Chimie-Biochimie: Protéines et Acides Aminés

Study Notes

Les acides aminés et les protéines sont étudiés dans un cours de Chimie-Biochimie, Biochimie structurale, Chapitre 1, S1, 2024-2026.
Le cours est donné par Pr. ERRAFIY Nadia.
Le plan du cours aborde les caractéristiques générales des protéines, les acides aminés (importance biologique, classification, isomères, état d'ionisation), la liaison peptidique et la structure des protéines (primaire, secondaire, tertiaire, quaternaire), la classification des protéines selon la fonction et la conformation.

Les acides aminés sont des énantiomères, le L-isomère étant naturellement présent dans les protéines.
L'exception n'est pas rare chez les eucaryotes et les procaryotes.
Les acides aminés possèdent un point isoélectrique (pI) où le nombre de charges positives est égal au nombre de charges négatives. Le pI est calculé par la formule (pKa1 + pKa2)/2.
L'état d'ionisation d'un acide aminé dépend du pH. A pH acide, la charge est positive. A pH basique, la charge est négative. A pH neutre, c'est un zwitterion.

Les liaisons peptidiques sont des réactions chimiques entre les groupes carboxyliques de deux acides aminés successifs . L'eau (H₂O) est éliminée lors de cette réaction.
Un peptide est une molécule qui contient au moins deux acides aminés.
Un oligopeptide comprend moins de 10 acides aminés.
Un polypeptide comprend entre 10 et 100 acides aminés.
Une protéine comprend plus de 100 acides aminés.
La nomenclature des peptides inclut l'addition du suffixe «yl» aux acides aminés, sauf pour le dernier.
L'insuline est un exemple de peptide biologiquement important. Elle contient deux chaînes (chaîne A et chaîne B) avec plusieurs ponts disulfures.

La structure primaire d'une protéine est l'enchaînement des acides aminés reliés par des liaisons peptidiques.
La structure secondaire inclut des structures comme l'hélice α et le feuillet β, stabilisées par des liaisons hydrogènes.
La structure tertiaire décrit le repliement tridimensionnel complet d'une chaîne polypeptidique. Elle est stabilisée par divers types d'interactions et liaisons.
La structure quaternaire décrit les interactions entre plusieurs chaînes polypeptidiques pour former un complexe protéique. Seule la structure quaternaire utilise la même classification que la structure tertiaire sauf l'exclusion des ponts disulfures qui sont seulement une classification dans la structure tertiaire.
Exemples de protéines : kératine, hémoglobine, fibroïne.

Les protéines sont classifiées selon leurs fonctions biologiques.
Exemples : anticorps, transcriptions, mouvement (Actine et Myosine), transport (hémoglobine, lipoprotéines plasmatiques), énergie, enzymes (rhodopsine), structure (collagène, kératine).

Les protéines peuvent être fibreuses (rapport axial élevé, insolubles dans l'eau, structurelles, Ex : collagène, kératine) ou globulaires (rapport axial faible, solubles dans l'eau, fonctions multiples, Ex: enzymes, hormones, anticorps) ou mixtes.

Les protéines sont également classifiées selon leur composition.
Les holoprotéines sont composées uniquement d'acides aminés.
Les hétéroprotéines contiennent des groupes prosthétiques en plus des acides aminés.
Exemples de groupes prosthétiques: glucides, lipides, lipides, acides nucléiques, ions métalliques.
Exemples d'hétéroprotéines: hémoglobine.
Nucléoprotéines (AC nucléiques), Lipoprotéines (lipides), Glucoprotéines (glucides), Phosphoprotéines (phosphate), Hémoprotéines (hème), Métalloprotéines (ions métalliques).