Enzymologie cours PDF

 ENZYMOLOGIE Certains ARNs ont activité catalytique enzyme est une protéine, double spéci cité vis à vis du substrat et réaction catalysées enzyme ont un pouvoir catalytique de 10^6 à 10^12 SI l'énergie d'activation est importante, la vitesse de réaction e...

 ENZYMOLOGIE Certains ARNs ont activité catalytique enzyme est une protéine, double spéci cité vis à vis du substrat et réaction catalysées enzyme ont un pouvoir catalytique de 10^6 à 10^12 SI l'énergie d'activation est importante, la vitesse de réaction est lente 1. En condition basale sans catalyseur proportion des chocs associés à ΔG > énergie d'activation est faible donc vitesse formation produit est lente si énergie d'activation élevée: peu de chocs intermolécules-> libère suf samment d'énergie pour faire la réaction 2. Avec catalyse chimique catalyse diminue l'énergie d'activation nécessaire Vitesse formation du produit augmente 3. Avec catalyse enzymatique = organique Vitesse formation du produit est encore plus élevée I. Strucure et actions des enzymes soit holoprotéine (que AAs) ou hétéroprotéine (AAs et autres) enzyme fonctionne en présence de cofacteur. partie protéique de l'enzyme chez les hétéroenzymes = apoenzyme site actif est la partie déterminante pour la fonction de l'enzyme, détermine la spéci cité pas toute l'enzyme qui catalyse: site actif AAs contributifs et d'autres npas impliqués dans xation substrat ou la catalyse Parmi les AA liés: ceux liés à la conformation spatiale de la protéine et au niveau du site actif AAs impliqués dans la catalyse: His, Asp, Glu, Lys; Ser, Cys 2 étapes: xation du substrat par liaisons faibles (H ou ionique) et réaction chimique modèle de Koshland, complémentartié-spéci cité, ajustement de l'enzyme pour activité catalytique fi fi fi fi II. Les cofacteurs cofacteurs: molécules ou simples atomes directement impliqués dans la réaction enzymatique dans la majorité des enzymes mais pas toute ions inorganiques ou molécules organiques (coenzyme) Fonctions transport ou complète un substrat accepte un produit participe à la strucutre d'une enzyme Coenzymes souvent partagées par différentes enzymes bcp de peuvent pas être synthétisés par l'Homme -> fournit pas alimentation 1. Coenzyme libre pas xé à la protéine fonctionne comme substrat dissociation de l'enzyme à chauqe réaction catalysée ○ NAD+ utilisés par centaines d'oxydoréductase ○ CoA-SH utilisés par les transférases et intervient dans la synthèse AGs 2. Coenzymes liés à l'enzyme sont les groupements prosthétiques pas dissociés après a catalyse FAD transporte éléctrons et associe aux enzymes comme "succinate déshydrogénase" Hème dans les cytochromes 6 classes enzymes: Hydrolase: coupe grâce apport en eau Isomérase: transport groupe à l'intérieur de la molécule pour former un isomère Ligase ou synthétase: formation de liaisons C-C, C-S, C-O ou C-N en utilisant énetgie fournit pas la rupture d'une liaison pyrophophate d'un triphosphonucléotide comme l'ATP Lyase ou synthase: addition de groupes sur une double liaisons ou. formation double liaison par soustraction d'un groupe Oxydoréductase: transfert d'électrons Transférase: transfert de groupes chimique d'un composé à un autre fi III. Cinétique enzymatique catalise enzymatique = rencontre entre enzyme E et substrat S -> complexe ES pour revenir à un niveau d'énergie plus faible: en formant produit ou retour à l'état inital Vitesse de la réaction dépend probabilité formation P et du complexe ES dépend des concentrations E et S. Concentration E