé (-NH₂) de la lysine. Une liaison de coordination (= liaison forte ou liaison dative) est une liaison covalente dans laquelle les électrons viennent du même atome, contrairement aux liaisons covalentes pour lesquelles il y a un partage des électrons des 2 atomes. Lorsque les coenzymes sont liés aux enzymes par des liaisons fortes de type covalentes, leur concentration est nécessairement la même que celle de l’enzyme, soit très petite : on parle de concentration catalytique. Ces coenzymes sont appelés coenzymes liés parce qu’ils ne se dissocient pas de l’enzyme à la fin de la réaction. Enzyme-coenzyme + substrat  Enzyme-coenzyme + produit 1. Lipoamide L’acide lipoïque est synthétisé par l’organisme à partir d’un précurseur : l’acide octanoïque, produit au cours d’une voie de biosynthèse des acides gras, qui se déroule dans les mitochondries. L’acide lipoïque sera lié à un résidu lysine du site actif de ladite enzyme pour former le lipoamide. Rédigé par ALLAM Manon et OYONO Hestrie Ne substitue pas au cours 10 ACTES 2023-2024 Il peut exister sous 2 formes : lipoamide et dihydrolipoamide. La liaison S-S peut être rompue en présence de 2 proton (H⁺). (voir image ci-dessus) Par exemple, l’hydroxyéthyl (substrat) va pouvoir se lier au lipoamide, lui-même lié à l’enzyme. Lors d’une réaction de décarboxylation et de déshydrogénation, on va pouvoir avoir fixation du substrat sur l’enzyme via le lipoamide. Transfert de 2 électrons et du groupe hydroxyéthyl au groupement lipoyl-lysine de l’enzyme avec formation d’un acétyllipoamide. 2. Phosphate de pyridoxal Vitamine : pyridoxine = vitamine B6 Coenzymes : phosphate de pyridoxal ou pyridoxamine phosphorylée (ces deux formes étant interconvertibles) Mécanisme d’action : transamination des acides aminés 1. Liaison de l’acide aminé au complexe pyridoxal phosphate-E (phosphate liée à la transaminase), et ceci via sa fonction amine. 2. Formation d’un intermédiaire réactionnel (base de Schiff). 3. Libération d’un acide cétonique et de pyridoxamine phosphate. c. Diphosphate de thiamine Vitamine : thiamine = vitamine B1 Coenzyme : pyrophosphate de thiamine (TPP) Rédigé par ALLAM Manon et OYONO Hestrie Ne substitue pas au cours 11 ACTES 2023-2024 Mécanisme d’action Rôle : transporteur de groupement aldéhydique dans la décarboxylation oxydative des acides cétoniques L’acide cétonique va se lier au TPP afin de libérer le groupement carboxylique, on assiste donc à sa décarboxylation (libération d’un groupement carboxylique sous forme de CO2). V. Catalytique enzymatique A. Mécanisme catalytique La première étape nécessaire à la catalyse enzymatique est la formation d’un complexe enzyme/substrat. Enzyme + Substrat ↔ Enzyme-Substrat  Enzyme + Produit L’interaction enzyme/substrat se fait au niveau du site actif. B. Notion de site actif - Site de fixation : responsable de la liaison avec le substrat et de son orientation correcte vis-à-vis des groupements catalytiques de ladite enzyme. - Site catalytique : responsable de la transformation du substrat (rupture et formation de liaisons chimiques). Le site catalytique est composé d’un petit nombre d’acides aminés (<10). Les autres acides aminés servent à maintenir le substrat dans la bonne positions pour qu’il y est une catalyse optimale (bonne position des acides aminés les uns par rapport aux autres). Rédigé par ALLAM Manon et OYONO Hestrie Ne substitue pas au cours 12 ACTES 2023-2024 1. Interaction enzyme-substrat Le site actif est généralement situé dans une fente ou une cavité à la surface de l’enzyme. La majeure partie de la cavité est constituée d’acides aminés hydrophobes pour augmenter la force de liaison du substrat et l’efficacité catalytique, ainsi qu’exclure les molécules d’eau (sauf si participation à la réaction). La cavité peut contenir des résidus polaires qui acquièrent des propriétés particulières dans ce micro-environnement (liaison du substrat, catalyse). L’interaction enzyme-substrat met en jeu différents types de liaison : - Liaisons faibles (van der Waals, liaison hydrogène et ionique) -  Augmentation spécificité et diminution énergie d’activation Interactions hydrophobes : meilleure stabilisation du substrat 2. Notion de complémentarité entre substrat et enzyme : Hypothèse de Fischer (1894) : modèle clé-serrure  A permis le développement de l’enzymologie, mais suppose une structure figée Hypothèse de Koshland (1958) : modèle de l’ajustement induit entre l’enzyme et le substrat  Enzyme de structure flexible, il y’a changement de conformation lors de la fixation du substrat.  Augmentation de la spécificité et efficacité catalytique supérieure C. Différents mécanismes catalytiques Les enzymes peuvent utiliser un ou une combinaison des éléments suivants : - Catalyse par approximation : dans les réactions qui incluent deux substrats, la vitesse est augmentée en rapprochant les deux substrats dans une orientation appropriée à cette réaction. - Catalyse covalente : le site actif contient toujours un groupe réactif, généralement un nucléophile puissant qui est temporairement modifié de manière covalente au cours de la catalyse pour permettre la réaction. - Catalyse acido-basique générale : une molécule autre que l’eau joue le rôle de donneur ou d’accepteur d’H⁺. Rédigé par ALLAM Manon et OYONO Hestrie Ne substitue pas au cours 13 ACTES 2023-2024 - Catalyse ionique métallique : les ions métalliques peuvent servir de catalyseur électrophile, stabilisant lacharge négative sur un intermédiaire de la réaction. 1. Catalyse par approximation L’enzyme sert de modèle pour lier les substrats afin qu’ils soient proches les uns des autres dans le centre de réaction = du site catalytique, elle permet donc de : - Mettre le substrat en contact avec des groupes catalytiques ou d’autres substrats - Orientation correcte pour la formation de liaisons - Geler les mouvements de translation et de rotation Exemples de catalyse par approximation : 1) Réaction bimoléculaire : liaison des 2 substrats par l’enzyme au niveau du site actif (énergie d’activation élevée, vitesse faible) 2) Réaction unimoléculaire : transformation du substrat lui-même via une cyclisation (vitesse augmentée d’un facteur 10⁵ en raison de la probabilité accrue de collision/réaction des 2 groupes). 3) Contrainte de structure pour mieux orienter les groupes (élimination de la liberté de rotation autour des liaisons entre groupes réactifs), vitesse augmentée d’un autre facteur de 10³, pour 10⁸ augmentation totale de la vitesse sur réaction bimoléculaire. 2. Catalyse covalente L’avantage principal de l’utilisation directe d’un résidu du site actif à la place de l’eau est que la formation d’une liaison covalente conduit à une réaction unimoléculaire, qui est entropiquement favorisée par rapport à la réaction biomoléculaire. Les enzymes qui utilisent la catalyse covalente sont généralement un processus en deux étapes : la formation puis la décomposition de l’intermédiaire covalent plutôt que la catalyse de la réaction unique directement. Rédigé par ALLAM Manon et OYONO Hestrie Ne substitue pas au cours 14 ACTES 2023-2024 Le substrat AB va interagir avec un résidu de l’enzyme X: (nucléophile attirant les liaisons). On a la formation d’un premier intermédiaire réactionnel covalent entre le substrat et l’enzyme = A-X et départ d’un premier produit B. L’intermédiaire réactionnel se réorganise et dans un second temps on a libération de l’enzyme X (et sa régénération) et du deuxième produit A. Ainsi, la réaction se décompose en deux temps : - Formation de l’intermédiaire réactionnelle avec libération d’un des deux produit (B) - Décomposition de l’intermédiaire réactionnel, avec libération du deuxième produit (A) Quels types de groupes dans les protéines sont de bons nucléophiles ? Exemple : Formation de la base Schiff (transaminases et vitamine B6) Une base de Schiff peut se former à partir de la condensation d’une amine avec un composé carbonyle. La base de Schiff (protonée à pH neutre) agit comme un puit d’électrons qui stabilise grandement la charge négative qui se développe sur le carbone. Rédigé par ALLAM Manon et OYONO Hestrie Ne substitue pas au cours 15 ACTES 2023-2024 Acides aminés présents au niveau du site catalytique 3. Catalyse acido-basique Un proton est transféré dans l’état de transition. - Catalyse acido-basique spécifique : les protons de l’ion hydronium (H₃O⁺) et des ions hydroxyde (OH⁻) agissent directement comme groupe acide et base - Catalyse acido-basique générale : le groupe catalytique participe au transfert des protéines pour stabiliser l’état de transition de la réaction chimique. Les protons des chaînes latérales d’acides aminés, les cofacteurs et les substrats organiques agissent comme un groupe acide et basique de Bronsted-Lowry Catalyse acide L’étape clé est le transfert d’un proton du catalyseur HA au substrat X : X + HA  HX⁺ + A⁻ Produit = HX⁺ Catalyse basique L’étape clé est le transfert d’un proton du substrat XH à une base B : XH + B  X⁻ + BH⁺ Produit = X⁻ Rédigé par ALLAM Manon et OYONO Hestrie Ne substitue pas au cours 16 ACTES 2023-2024 1er type de catalyse acide base Un accepteur de proton (base B) peut rompre une liaison C-H en arrachant le proton pour former un carbanion C⁻(intermédiaire très réactionnel) 2ème type de catalyse acide base Un accepteur de proton arrache un proton à une molécule d’eau pour former l’ion OH⁻. Celui-ci peut se fixer à un C qui établit, par exemple, une liaison C-N et cette liaison peptidique est rompue. 4. Catalyse via des ions métalliques Les ions métalliques peuvent : - Electrostatiquement stabiliser ou protéger les charges négatives - Agir un peu comme un proton mais peuvent être présents en concentration élevée à pH neutre et peuventavoir plusieurs charges positives - Agir pour faire le pont entre un substrat et un groupe nucléophile - Lier aux substrats pour assurer une bonne orientation - Participer aux mécanismes d’oxydo-réduction par changement d’état d’oxydation des substrats. Exemples d’ions métalliques : 1) Peut stabiliser le développement d’une charge négative sur un groupe partant, ce qui en fait un meilleurgroupe partant 2) Peut protéger des charges négatives sur le groupe de substrat qui repousseront autrement l’attaque du nucléophile 3) Peut augmenter la vitesse d’une réaction d’hydrolyse en formant un complexe avec l’eau, augmentant ainsi l’acidité de l’eau. Rédigé par ALLAM Manon et OYONO Hestrie Ne substitue pas au cours 17 ACTES 2023-2024 Exemple structure du Magnésium ATP (MgATP) La molécule d’ATP est complexée à un ion magnésium qui va protéger les deux charges des groupements phosphates α et β et ainsi rendre plus réactionnel le groupement phosphate γ. Exemple de fonctionnement d’une enzyme : aldolase  Catalyse via des ions métalliques  Catalyse acide base L’aldolase est une enzyme de la glycolyse qui va permettre la scission du fructose 1,6 biphosphate en glycéraldéhyde 3 phosphate (GA3P) et en dihydroxyacétone phosphate (DHAP). Pour son fonctionnement, l’aldolase va utiliser la catalyse via des ions métalliques grâce à l’atome de zinc qui va venir protéger les charges négatives de l’atome d’oxygène. Puis dans un deuxième temps, elle utilise la catalyse acide-base, ce qui permet de couper la molécule de fructose 1,6 phosphate en deux molécules ayant chacune 3 carbones, 3 oxygènes et 1 phosphate. Petit mot de fin : Pour ce chapitre, je vous conseille vivement d’aller voir la capsule, beaucoup d’explications y sont données et ces dernières pourront vous aider à mieux comprendre tous les mécanismes présents derrière la catalyse enzymatique. Bon courage à vous mes pépitas ;) Rédigé par ALLAM Manon et OYONO Hestrie Ne substitue pas au cours 18