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Questions and Answers
¿Qué tipo de hemoglobina tiene mayor afinidad por el oxígeno, facilitando su transferencia del madre al feto?
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¿Qué fenómeno describe la unión cooperativa de oxígeno en hemoglobina?
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¿Cuál es la consecuencia de la formación de hemoglobina S en la anemia de células falciformes?
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¿Cuál es la estructura secundaria del colágeno que le brinda fortaleza y elasticidad?
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¿Qué reacción química implica la conversión de glucosa en sorbitol?
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¿Cuál de las siguientes NO es una reacción química típica que pueden realizar los monosacáridos?
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¿Cuál es el principal componente estructural en tejidos conectivos, como piel y tendones?
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¿Qué tipo de hemoglobina es común en adultos y representa la forma más prevalente?
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¿Cuál de los siguientes aminoácidos se clasifica como alifático no polar?
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¿Qué propiedad tienen los aminoácidos en un pH fisiológico de aproximadamente 7.4?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las ceramidas es correcta?
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¿Qué aminoácido tiene un grupo carboxilo en su cadena lateral y se considera cargado negativamente?
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¿Cuál es el comportamiento amfotérico de los aminoácidos?
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¿Qué tipo de cadena lateral presentan los aminoácidos aromáticos?
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¿Cómo se forma un ion carboxilato a partir de un aminoácido?
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¿Cuál es el punto isoeléctrico (pI) de un aminoácido?
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¿Cuál es la característica principal del enlace peptídico entre dos aminoácidos?
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Durante una curva de titulación de un aminoácido, ¿qué ocurre primero a medida que se ajusta el pH?
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¿Cuál de las siguientes interacciones se considera covalente y estabiliza la estructura tridimensional de las proteínas?
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¿Qué define el estado nativo de una proteína?
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¿Qué ocurre en la estructura secundaria de las proteínas?
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¿Qué tipo de interacciones son las fuerzas de Van der Waals?
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El estado desnaturalizado de una proteína se produce debido a:
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¿Qué sucede cuando las cadenas laterales no polares se agrupan en una proteína?
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Study Notes
Lípidos
- Los lípidos son compuestos orgánicos que no se disuelven bien en agua, pero sí en solventes orgánicos.
- Son importantes para el almacenamiento de energía, la formación de membranas celulares y como aislantes térmicos.
- Los lípidos saponificables reaccionan con bases para formar jabones (ejemplo: grasas y aceites).
- Los lípidos insaponificables no reaccionan con bases para formar jabones (ejemplo: esteroides y terpenos).
Estructura, función y clasificación de los lípidos
- Los lípidos están compuestos principalmente de carbono, hidrógeno y oxígeno.
- Pueden contener otros elementos como fósforo y nitrógeno.
- Sus funciones incluyen el almacenamiento de energía, la composición de membranas celulares (fosfolípidos), actuar como aislantes térmicos y eléctricos y ser precursores de hormonas.
- Se clasifican en simples (aceites y grasas), compuestos (fosfolípidos y glicolípidos) y derivados (esteroides y terpenos).
Ácidos grasos saturados y no saturados
- Los ácidos grasos saturados tienen enlaces simples entre los átomos de carbono y son sólidos a temperatura ambiente (ejemplo: manteca, grasas animales).
- Los ácidos grasos no saturados tienen uno o más enlaces dobles entre los átomos de carbono y son líquidos a temperatura ambiente (ejemplo: aceite de oliva, aguacate).
Acilglicéridos
- Son triglicéridos compuestos por una molécula de glicerol unida a tres ácidos grasos.
- Representan la principal forma de almacenamiento de energía en el cuerpo.
- Se encuentran en las grasas y aceites.
Fosfoglicéridos
- Son lípidos complejos que contienen glicerol, dos ácidos grasos, un grupo fosfato y una molécula adicional.
- Son esenciales para la formación de membranas celulares.
Esfingolípidos
- Son lípidos que contienen esfingosina en lugar de glicerol.
- Son similares a los fosfoglicéridos y son importantes en la formación de membranas celulares y en la señalización celular.
Aminoácidos
- Los aminoácidos son los componentes básicos de las proteínas.
- Contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos a un carbono central.
- Su función es formar estructuras proteicas y llevar a cabo funciones biológicas importantes como la catalización de reacciones (enzimas), el transporte, la defensa (anticuerpos) y la señalización celular.
- Se clasifican según sus cadenas laterales (alifáticos no polares, aromáticos, alifáticos polares neutros y alifáticos polares cargados).
Propiedades ácidas y básicas de los aminoácidos
- El grupo carboxilo (-COOH) puede perder un protón (H+) y convertirse en un ion carboxilato (-COO¯) a pH fisiológico (propiedad ácida).
- El grupo amino (-NH2) puede ganar un protón (H+) para convertirse en un ion amonio (-NH3+), dependiendo del pH (propiedad básica).
- Los aminoácidos pueden comportarse como amfotéricos, es decir, actuar como ácidos o bases en función del pH del entorno.
Estado de ionización de un aminoácido
- A un pH fisiológico (alrededor de 7.4), los aminoácidos suelen estar en una forma iónica.
- El grupo carboxilo pierde un protón, mientras que el grupo amino puede estar protonado.
- El punto isoeléctrico (pI) es el pH en el que el aminoácido tiene carga neta cero.
Curva de titulación de un aminoácido
- Muestra cómo cambia el pH de una solución de aminoácido al agregar una base o ácido.
Interacciones no covalentes y covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos
- Las interacciones covalentes, como los enlaces disulfuro, estabilizan la estructura tridimensional de las proteínas.
- Las interacciones no covalentes, como los enlaces de hidrógeno, las fuerzas de Van der Waals, las interacciones iónicas e hidrofóbicas, son cruciales para la estructura y función de las proteínas.
Enlace peptídico
- Es una unión covalente entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, liberando una molécula de agua.
- Es planar y rígido debido a la resonancia, lo que limita la rotación alrededor del enlace C-N.
Estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas
- Estructura primaria: Secuencia lineal de aminoácidos en la cadena polipeptídica.
- Estructura secundaria: Forma local que adoptan segmentos de la cadena polipeptídica (hélices α, hojas β).
- Estructura terciaria: Plegamiento global de la proteína en 3D, determinado por interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos.
- Estructura cuaternaria: Organización de varias cadenas polipeptídicas para formar una proteína funcional.
Estado nativo y estado desnaturalizado de las proteínas
- Estado nativo: Forma funcional y tridimensionalmente correcta de una proteína, completamente plegada para su función biológica.
- Estado desnaturalizado: La proteína pierde su estructura tridimensional debido a factores como calor, cambios de pH o sustancias químicas, lo que normalmente conlleva la pérdida de su función.
Clasificación de proteínas: globulares y fibrosas
- Proteínas globulares: Forma compacta y esférica, solubles en agua (ejemplos: enzimas, hormonas, anticuerpos).
- Proteínas fibrosas: Forma alargada, insolubles en agua, estructuras fuertes y duraderas (ejemplos: colágeno, queratina).
Mioglobina y Hemoglobina
- Mioglobina: Proteína que almacena oxígeno en los músculos, alta afinidad por el oxígeno.
- Hemoglobina: Proteína que transporta oxígeno en los glóbulos rojos, presenta cooperatividad (la unión de oxígeno a una subunidad facilita la unión en las otras).
Tipos de hemoglobina
- Hemoglobina A: Forma adulta más común.
- Hemoglobina F: Forma fetal con mayor afinidad por el oxígeno.
- Hemoglobina S: Forma mutada de hemoglobina asociada a la anemia drepanocítica
Anemia de células falciformes
- Enfermedad genética causada por mutaciones en el gen de la hemoglobina.
- Provoca la formación de hemoglobina S, lo que deforma los glóbulos rojos y causa complicaciones.
Proteínas fibrosas - Colágeno
- Proteína fibrosa que forma fibras fuertes y resistentes, principal componente estructural en tejidos conectivos como piel, huesos y tendones.
- Estructura terciaria con triple hélice que proporciona resistencia y elasticidad.
Características de los disacáridos
- Moléculas compuestas por dos monosacáridos unidos por un enlace glucosídico.
- Ejemplos comunes: sacarosa, lactosa y maltosa.
- Solubles en agua y proporcionan energía rápidamente.
Polisacáridos: Almidón y Glucógeno
- Polisacáridos de almacenamiento de energía en plantas y animales, respectivamente.
- Almidón: Compuesto por ramificaciones como amilosa y amilopectina.
- Glucógeno: Estructura ramificada para un acceso rápido a la glucosa.
Glucosaminoglucanos y glucoconjugados
- Glucosaminoglucanos (GAGs): Polisacáridos complejos de unidades repetidas de disacáridos, presentes en la matriz extracelular.
- Glucoconjugados: Combinación de un carbohidrato unido a una proteína o lípido.
Grupos funcionales
- Átomos o grupos de átomos que determinan las propiedades químicas y reactivas de una molécula.
- Ejemplos: hidroxilo (-OH), carbonilo (C=O), amino (-NH2), entre otros.
Carbohidratos y reacciones químicas de monosacáridos
- Los monosacáridos pueden participar en reacciones de oxidación (a ácidos carboxílicos; ejemplo: glucosa a ácido glucurónico), reducción, esterificación y formación de aminoazúcares (adición de grupos amino).
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Description
Este cuestionario explora el mundo de los lípidos, incluyendo su estructura, funciones y clasificación. Aprende sobre los diferentes tipos de lípidos, como los saponificables e insaponificables, y su importancia en la biología. Ideal para estudiantes de biología y química que desean profundizar en este tema.
