Macromoléculas de la Célula: Proteínas PDF

Macromoléculas de la Célula TEMA 3 PROFESORA AIDAMALIA VARGAS Índice ü Proteínas ü Ácidos Nucleicos ü Carbohidratos ü Lípidos Proteínas Griego proteios = “primer lugar” Clasificación General de las Proteínas (Función) Enzimas Estructurales Motoras Reguladoras Transportadoras Señalización Receptoras...

Macromoléculas de la Célula TEMA 3 PROFESORA AIDAMALIA VARGAS Índice ü Proteínas ü Ácidos Nucleicos ü Carbohidratos ü Lípidos Proteínas Griego proteios = “primer lugar” Clasificación General de las Proteínas (Función) Enzimas Estructurales Motoras Reguladoras Transportadoras Señalización Receptoras Defensoras Almacenamiento Las proteínas son polímeros lineales de aminoácidos Existen más de 60 diferentes tipos de aminoácidos presentes en la célula, pero solo 20 de ellos son utilizados en la síntesis de proteínas Estructura y estereoquímica de los aminoácidos https://psicologiaymente.com/neurociencias/tabla-de-aminoacidos La formación de un enlace peptídico ocurre por la condensación de dos aminoácidos, dibujados aquí en el estado no cargado. En la célula, esta reacción se produce en un ribosoma cuando un aminoácido se transfiere de una molécula de tRNA al extremo de la cadena polipeptídica en crecimiento La conformación nativa de una proteína va a depender de las interacciones y enlaces entre los grupos funcionales de los aa Qué es la desnaturalización de una proteína y cómo se lleva a cabo? Estructura de una proteína Estructura primaria Estructura de la insulina Primera proteína en identificarse la secuencia de aminoácidos (aa) Frederick Sanger, 1953 Alteraciones en la estructura primaria anemia drepanocítica Estructura secundaria Estructura secundaria: Hélice alfa Estructura secundaria: Lámina beta Flechas, hélices, bucles y… Motivos Estructura terciaria = conformación nativa Definida por los grupos laterales de cada péptido No es predecible Estructura tridimensional Clasificadas en proteínas: - Fibrosas - Globulares Proteína fibrosa Estructura Elasticidad Alfa Queratina Hélice alfa Proteína fibrosa Estructura Elasticidad Alfa Queratina Hélice alfa Proteína fibrosa La fibroína Seda Láminas beta antiparalelas Proteína globular Compacta Enzimas Estructura de la Mioglobina Proteína globular Estructura de la Ribonucleasa Endonucleasa (ARNasa) Las proteínas grandes usualmente están conformadas por subunidades más pequeñas llamadas dominios proteicos. Dominios proteicos son unidades estructurales que se pliegan más o menos de formas independientes, formadas por 40 a 350 aa contiguos. Son unidades estructurales a partir de las cuales las grandes proteínas están construidas. Ejemplos de dominios de las proteínas (A) Citocromo b562, una proteína de dominio único implicada en el transporte de electrones en las mitocondrias. Esta proteína está compuesta casi en su totalidad de hélices α. (B) El dominio de unión a NAD de la enzima lactato deshidrogenasa, se compone de una mezcla de hélices α y láminas β paralelas. (C) Dominio variable de una cadena ligera de inmunoglobulina (anticuerpos), compuesta por un sándwich de dos láminas β antiparalelas. Las proteínas globulares están formadas de varios segmentos llamados dominios Los dominios dentro de las proteínas globulares tienen funciones específicas La enzima gliceraldehído fosfato deshidrogenasa (GAPDH) es un polipéptido simple plegado con dos dominos Estructura cuaternaria: Dímeros Dos cadenas polipeptídicas idénticas formando un complejo simétrico de dos subunidades que están unidas por los sitios de uniós de ambos polipéptidos. Estructura cuaternaria Los complejos proteicos simétricos que se forman a partir de más de dos copias de la misma cadena polipeptídica también se encuentran comúnmente en las células Estructura cuaternaria: múltiples subunidades Muchas otras proteínas contienen dos o más cadenas polipeptídicas Hemoglobina Dos subunidades idénticas de alfa globulina + dos subunidades idénticas de beta globulina Chaperonas moleculares Funciones: - Plegamiento adecuado de las proteínas recién sintetizadas - Prevención y reversión de la agregación de proteínas - Importación de proteínas Heat Shock Protein (hsp) DOI: 10.1038/nrm3658 Sitio de unión de las proteínas Enlaces no covalentes: - Uniones electrostáticas - Puentes de hidrógeno - Fuerza de van der Waals - Interacciones hidrofobicas Ligando: - Iones - Moléculas pequeñas - Macromoléculas Unión de proteínas con proteínas por medio de diferentes interfaces Las interacciones de tipo surface-string se refieren a una configuración específica de interacción entre dos proteínas, donde una cadena de aminoácidos de una proteína (llamada la "cuerda" o "string") se une a una superficie complementaria de otra proteína. Este tipo de interacción es especialmente relevante en proteínas que tienen regiones desordenadas o flexibles, ya que estas regiones pueden formar estructuras temporales que interactúan con otras proteínas. Unión de proteínas con proteínas por medio de diferentes interfaces Un segundo tipo de interfaz proteína-proteína se forma cuando dos hélices α, una de cada proteína, se unen para formar una bobina en espiral. Este tipo de interfaz de la proteína se encuentra en varias familias de proteínas reguladoras de genes. Unión de proteínas con proteínas por medio de diferentes interfaces La coincidencia precisa de una superficie rígida con la de otra, es la forma más típica de interfaz entre las proteínas. Tales interacciones pueden ser muy fuertes, ya que un gran número de enlaces débiles pueden formarse entre dos superficies que coinciden bien. Por la misma razón, tales interacciones superficie-superficie pueden ser extremadamente específicas, permitiendo a una proteína seleccionar una afín de las muchas miles de proteínas diferentes que se encuentran en una célula. El Sitio de Unión de los Anticuerpos Anticuerpos o inmunoglobulinas Proteínas producidas por el sistema inmunológico en respuesta a moléculas extrañas (bacterias, virus) Los anticuerpos son moléculas en forma de Y con dos sitios de unión idénticos que son complementarios a una pequeña porción de la superficie de la molécula de antígeno La estructura de un anticuerpo 2 cadenas ligeras 2 cadenas pesadas en su extremo existe una región hipervariable La región hipervariable es la que cambia de un anticuerpo a otro, y permite tener una gran diversidad de anticuerpos que podrán responder a la enorme variedad de antígenos El Sitio de Unión de los Anticuerpos Características de los anticuerpos Ø Unión selectiva estricta Ø Reconoce su blanco (llamado un antígeno) con gran especificidad Ø desactiva a su objetivo directamente o lo señaliza para su destrucción Ø Los linfocitos que producen los anticuerpos se llaman células B