Πρωτεινακια.docx

Κεγάλαιο 1ο - Πρωτείνες **[Συμπύκνωση:]** Ο βασικός χημικός μηχανισμός όπου τα μονομερή συνδέονται μεταξύ τους. Το ένα μονομερές χάνει ένα άτομο υδρογόνου (Η), ενώ το άλλο μια υδροξυλομάδα (ΟΗ). [Αφαιρείται δηλαδή τελικά ένα μόριο νερού] και τα δύο μονομερή συνδέονται με **ομοιοπολικό δεσμό**. Επι...

Κεγάλαιο 1ο - Πρωτείνες **[Συμπύκνωση:]** Ο βασικός χημικός μηχανισμός όπου τα μονομερή συνδέονται μεταξύ τους. Το ένα μονομερές χάνει ένα άτομο υδρογόνου (Η), ενώ το άλλο μια υδροξυλομάδα (ΟΗ). [Αφαιρείται δηλαδή τελικά ένα μόριο νερού] και τα δύο μονομερή συνδέονται με **ομοιοπολικό δεσμό**. Επικρατεί ο ομοιοπολικός δεσμός για τη σύνδεση των μονομερών σε πολυμερή, λόγω της [σταθερότητάς] του. **[Υδρόλυση:]** Η διάσπαση των μακρομορίων στα μονομερή τους που γίνεται με την [προσθήκη νερού]. Σε ορισμένα μακρομόρια συναντώνται επίσης και άλλοι δεσμοί οι οποίοι δεν είναι ομοιοπολικοί. Τέτοιοι είναι οι [δεσμοί υδρογόνου], οι [δυνάμεις Van der Waals] και οι [υδρόφοβοι δεσμο]ί. **[Μετουσίωση:]** Έκθεση της πρωτείνης σε ακραίες τιμές θερμοκρασίας ή ρΗ. Σπάζουν δηλαδή οι δεσμοί που έχουν αναπτυχθεί μεταξύ των πλευρικών ομάδων, καταστρέφεται η τρισδιάστατη δομή της και η πρωτεΐνη χάνει τη λειτουργικότητά της. **[Αμινοξέα:]** Υπάρχουν περισσότερα απο **170** αλλά τα **20** αποτελούν συστατικά πρωτεινών. - [Σταθερό τμήμα:] ένα άτομο υδρογόνου, μια αμινομάδα και μια καρβοξυλομάδα, ενωμένα σε ένα κοινό άτομο άνθρακα - [Μεταβλητό τμήμα:] **πλευρική ομάδα** Επίπεδα Οργάνωσης **[Πρωτοταγής δομή:]** Η αλληλουχία των αμινοξέων στην πολυπεπτιδική αλυσίδα. **[Δευτεροταγή δομή:]**  Η πολυπεπτιδική αλυσίδα αναδιπλώνεται και αποκτά είτε [ελικοειδή] είτε [πτυχωτή] μορφή. **[Τριτοταγής δομή:]** Η πολυπεπτιδική αλυσίδα, πτυχωτή ή ελικοειδής, αναδιπλώνεται στο χώρο, ώστε να αποκτήσει μια καθορισμένη μορφή. **[Τεταρτοταγής δομή:]** Ο συνδυασμός των επιμέρους πολυπεπτιδικών αλυσίδων σε ένα ενιαίο πρωτεϊνικό μόριο. Χαρακτηριστικό παράδειγμα αποτελεί η **αιμοσφαιρίνη**, η οποία συντίθεται από τέσσερις πολυπεπτιδικές αλυσίδες ανά δύο ίδιες.(Αν αποτελείται από περισσότερες πολυπεπτιδικές αλυσίδες) Η **διαμόρφωση** του πρωτεϊνικού μορίου στον χώρο: - [καθορίζεται] από την αλληλουχία των αμινοξέων στην πεπτιδική αλυσίδα - [σταθεροποιείται] από τους δεσμούς που σχηματίζονται ανάμεσα στις ομάδες R των αμινοξέων Παραδείγματα 1. **Αιμοσφαιρίνη**, είναι επιφορτισμένη με τη μεταφορά του οξυγόνου και του διοξειδίου του άνθρακα. 2. Το **κολλαγόνο** είναι δομική πρωτεΐνη ιστών (π.χ. του συνδετικού ιστού), 3. Τα **ένζυμα** επιταχύνουν τις αντιδράσεις που γίνονται μέσα στο κύτταρο. Κατηγορίες - **[Δομικές:]** Αποτελούν δομικά συστατικά των κυττάρων και κατ\' επέκταση των οργανισμών. (κολλαγόνο, αλβουμίνη) - **[Λειτουργικές:]** Συμβάλλουν στις διάφορες λειτουργίες (αιμοσφαιρίνη, ένζυμα) Σημειώσεις [Πολυπεπτίδιο] \>= **50** αμ Στο [ανθρώπινο σώμα] υπάρχουν περισσότερες από **30.000** διαφορετικές πρωτεΐνες Από την ποικιλία των διαφορετικών λειτουργιών που κάνουν οι πρωτεΐνες μπορούμε να αντιληφθούμε τη μεγάλη σημασία τους για τα βιολογικά φαινόμενα. O μεταβολισμός, ο πολλαπλασιασμός και όλες οι άλλες λειτουργίες των κυττάρων, και κατ\' επέκταση των οργανισμών, στηρίζονται στη δράση των εκπληκτικών αυτών **«μοριακών εργαλείων»** ([πρωτοταγής δομή] σε συνδυασμό με τις διαφορετικές [ομάδες R].) Όταν η σειρά των αμινοξέων είναι διαφορετική, η δυνατότητα να σχηματιστούν **δεσμοί ανάμεσα στις πλευρικές ομάδες** αμινοξέων βρίσκεται σε διαφορετικά σημεία της πεπτιδικής αλυσίδας. Αυτό οδηγεί σε διαφορετική αναδίπλωση του μορίου, που συνεπάγεται διαφορετική δευτεροταγή και τριτοταγή δομή, επομένως σε διαφορετική διαμόρφωση στο χώρο.