Capítulo 3 Proteínas PDF

# Capítulo 3 Proteínas Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos. En los vertebrados, las proteínas son los compuestos orgánicos más abundantes, pues representan alrededor del 50% del peso seco de los tejidos. Prácticamente todos los p...

# Capítulo 3 Proteínas Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos. En los vertebrados, las proteínas son los compuestos orgánicos más abundantes, pues representan alrededor del 50% del peso seco de los tejidos. Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia y/o actividad de este tipo de sustancias. ## Funciones de las proteínas - Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes. - Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares. - La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre. - Anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes extraños. - Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada. - La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción. - El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén. Se ha avanzado enormemente durante los últimos 50 años en el conocimiento de este grupo de sustancias; hoy es posible interpretar mecanismos íntimos que condicionan muchos procesos vitales y, sobre todo, demostrar la estrecha relación existente entre estructura molecular y función. ## Estructura de las proteínas Todas las proteínas contienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno y casi todas poseen también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno representa, término medio, 16% de la masa total de la molécula; es decir, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición del N de la misma. **Las proteínas son macromoléculas formadas por aminoácidos** - Las proteínas son moléculas de enorme tamaño; pertenecen a la categoría de macromoléculas, constituidas por gran número de unidades estructurales. - Se trata de polímeros (poli: muchos; meros: partes). Debido a su gran tamaño, cuando estas moléculas se esparcen en un solvente adecuado, forman obligadamente dispersiones coloidales, con características que las distinguen de las soluciones de moléculas pequeñas. **Estructura primaria** Cuando se somete una proteína a hidrólisis completa, quedan en libertad los aminoácidos constituyentes, los cuales pueden ser entonces identificados y su cantidad determinada. **Estructura secundaria** La disposición espacial que adopta la cadena polipeptídica depende de la orientación de los enlaces entre los átomos -C-N-Ca- que se suceden en forma repetitiva constituyendo la "columna vertebral" de la proteína. **Estructura terciaria** La arquitectura total de la molécula proteínica determina una conformación tridimensional característica para cada una de ellas. **Estructura cuaternaria** Se refiere a la disposición espacial de esas cadenas y a los enlaces que se establecen entre ellas. ## Propiedades de las proteínas - **Solubilidad** Gran parte de las proteínas son solubles en agua o en dispersiones acuosas. La estabilidad de éstas se debe a varios factores. - **Desnaturalización de proteínas** El correcto desempeño funcional de una proteína requiere una conformación adecuada, lo cual exige mantener sus estructuras (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) sin modificaciones. - **Clasificación de proteínas** Las proteínas pueden clasificarse en dos grupos: a) proteínas simples y b) proteínas conjugadas. ## Colágeno Es la proteína más abundante en vertebrados; representa más del 25% del total de proteínas del organismo. Componente estructural de gran resistencia mecánica, forma fibras del tejido conjuntivo, ampliamente distribuidas, especialmente en piel, huesos, tendones, cartílagos. ## Mioglobina La mioglobina, cuya masa molecular es de 16.700 Da, posee una cadena polipeptídica unida a un grupo hemo, mientras la hemoglobina, de 64.500 Da, es una molécula tetramérica integrada por cadenas de globina, cada una asociada a un hemo. ## Hemoglobina La hemoglobina (Hb) es una molécula tetramérica. Está constituida por la asociación de dos cadenas polipeptídicas de 141 aminoácidos cada una (a ο ζ) y otras dos cadenas de 146 aminoácidos (β, δ, γ ο ε), según el tipo de hemoglobina. **Curva de disociación del oxígeno de hemoglobina** La relación entre tensión de oxígeno y proporción de oxihemoglobina formada se describe en la curva de disociación. **Efectos cooperativos** La salida de uno de los oxígenos de la oxihemoglobina tiende a restablecer la formación de puentes salinos y retorna la molécula a su forma T. **Factores como disminución del pH, aumento de presión parcial de CO2, presencia de compuestos orgánicos con fósforo y aumento de temperatura, producen una desviación hacia la derecha de la curva de disociación del O₂ de la Hb.** **2,3-bisfosfoglicerato (BPG)** Se introduce en la cavidad central de la Hb, establece enlaces con las dos cadenas ẞ y contribuye a estabilizar la molécula en la forma T. **Transporte de anhídrido carbónico** - La hemoglobina participa también en el transporte de CO2. - Aproximadamente 5% del total de CO₂ vehiculizado por sangre y liberado en pulmón es transportado en forma de carbamino (unido a grupos amino-terminales de globina). **Derivados de hemoglobina** - **Carboxihemoglobina** El compuesto resultante de la unión de hemoglobina con monóxido de carbono (CO). Este gas se produce durante la combustión incompleta de productos orgánicos y tiene acción tóxica manifiesta pues compite con el oxígeno por el mismo sitio de unión al Fe2+ de la hemoglobina. - **Metahemoglobina** La conversión del Fe2+ en Fe3+ inhabilita a la hemoglobina para el transporte de oxígeno. **Hemoglobinas anormales** La síntesis de las cadenas polipeptídicas (a, β, γ, δ γ ε) que componen los distintos tipos de hemoglobina es controlada por genes diferentes. **Proteínas del plasma sanguíneo** El plasma sanguíneo es el medio líquido en el cual están suspendidos los elementos formes de la sangre (glóbulos rojos, leucocitos y plaquetas). **Fracciones proteicas del plasma sanguíneo** - **Albúmina:** Es la más abundante - **Globulinas:** - **Glicoproteínas:** - **Lipoproteínas:** - **Inmunoglobulinas:** - **Fibrinógeno:** ## Estructura de las proteínas y función Los conceptos expuestos sobre estructura de proteínas pueden ser mejor interpretados con ejemplos concretos. **Colágeno** - Es la proteína más abundante en vertebrados. - Componente estructural de gran resistencia mecánica, forma fibras del tejido conjuntivo, ampliamente distribuidas, especialmente en piel, huesos, tendones, cartílagos. **Mioglobina** - Es un derivado del núcleo porfina **Hemo** - Un derivado del núcleo porfina, gran anillo o macrociclo formado por cuatro grupos pirrol unidos entre sí por puentes metino (=CH-) **Hemoglobina** - La hemoglobina (Hb) es una molécula tetramérica. - Está constituida por la asociación de dos cadenas polipeptídicas de 141 aminoácidos cada una (a ο ζ) y otras dos cadenas de 146 aminoácidos (β, δ, γ ο ε), según el tipo de hemoglobina. - En el hombre adulto normal se encuentran dos tipos de hemoglobina: - Hemoglobina A₁ (HbA₁), formada por dos subunidades a y dos ẞ (la notación para esta molécula es a₂ ẞ2), es la más abundante pues representa más del 95% del total de hemoglobina en los glóbulos rojos. - Hemoglobina A2 (HbA₂), constituida por dos cadenas a y dos δ (α₂ 82), está presente en una proporción que no alcanza al 3% del total. **Estructura cuaternaria de hemoglobina** - Las cuatro cadenas constituyentes de la molécula se ensamblan para formar un conjunto compacto, casi esférico, de 5,5 nm de diámetro, con una cavidad a lo largo del eje central de la molécula. - El Fe2+ se fija por su quinta posición de coordinación a la histidina F8 de las cadenas de globina y se encuentra ligeramente desplazado del plano del hemo. - A la presión parcial de 100 mm de Hg o Torr o 133.322 hectopascales de oxígeno existente en aire alveolar, la hemoglobina se satura casi completamente con oxígeno. **Curva de disociación del oxígeno de hemoglobina** - La relación entre tensión de oxígeno y proporción de oxihemoglobina formada se describe en la curva de disociación. - La sigmoidicidad de la curva de Hb indica que, a muy bajas presiones de oxígeno, este gas se une con dificultad a la Hb, pero cuando se incrementa la presión, la formación de oxihemoglobina resulta estimulada. **Efectos cooperativos** - Como el ingreso de uno de los oxígenos de la oxihemoglobina tiende a restablecer la formación de puentes salinos y retorna la molécula a su forma T. - El aumento de H+ y de CO2 favorece el restablecimiento de las interacciones que llevan a la conformación T de la molécula y con ello disminuye su afinidad para el oxígeno. - 2,3-bisfosfoglicerato (BPG) se introduce en la cavidad central de la Hb, establece enlaces con las dos cadenas ẞ y contribuye a estabilizar la molécula en la forma T. - La hemoglobina participa también en el transporte de CO2. **Derivados de hemoglobina** - **Carboxihemoglobina** El compuesto resultante de la unión de hemoglobina con monóxido de carbono (CO). - **Metahemoglobina** La conversión del Fe2+ en Fe3+ inhabilita a la hemoglobina para el transporte de oxígeno. ## Proteínas del músculo El músculo esquelético, que en el adulto normal representa aproximadamente 40% de la masa corporal total, está constituido por células multinucleadas, rodeadas por el sarcolema, membrana excitable eléctricamente. **Estructura del músculo** - Las fibras musculares muestran bandas transversales regulares, alternativamente oscuras y claras, que dan el aspecto estriado del músculo voluntario. - Las bandas oscuras se designan A (anisotrópicas, birrefringentes) y las bandas claras, I (isotrópicas). - La estriación regular es producida por la disposición que adoptan dos tipos de filamentos constituyentes de las miofibrillas. - Existan bastoncillos o filamentos gruesos, de 1,6 µm de longitud y 16 nm de diámetro, que se extienden a lo largo de la banda A y otros más finos, de 6 nm de diámetro, desde la línea Z hasta el límite de la zona H. - En la banda I sólo existen filamentos delgados; en la zona H, sólo filamentos gruesos y en las regiones más densas de la banda A, ambas clases de fibras, ordenandas de manera tal que cada filamento grueso está rodeado por seis finos, en una disposición hexagonal. - Los filamentos gruesos están formados por tres tipos de proteínas diferentes: actina, tropomiosina y troponina. - Los filamentos finos de las miofibrillas están formados por tres tipos de proteínas diferentes: actina, tropomiosina y troponina. - Las moléculas de miosina se unen por su porción fibrilar, para formar los haces, filamentos gruesos o bastoncillos de la banda A. **Contracción muscular** El acortamiento de las miofibrillas es el resultado de un complejo juego de interacciones moleculares. **Proteínas del plasma sanguíneo** - **Albúmina** Es la más abundante - **Globulinas** - **Glicoproteínas:** - **Lipoproteínas:** - **Inmunoglobulinas:** - **Fibrinógeno:** ## Estructura de las proteínas y función Los conceptos expuestos sobre estructura de proteínas pueden ser mejor interpretados con ejemplos concretos. **Colágeno** - Es la proteína más abundante en vertebrados. - Componente estructural de gran resistencia mecánica, forma fibras del tejido conjuntivo, ampliamente distribuidas, especialmente en piel, huesos, tendones, cartílagos. **Mioglobina** - Es un derivado del núcleo porfina **Hemo** - Un derivado del núcleo porfina, gran anillo o macrociclo formado por cuatro grupos pirrol unidos entre sí por puentes metino (=CH-) **Hemoglobina** - La hemoglobina (Hb) es una molécula tetramérica. - Está constituida por la asociación de dos cadenas polipeptídicas de 141 aminoácidos cada una (a ο ζ) y otras dos cadenas de 146 aminoácidos (β, δ, γ ο ε), según el tipo de hemoglobina. **Curva de disociación del oxígeno de hemoglobina** - La relación entre tensión de oxígeno y proporción de oxihemoglobina formada se describe en la curva de disociación. **Efectos cooperativos** - Como el ingreso de uno de los oxígenos de la oxihemoglobina tiende a restablecer la formación de puentes salinos y retorna la molécula a su forma T. - El aumento de H+ y de CO2 favorece el restablecimiento de las interacciones que llevan a la conformación T de la molécula y con ello disminuye su afinidad para el oxígeno. - 2,3-bisfosfoglicerato (BPG) se introduce en la cavidad central de la Hb, establece enlaces con las dos cadenas ẞ y contribuye a estabilizar la molécula en la forma T. - La hemoglobina participa también en el transporte de CO2. **Derivados de hemoglobina** - **Carboxihemoglobina** El compuesto resultante de la unión de hemoglobina con monóxido de carbono (CO). - **Metahemoglobina** La conversión del Fe2+ en Fe3+ inhabilita a la hemoglobina para el transporte de oxígeno. ## Proteínas del músculo El músculo esquelético, que en el adulto normal representa aproximadamente 40% de la masa corporal total, está constituido por células multinucleadas, rodeadas por el sarcolema, membrana excitable eléctricamente. **Estructura del músculo** - Las fibras musculares muestran bandas transversales regulares, alternativamente oscuras y claras, que dan el aspecto estriado del músculo voluntario. - Las bandas oscuras se designan A (anisotrópicas, birrefringentes) y las bandas claras, I (isotrópicas). - La estriación regular es producida por la disposición que adoptan dos tipos de filamentos constituyentes de las miofibrillas. - Existan bastoncillos o filamentos gruesos, de 1,6 µm de longitud y 16 nm de diámetro, que se extienden a lo largo de la banda A y otros más finos, de 6 nm de diámetro, desde la línea Z hasta el límite de la zona H. - En la banda I sólo existen filamentos delgados; en la zona H, sólo filamentos gruesos y en las regiones más densas de la banda A, ambas clases de fibras, ordenandas de manera tal que cada filamento grueso está rodeado por seis finos, en una disposición hexagonal. - Los filamentos gruesos están formados por tres tipos de proteínas diferentes: actina, tropomiosina y troponina. - Los filamentos finos de las miofibrillas están formados por tres tipos de proteínas diferentes: actina, tropomiosina y troponina. - Las moléculas de miosina se unen por su porción fibrilar, para formar los haces, filamentos gruesos o bastoncillos de la banda A. **Contracción muscular** El acortamiento de las miofibrillas es el resultado de un complejo juego de interacciones moleculares. **Proteínas del plasma sanguíneo** - **Albúmina** Es la más abundante - **Globulinas** - **Glicoproteínas:** - **Lipoproteínas:** - **Inmunoglobulinas:** - **Fibrinógeno:** ## Estructura de las proteínas y función Los conceptos expuestos sobre estructura de proteínas pueden ser mejor interpretados con ejemplos concretos. **Colágeno** - Es la proteína más abundante en vertebrados. - Componente estructural de gran resistencia mecánica, forma fibras del tejido conjuntivo, ampliamente distribuidas, especialmente en piel, huesos, tendones, cartílagos. **Mioglobina** - Es un derivado del núcleo porfina **Hemo** - Un derivado del núcleo porfina, gran anillo o macrociclo formado por cuatro grupos pirrol unidos entre sí por puentes metino (=CH-) **Hemoglobina** - La hemoglobina (Hb) es una molécula tetramérica. - Está constituida por la asociación de dos cadenas polipeptídicas de 141 aminoácidos cada una (a ο ζ) y otras dos cadenas de 146 aminoácidos (β, δ, γ ο ε), según el tipo de hemoglobina. **Curva de disociación del oxígeno de hemoglobina** - La relación entre tensión de oxígeno y proporción de oxihemoglobina formada se describe en la curva de disociación. **Efectos cooperativos** - Como el ingreso de uno de los oxígenos de la oxihemoglobina tiende a restablecer la formación de puentes salinos y retorna la molécula a su forma T. - El aumento de H+ y de CO2 favorece el restablecimiento de las interacciones que llevan a la conformación T de la molécula y con ello disminuye su afinidad para el oxígeno. - 2,3-bisfosfoglicerato (BPG) se introduce en la cavidad central de la Hb, establece enlaces con las dos cadenas ẞ y contribuye a estabilizar la molécula en la forma T. - La hemoglobina participa también en el transporte de CO2. **Derivados de hemoglobina** - **Carboxihemoglobina** El compuesto resultante de la unión de hemoglobina con monóxido de carbono (CO). - **Metahemoglobina** La conversión del Fe2+ en Fe3+ inhabilita a la hemoglobina para el transporte de oxígeno. ## Proteínas del músculo El músculo esquelético, que en el adulto normal representa aproximadamente 40% de la masa corporal total, está constituido por células multinucleadas, rodeadas por el sarcolema, membrana excitable eléctricamente. **Estructura del músculo** - Las fibras musculares muestran bandas transversales regulares, alternativamente oscuras y claras, que dan el aspecto estriado del músculo voluntario. - Las bandas oscuras se designan A (anisotrópicas, birrefringentes) y las bandas claras, I (isotrópicas). - La estriación regular es producida por la disposición que adoptan dos tipos de filamentos constituyentes de las miofibrillas. - Existan bastoncillos o filamentos gruesos, de 1,6 µm de longitud y 16 nm de diámetro, que se extienden a lo largo de la banda A y otros más finos, de 6 nm de diámetro, desde la línea Z hasta el límite de la zona H. - En la banda I sólo existen filamentos delgados; en la zona H, sólo filamentos gruesos y en las regiones más densas de la banda A, ambas clases de fibras, ordenandas de manera tal que cada filamento grueso está rodeado por seis finos, en una disposición hexagonal. - Los filamentos gruesos están formados por tres tipos de proteínas diferentes: actina, tropomiosina y troponina. - Los filamentos finos de las miofibrillas están formados por tres tipos de proteínas diferentes: actina, tropomiosina y troponina. - Las moléculas de miosina se unen por su porción fibrilar, para formar los haces, filamentos gruesos o bastoncillos de la banda A. **Contracción muscular** El acortamiento de las miofibrillas es el resultado de un complejo juego de interacciones moleculares. **Proteínas del plasma sanguíneo** - **Albúmina** Es la más abundante - **Globulinas** - **Glicoproteínas:** - **Lipoproteínas:** - **Inmunoglobulinas:** - **Fibrinógeno:** ## Estructura de las proteínas y función Los conceptos expuestos sobre estructura de proteínas pueden ser mejor interpretados con ejemplos concretos. **Colágeno** - Es la proteína más abundante en vertebrados. - Componente estructural de gran resistencia mecánica, forma fibras del tejido conjuntivo, ampliamente distribuidas, especialmente en piel, huesos, tendones, cartílagos. **Mioglobina** - Es un derivado del núcleo porfina **Hemo** - Un derivado del núcleo porfina, gran anillo o macrociclo formado por cuatro grupos pirrol unidos entre sí por puentes metino (=CH-) **Hemoglobina** - La hemoglobina (Hb) es una molécula tetramérica. - Está constituida por la asociación de dos cadenas polipeptídicas de 141 aminoácidos cada una (a ο ζ) y otras dos cadenas de 146 aminoácidos (β, δ, γ ο ε), según el tipo de hemoglobina. **Curva de disociación del oxígeno de hemoglobina** - La relación entre tensión de oxígeno y proporción de oxihemoglobina formada se describe en la curva de disociación. **Efectos cooperativos** - Como el ingreso de uno de los oxígenos de la oxihemoglobina tiende a restablecer la formación de puentes salinos y retorna la molécula a su forma T. - El aumento de H+ y de CO2 favorece el restablecimiento de las interacciones que llevan a la conformación T de la molécula y con ello disminuye su afinidad para el oxígeno. - 2,3-bisfosfoglicerato (BPG) se introduce en la cavidad central de la Hb, establece enlaces con las dos cadenas ẞ y contribuye a estabilizar la molécula en la forma T. - La hemoglobina participa también en el transporte de CO2. **Derivados de hemoglobina** - **Carboxihemoglobina** El compuesto resultante de la unión de hemoglobina con monóxido de carbono (CO). - **Metahemoglobina** La conversión del Fe2+ en Fe3+ inhabilita a la hemoglobina para el transporte de oxígeno. ## Proteínas del músculo El músculo esquelético, que en el adulto normal representa aproximadamente 40% de la masa corporal total, está constituido por células multinucleadas, rodeadas por el sarcolema, membrana excitable eléctricamente. **Estructura del músculo** - Las fibras musculares muestran bandas transversales regulares, alternativamente oscuras y claras, que dan el aspecto estriado del músculo voluntario. - Las bandas oscuras se designan A (anisotrópicas, birrefringentes) y las bandas claras, I (isotrópicas). - La estriación regular es producida por la disposición que adoptan dos tipos de filamentos constituyentes de las miofibrillas. - Existan bastoncillos o filamentos gruesos, de 1,6 µm de longitud y 16 nm de diámetro, que se extienden a lo largo de la banda A y otros más finos, de 6 nm de diámetro, desde la línea Z hasta el límite de la zona H. - En la banda I sólo existen filamentos delgados; en la zona H, sólo filamentos gruesos y en las regiones más densas de la banda A, ambas clases de fibras, ordenandas de manera tal que cada filamento grueso está rodeado por seis finos, en una disposición hexagonal. - Los filamentos gruesos están formados por tres tipos de proteínas diferentes: actina, tropomiosina y troponina. - Los filamentos finos de las miofibrillas están formados por tres tipos de proteínas diferentes: actina, tropomiosina y troponina. - Las moléculas de miosina se unen por su porción fibrilar, para formar los haces, filamentos gruesos o bastoncillos de la banda A. **Contracción muscular** El acortamiento de las miofibrillas es el resultado de un complejo juego de interacciones moleculares. **Proteínas del plasma sanguíneo** - **Albúmina** Es la más abundante - **Globulinas** - **Glicoproteínas:** - **Lipoproteínas:** - **Inmunoglobulinas:** - **Fibrinógeno:** ## Estructura de las proteínas y función Los conceptos expuestos sobre estructura de proteínas pueden ser mejor interpretados con ejemplos concretos. **Colágeno** - Es la proteína más abundante en vertebrados. - Componente estructural de gran resistencia mecánica, forma fibras del tejido conjuntivo, ampliamente distribuidas, especialmente en piel, huesos, tendones, cartílagos. **Mioglobina** - Es un derivado del núcleo porfina **Hemo** - Un derivado del núcleo porfina, gran anillo o macrociclo formado por cuatro grupos pirrol unidos entre sí por puentes metino (=CH-) **Hemoglobina** - La hemoglobina (Hb) es una molécula tetramérica. - Está constituida por la asociación de dos cadenas polipeptídicas de 141 aminoácidos cada una (a ο ζ) y otras dos cadenas de 146 aminoácidos (β, δ, γ ο ε), según el tipo de hemoglobina. **Curva de disociación del oxígeno de hemoglobina** - La relación entre tensión de oxígeno y proporción de oxihemoglobina formada se describe en la curva de disociación. **Efectos cooperativos** - Como el ingreso de uno de los oxígenos de la oxihemoglobina tiende a restablecer la formación de puentes salinos y retorna la molécula a su forma T. - El aumento de H+ y de CO2 favorece el restablecimiento de las interacciones que llevan a la conformación T de la molécula y con ello disminuye su afinidad para el oxígeno. - 2,3-bisfosfoglicerato (BPG) se introduce en la cavidad central de la Hb, establece enlaces con las dos cadenas ẞ y contribuye a estabilizar la molécula en la forma T. - La hemoglobina participa también en el transporte de CO2. **Derivados de hemoglobina** - **Carboxihemoglobina** El compuesto resultante de la unión de hemoglobina con monóxido de carbono (CO). - **Metahemoglobina** La conversión del Fe2+ en Fe3+ inhabilita a la hemoglobina para el transporte de oxígeno. ## Proteínas del músculo El músculo esquelético, que en el adulto normal representa aproximadamente 40% de la masa corporal total, está constituido por células multinucleadas, rodeadas por el sarcolema, membrana excitable eléctricamente. **Estructura del músculo** - Las fibras musculares muestran bandas transversales regulares, alternativamente oscuras y claras, que dan el aspecto estriado del músculo voluntario. - Las bandas oscuras se designan A (anisotrópicas, birrefringentes) y las bandas claras, I (isotrópicas). - La estriación regular es producida por la disposición que adoptan dos tipos de filamentos constituyentes de las miofibrillas. - Existan bastoncillos o filamentos gruesos, de 1,6 µm de longitud y 16 nm de diámetro, que se extienden a lo largo de la banda A y otros más finos, de 6 nm de diámetro, desde la línea Z hasta el límite de la zona H. - En la banda I sólo existen filamentos delgados; en la zona H, sólo filamentos gruesos y en las regiones más densas de la banda A, ambas clases de fibras, ordenandas de manera tal que cada filamento grueso está rodeado por seis finos, en una disposición hexagonal. - Los filamentos gruesos están formados por tres tipos de proteínas diferentes: actina, tropomiosina y troponina. - Los filamentos finos de las miofibrillas están formados por tres tipos de proteínas diferentes: actina, tropomiosina y troponina. - Las moléculas de miosina se unen por su porción fibrilar, para formar los haces, filamentos gruesos o bastoncillos de la banda A. **Contracción muscular** El acortamiento de las miofibrillas es el resultado de un complejo juego de interacciones moleculares. **Proteínas del plasma sanguíneo** - **Albúmina** Es la más abundante - **Globulinas** - **Glicoproteínas:** - **Lipoproteínas:** - **Inmunoglobulinas:** - **Fibrinógeno:** ## Estructura de las proteínas y función Los conceptos expuestos sobre estructura de proteínas pueden ser mejor interpretados con ejemplos concretos. **Colágeno** - Es la proteína más abundante en vertebrados. - Componente estructural de gran resistencia mecánica, forma fibras del tejido conjuntivo, ampliamente distribuidas, especialmente en piel, huesos, tendones, cartílagos. **Mioglobina** - Es un derivado del núcleo porfina **Hemo** - Un derivado del núcleo porfina, gran anillo o macrociclo formado por cuatro grupos pirrol unidos entre sí por puentes metino (=CH-) **Hemoglobina** - La hemoglobina (Hb) es una molécula tetramérica. - Está constituida por la asociación de dos cadenas polipeptídicas de 141 aminoácidos cada una (a ο ζ) y otras dos cadenas de 146 aminoácidos (β, δ, γ ο ε), según el tipo de hemoglobina. **Curva de disociación del oxígeno de hemoglobina** - La relación entre tensión de oxígeno y proporción de oxihemoglobina formada se describe en la curva de disociación. **Efectos cooperativos** - Como el ingreso de uno de los oxígenos de la oxihemoglobina tiende a restablecer la formación de puentes salinos y retorna la molécula a su forma T. - El aumento de H+ y de CO2 favorece el restablecimiento de las interacciones que llevan a la conformación T de la molécula y con ello disminuye su afinidad para el oxígeno. - 2,3-bisfosfoglicerato (BPG) se introduce en la cavidad central de la Hb, establece enlaces con las dos cadenas ẞ y contribuye a estabilizar la molécula en la forma T. - La hemoglobina participa también en el transporte de CO2. **Derivados de hemoglobina** - **Carboxihemoglobina** El compuesto resultante de la unión de hemoglobina con monóxido de carbono (CO). - **Metahemoglobina** La conversión del Fe2+ en Fe3+ inhabilita a la hemoglobina para el transporte de oxígeno. ## Proteínas del músculo El músculo esquelético, que en el adulto normal representa aproximadamente 40% de la masa corporal total, está constituido por células multinucleadas, rodeadas por el sarcolema, membrana excitable eléctricamente. **Estructura del músculo** - Las fibras musculares muestran bandas transversales regulares, alternativamente oscuras y claras, que dan el aspecto estriado del músculo voluntario. - Las bandas oscuras se designan A (anisotrópicas, birrefringentes) y las bandas claras, I (isotrópicas). - La estriación regular es producida por la disposición que adoptan dos tipos de filamentos constituyentes de las miofibrillas. - Existan bastoncillos o filamentos gruesos, de 1,6 µm de longitud y 16 nm de diámetro, que se extienden a lo largo de la banda A y otros más finos, de 6 nm de diámetro, desde la línea Z hasta el límite de la zona H. - En la banda I sólo existen filamentos delgados; en la zona H, sólo filamentos gruesos y en las regiones más densas de la banda A, ambas clases de fibras, ordenandas de manera tal que cada filamento grueso está rodeado por seis finos, en una disposición hexagonal. - Los filamentos gruesos están formados por tres tipos de proteínas diferentes: actina, tropomiosina y troponina. - Los filamentos finos de las miofibrillas están formados por tres tipos de proteínas diferentes: actina, tropomiosina y troponina. - Las moléculas de miosina se unen por su porción fibrilar, para formar los haces, filamentos gruesos o bastoncillos de la banda A. **Contracción muscular** El acortamiento de las miofibrillas es el resultado de un complejo juego de interacciones moleculares.