Guía bioquímica final PDF

Guía bioquímica final Tema: Lípidos > 2.9: Definición de lípidos, saponificables e insaponificables - Lípidos: Son compuestos orgánicos que no se disuelven bien en agua pero sí en solventes orgánicos. Son importantes para almacenar energía, formar membranas celulares y actuar c...

Guía bioquímica final Tema: Lípidos > 2.9: Definición de lípidos, saponificables e insaponificables - Lípidos: Son compuestos orgánicos que no se disuelven bien en agua pero sí en solventes orgánicos. Son importantes para almacenar energía, formar membranas celulares y actuar como aislantes térmicos. - Lípidos saponificables: Son aquellos que, al reaccionar con una base, forman una sal (jabón). Ejemplo: grasas y aceites. - Lípidos insaponificables: No reaccionan con bases para formar jabones. Ejemplo: esteroides y terpenos. > 2.10: Estructura, función y clasificación - Estructura: Los lípidos están formados principalmente por átomos de carbono, hidrógeno y oxígeno. Pueden contener otros elementos como fósforo y nitrógeno. - Funciones: Almacenamiento de energía Composición de membranas celulares (fosfolípidos) Aislantes térmicos y eléctricos Precursores de hormonas - Clasificación: Simples: Aceites, grasas (saponificables). Compuestos: Fosfolípidos, glicolípidos (saponificables). Derivados: Esteroides, terpenos (insaponificables). > 2.11: Ácidos grasos saturados y no saturados - Ácidos grasos saturados: Tienen enlaces simples entre los átomos de carbono. Son sólidos a temperatura ambiente. Ejemplo: manteca, grasas animales. - Ácidos grasos no saturados: Contienen uno o más enlaces dobles entre los átomos de carbono. Son líquidos a temperatura ambiente. Ejemplo: aceite de oliva, aguacate. > 2.12: Acilglicéridos - Son triglicéridos, compuestos por una molécula de glicerol unida a tres ácidos grasos. Son la forma principal de almacenamiento de energía en el cuerpo. Se encuentran en las grasas y aceites. > 2.13: Fosfoglicéridos - Son lípidos complejos que contienen glicerol, dos ácidos grasos, un grupo fosfato y una molécula adicional (como colina). Son esenciales para formar las membranas celulares. > 2.14: Esfingolípidos - Son lípidos que contienen esfingosina en lugar de glicerol. Tienen una estructura similar a los fosfoglicéridos y son importantes en la formación de membranas celulares y en la señalización celular. > Info adicional - Esfingosina es la base de los esfingolípidos, y se une a un ácido graso para formar ceramidas, que son precursores de esfingolípidos más complejos como los cerebrósidos. - Los cerebrósidos son importantes en el sistema nervioso y en la estabilidad de las membranas celulares, mientras que las ceramidas tienen funciones clave en la regulación celular y la protección de la piel. Tema: Aminoácidos > 2. 17: Estructura y función de los aminoácidos - Estructura: Los aminoácidos son compuestos orgánicos que contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos a un carbono central (carbono α), además de una cadena lateral única (R) que varía entre los diferentes aminoácidos. - Función: Son los bloques constructivos de las proteínas. Participan en la formación de estructuras proteicas y en funciones biológicas clave como la catalización de reacciones (enzimas), transporte, defensa (anticuerpos) y señalización celular. > 2.18: Clasificación según las cadenas laterales - Alifáticos no polares: Tienen cadenas laterales hidrocarbonadas, no se disuelven bien en agua. Ejemplos: alanina, valina, leucina. - Aromáticos: Tienen anillos bencénicos en su cadena lateral, que hacen que sean menos solubles en agua. Ejemplos: fenilalanina, tirosina. - Alifáticos polares neutros: Cadenas laterales con grupos funcionales (como -OH, -NH2) que pueden formar enlaces de hidrógeno, pero sin carga neta. Ejemplos: serina, treonina. - Alifáticos polares cargados: Cadenas laterales que tienen un grupo carboxilo (-COOH) o amino (-NH2) que puede cargar positiva o negativamente. Ejemplos: ácido glutámico (carga negativa), lisina (carga positiva). > 2.20: Propiedades ácidas y básicas de los aminoácidos - Propiedades ácidas: El grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido puede perder un protón (H+) y convertirse en un ion carboxilato (-COO⁻) a pH fisiológico. - Propiedades básicas: El grupo amino (-NH2) puede ganar un protón (H+) para convertirse en un ion amonio (-NH3⁺), dependiendo del pH. - Los aminoácidos pueden comportarse como amfotéricos, es decir, pueden actuar como ácidos o bases dependiendo del pH del medio. > 2.21: Estado de ionización de un aminoácido - Ionización: A pH fisiológico (alrededor de 7.4), los aminoácidos suelen estar en una forma iónica. El grupo carboxilo pierde un protón, mientras que el grupo amino puede estar protonado. - Punto isoeléctrico (pI): Es el pH en el que el aminoácido tiene carga neta cero, es decir, el número de cargas positivas y negativas se balancean. En este punto, el aminoácido es más estable y menos soluble en agua. > 2.22: Curva de titulación de un aminoácido - Una curva de titulación muestra cómo cambia el pH de una solución de aminoácido cuando se agrega una base o ácido. Primero, el grupo carboxilo pierde un protón, elevando ligeramente el pH. Luego, el grupo amino pierde un protón a un pH más alto. En los puntos de titulación, el pH se estabiliza temporalmente antes de continuar con el cambio. >2.23: Interacciones no covalentes y covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos - Interacciones covalentes: Son enlaces fuertes formados por la compartición de electrones, como los enlaces disulfuro (unión entre dos cisteínas) que estabilizan la estructura tridimensional de las proteínas. - Interacciones no covalentes: Son interacciones más débiles pero importantes en la estructura y función de las proteínas. Incluyen: Enlaces de hidrógeno: Entre un átomo de hidrógeno y un átomo electronegativo (O o N). Fuerzas de Van der Waals: Atracciones débiles entre átomos cercanos. Interacciones iónicas: Entre grupos cargados positivamente y negativamente. Interacciones hidrofóbicas: Ocurren cuando cadenas laterales no polares se agrupan para evitar el contacto con agua. > 20 aminoácidos principales Tema: Proteínas > 2.24 Características del enlace peptídico - El enlace peptídico es una unión covalente entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro aminoácido, liberando una molécula de agua (reacción de condensación). - Este enlace es planar, rígido y tiene carácter doble debido a la resonancia, lo que limita la rotación alrededor del enlace C-N. > 2.25 Estado nativo y estado desnaturalizado - Estado nativo: Es la forma funcional y tridimensionalmente correcta de una proteína, dónde está completamente plegada para realizar su función biológica. - Estado desnaturalizado: Es cuando la proteína pierde su estructura tridimensional debido a factores como calor, cambios de pH o sustancias químicas, lo que normalmente provoca la pérdida de su función. > 2.26 Niveles estructurales de las proteínas - Las proteínas tienen cuatro niveles de estructura: Estructura primaria: Secuencia lineal de aminoácidos en la cadena polipeptídica. Estructura secundaria: Forma local que adoptan segmentos de la cadena polipeptídica (hélices, hojas beta). Estructura terciaria: Plegamiento global de la proteína en 3D, determinado por interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos. Estructura cuaternaria: Organización de varias cadenas polipeptídicas para formar una proteína funcional. > 2.27 Estructura primaria y estructura secundaria - Estructura primaria: Es la secuencia específica de aminoácidos en la cadena polipeptídica, determinada por el código genético. - Estructura secundaria: Se refiere a la disposición regular de segmentos de la cadena, como: Alfa hélice: Estructura enrollada en espiral, estabilizada por enlaces de hidrógeno. Hojas beta: Estructura plana, donde las cadenas polipeptídicas se alinean en direcciones opuestas. Giros beta: Regiones que permiten el cambio de dirección de la cadena polipeptídica. > 2.28 Estructura terciaria y Estructura cuaternaria - Estructura terciaria: Es la forma tridimensional completa de una proteína, estabilizada por interacciones no covalentes (enlaces de hidrógeno, interacciones iónicas, fuerzas hidrofóbicas) y enlaces covalentes como los disulfuro. - Estructura cuaternaria: Se refiere a la asociación de varias cadenas polipeptídicas (subunidades) para formar una proteína funcional. Ejemplo: hemoglobina (4 subunidades). > 2.29 Desnaturalización y renaturalización de las proteínas - Desnaturalización: Proceso en el que una proteína pierde su estructura tridimensional debido a factores como calor, pH extremo o agentes químicos, lo que generalmente lleva a la pérdida de su función.  - Renaturalización: Es el proceso mediante el cual una proteína desnaturalizada puede recuperar su estructura y función original bajo condiciones favorables. > 2.30 Clasificación en globulares y fibrosas - Proteínas globulares: Tienen una forma compacta y esférica, y son solubles en agua. Ejemplos: enzimas, hormonas, anticuerpos. - Proteínas fibrosas: Son largas y delgadas, insolubles en agua, y suelen formar estructuras fuertes y duraderas. Ejemplos: colágeno, queratina. > 2.31 Proteínas globulares. Mioglobina y Hemoglobina - Mioglobina: Proteína globular que almacena oxígeno en los músculos. Tiene alta afinidad por el oxígeno. - Hemoglobina: Proteína globular en los glóbulos rojos que transporta oxígeno. Presenta cooperatividad, lo que significa que la unión de oxígeno a una subunidad facilita la unión en las demás subunidades, aumentando la afinidad por el oxígeno a medida que se va uniendo. Curva de saturación: La curva de oxígeno de la hemoglobina es sigmoide debido a la cooperatividad, mientras que la mioglobina tiene una curva más hiperbólica debido a su afinidad constante por el oxígeno. > 2.32 Tipos de Hemoglobina - La hemoglobina tiene varios tipos, dependiendo de la etapa del desarrollo o la condición del cuerpo: Hemoglobina A (HbA): Es la forma adulta más común. Hemoglobina F (HbF): Es la forma fetal, que tiene mayor afinidad por el oxígeno, facilitando su transferencia desde la madre al feto. Hemoglobina S (HbS): Forma mutada de hemoglobina en la anemia de células falciformes. > 2.33 Anemia de células falciformes - Es una enfermedad genética causada por una mutación en el gen de la hemoglobina, que provoca la formación de hemoglobina S. - La hemoglobina S forma polímeros cuando se desoxigena, deformando los glóbulos rojos en forma de hoz (falciforme). Esto bloquea el flujo sanguíneo y causa dolor, anemia crónica y otras complicaciones. > 2.34 Proteínas fibrosas - Colágeno - El colágeno es una proteína fibrosa que forma fibras largas y resistentes. Es el principal componente estructural en tejidos conectivos como piel, huesos y tendones. - Su estructura primaria consiste en repeticiones de glicina, prolina y otros aminoácidos. La estructura secundaria es una triple hélice, que le da su fortaleza y elasticidad. Tema: Carbohidratos > 2.4 Reacciones químicas de los monosacáridos - Los monosacáridos pueden participar en varias reacciones químicas importantes: Oxidación: Los monosacáridos pueden ser oxidados a ácidos carboxílicos. Por ejemplo, la glucosa se oxida a ácido glucurónico. Reducción: Los monosacáridos pueden ser reducidos a alcoholes, como cuando la glucosa se convierte en sorbitol. Esterificación: Los monosacáridos pueden reaccionar con ácidos para formar ésteres. Por ejemplo, los azúcares pueden unirse a ácidos grasos formando ésteres. Aminoazúcares: Los monosacáridos pueden ser modificados por la adición de grupos amino (-NH2) en lugar de grupos hidroxilo. Ejemplo: glucosamina, que es un componente clave de los glucosaminoglucanos. > 2.5 Enlaces N y O-glucosídicos Enlace O-glucosídico: Es el enlace entre el carbono anomérico de un monosacárido y el oxígeno de un grupo hidroxilo de otro monosacárido. Este tipo de enlace se forma en la mayoría de los disacáridos y polisacáridos. Enlace N-glucosídico: Es el enlace entre el carbono anomérico de un monosacárido y el nitrógeno de un grupo amino. Este tipo de enlace se encuentra en compuestos como los nucleósidos (base nitrogenada + azúcar). > 2.6 Propiedades de los disacáridos - Los disacáridos están formados por dos monosacáridos unidos por un enlace glucosídico. - Ejemplos comunes son sacarosa (glucosa + fructosa), lactosa (glucosa + galactosa) y maltosa (glucosa + glucosa). - Son solubles en agua y, al igual que los monosacáridos, son fuentes rápidas de energía. - Se pueden hidrolizar en sus monosacáridos componentes por acción de enzimas o ácido. > 2.7 Polisacáridos: almidón y glucógeno - Almidón: Es el principal polisacárido de almacenamiento de energía en plantas. Está compuesto por amilosa (cadena lineal de glucosa) y amilopectina (cadena ramificada de glucosa). - Glucógeno: Es el polisacárido de almacenamiento de energía en animales. Se encuentra principalmente en el hígado y los músculos. Tiene una estructura ramificada más compacta que el almidón, lo que permite un acceso rápido a la glucosa cuando se necesita energía. > 2.8 Glucosaminoglucanos; Glucoconjugados - Glucosaminoglucanos (GAGs): Son polisacáridos complejos formados por unidades repetidas de disacáridos, que contienen un aminoazúcar. Ejemplos incluyen hialuronato (presente en el líquido sinovial) y condroitín sulfato (en cartílago). - Glucoconjugados: Son complejos que incluyen un carbohidrato unido a otra molécula (proteína o lípido):  Proteoglucanos: Son glucosaminoglucanos unidos a proteínas, presentes en la matriz extracelular. Glucoproteínas: Son proteínas unidas a carbohidratos, comunes en las membranas celulares y como anticuerpos. Glucolípidos: Son lípidos unidos a carbohidratos, presentes en las membranas celulares y en el sistema nervioso. Tema: Grupos funcionales > 1.1 Grupos funcionales - Un grupo funcional es un conjunto específico de átomos dentro de una molécula que determina las propiedades químicas y reactivas de esa molécula. Los grupos funcionales son responsables de las reacciones químicas de los compuestos orgánicos. Características: Los grupos funcionales suelen estar formados por átomos de carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, azufre, entre otros. Definen la reactividad y las propiedades físicas de las moléculas. Función: Reactividad: Determinan cómo una molécula interactúa con otras, es decir, cómo puede participar en reacciones químicas. Propiedades: Influyen en características como la solubilidad, el punto de ebullición, la acidez, etc. Formación de enlaces: Facilitan la formación de enlaces específicos con otras moléculas, permitiendo la construcción de estructuras más grandes como los polímeros o biomoléculas. Estructura: Cada grupo funcional tiene una estructura química definida. Por ejemplo: → Hidroxilo (-OH): Un átomo de oxígeno unido a un átomo de hidrógeno. → Aldehído (-CHO): Un grupo carbonilo (-C=O) unido a un hidrógeno. → Ceto (-CO): Un grupo carbonilo unido a dos grupos carbono. → Amino (-NH2): Un átomo de nitrógeno unido a dos átomos de hidrógeno. > Grupos funcionales principales - alcano: enlace simple - alquenos: enlace doble - alquino: enlace triple * TODOS NO POLARES  - hidroxilo / alcohol: lleva OH. - cetona: grupo carbonilo (C = O) en el medio. - aldehídos: grupo carbonilo ( C = O) e hidrógeno (H) en esquina. - éster: grupo carbonilo (C = O) con oxígeno (O). - éter: oxígeno solo (O) y 2 cadenas. * TODOS POLARES MENOS ÉSTER Y ÉTER (NO POLARES)  - amino: nitrógeno solo (N). → primario: 2 átomos de hidrógeno (H) unido al nitrógeno (N). → secundario: 1 átomo de hidrógeno (H) unido al nitrógeno (N). - imino: enlace doble “carbono - nitrógeno ( C = N). - amido: nitrógeno (N) con grupo carbonilo ( C = O). * TODOS SON POLARES  - fosforilo: átomo de fósforo central enlazado a oxígenos (P = O). - fosfoéster: átomo de fósforo central unido a un átomo de oxígeno (O), que a su vez está unido a un grupo alcohólico ( – OH) o a un grupo éster. - sulfhidrilo / tiol: un átomo de azufre (S) unido a un átomo de hidrógeno (H) y un grupo alquilo o arilo ( R ). - sulfurilo: átomo de azufre (S) unido a dos átomos de oxígeno (O) mediante enlaces dobles. - sulfuréster: un átomo de azufre (S) unido a un átomo de oxígeno (O), que a su vez está unido a un átomo de carbono que forma parte de un grupo éster. * TODOS SON POLARES