Biochimica PDF

BIOCHIMICA  BIOCHIMICA Le reazioni metaboliche guidano gli eventi intra ed extracellulari in tutti gli esseri viventi, dai batteri all’uomo. Descrive in termini molecolari le strutture, i meccanismi, i processi chimici e una s...

BIOCHIMICA  BIOCHIMICA Le reazioni metaboliche guidano gli eventi intra ed extracellulari in tutti gli esseri viventi, dai batteri all’uomo. Descrive in termini molecolari le strutture, i meccanismi, i processi chimici e una serie di principi organizzativi validi per tutti gli organismi. Spiega le forme biologiche e le loro funzioni in termini chimici METABOLISMO Il metabolismo rappresenta l’abilità di una cellula o di un organismo di ottenere energia dal suo ambiente circostante e di utilizzare questa energia per provvedere al proprio sostentamento, alla crescita, alla riproduzione. È l’insieme di trasformazioni molecolari interconvertibili finalizzate a produrre energia oppure a sintetizzare alcuni composti (nel caso in cui la cellula abbia energia sufficiente) che avvengono all’interno della cellula. Gli organismi viventi possiedono caratteristiche uniche: Un altro grado di complessità chimica e di organizzazione a livello microscopico. Migliaia di molecole diverse interagiscono formando l'intricata struttura interna delle cellule. Sistemi capaci di estrarre, trasformare e utilizzare l’energia dell'ambiente, che consentono agli organismi viventi di costruire e mantenere le loro strutture complesse e di svolgere un lavoro meccanico, chimico, osmotico ed elettrico. Componenti cellulari con funzione specifica e in grado di interagire in modo controllato. Tutto l'insieme delle molecole segue un programma finalizzato ad auto perpetuare la vita Meccanismi per percepire e rispondere ad alterazioni dell’ambiente circostante. Gli organismi si adattano continuamente alle variazioni ambientali. Capacità di autoriprodursi di auto-organizzarsi. Una singola cellula batterica posta in un mezzo ricco di nutrienti può dare origine a un miliardo di cellule figlie identiche nel giro di 24 ore. Capacità di cambiare nel tempo attraverso un'evoluzione graduale. Gli organismi viventi sono in grado sopravvivere al mutare delle condizioni ambientali. La biochimica descrive in termini molecolari le strutture, i meccanismi e i processi chimici comuni a tutti gli organismi viventi LE PROTEINE Le proteine sono tra le molecole organiche più importanti, poiché compongono più del 50% in peso secco della maggior parte dei viventi; svolgono un'incredibile varietà di funzioni, ma hanno tutte la stessa struttura di base: sono polimeri costituiti da sequenze di molecole contenenti azoto, chiamati amminoacidi. Per formarle gli organismi viventi utilizzano 20 amminoacidi diversi assemblati in una grande varietà di combinazioni. Gli amminoacidi sono formati da un atomo di carbonio centrale legato a un gruppo amminico (-NH2), a un gruppo carbossilico (-COOH) e a un atomo di idrogeno. Questa struttura è uguale in tutti gli amminoacidi, che differiscono tra loro solamente per il gruppo R, gruppo radicale, che occupa il quarto di legame covalente dell'atomo di carbonio centrale → questo gruppo possiede una struttura chimica diversa in ogni tipo di amminoacido. le differenze di questi gruppi sono importanti perché determinano le diverse proprietà biologiche dei singoli aminoacidi e quindi dei vari tipi di proteine che li contengono e li contengono. Esistono due tipologie di amminoacidi: gli amminoacidi essenziali, che sono 9, e devono obbligatoriamente essere assunti tramite l’alimentazione in quanto non possono essere sintetizzati; la loro eventuale carenza può risultare un pericoloso fattore limitante della sintesi proteica. Gli amminoacidi non essenziali, invece, sono 11 e sono già presenti nel nostro corpo e per questo motivo non abbiamo bisogno di assumerli attraverso il cibo. Nella reazione di condensazione, l’atomo di azoto del gruppo amminico di un amminoacido si lega con l’atomo di carbonio del gruppo carbossilico di un altro amminoacido → il legame covalente che si forma è detto legame peptidico e la molecola derivata dall’associazione di due amminoacidi è detta dipeptide, quando invece si legano numerosi amminoacidi si forma un polipeptide. Il legame peptidico è molto forte e si instaura tra l'amminogruppo -NH di un amminoacido e il gruppo carbossilico -COO di un altro, con eliminazione di una molecola di H20 e la conseguente riduzione della lunghezza dell'amminoacido. L'unione di più amminoacidi può formare unità più complesse, andando a formare delle macromolecole = proteine. A livello del legame peptidico esiste una zona di rigidità che impedisce la libera rotazione del legame tra C carbonilico e N. L'O del legame carbonilico (C=0) fortemente elettronegativo tende ad attrarre la nuvola elettronica di legame. Il C assume una parziale carica positiva e tende a sua volta ad attrarre il doppietto elettronico libero presente su N e formare un doppio legame C =. L'atomo di N che utilizza i due elettroni per formare un legame assume quindi una parziale carica positiva. Ordini di struttura primaria sequenza degli amminoacidi con numero e ordine lineare da N → C lineare secondaria conformazioni regolari dovutee allo scheletro peptidico; aelica (la cui forma è mantenuta da legami ad idrogeno) o foglietto (lisce e soffici, ma non elastiche)) formati grazie alla presenza di legami a idrogeno, questi hanno tutti la stessa direzione: dipolo N- → C+ terziaria → ripiegamento della catena; rappresenta un'ulteriore organizzazione spaziale della struttura secondaria e si origina dal suo ripiegamento per interazioni tra i gruppi R degli amminoacidi vicini. quaternaria → associazione tra più catene (interazione tra due o più polipeptidi) → emoglobina. Se una proteina perde la struttura la sua funzione sarà alterata. Enzimi catalizzatori per eccellenza; abbassano l'energia libera di attivazione di una reazione chimica permettendo il raggiungimento di questa in minor tempo. Ogni enzima è specifico per un substrato. Classificazione: Transferasi → trasferimento di un gruppo specifico da un substrato all'altro = trasferimento di gruppi funzionali da molecole donatrici a molecole accettrici. Le chinasi sono specifiche transferasi adibite al trasferimento di un gruppo fosfato; Idrolasi → idrolisi di un substrato = aggiunta di acqua ad un legame con contestuale rottura; Isomerasi → variazione della forma molecolare del substrato = isomerizzazione cis - trasn, cheto - enolica, aldoso - chetoso (isomerasi). Epiremizzazione (epimerasi o racemasi). Trasferimento intramolecolare di gruppi (mutasi); Ossidoreduttasi → catalizzano reazioni di ossidoriduzione = aggiunta o rimozione di atomi di idrogeno da molti gruppi chimici; Liasi → catalizzano la formazione o la rottura di doppi legami = aggiunta di acqua, ammoniaca o anidride carbonica ad un doppio legame (o loro rimozione); Ligasi → catalizzano le reazioni di unione di due molecole = formazione di un legame covalente accoppiata alla rottura di un legame ad alto contenuto di energia di idrolisi (sintetasi). Enzimi coinvolti in diverse vie metaboliche: mitocondri = ciclo del TCA, ossidazione degli acidi grassi, decarbossilazione del piruvato; citosol = glicolisi, via dell'HMP/Pentoso Fosfato; nucleo = sintesi di DNA e di RNA; lisosomi = degradazione di biomolecole complesse isoenzimi catalizzano la stessa reazione; risiedono in tessuti diversi; hanno diversa struttura primaria. Enzimi proteici = ogni enzima contiene all'interno della sua configurazione terziaria un sito attivo dove avviene l'evento catalitico di cui l'enzima è responsabile. il sito attivo è un incavo con proprietà chimiche strutturali in cui, con alta specificità, si inserisce il substrato. Sito attivo → la maggior parte delle reazioni enzimatiche utilizza substrati che sono di piccole dimensioni si comparati alla molecola enzimatica. Di conseguenza solo una piccola parte della proteina enzimatica si trova a diretto contatto con la molecola del substrato a formare il complesso enzima- substrato (ES). Le porzioni di enzima a contatto con il substrato che giocano un ruolo diretto nel processo catalitico costituiscono il sito attivo (o catalitico). II resto della proteina enzimatica fornisce una specie di scheletro strutturale chegarantisce il mantenimento dei componenti del sito attivo nella conformazione tridimensionale necessaria ad una efficiente e specifica catalisi. Tutti gli enzimi presentano il fenomeno della specificità di substrato. Gli enzimi possono distinguere due gruppi uguali all'interno di una molecola simmetrica in modo da reagire sempre con lo stesso gruppo (specificità) = enzima e substrato devono adattarsi l'uno all'altro. Il contatto tra enzima-substrato avviene tramite collisioni casuali. Una volta nella tasca il substrato si lega attraverso legami deboli (ad idrogeno o legami ionici) cono aminoacidi carichi in modo da permettere l'orientazione corretta per far agire i gruppi catalitici dell'enzima. no Tappe dell'evento catalitico: - collisione casuale substrato sito attivo; posizionamento substrato e indebolimento legame formazione di legami covalenti temporanei tra substrati e catene laterali aminoacidi sito attivo; -processo di catalisi, con conseguente rilascio di prodotti di reazione dal sito attivo. Teoria stato di transizione: teoria che tratta le velocità delle reazioni elementari assumendo un particolare tipo di equilibrio (quasi-equilibrio) tra reagenti e complessi attivati. È utilizzata soprattutto come base qualitativa per comprendere come avvengono le reazioni chimiche e per affrontare la catalisi e la cinetica chimica in termini di struttura-reattività. Questa teoria considera una reazione solo in termini di reagenti (stato fondamentale), specie chimiche più instabili presenti lungo le coordinate di reazione (stato di transizione), intermedi e prodotti; lo stato di transizione corrisponde ad una specie chimica con legami non completamente formati e si situa, nel diagramma di reazione, nel picco più alto. Gli eventuali intermedi sono specie chimici con legami completamente formati e si situano in avvallamenti del diagramma. Per superare l'EA aumentare il contenuto energetico della reazione aumentando il calore (di solito incompatibili con isistemi vitali isotermi); abbassare la richiesta di Ea attraverso l'utilizzo di un catalizzatore in grado di favorire l'avvicinamentodelle parti potenzialmente reattive delle molecole adiacenti, aumentando la velocità di reazione. La reazione chimica deve essere termodinamicamente favorevole → Gprodotto - Gsubstrato = AG