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Questions and Answers
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre los aminoácidos es correcta?
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¿Qué son las proteínas conjugadas?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe mejor el punto isoeléctrico de un aminoácido?
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¿Qué tipo de enlace se forma entre los aminoácidos en una proteína?
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¿Cuál es una función importante de las proteínas en las células?
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¿Qué ocurre con las proteínas durante el proceso de desnaturalización?
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Los polipéptidos son:
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¿Qué caracteriza a los enlaces peptídicos?
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¿Cuál de las siguientes estructuras es común a todos los aminoácidos?
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¿Cómo se clasifican los aminoácidos según su grupo R?
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¿Cómo se denomina la reacción que permite la unión de dos aminoácidos?
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¿Cuál de las siguientes características describe el enlace peptídico?
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¿Qué ocurre en el punto isoeléctrico de un aminoácido?
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¿Cuál es la estructura que corresponde a la secuencia de aminoácidos en una proteína?
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¿Qué tipo de moléculas se encuentran en el grupo R de los aminoácidos ácidos?
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Cuál es el efecto del pH en los grupos amino y carboxilo de un aminoácido?
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¿Qué tipo de enlaces estabilizan la estructura secundaria de las proteínas?
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En una cadena polipeptídica, el aminoácido en el extremo libre se conoce como:
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¿Qué caracteriza a un aminoácido quiral?
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¿Qué determina la capacidad de un aminoácido para ser considerado básico?
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¿Qué define la estructura secundaria de una proteína, como la hélice alfa y la hoja plegada?
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¿Cuál es la diferencia clave entre las proteínas del citosol y las de las membranas celulares?
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¿Cuál es la función principal del grupo R en los aminoácidos?
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¿Qué ocurre durante la formación de un enlace peptídico?
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¿Cuántos residuos de aminoácidos se encuentran en cada vuelta helicoidal de una α-hélice?
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¿Qué tipo de disposición tienen los segmentos en una lámina beta antiparalela?
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¿Cuál de las siguientes opciones describe mejor la estructura terciaria de una proteína?
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¿Qué tipo de interacción estabiliza la estructura tridimensional de una proteína mediante la formación de enlaces entre átomos de oxígeno e hidrógeno?
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¿Qué interacción resulta de la atracción entre grupos R de aminoácidos con cargas opuestas?
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¿Cómo se caracterizan las interacciones de van der Waals en las proteínas?
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¿Cuál es la principal característica de la estructura cuaternaria de las proteínas?
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¿Qué tipo de enlace covalente se asocia comúnmente con las cadenas laterales de cisteína en las proteínas?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las proteínas fibrilares es correcta?
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¿Qué es un grupo prostético en una proteína conjugada?
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¿Cuál es el principal rol de los anticuerpos en el sistema inmunológico?
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¿Qué tipo de proteína tiene un ordenamiento tridimensional de más de un tipo de estructura secundaria?
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¿Cuál es una función de las enzimas dentro de las proteínas?
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¿Qué tipo de compuestos pueden estar asociados a las proteínas conjugadas?
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¿Cuál de las siguientes es una función hormonal de las proteínas?
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¿Cuál de las siguientes proteínas está asociada con el grupo hemo?
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Study Notes
Estructura de Aminoácidos
- Los aminoácidos son las unidades básicas de las proteínas, formados por un carbono central (carbono alfa, α) que se une a un grupo amino (NH2), un grupo carboxilo (COOH), un hidrógeno y un grupo lateral (R).
- Existen 20 tipos diferentes de grupos R que determinan las propiedades químicas de cada aminoácido.
- A pH 7, los grupos amino y carboxilo de los aminoácidos presentan cargas ionizadas.
Clasificación de Aminoácidos
- Aminoácidos apolares: poseen grupos R de naturaleza hidrofóbica (ej. CH2, CH3).
- Aminoácidos polares: incluyen grupos R con funciones hidroxi (OH), tiol (SH) o amina (NH2).
- Aminoácidos básicos: contienen grupos R cargados positivamente (NH3+).
- Aminoácidos ácidos: presentan grupos R cargados negativamente (COOH).
Punto Isoeléctrico
- Es el pH en el que un aminoácido se encuentra como zwitterión, con carga neta cero.
- La carga neta se calcula como la suma de todas las cargas positivas y negativas en la molécula.
Enlace Peptídico
- Se forma por la unión de dos aminoácidos mediante una reacción de condensación que libera una molécula de agua.
- Los enlaces peptídicos son rígidos, no permiten rotación y tienen un carácter de doble enlace debido a la resonancia.
Estructura de Proteínas
- La estructura primaria se refiere a la secuencia específica de aminoácidos en un polipéptido, unidos por enlaces peptídicos.
- La estructura secundaria incluye configuraciones como hélice alfa y lámina beta, mantenidas por puentes de hidrógeno.
Estructura Terciaria
- Representa el plegamiento tridimensional de un polipéptido, estabilizado por interacciones entre los grupos R, que incluyen:
- Puentes de hidrógeno
- Interacciones electrostáticas
- Interacciones hidrofóbicas
- Puentes de disulfuro entre cisteínas
- Fuerzas de van der Waals
Estructura Cuaternaria
- Compuesta por la asociación de múltiples cadenas polipeptídicas, formando proteínas multisubunidades.
Clasificación de Proteínas
- Fibrilares: presentan un ordenamiento longitudinal y son estructurales (ej. colágeno, queratina).
- Globulares: tienen un ordenamiento tridimensional, realizan funciones específicas como transporte y regulación.
Proteínas Conjugadas
- Combinan cadenas de aminoácidos con otros compuestos químicos (ej. ácidos nucleicos, carbohidratos, lípidos).
- Grupos prostéticos son partes no aminóacidicas esenciales para la función biológica.
Funciones de las Proteínas
- Función defensiva: anticuerpos que protegen contra infecciones.
- Función hormonal: regulación del equilibrio corporal, como la insulina que controla el azúcar en sangre.
- Función enzimática: catalizan reacciones químicas en el metabolismo celular.
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Description
Este cuestionario explora los conceptos fundamentales de los aminoácidos y la estructura de las proteínas. A través de preguntas interactivas, podrás evaluar tu conocimiento en bioquímica y comprender mejor la importancia de estos componentes en la biología. Ideal para estudiantes de la Facultad de Ciencias de la Vida.