Clase Sol1_ aminoácidos y proteínas.pptx

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Universidad Andrés Bello Facultad de Ciencias de la Vida Departamento de Ciencias Biológicas Área de Bioquímica Aminoácidos y Estructura de proteínas Contenido/ # Aprendizaje esperado Indicadoresde logro unidad preguntas Identificar estructura de los aminoácidos y reconocer sus propiedades químicas. 3 Explicar los conceptos básicos Identificar el concepto de punto isoeléctrico 1 Estructura y de estructura y función de Reconocer las características del enlace peptídico. 2 función de moléculas y macromoléculas Identificar proteínas conjugadas y grupos prostéticos. 3 proteínas de importancia biológica. Reconocer las características estructurales de las proteínas y los mecanismos de 4 desnaturalización.  Activación de conocimientos: “La química de la célula” Revisemos el siguiente video para recordar la química de la célula. https://app.jove.com/es/embed/player?id=11467&access=ab11f 0f6cb&language=es&t=1&s=1&fpv=1  PROTEINAS Son las macromoléculas más abundantes de las células. Son polímeros de aminoácidos. Su tamaño puede variar desde pequeñas moléculas (de dos o tres aminoácidos) hasta macromoléculas de miles de ellos. Polipéptido ¿Qué es un aminoácido? https://app.jove.com/es/embed/player?id=1147 0&access=d1cd401b05&language=es&t=1&s= 1&fpv=1 ¿Qué es un aminoácido? https://app.jove.com/es/embed/player?id=1147 0&access=d1cd401b05&language=es&t=1&s= 1&fpv=1 Cada aminoácido tiene la misma estructura fundamental, que consiste en un átomo central de carbono, o carbono alfa (α), unido a un grupo amino (NH2), un grupo carboxilo (COOH), y a un átomo de hidrógeno. Cada aminoácido también tiene otro átomo o grupo de R átomos unidos al átomo central conocido como el grupo R. Aminoácido La fórmula general de un aminoácido es: carbono a grupo a-amino grupo carboxilo cadena lateral 20 tipos diferentes de cadena lateral (R). A pH 7, los grupos amino y carboxilo se encuentran ionizados. Quiral vs Aquiral Clasificación de los aminoácidos Clasificación de los aminoácidos En el grupo R del aminoácido hay moléculas de naturaleza APOLAR CH2 H CH3 CH Clasificación de los aminoácidos En el grupo R del aminoácido hay moléculas de naturaleza POLAR OH SH C=0 NH2 Clasificación de los aminoácidos En el grupo R del aminoácido hay moléculas con ANILLOS AROMÁTICOS Clasificación de los aminoácidos En el grupo R del aminoácido hay moléculas de naturaleza: BÁSICO O CARGADO POSITIVO NH3+ ÁCIDO O CARGADO NEGATIVAMENTE COOH PUNTO ISOELÉCTRICO Punto isoeléctrico: Es el valor de pH al cual el aminoácido existe como un zwitterión, a este pH la carga neta del aminoácido es cero. La carga neta: Es la suma de todas las cargas positivas y negativas que están en la molécula Revisemos lo aprendido https://view.genial.ly/65c90bbbb02aff0015ba3139/interactive-content-quiz-aminoacidos ¿Cómo se unen los aminoácidos para formar proteínas? https://app.jove.com/es/embed/player?id=11471&acces s=bf435fcf2b&language=es&t=1&s=1&fpv=1 Ahora, contestaremos las siguientes preguntas respecto de lo visto en el video. 1.- ¿Cómo se llama el enlace que une los aminoácidos? 2.- ¿Qué grupos se unen para formar el enlace? 3.- ¿Cómo se llama la reacción que permite la unión de dos aminoácidos 4.- ¿Cómo es la estructura y cuáles son las características del enlace peptídico?. 5.- ¿Cómo parte y termina un péptido?  ENLACE PEPTIDICO Ocurre una deshidratación. Reacción de Liberación de una molécula Condensación de agua Enlace peptídico DIPEPTIDO (dos residuos de aminoácidos)  ESTRUCTURA DE UN PENTAPÉPTIDO (ANIMO TERMINAL) (CARBOXILO TERMINAL) Ser – Gly – Tyr – Ala – Leu  Características del Enlace peptídico Es Rígido y Planar Tiene carácter de doble enlace Un enlace peptídico tiene una estructura plana rígida debido a la resonancia. Esta resonancia implica que el enlace simple acorte su distancia como si fuera un enlace doble (carácter de doble enlace) y se favorezca el intercambio de electrones entre los dobles enlaces presentes en el grupo carbonilo y el enlace peptídico entre carbono y nitrógeno, que es un enlace simple. La rotación no es posible alrededor de los enlaces peptídicos debido a su estructura rígida. Enlace peptídico Es rígido: No hay rotación en el enlace peptídico.  ¿Qué son las proteínas? https://app.jove.com/es/embed/player?id=11472&acces s=0af4e58737&language=es&t=1&s=1&fpv=1 Ahora, contestaremos las siguientes preguntas respecto de lo visto en el video. 1. ¿Qué es una proteína? 2. ¿Cómo se clasifican las proteínas respecto de sus estructuras? 3. ¿Características de las estructuras proteicas? 4. ¿Enlaces que estabiliza cada estructura proteica? 5. ¿Cuál es la diferencia entre las proteínas del citosol y de las membranas celulares? ESTRUCTURA PRIMARIA La estructura primaria corresponde a la secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. ESTRUCTURA SECUNDARIA La estructura secundaria corresponde a un plegamiento del polipéptido. Hélice-a. Sábana-b. Las estructuras se mantienen en forma por medio de puentes de hidrógeno. Los puentes de hidrógeno se forman entre el átomo de oxígeno en el grupo carbonilo de un aminoácido y otro aminoácido que está cuatro aminoácidos más adelante en la cadena. ESTRUCTURA SECUNDARIA Cada vuelta helicoidal en una α-hélice tiene 3.6 residuos de aminoácidos. Los grupos R (los grupos variantes) del polipéptido sobresalen de la cadena de la α-hélice ESTRUCTURA SECUNDARIA La lámina o sábana beta se caracteriza por la formación de plegamientos en forma de hoja. Estos plegamientos pueden ser en forma paralelo o antiparalelo. Antiparalela, los segmentos de la cadena polipeptídica corren en direcciones opuestas, de modo que el extremo N-terminal de un segmento está alineado con el extremo C-terminal del segmento adyacente. Paralela, los segmentos de la cadena polipeptídica corren en la misma dirección, es decir, el extremo N-terminal de un segmento está alineado con el extremo N-terminal del segmento adyacente. ESTRUCTURA TERCIARIA La estructura terciara corresponde al plegamiento tridimensional de la cadena polipeptídica. ¿Cómo se pliegan las proteínas para generar la estructura terciaria? https://app.jove.com/es/embed/player?id=10679&acces s=68a9b47096&language=es&t=1&s=1&fpv=1 ESTRUCTURA TERCIARIA La estructura terciara corresponde al plegamiento tridimensional de la cadena polipeptídica. Se genera por las interacciones entre los grupos R de los aminoácidos del polipéptido: Puentes de hidrógeno se forman entre los átomos de oxígeno e hidrógeno de los grupos laterales de los aminoácidos, lo que estabiliza la estructura tridimensional de la proteína. Interacciones electroestáticas, entre grupos R con cargas similares se repelen entre sí, y aquellos con cargas opuestas se atraen entre sí. Interacciones hidrofóbicas, entre grupos R no polares de los aminoácidos se encuentran en el interior de la proteína. Puentes de disulfuro, enlace covalente entre las cadenas laterales de cisteína. Interacciones de van der Waals, son fuerzas débiles de atracción entre átomos cercanos que ayudan a mantener la estructura tridimensional de la ESTRUCTURA CUATERNARIA La estructura cuaternaria corresponde a la unión de cadenas polipeptídicas.  PROTEINAS CON MULTISUBUNIDADES Proteínas que poseen dos o más cadenas polipeptídicas asociadas por enlaces covalentes. Puente disúlfuro. Puente disúlfuro. Resumen: Estructuras de las proteínas Repasemos lo aprendido https://app.jove.com/es/embed/player?id= 10678&access=79910cd584&language=e s&t=1&s=1&fpv=1 Clasificación según la organización de sus estructuras secundarias Fibrilares Ordenamiento longitudinal de un tipo de est. 2ª Soporte, forma, protección Colágeno, keratina, miosina Globulares Ordenamiento tridimensional de más de un tipo de est. 2ª proteínas regulatorias, de transporte, enzimas  PROTEINAS CONJUGADAS Son proteínas que poseen, además de su cadena aminoacídica, otros compuestos químicos asociados a ellas. GRUPO PROSTÉTICO Parte no aminoacídica de una proteína conjugada. El grupo prostético cumple un rol importante en la función biológica que posee la proteína  PROTEINAS CONJUGADAS Ácidos Nucleicos Carbohidratos Lípidos Proteolípidos ADN Cadenas largas de carbohidratos modificados ARN Lipoproteínas Anticuerpos del plasma. Cadenas Transporte de cortas de lípidos y carbohidratos colesterol en sangre Otras moléculas como grupo prostético Grupo Hemo: Hemoglobina PROTEINAS CONJUGADAS  Funciones de las proteínas  Defensiva: los anticuerpos y factores contra agentes extraños o infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes. Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos ante posibles antígenos.  Hormonal: ayudan a que exista un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Por ejemplo, la insulina se encarga de  regular Enzimas: la son glucosa de la proteínas que catalizan una reacción química en las células, actúan sangre. acelerando las reacciones químicas del metabolismo.  Movimiento: La contracción de los músculos través de la miosina y actina es una función de las proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las células constituyendo las miofibrillas que son responsables de la contracción de los músculos.  Estructural ya que las proteínas forman tejidos de sostén y relleno que confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos como el colágeno del tejido conjuntivo fibroso con este tipo de proteínas se forma la estructura del organismo.  Transporte, ejemplos de ello son la hemoglobina y la mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre en los organismos vertebrados y en los músculos respectivamente.