Tema 2 PDF - Biologia Proteïnes

a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-5405460 FBiBM T2: Proteïnes: Estructura primària i Funcions Biològiques TIPUS DE PROTEÏNES I FUNCIONS...

a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-5405460 FBiBM T2: Proteïnes: Estructura primària i Funcions Biològiques TIPUS DE PROTEÏNES I FUNCIONS Les proteïnes són les biomolècules més abundants (15% massa cel·lular). Són les molècules estructural i funcionalment més complexes. Formen cadenes lineals definides, sense ramificacions. Poden ser: - Fibroses: protecció, suport (ossos, teixit connectiu) - Globulars: reconeixement - Desestructurades: funció específica Principals funcions de les proteïnes 1) Catàlisi: acceleració selectiva de les reaccions, alliberar producte: proteïnes enzimàtiques 2) Transport: transport de substàncies, transportadores de membrana (canals): hemoglobina 3) Estructural: suport: queratina, col·lagen (teixit connectiu) 4) Motora: moviment: actina-miosina (teixit muscular), flagelina 5) Reconeixement: resposta cel·lular a la estimulació química: receptors de membrana 6) Senyalització: coordinació de les activitats de l’organisme: hormones (insulina-glucagó) 7) Defenses: protecció contra malalties: anticossos Les proteïnes són la maquinària de la vida i les podem considerar com a heteropolímers perquè estan constituïdes per aminoàcids diferents. ESTRUCTURA QUÍMICA, PROPIETATS I CLASSIFICACIÓ DELS AMINOÀCIDS L’estructura 3D adquirida per la cadena d’aminoàcids, determina la funció de la proteïna. Els aminoàcids de les proteïnes son α aminoàcids perquè tenen el grup amino (NH3+) al carboni alfa. Les propietats dels aminoàcids fan que siguin biomolècules aptes per a dur a terme funcions biològiques - Capacitat per polimeritzar (formar proteïnes) - Propietats àcid base - Propietats biofísiques variades - Varietat de grups químics En la cèl·lula podem trobar cents d’aminoàcids diferents → Molts d’ells no formen part de proteïnes 1 Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-5405460 FBiBM T2: Proteïnes: Estructura primària i Funcions Biològiques 20-09-21 Classificació dels α-aminoàcids - Apolars alifàtics Tenen caràcter apolar (grup metil CH3) i cadenes lineals. AA: Glycine (Gly), Alanine (Ala), Proline (Pro), Valine (Val), Leucine (Leu), Isoleucine (Ile), Methionine (Met). Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. La prolina te una cadena lateral ciclada amb el grup amino, això li proporciona rigidesa. La glicina és l’aminoàcid més petit de tots amb CH2 al carboni alfa. - Aromàtics Tenen un grup aromàtic (cadenes de 6C ciclades) amb dobles enllaços de tipus parcial (poden situar-se en enllaços diferents) AA: Phenilalanine (Phe), Tyrosine (Tyr), Tryptophan (Trp). Són hidrofòbics, voluminosos, poden incloure algún grup polar (OH). Absorció llum ultraviolada (UV). - Polars sense càrrega Son polars a pH neutre. AA: Serine (Ser), Threonine (Thr), Cysteine (Cys), Asparagine (Asp), Glutamine (Gln) Els grups polars (C-O, H-O, N-O) poden establir ponts d’hidrogen intramoleculars o intermoleculars. Les cisteïnes i els ponts disulfur Les cisteïnes tenen un grup –SH que pot fer reaccions redox (és un domini reactiu). En el seu estat oxidat, dos sofres de dues cisteïnes diferents fan un enllaç: pont disulfur. Al formar el pont disulfur, la cisteïna perd el seu caràcter polar. - Carregats positivament Són catiònics, tenen una càrrega neta positiva a pH neutre. AA: Lysine Lys, Arginine (Arg), Histidine (His) - Carregats negativament Són aniònics, tenen una càrrega neta negativa a pH neutre. AA: Aspartat (Asp), Glutamat (Glu) 2 1 descarga sin publicidad = 1 coin a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-5405460 FBiBM T2: Proteïnes: Estructura primària i Funcions Biològiques PROPIETATS ÀCID-BASE DELS AMINOÀCIDS Els aminoàcids tenen grups ionitzables: els grups carboxil i amino poden guanyar o perdre un protó, guanyar o perdre una càrrega: amino (0 o 1+), carboxil (0 o -1) (protonació i desprotonació). Els aminoàcids son zwitterions a pH neutre: molècula amb càrrega neta= 0, tot i ser un ió dipolar amb carrega positiva i negativa que es contraresten. Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. 21-09-21 Degut a que tenen dos grups ionitzables els aminoàcids tenen corbes de titració característiques: Catió → Zwitterió → Anió On pK1 és el pk del àcid carboxílic, trobarem la mateixa quantitat de COO- que de COOH. En canvi pK2 és el pk del grup amino on trobarem la mateixa quantitat de NH3+ i de NH2 Punt isoelèctric (pI) és aquell pH en el A pHpI: càrrega neta negativa l’aminoàcid és 0 : 100% zwitterió en solució. Hi ha aminoàcids que tenen un 3r pH, el de la cadena lateral: al tenir un nou grup ionitzable, introduïm una nova transició (pKR ) de protonació/desprotonació en la corba de titració, tindrem 3 regions amortidores. En aquests aminoàcids, el pI el trobem entre el pK1 i pKR per aminoàcids aniònics (Asp i Glu) 𝑝𝐾1+𝑝𝐾𝑅 𝑝𝐾2+𝑝𝐾𝑅 𝑝𝐼 = 2 i entre pK2 i pKR per aminoàcids catiònics (Arg i Lys) 𝑝𝐼 = 2 La Histidina (His) també té un grup ionitzable extra en aquest cas és l’NH del seu grup imidazole (pKR = 6). En la Histidina, el pI el trobem entre el pKR i pK2 Altres cadenes laterals ionitzables: Tirosina (Y) : polaritat en residus hidrofòbics (pKa molt elevat) Cisteïna (C) : equilibri protonació/desprotonació implicat en la formació dels enllaços disulfurs, requereixen –S- (no –SH). ESTEREOISOMERIA I AMINOÀCIDS La majoria dels aminoàcids són quirals Quiralitat: propietat d’un objecte de no ser superposat amb la seva imatge especular. Molècules asimètriques. Àtoms amb els 4 substituents diferents – quiral. El carboni alfa és un centre quiral en tots els aminoàcids menys la Glicina Aminoàcids en configuració L i D Tots els aminoàcids, excepte la Gly, tenen activitat òptica: és a dir que giren el pla de la llum polaritzada. L’activitat òptica és una propietat característica de les molècules quirals. Fischer va donar a l’enantiòmer que girava el pla de la llum polaritzada a l’esquerra, el nom de L-gliceraldehid i li va assignar arbitràriament una de les dues configuracions. Tots els aminoàcids de les proteïnes tenen la configuració L Grup amino a la dreta: D-aminoàcid Grup amino a l’esquerra: L-aminoàcid 3 1 descarga sin publicidad = 1 coin a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-5405460 FBiBM T2: Proteïnes: Estructura primària i Funcions Biològiques Aminoàcids en configuració R/S Sistema RS (Cahn-Ingold-Prelog): A cada grup unit al C quiral se li assigna una prioritat, segons el seu número atòmic Priorització: SH > OH > NH2 > COOH > CHO > CH2OH > C6H5 > CH3 > H 1. Orientem la molècula de forma que el grup amb menys prioritat estigui oposat a nosaltres (més lluny) 2. Tracem una fletxa que connecti els grups de més a menys prioritat restants 3. Configuració R: gir en el sentit de les agulles del rellotge (Rectus) Configuració S: gir en contrasentit (Sinistra) Aminoàcids amb múltiples centres quirals Quan tenim molècules amb dos centres asimètrics, combinem les denominacions RS D-aminoàcids A la natura també podem trobar ocasionalment D-aminoàcids: en la paret bacteriana. En el laboratori també s’han aconseguit sintetitzar proteïnes només amb D-aminoàcids 23-09-21 ENLLAÇ PEPTÍDIC I PÈPTIDS L’enllaç peptídics origina cadenes d’aminoàcids Els pèptids són polímers curts i lineals d’aminoàcids. L’enllaç peptídic és un enllaç amida. És una unió covalent entre el grup amí d’un aminoàcid i el grup carboxil de l’altre. Reacció de condensació; s’allibera una aigua. Característiques de l’enllaç peptídic És un enllaç pla i rígid, caràcter de doble enllaç, carboni-nitrogen doble enllaç parcial, entre enllaç senzill i enllaç doble. Els 6 àtoms associats a l’enllaç peptídic són coplanars, en un únic pla 4 Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-5405460 FBiBM T2: Proteïnes: Estructura primària i Funcions Biològiques Oligopèptids: aminoàcids units en una cadena covalent Per convenció els pèptids es representen i s’escriuen començant per l’extrem N-Terminal. Quan sintetitzem una proteïna, el primer grup tindrà lliure el grup amino i el grup carboxil (->). Els grups laterals són els que definiran les propietats del pèptid. Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. Funcions dels pèptids - Hormones: insulina, glucagó - Antibiòtics: polimixina - Toxines: amanitina - Edulcorants: aspartam - Neurotransmissors: endorfina 5 1 descarga sin publicidad = 1 coin