TEMA 4: ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS PDF

TEMA-4-ESTRUCTURA-Y-FUNCIAN-DE-L... ratoncitah_13 Genética, Bioquímica y Biología Molecular 1º Grado en Odontología Facultad de Odontología Universidad Complutense de Madrid Reservados todos los derechos. No se permite l...

TEMA-4-ESTRUCTURA-Y-FUNCIAN-DE-L... ratoncitah_13 Genética, Bioquímica y Biología Molecular 1º Grado en Odontología Facultad de Odontología Universidad Complutense de Madrid Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11080125 TE 4: ES C A Y FU ÓN DE LA P O ÍNA NIVELES DE CONFORMACIÓN. - ESTRUCTURA PRIMARIA (enlace peptídico) - ESTRUCTURA SECUNDARIA - ESTRUCTURA TERCIARIA - ESTRUCTURA CUATERNARIA A cada uno de los aminoácidos que conforma un polipéptido se le llama residuo. PROTEÍNA: Estructura polipeptídica, compuesta por uno o varios polipéptidos. Cada polipéptido sería una subunidad de la proteína. No todas las proteínas tienen estructura cuaternaria, necesitan tener varias subunidades, porque va a determinar la unión entre sus subunidades. Los AA que forman parte del péptido o proteína y el orden en el que están ensamblados es la SECUENCIA (orden concreto en el que se van uniendo los aminoácidos). Cada proteína tiene una secuencia de aminoácidos específica. La secuencia de un polipéptido es lo que conocemos como ESTRUCTURA PRIMARIA. - Estructura primaria: secuencia de aminoácidos (enlace peptídico). La estructura primaria determina el resto de los niveles de organización. Determinada genéticamente. - Estructura secundaria: Plegamiento básico de la cadena debido a enlaces de hidrógeno entre grupos -CO- y -NH- de la unión peptídica: hélices, láminas y giros. - Estructura terciaria: estructura tridimensional de las proteínas. (cadenas laterales a través de distintas uniones). - Estructura cuaternaria: asociación de distintas subunidades, siendo cada una un polipéptido. A) ESTRUCTURA PRIMARIA La secuencia de un polipéptido es lo que conocemos como ESTRUCTURA PRIMARIA: polímeros lineales formados por la unión del grupo α-carboxilo de un aminoácido con el grupo α-amino de otro aminoácido. ENLACE PEPTÍDICO (ENLACE AMÍDICO) Se establece entre el grupo a-carboxilo de un aminoácido y el grupo a-amino del siguiente con pérdida de una molécula de agua. Esta unión por condensación es un enlace covalente tipo amida o enlace peptídico. Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11080125 Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. Enlace peptídico NOMENCLATURA DEL ENLACE PEPTÍDICO La secuencia de un péptido empieza a nombrarse a partir del extremo amino. En un péptido, se considera como aminoácido principal al que está situado en el extremo carboxilo. Cuando se especifican los residuos de aminoácidos de un péptido se emplea el sufijo –il en todos los aminoácidos, excepto el del extremo C-terminal (Tirosil-glicil-glicil-fenil-leucina) CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO El enlace peptídico es esencialmente plano y lo conforman seis átomos: el grupo de carbono a y el grupo CO del primer aminoácido, el grupo NH y el átomo de carbono a del segundo aminoácido. La longitud del enlace entre los grupos C-N del enlace peptídico es ≈ 1,32 Å, que está entre los valores esperados para un enlace C-N sencillo (1,49 Å) y un enlace doble C=N (1, 27 Å). Esto indica que la unión peptídica existe en un estado de resonancia entre uniones dobles y simples, es decir que tiene carácter parcial de doble enlace. El enlace peptídico es rígido por tener carácter parcial de doble enlace, que evita la rotación a su alrededor y con ello, impone límites importantes a las posibles conformaciones de un polipéptido. Los seis át. del enlace pept. son coplanares. Los planos van girando uno respecto al otro. El carbono alfa determina el giro de la estructura. La resonancia del enlace peptídico Un enlace peptídico plano tiene dos configuraciones posibles: - Configuración trans: los dos átomos de carbono a están en lados opuestos al enlace peptídico. - Configuración cis: los dos átomos de carbono a están al mismo lado del enlace peptídico. Casi todos los enlaces de las proteínas son trans, por reducir los impedimentos estéricos (excepción: prolina). (Esta es la conformación más óptima) Impedimento estérico: El efecto se produce cuando el volumen ocupado por un grupo funcional o átomo en una molécula impide que otra parte de la misma reaccione. A diferencia del enlace peptídico, los enlaces entre el carbono α y el grupo amino NH y entre el carbono α y el grupo carbonilo son enlaces sencillos puros, con libertad de giro, que permite a las proteínas plegarse de formas muy diversas. Los giros alrededor de estos ángulos se llaman ángulos de torsión. Consigue tu beca - Feria de Postgrado - FIEP Hotel Villa Magna - Madrid - 18 de noviembre. 16:30-20:00 Genética, Bioquímica y Biolo... Banco de apuntes de la a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11080125 Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. El ángulo de giro alrededor del enlace entre el átomo de nitrógeno y el carbono a se llama phi (Ø). El ángulo de giro alrededor del enlace entre el átomo de carbono a y el carbonilo se llama psi Ψ. Hay libre rotación alrededor de los enlaces Cα-Co y Cα-N Un péptido puede tener varias conformaciones según los ángulos Phi y Psi. Adopta la más favorable desde el punto de vista energético = menor impedimento estérico y repulsión electrostática. Sin embargo, no todos los valores de phi y psi son posibles sin colisiones entre átomos. Sucesiones de planos con libertad de movimiento restringida al carbono α y naturaleza de cadena lateral. Consigue tu beca - Feria de Postgrado - FIEP Hotel Villa Magna - Madrid - 18 de noviembre. 16:30-20:00 a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11080125 CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO - Los grupos R, O y H se disponen alternativamente a un lado y otro de la cadena principal. Son responsables de las propiedades químicas del péptido. - En una cadena peptídica los átomos están dispuestos en “zig-zag”, siendo Cα, C y N los átomos que se sitúan en lo que podríamos llamar línea principal de la cadena o cadena principal. - Presenta POLARIDAD - El enlace peptídico –CO-NH- es una ESTRUCTURA PLANA y RÍGIDA. - Los átomos que intervienen de carbono asimétrico a carbono asimétrico constituyen el PLANO PEPTÍDICO (coplanaridad de los átomos de la unión peptídica). - Carácter parcial de DOBLE ENLACE. - Los dos Cα se sitúan en TRANS respecto al enlace peptídico. - Sin embargo, los péptidos formados a partir del aminoácido prolina suelen presentar con cierta frecuencia una configuración en CIS. - A diferencia de los polisacáridos, los polipéptidos no presentan más que en casos excepcionales una estructura repetitiva. PROPIEDADES ÁCIDO-BASE DE PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS Las proteínas son polielectrolitos anfóteros debido a que, además del grupo amino libre N-terminal y del grupo carboxilato libre C-terminal, pueden contener aminoácidos con grupos ionizables en sus cadenas laterales que determinan las propiedades electrolíticas de las proteínas. pH < pI de una proteína, carga neta positiva pH >pI de una proteína, carga neta negativa. IMPORTANCIA DE LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS 1. De ella depende el plegamiento, es decir, los niveles estructurales superiores. 2. Predice la función de la proteína. 3. Determina su mecanismo de acción. 4. Base de la Patología Molecular: alteraciones en un solo aminoácido pueden derivar en enfermedades graves (p.ej. Anemia falciforme). 5. La secuencia de aminoácidos indica su historia evolutiva, base de la Paleontología Molecular. Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11080125 Según estudios filogenéticos, cuanto más alejadas estén las especies analizadas en el árbol filogenético, más diferencias se podrán observar en la estructura primaria de proteínas homólogas (función semejante en distintos organismos). Aminoácidos conservados o invariantes: son aquellos que aparecen siempre en idéntica posición en todas las especies estudiadas. Son indispensables para que la proteína adopte una estructura correcta que la permita llevar a cabo su función. Cualquier mutación en estas posiciones es letal para el organismo. Polimorfismo de la estructura primaria: variaciones por mutaciones del DNA. Puede producir una disfunción evidente (enfermedad congénita) o aumentar la susceptibilidad a determinadas enfermedades. Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. La mutación (en rojo) puede: B) ESTRUCTURA SECUNDARIA - La estructura secundaria es el plegamiento que adopta una cadena peptídica. - Es una estructura repetitiva y regular. - Se estabiliza mediante enlaces no covalentes: puentes de H entre los enlaces peptídicos. Aunque no son enlaces covalentes, tienen gran energía de estabilización. - Cada tipo de estructura secundaria se puede describir perfectamente mediante los ángulos de torsión (o ángulos diédricos) Phi Φ y Psi Ψ de cada residuo. - Adopta la conformación más favorable desde el punto de vista energético: menores impedimentos estéricos menor repulsión electrostática menor energía libre Se distinguen dos tipos principales de estructura secundaria: HÉLICE ALFA y LÁMINA BETA PARÁMETROS QUE DEFINEN LAS ESTRUCTURAS SECUNDARIAS: 1. Paso de hélice: residuos por vuelta, distancia entre residuos. 2. Ángulos de rotación, torsión o diédricos. p: paso ed hélice (p= n x d) n: nº de residuos de AA por vuelta de hélice d: distancia entre 2 AA consecutivos Con estos dos parámetros podemos describir la conformación de dicho residuo en un mapa mediante un punto, con coordenadas φ y ψ. Consigue tu beca - Feria de Postgrado - FIEP Hotel Villa Magna - Madrid - 18 de noviembre. 16:30-20:00 a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11080125 Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. Para determinados tipos de estructura secundaria, todos los residuos comparten dichos ángulos, por lo que un punto en el mapa en determinada posición puede describir una estructura secundaria. Consigue tu beca - Feria de Postgrado - FIEP Hotel Villa Magna - Madrid - 18 de noviembre. 16:30-20:00 a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11080125 TIPOS DE PLEGAMIENTO Teniendo todo lo anterior en cuenta se distinguen los siguientes plegamientos: HÉLICE ALFA Estructura rígida en forma de cilindro Estructura repetitiva: Vuelta de hélice 0.15 nm avance por residuo 0.54 nm paso (avance por vuelta) 3.6 residuos por vuelta Si las rotaciones para cada átomo Cα son las mismas, la cadena adopta la de forma natural una hélice. Las hélices alfa que se encuentran en las proteínas son dextrógiras. Aminoácidos espaciados 3-4 lugares en la secuencia lineal quedan espacialmente muy próximos en la hélice a. Los grupos R se proyectan hacia el exterior de la hélice, evitando interferencias estéricas con el esqueleto peptídico. No participan de la estructura secundaria. Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11080125 Cada enlace peptídico puede formar dos puentes de hidrógeno (excepto los cuatro primeros y últimos de la secuencia) Los enlaces de hidrógeno crean una conexión en el conjunto de la hélice que hace que se transmita el dipolo característico del enlace peptídico a lo largo del eje longitudinal de toda la molécula, lo que proporciona una carga parcial positiva en el Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. extremo aminoterminal y una carga parcial negativa en el extremo C terminal. Estas cargas podrían atraer ligandos de cargas opuestas, siendo más frecuente con grupos fosfatos con cargas negativas. AMINOÁCIDOS DE LA HÉLICE α No todos los aminoácidos se pueden acomodar fácilmente en una hélice α. ➔ DESESTABILIZAN LA HÉLICE 1. Repulsión electrostática entre aminoácidos cargados. 2. Volumen de los grupos R adyacentes. No podrían ir seguidos varios AA voluminosos = impedimento estérico (Val, Ile). 3. Puentes de H en C𝛃 (Ser, Asp, Asn). 4. Presencia de prolina: el N de su enlace peptídico no tiene unido un H para formar un enlace de hidrógeno con el aminoácido en n+4. ➔ ESTABILIZAN LA HÉLICE 1. Interacciones iónicas. AA con R con carga+ y aa con carga – próximos. 2. Interacciones hidrofóbicas. AA con grupos aromáticos próximos. (val con val, val con ile…) 3. AA pequeños o sin carga. (gly, ala) Consigue tu beca - Feria de Postgrado - FIEP Hotel Villa Magna - Madrid - 18 de noviembre. 16:30-20:00 a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11080125 VARIANTES DE HÉLICE α (SE DA MÁS ADELANTE, AHORA NO LE DIO IMPORTANCIA) HÉLICE DE COLÁGENO= PROLINA 1. 3 residuos por vuelta 2. La secuencia de AA - Gly-X-Pro - Gly-Pro-X - Gly-X-HPro 3. Sin puentes de H con grupos de la misma cadena 4. Puentes de H intercatenarios perpendiculares a cadenas 5. Colágeno: tres hebras levógiras o de Poliprolina, enrolladas a derechas Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. - proteína más abundante en los mamíferos. - proteína fibrosa - componente principal de piel, tendones, hueso, cartílago y dientes. - secuencia de AA extremadamente regular (Gly cada tres AA) (NO ENTRA, SOLO LEER) Existen variantes de hélice, menos frecuentes y menos estables. - HÉLICE pi: Más ancha, aunque más comprimida, puente de hidrógeno entre n y n+5 y 4.4 residuos por vuelta. - HÉLICES 310: Más estrecha, pero más extendida, puente de hidrógeno entre n y n+3 y 3 residuos por vuelta. Ej: lixozima, hemoglobina, anhidrasa carbónica. HEBRA BETA Cuando 2 o más aminoácidos consecutivos de una proteína (5-6) adoptan ángulos phi de ~ -140 y psi de ~ +130, aparece una hebra beta. Máximo estiramiento de la cadena que permiten los enlaces covalentes. 0.35 nm avance por residuo 0.7 nm paso (avance por vuelta) 2 residuos por vuelta (residuos muy separados y ángulos de torsión en sentido contrario, lo que lo diferencia con una hélice alfa) Las cadenas R apuntan de forma alternativa hacia ambos lados de la cadena 𝛃. Estructura repetitiva: cada pliegue. HOJA O LÁMINA BETA Cuando 2 o más hebras beta (2-5) se sitúan una al lado de la otra y se establecen enlaces de H entre ellas, aparece una HOJA o LÁMINA BETA. Las cadenas laterales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna La hoja 𝛃 se estabiliza mediante enlaces de Hidrógeno perpendiculares al eje de la cadena, entre los grupos NH-CO de filamentos polipeptídicos diferentes o diferentes regiones de una misma cadena (intra o intercatenarios). Consigue tu beca - Feria de Postgrado - FIEP Hotel Villa Magna - Madrid - 18 de noviembre. 16:30-20:00 a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11080125 Esta conformación es típica de proteínas fibrosas como la fibroína de la seda de los gusanos y de la tela de araña, la queratina de las plumas de las aves, escamas de los reptiles, etc. En función de si los puentes de hidrógeno se establecen entre regiones β con el mismo sentido o contrario, tenemos: El patrón de formación de puentes de hidrógeno es distinto según se trate de: La fuerza del enlace de hidrógeno depende de: - La distancia entre los átomos dador y aceptor 2,7-3,1Å - La disposición de los tres átomos implicados, siendo + favorable: COLINEAL La estabilización de la estructura secundaria en la disposición antiparalela es más estable que cuando tienen lugar los puentes de H en láminas 𝛃 paralelas. La lámina 𝛃 ANTIPARALELA es la disposición más estable GIROS BETA O BUCLE EN HORQUILLA Puntos de unión entre estructuras secundarias Determinan un cambio de dirección de las cadenas polipeptídicas. Secuencias cortas, típicamente formadas por cuatro AA, que frecuentemente incluyen: Asn, Gly y Pro. Giro brusco de 180º Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11080125 Normalmente, en un giro b se forma un puente de hidrógeno entre los aminoácidos 1 y 4 Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. Se pueden introducir otros dos niveles intermedios de estructura de proteínas, conocidos como ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIA : MOTIVOS ESTRUCTURALES: Son asociaciones estables de elementos de estructura secundaria (“patrones”) DOMINIOS: unidades autónomas de plegamiento, capaces de plegarse y de funcionar de una manera relativamente autónoma. Un dominio a veces está formado por motivos, pero otras veces no contiene ninguno. Es común que cada dominio se especialice en una función determinada (dominio de unión, dominio transmembrana, dominio quinasa..) C) ESTRUCTURA TERCIARIA Plegamiento tridimensional compacto. No ocurre al azar y está favorecido energéticamente. Configuración absoluta o nativa de la molécula que, si es monomérica, es la máxima información estructural. Al desnaturalizar pierdo la conformación nativa. (puede volver a su conformación nativa dependiendo de su agente desnaturalizante) La estructura tridimensional de una proteína es única y siempre es la misma bajo las mismas condiciones. Se debe a la formación de enlaces mayoritariamente débiles entre grupos de las cadenas laterales de los aminoácidos. La estructura terciaria es la responsable directa de la función de las proteínas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales de la proteína es la que determina su interacción con los diversos ligandos. Por lo tanto, la pérdida de la estructura terciaria suele ocasionar la pérdida de la función biológica= DESNATURALIZACIÓN. Consigue tu beca - Feria de Postgrado - FIEP Hotel Villa Magna - Madrid - 18 de noviembre. 16:30-20:00 a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11080125 INTERACCIONES QUE ESTABILIZAN LA ESTRUCTURA TERCIARIA 1. Puentes disulfuro (enlace covalente) entre cadena laterales de cisteína 2. Atracciones electrostáticas 3. Puentes de hidrógeno 4. Interacciones hidrofóbicas ENLACES COVALENTES: aportan gran estabilidad a) Puentes Disulfuro: Entre cadenas laterales de Cys b) Enlace amida (-CO-NH-) Entre las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxílico Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. ENLACES NO COVALENTES: a) Interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares, que tienden a asociarse, por su repulsión al agua. b) Enlace de hidrógeno: Interacción no covalente entre un átomo de hidrógeno unido covalentemente a un grupo donador, como –O-H, y un par de electrones libres pertenecientes a un grupo aceptor, como el oxígeno. La interacción entre el donador y el aceptor se representa como una línea de puntos entre el átomo aceptor y H compartido. La fuerza de este enlace débil depende de: - La distancia entre los átomos dador y aceptor 2,7-3,1 Å. - La disposición de los tres átomos implicados. c) Interacciones iónicas, salinas o electrostáticas: Entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto. Poco frecuente por la acción dipolar del agua y su elevada Constante Dieléctrica. d) Fuerzas de van der Waals: Interacción de repulsión o atracción entre los orbitales más externos de los átomos. Cualquier átomo lo puede conformar, si están lo suficientemente próximos. Distancia óptima: 4Å. Consigue tu beca - Feria de Postgrado - FIEP Hotel Villa Magna - Madrid - 18 de noviembre. 16:30-20:00 a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11080125 TIPOS DE ESTRUCTURA TERCIARIA 1. Proteínas fibrosas: - Una dimensión > que la otra - En general, insolubles en agua. - La estructura primaria se caracteriza por la repetición ordenada de algunos aminoácidos. - Constan mayoritariamente de un solo tipo de estructura 2aria - Resistentes a la tensión mecánica y de ahí su función estructural: conexión, protección y soporte. - Principales proteínas de la piel, tejido conjuntivo y de las fibras animales (pelo,seda). Colágeno, queratina (piel, pelo, uñas…), fibroína (seda) y elastina. 2. Proteínas globulares - Forma ±esférica y compacta. - +Abundante - Solubles en agua - Contiene varios tipos de estructura 2aria en la misma molécula. - Pueden unir ligandos o tener grupos prostéticos (ej. Hemo). - Gran diversidad funcional: - Enzimas - Receptores celulares - Hormonas peptídicas - Inmunoglobulinas - Proteínas de transporte: Mioglobina y Hemoglobina D) ESTRUCTURA CUATERNARIA Muchas proteínas están formadas por más de una cadena polipeptídica (proteínas oligoméricas). En este tipo de proteínas, cada cadena polipeptídica se denomina subunidad. (la unión de las 4 subunidades que conforman la hemoglobina es su estructura cuaternaria) La estructura cuaternaria es el máximo nivel de organización de las proteínas oligoméricas, en el cual las unidades de proteínas en su estado ya plegado, es decir con su estructura terciaria, se agregan para formar una proteínas oligoméricas. Las fuerzas que estabilizan este nivel de conformación entre cadenas polipeptídicas son, en líneas generales, las mismas interacciones débiles que en la estructura terciaria. En algunos casos, como en las inmunoglobulinas, la estructura cuaternaria se mantiene mediante puentes disulfuro. Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11080125 DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS. Estructura nativa: la que adopta una proteína en presencia del disolvente acuoso y que la permite llevar a cabo su función. Es ÚNICA Desnaturalización: pérdida total o parcial de las estructuras de la estructura tridimensional de una proteína. Resultado de ello son los cambios en las propiedades físicas, químicas y biológicas de la proteína. Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. El proceso puede ser reversible, dependiendo de la intensidad y duración del tratamiento desnaturalizante. AGENTES DESNATURALIZANTES 1. Físicos: temperatura y radiación UV 2. Químicos: detergentes, disolventes orgánicos (etanol y acetona), pH y fuerza iónica (urea y guanidina) RENATURALIZACIÓN Recuperación de la conformación nativa tras la retirada de agentes desnaturalizantes. ↑Tª y tratamiento con agentes reductores de puentes disulfuro, alteran la conformación nativa, desnaturalizando la proteína. Si se retoman las condiciones nativas, la proteína vuelve espontáneamente a su conformación nativa. CONSECUENCIAS INMEDIATAS DE LA DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS: - Disminución drástica de la solubilidad de la proteína, acompañada frecuentemente de precipitación. - Pérdida de todas sus funciones biológicas. Consigue tu beca - Feria de Postgrado - FIEP Hotel Villa Magna - Madrid - 18 de noviembre. 16:30-20:00 a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11080125 CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS. Clasificación general Composición química ○ SIMPLES U HOLOPROTEÍNAS: Son aquellas que por hidrólisis total dan solo α-aminoacidos o sus derivados. ○ CONJUGADAS O HETEROPROTEÍNAS (apoproteína + grupo prostético). Son aquellas que por hidrólisis producen no solamente aminoácidos, sino también otros componentes orgánicos o inorgánicos. Según la naturaleza del grupo prostético: Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. Estructural ○ Globulares: albúminas, hormonas, enzimas ○ Fibrosas: colágeno, queratinas, elastinas y fibroínas Función ○ Estructural: matriz extracelular ○ Transporte: a través de membrana, en sangre ○ Enzimática ○ Reserva: ferritina ○ Hormonal: insulina ○ Motilidad ○ Transducción de señales ○ Defensiva: Ig Constituyentes ○ Monómero: una subunidad ○ Oligoméricas: varias subunidades Propiedades físicas (solubilidad): proteínas solubles o de membrana. Consigue tu beca - Feria de Postgrado - FIEP Hotel Villa Magna - Madrid - 18 de noviembre. 16:30-20:00