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Questions and Answers
¿Cuál es el agente metilante más importante del organismo?
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¿Qué aminoácido se transforma en serotonina?
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¿Qué función tiene la oxitocina?
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¿Cuál de los siguientes compuestos se forma a partir de la descarboxilación del ácido glutámico?
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¿Qué caracteriza al glutatión?
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¿Cuál de estos péptidos se considera un tetradecapeptido?
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¿Cuál es la función principal del glucagón?
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¿Qué neurotransmisor se forma a partir de la tirosina?
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¿Cuál de los siguientes elementos se encuentra comúnmente en las proteínas?
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¿Qué caracteriza a la estructura primaria de una proteína?
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¿Cuál es la principal función de los puentes de hidrógeno en la estructura secundaria de las proteínas?
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¿Qué tipo de estructura se asocia con la queratina y la fibroína?
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¿Cuál de las siguientes características se relaciona con la estructura terciaria de una proteína?
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¿Qué son los protómeros en el contexto de la estructura cuaternaria?
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¿Cuál tipo de enlace se forma entre aminoácidos que contienen azufre en la estructura terciaria?
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¿Qué tipo de estructura se describe como la disposición de una cadena de aminoácidos en forma de zigzag?
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¿Cuál es la estructura química básica de un aminoácido?
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A un pH alto, ¿cómo se encontrarán mayoritariamente los aminoácidos?
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¿Cuál es el nombre del enlace que une a los aminoácidos en péptidos y proteínas?
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¿Qué se entiende por punto isoeléctrico?
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¿Cuál es una función importante de los aminoácidos?
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¿Qué tipo de enlace se forma entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro?
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¿Qué función cumplen neurotransmisores como el glutamato y la glicina?
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¿Qué ocurre con los aminoácidos a pH intermedios en un medio biológico?
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¿Cuál es la función principal de las proteínas que actúan como biocatalizadores en las reacciones químicas?
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¿Cuál de las siguientes proteínas cumple una función estructural importante en los tejidos de sostén de los vertebrados?
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¿Qué función desempeñan las glucoproteínas en las membranas celulares?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las hormonas protéicas es verdadera?
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¿Qué función desempeñan las inmunoglobulinas?
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¿Qué proteína es responsable de regular el metabolismo del calcio?
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¿Cuál de las siguientes proteínas contribuye a la formación de coágulos sanguíneos?
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La función de defensa de las proteínas se relaciona principalmente con:
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¿Cuál de las siguientes proteínas cumple una función de reserva de aminoácidos en los embriones?
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¿Qué tipo de señal se convierte en un impulso nervioso por la rodopsina durante la visión?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la contracción muscular es correcta?
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¿Cuál es la función de las proteínas en la regulación de la transcripción génica?
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¿Qué tipo de proteína está implicada en el movimiento de cilios y flagelos?
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¿Qué describe mejor la función de reserva de las proteínas en los embriones?
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¿Cuál es la diferencia principal entre la estructura terciaria y la cuaternaria de una proteína?
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¿Qué tipo de señal química puede ser convertida por un receptor hormonal en modificaciones celulares?
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Study Notes
Aminoácidos: Unidades estructurales de las proteínas.
- Los aminoácidos (AA) son compuestos orgánicos que poseen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxílico (-COOH) en su estructura.
- Son los precursores de los péptidos y las proteínas.
- El grupo amino y el carboxilo se encuentran unidos al mismo átomo de carbono, conocido como carbono-α (α-aminoácidos).
- A pH bajo (ácido), los AA se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva).
- A pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa).
- Para valores de pH intermedios, como los propios de los medios biológicos, los AA se encuentran habitualmente en una forma de ion dipolar o zwitterión (con un grupo catiónico y otro aniónico).
- El punto isoeléctrico o pH isoeléctrico es el pH en el que la concentración de Zwitterión es máxima (el aminoácido no presenta carga neta).
Enlace peptídico
- Los AA se unen en los péptidos y las proteínas mediante un enlace amida (-CO-NH-).
- Este enlace se forma por reacción entre el grupo α-COOH de un AA y el α-amino del siguiente (con pérdida de una molécula de agua).
Funciones de los aminoácidos
- Formación de péptidos y proteínas: Es su destino más importante.
- Funciones de los propios aminoácidos que no implican transformaciones de sus moléculas: Las más conocidas son las funciones de neurotransmisión de glutamato y glicina.
- Funciones metilantes: La metionina, tras su transformación en S-adenosil metionina, es el agente metilante más importante del organismo; interviene en la formación de creatina, colina y poliaminas.
- Formación de aminas biógenas: Estos compuestos poseen una gran actividad biológica y se producen a partir de diversos AA por descarboxilación mediante la correspondiente descarboxilasa, las cuales requieren como cofactor a la piridoxina fosfato.
Péptidos naturales
-
Hormonas:
- Oxitocina: Un nonapéptido segregado por la hipófisis. Provoca la contracción uterina y la secreción de leche por la glándula mamaria, facilitando el parto y la alimentación del recién nacido.
- Vasopresina: Un nonapéptido que aumenta la reabsorción de agua en el riñón (hormona antidiurética).
- Somatostatina: Un tetradecapeptido (14 aminoácidos). Inhibe la liberación de la hormona del crecimiento.
- Insulina: 51 aminoácidos. Estimula la absorción de glucosa por parte de las células (disminuye la presencia de glucosa en sangre). Fue el primer péptido que se secuenció por métodos químicos.
- Glucagón: 29 aminoácidos. Sus efectos son los contrarios a los de la insulina, ayuda a aumentar los niveles de glucosa en sangre.
- Neurotransmisores: Entre los péptidos que realizan estas funciones tenemos las encefalinas (5 AAs), la β-endorfina (31 AAs).
- Antioxidantes: El papel del tripéptido glutation es esencial como antioxidante celular. Reduce las especies reactivas del oxígeno, tóxicas para la célula.
Proteínas
- Son biopolímeros de los aminoácidos de elevado peso molecular, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), entre otros elementos.
Estructura primaria
- La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína.
- Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran.
- La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
Estructura secundaria
- La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio.
- Los AA, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.
- Existen dos tipos de estructura secundaria: a(alfa)-hélice y conformación beta.
- La a(alfa)-hélice: Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O (carbonilo) de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.
- La conformación beta: En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.
Estructura terciaria
- Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.
- La estructura (conformación globular) se estabiliza por uniones entre radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
- El puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienen azufre.
- Los puentes de hidrógeno.
- Los puentes eléctricos.
- Las interacciones hidrófobas.
Estructura cuaternaria
- Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico.
- Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
- El número de protómeros varía desde dos, como en la hexoquinasa; cuatro como en la hemoglobina o muchos, como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de sesenta unidades proteicas.
Funciones de las proteínas
- Función enzimática: Son las más especializadas y numerosas. Actúan como biocatalizadores acelerando las reacciones químicas del metabolismo celular ya que controlan las reacciones metabólicas, disminuyendo la energía de activación de estas reacciones.
-
Función estructural: Las células tienen un citoesqueleto de naturaleza proteica que constituye un armazón alrededor del cual se organizan todos sus componentes. En los tejidos de sostén (conjuntivo, cartilaginoso óseo, ) de los vertebrados, las fibras de colágeno forman parte importante de la matriz extracelular.
- Algunas proteínas forman estructuras celulares como las histonas, que forman parte de los cromosomas que regulan la expresión genética.
- Algunas glucoproteínas actúan como receptores formando parte de las membranas celulares o facilitan el transporte de sustancias.
- Función hormonal: Las hormonas son sustancias producidas por una célula y que ejercen su acción sobre otras células dotadas de un receptor adecuado. Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la hormona del crecimiento, o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
-
Función de defensa: La función de defensa que realizan algunas proteínas encargadas de reconocer las sustancias extrañas a las que se unen para facilitar su destrucción que es ejecutada por el sistema inmunitario, caso de las inmunoglobulinas que actúan como anticuerpos; la trombina y el fibrinógeno que contribuyen a la formación de coágulos para evitar la hemorragia.
- Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
- Algunas toxinas bacterianas, como las del botulismo son proteínas fabricadas con funciones defensivas.
- Función de reserva: Ejemplos de la función de reserva de las proteínas son la gliadina del grano de trigo, la ovoalbúmina de la clara de huevo, la hordeína de la cebada o la lactoalbúmina de la leche. Todas ellas sirven para el desarrollo del embrión como reserva de aminoácidos.
- Transducción de señales: Los fenómenos de transducción de señales (cambio en la naturaleza físico-química de señales) están mediados por proteínas. Es el caso durante el proceso de la visión la rodopsina de la retina convierte (o mejor dicho, transduce) un fotón luminoso (una señal física) en un impulso nervioso (una señal eléctrica), y un receptor hormonal convierte una señal química (una hormona) en una serie de modificaciones en el estado funcional de la célula.
- Función contráctil: Todas las funciones de motilidad de los seres vivos están relacionadas con las proteínas. Así, la contracción del músculo resulta de la interacción entre dos proteínas, la actina y la miosina. La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular. La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
- Función reguladora: Muchas proteínas se unen al DNA y de esta forma controlan la transcripción génica. De esta forma el organismo se asegura de que la célula, en todo momento, tenga todas las proteínas necesarias para desempeñar normalmente sus funciones. Las distintas fases del ciclo celular son el resultado de un complejo mecanismo de regulación desempeñado por proteínas como la ciclina.
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Description
Este cuestionario explora la estructura y función de los aminoácidos, así como su papel en la formación de proteínas y péptidos. También se aborda el concepto del punto isoeléctrico y el enlace peptídico entre los aminoácidos. Pon a prueba tus conocimientos sobre estas unidades fundamentales de la biología.