Cours AA & Protéines S2 Pr ERRAFIY Nadia 2024-2026 PDF

Acides aminés et protéines Pr. ERRAFIY Nadia Chimie-Biochimie Biochimie structurale...

Acides aminés et protéines Pr. ERRAFIY Nadia Chimie-Biochimie Biochimie structurale Chapitre 1 S1 2024-2026 www.um6ss.ma  Plan Caractéristiques générales des protéines Acides aminés Importance biologique Classification Isomères Etat d’ionisation Liaison peptidique Structure des protéines Structure primaire Structure secondaire Structure tertiaire Structure quaternaire Classification des protéines Selon la fonction Selon la conformation Pr. Nadia ERRAFIY Selon la composition  Acides Aminés Principales propriétés physiques des acides aminés Isomérie optique L-alanine et D-alanine sont des énantiomères En règle générale, les acides aminés naturels présents dans les protéines appartiennent à la série L, mais les exceptions ne sont pas rares, tant chez les eucaryotes que chez les Pr. Nadia ERRAFIY procaryotes.  Acides Aminés Principales propriétés physiques des acides aminés Ionisation pH alcalin pH acide AH2+ AH+- A- A pH acide, l’acide aminé a une charge totale nette moyenne positive A pH basique, l’acide aminé a une charge totale nette moyenne négative A pH neutre, la charge globale de l’acide aminé est nulle, on le nomme Zwiterrion. Pr. Nadia ERRAFIY La forme non ionisée de l’acide aminé ne peut exister à aucun pH  Acides Aminés Point isoélectrique PHi ou PI Tous les acides aminés possèdent un point isoélectrique ou PI Le point isoélectrique (PI) est défini comme le pH auquel le nombre de charges positives est égal au nombre de charges négatives apportées par les groupes ionisables d'une molécule. L’acide aminé apparait à ce PH comme étant neutre (alors qu’il a au moins deux charges intra moléculaires réalisant un zwittérion). Zwittérion pHi Pr. = (pKa 1 + pKa2)/2 Nadia ERRAFIY  Protéines Liaison peptidique Liaison peptidique : résulte de la réaction du R1 H H groupement carboxylique d’un acide aminé + - 3N C C OH + H N C COO avec le groupement aminé d’un acide aminé suivant, permet de former un amide H O R2 secondaire avec élimination d’une molécule d’eau H2O Un peptide: molécule comprenant au moins deux résidus d‘acides aminés R1 H H Oligopeptide : nombre d’acides aminés < 10 H3N+ C C N C COO- Polypeptide : nombre d’acides aminés < 100 Protéine : nombre d’acides aminés > 100 N-terminal H O R2 C-terminal Pr. Nadia ERRAFIY  Protéines Nomenclature des peptides Un acide aminé incorporé dans une chaîne peptidique est appelé résidu d’acide aminé Désigné par ajout du suffixe « yl » à la racine du nom Seul le dernier acide aminé est désigné sous son nom inchangé Exemple : Leucyl-glycyl-alanine Pr. Nadia ERRAFIY  Protéines Exemple de peptides ayant une importance biologique Insuline : hormone hypoglycémiante Comporte 2 chaînes ; une chaîne de 21 aa et une chaîne de 30 aa Il y a 3 ponts disulfures : 2 ponts interchaînes et 1 pont intrachaîne Insuline Pr. Nadia ERRAFIY  Protéines Structure des protéines Primaire Secondaire Tertiaire Quaternaire Pr. Nadia ERRAFIY  Protéines Structure primaire Enchainement des acides aminés constitutifs d’une protéine, reliés entre eux par des liaisons peptidiques Caractérisée par la nature des acides aminés ainsi que l’ordre d’enchainement Pr. Nadia ERRAFIY  Protéines Structure secondaire Premier degré de repliement de la chaîne polypeptidique due aux relations dans l’espace des résidus proches les uns des autres dans la chaîne polypeptidique Stabilisée par des liaisons hydrogènes entre les –CO et –NH peptidiques La chaîne latérale ne participe pas dans cette structure Hélice α Feuillet β Pr. Nadia ERRAFIY  Protéines Hélice α la structure secondaire la plus fréquemment rencontrée dans les protéines Enroulement de la chaîne polypeptidique sous forme cylindrique (spirale, hélice) Se caractérise par la formation de liaisons hydrogènes parallèles à l’axe de l’hélice, entre le groupement carbonyle –CO d’un résidu et le groupement amine –NH d’un autre résidu Pr. Nadia ERRAFIY  Protéines Hélice α Exemple : kératine (cheveux, ongle, plume, cornes Sous-unités de l’hémoglobine Pr. Nadia ERRAFIY  Protéines Feuillet β Les liaisons hydrogènes des atomes d’oxygène –CO et d’hydrogène –NH d’une liaison peptidique Structure à plat, étirée et étalée Pr. Nadia ERRAFIY  Protéines Feuillet β Feuillet β parallèle et antiparallèle Pr. Nadia ERRAFIY  Protéines Feuillet β Exemple : Fibroïne (ver à soie, araignée) Pr. Nadia ERRAFIY  Protéines Structure tertiaire Due aux relations dans l’espace des résidus éloignés les uns des autres dans la chaîne polypeptidique Stabilisée par des liaisons hydrogène, de van der Waals, hydrophobes, ioniques et des ponts disulfures entre les chaînes latérales des résidus Pr. Nadia ERRAFIY  Protéines Structure quaternaire Due aux relations dans l’espace de différentes chaînes polypeptidiques qui composent une même protéine Stabilisée par les mêmes liaisons que la structure tertiaire, à l’exception des ponts disulfures Pr. Nadia ERRAFIY  Protéines Protéines : du simple au compliqué Pr. Nadia ERRAFIY  Classification selon la fonction Protection ou défense : anticorps Régulation : facteurs de transcription Mouvement : contraction musculaire (Actine et Myosine) Transport : l’hémoglobine transporte l’O2, les lipoprotéines plasmatiques Energie : les protéines sont des réserves d’acides aminés en tant que substrats énergétiques Ex : ovalbumine des œufs Influx nerveux : la rhodopsine Enzymes : catalyseurs des réactions biochimiques Pr. Nadia ERRAFIY Structure : le collagène, la kératine  Classification selon la conformation Protéines fibreuses : Rapport axial est supérieur à 10, sont filiformes Sont des chaînes disposées parallèlement autour d'un axe Forment de longues fibres Sont insolubles dans l’eau Remplissent des fonctions structurales ou protectrices Exemples : collagène (os, cartilage), kératine (cheveux, angles et plumes) Collagène Pr. Nadia ERRAFIY  Classification selon la conformation Protéines globulaires : Rapport axial est inférieur à 10 constituées de chaînes pliées de forme sphérique Sont solubles dans l’eau Sont les plus étudiées car à cette catégorie appartiennent les enzymes, les hormones, les anticorps Protéines mixtes : Mi-globulaires mi-fibreuses, ex. : la myosine Pr. Nadia ERRAFIY  Classification selon la composition Holoprotéines : Composées que d’acides aminés Peuvent être fibreuses ou globulaires Collagène, Insuline Insuline Hétéroprotéines : Comportent en plus d’acides aminés, une partie non protéique appelée groupement prosthétique Le groupement prosthétique peut être : glucides, lipides, acides nucléiques, ions métalliques, etc. Sont globulaires Hémoglobine Groupement hème de Pr. Nadia ERRAFIY l’hémoglobine  Hétéroprotéines Classification Groupement prosthétique Exemple Nucléoprotéines Ac. nucléique Nucléosomes de la chromatine, ribosomes Lipoprotéines Lipides HDL, LDL, VLDL Glucoprotéines Glucides Immunoglobuline G Phosphoprotéines Phosphate Caséine Hémoprotéines Hème (porphyrine de fer) Hémoglobine Métalloprotéines Fe, Cu ferritine, cytochromes Pr. Nadia ERRAFIY