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Questions and Answers
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre los aminoácidos es correcta?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre los aminoácidos es correcta?
- Los aminoácidos son moléculas que nunca variarán en tamaño.
- Los aminoácidos son polímeros formados exclusivamente por enlaces olefínicos.
- Los aminoácidos no tienen propiedades químicas significativas.
- Todos los aminoácidos tienen un grupo amino y un grupo carboxilo en su estructura. (correct)
¿Qué son las proteínas conjugadas?
¿Qué son las proteínas conjugadas?
- Proteínas que solo tienen funciones estructurales en las células.
- Proteínas que contienen grupos prostéticos además de aminoácidos. (correct)
- Proteínas compuestas únicamente de aminoácidos.
- Proteínas que se desnaturalizan a altas temperaturas.
¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe mejor el punto isoeléctrico de un aminoácido?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe mejor el punto isoeléctrico de un aminoácido?
- Es el pH en el que el aminoácido tiene carga total positiva.
- Es el pH en el que el aminoácido tiene solo carga negativa.
- Es el pH en el que el aminoácido no tiene carga neta. (correct)
- Es el pH que se encuentra siempre por encima de 7.
¿Qué tipo de enlace se forma entre los aminoácidos en una proteína?
¿Qué tipo de enlace se forma entre los aminoácidos en una proteína?
¿Cuál es una función importante de las proteínas en las células?
¿Cuál es una función importante de las proteínas en las células?
¿Qué ocurre con las proteínas durante el proceso de desnaturalización?
¿Qué ocurre con las proteínas durante el proceso de desnaturalización?
Los polipéptidos son:
Los polipéptidos son:
¿Qué caracteriza a los enlaces peptídicos?
¿Qué caracteriza a los enlaces peptídicos?
¿Cuál de las siguientes estructuras es común a todos los aminoácidos?
¿Cuál de las siguientes estructuras es común a todos los aminoácidos?
¿Cómo se clasifican los aminoácidos según su grupo R?
¿Cómo se clasifican los aminoácidos según su grupo R?
¿Cómo se denomina la reacción que permite la unión de dos aminoácidos?
¿Cómo se denomina la reacción que permite la unión de dos aminoácidos?
¿Cuál de las siguientes características describe el enlace peptídico?
¿Cuál de las siguientes características describe el enlace peptídico?
¿Qué ocurre en el punto isoeléctrico de un aminoácido?
¿Qué ocurre en el punto isoeléctrico de un aminoácido?
¿Cuál es la estructura que corresponde a la secuencia de aminoácidos en una proteína?
¿Cuál es la estructura que corresponde a la secuencia de aminoácidos en una proteína?
¿Qué tipo de moléculas se encuentran en el grupo R de los aminoácidos ácidos?
¿Qué tipo de moléculas se encuentran en el grupo R de los aminoácidos ácidos?
Cuál es el efecto del pH en los grupos amino y carboxilo de un aminoácido?
Cuál es el efecto del pH en los grupos amino y carboxilo de un aminoácido?
¿Qué tipo de enlaces estabilizan la estructura secundaria de las proteínas?
¿Qué tipo de enlaces estabilizan la estructura secundaria de las proteínas?
En una cadena polipeptídica, el aminoácido en el extremo libre se conoce como:
En una cadena polipeptídica, el aminoácido en el extremo libre se conoce como:
¿Qué caracteriza a un aminoácido quiral?
¿Qué caracteriza a un aminoácido quiral?
¿Qué determina la capacidad de un aminoácido para ser considerado básico?
¿Qué determina la capacidad de un aminoácido para ser considerado básico?
¿Qué define la estructura secundaria de una proteína, como la hélice alfa y la hoja plegada?
¿Qué define la estructura secundaria de una proteína, como la hélice alfa y la hoja plegada?
¿Cuál es la diferencia clave entre las proteínas del citosol y las de las membranas celulares?
¿Cuál es la diferencia clave entre las proteínas del citosol y las de las membranas celulares?
¿Cuál es la función principal del grupo R en los aminoácidos?
¿Cuál es la función principal del grupo R en los aminoácidos?
¿Qué ocurre durante la formación de un enlace peptídico?
¿Qué ocurre durante la formación de un enlace peptídico?
¿Cuántos residuos de aminoácidos se encuentran en cada vuelta helicoidal de una α-hélice?
¿Cuántos residuos de aminoácidos se encuentran en cada vuelta helicoidal de una α-hélice?
¿Qué tipo de disposición tienen los segmentos en una lámina beta antiparalela?
¿Qué tipo de disposición tienen los segmentos en una lámina beta antiparalela?
¿Cuál de las siguientes opciones describe mejor la estructura terciaria de una proteína?
¿Cuál de las siguientes opciones describe mejor la estructura terciaria de una proteína?
¿Qué tipo de interacción estabiliza la estructura tridimensional de una proteína mediante la formación de enlaces entre átomos de oxígeno e hidrógeno?
¿Qué tipo de interacción estabiliza la estructura tridimensional de una proteína mediante la formación de enlaces entre átomos de oxígeno e hidrógeno?
¿Qué interacción resulta de la atracción entre grupos R de aminoácidos con cargas opuestas?
¿Qué interacción resulta de la atracción entre grupos R de aminoácidos con cargas opuestas?
¿Cómo se caracterizan las interacciones de van der Waals en las proteínas?
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¿Cuál es la principal característica de la estructura cuaternaria de las proteínas?
¿Cuál es la principal característica de la estructura cuaternaria de las proteínas?
¿Qué tipo de enlace covalente se asocia comúnmente con las cadenas laterales de cisteína en las proteínas?
¿Qué tipo de enlace covalente se asocia comúnmente con las cadenas laterales de cisteína en las proteínas?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las proteínas fibrilares es correcta?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las proteínas fibrilares es correcta?
¿Qué es un grupo prostético en una proteína conjugada?
¿Qué es un grupo prostético en una proteína conjugada?
¿Cuál es el principal rol de los anticuerpos en el sistema inmunológico?
¿Cuál es el principal rol de los anticuerpos en el sistema inmunológico?
¿Qué tipo de proteína tiene un ordenamiento tridimensional de más de un tipo de estructura secundaria?
¿Qué tipo de proteína tiene un ordenamiento tridimensional de más de un tipo de estructura secundaria?
¿Cuál es una función de las enzimas dentro de las proteínas?
¿Cuál es una función de las enzimas dentro de las proteínas?
¿Qué tipo de compuestos pueden estar asociados a las proteínas conjugadas?
¿Qué tipo de compuestos pueden estar asociados a las proteínas conjugadas?
¿Cuál de las siguientes es una función hormonal de las proteínas?
¿Cuál de las siguientes es una función hormonal de las proteínas?
¿Cuál de las siguientes proteínas está asociada con el grupo hemo?
¿Cuál de las siguientes proteínas está asociada con el grupo hemo?
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Study Notes
Estructura de Aminoácidos
- Los aminoácidos son las unidades básicas de las proteínas, formados por un carbono central (carbono alfa, α) que se une a un grupo amino (NH2), un grupo carboxilo (COOH), un hidrógeno y un grupo lateral (R).
- Existen 20 tipos diferentes de grupos R que determinan las propiedades químicas de cada aminoácido.
- A pH 7, los grupos amino y carboxilo de los aminoácidos presentan cargas ionizadas.
Clasificación de Aminoácidos
- Aminoácidos apolares: poseen grupos R de naturaleza hidrofóbica (ej. CH2, CH3).
- Aminoácidos polares: incluyen grupos R con funciones hidroxi (OH), tiol (SH) o amina (NH2).
- Aminoácidos básicos: contienen grupos R cargados positivamente (NH3+).
- Aminoácidos ácidos: presentan grupos R cargados negativamente (COOH).
Punto Isoeléctrico
- Es el pH en el que un aminoácido se encuentra como zwitterión, con carga neta cero.
- La carga neta se calcula como la suma de todas las cargas positivas y negativas en la molécula.
Enlace Peptídico
- Se forma por la unión de dos aminoácidos mediante una reacción de condensación que libera una molécula de agua.
- Los enlaces peptídicos son rígidos, no permiten rotación y tienen un carácter de doble enlace debido a la resonancia.
Estructura de Proteínas
- La estructura primaria se refiere a la secuencia específica de aminoácidos en un polipéptido, unidos por enlaces peptídicos.
- La estructura secundaria incluye configuraciones como hélice alfa y lámina beta, mantenidas por puentes de hidrógeno.
Estructura Terciaria
- Representa el plegamiento tridimensional de un polipéptido, estabilizado por interacciones entre los grupos R, que incluyen:
- Puentes de hidrógeno
- Interacciones electrostáticas
- Interacciones hidrofóbicas
- Puentes de disulfuro entre cisteínas
- Fuerzas de van der Waals
Estructura Cuaternaria
- Compuesta por la asociación de múltiples cadenas polipeptídicas, formando proteínas multisubunidades.
Clasificación de Proteínas
- Fibrilares: presentan un ordenamiento longitudinal y son estructurales (ej. colágeno, queratina).
- Globulares: tienen un ordenamiento tridimensional, realizan funciones específicas como transporte y regulación.
Proteínas Conjugadas
- Combinan cadenas de aminoácidos con otros compuestos químicos (ej. ácidos nucleicos, carbohidratos, lípidos).
- Grupos prostéticos son partes no aminóacidicas esenciales para la función biológica.
Funciones de las Proteínas
- Función defensiva: anticuerpos que protegen contra infecciones.
- Función hormonal: regulación del equilibrio corporal, como la insulina que controla el azúcar en sangre.
- Función enzimática: catalizan reacciones químicas en el metabolismo celular.
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