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Kommen wir jetzt nächst zurück zur Glucose. Hier ist es vielleicht verwirrend, dass je nachdem welche Abbildung für Glucose sie sich anschauen, dass sie ganz unterschiedliche Moleküle scheinbar vorfinden. Und das liegt daran zum einen, dass sich verschiedene Varianten von Glucosomolekülen in Wasser...

Kommen wir jetzt nächst zurück zur Glucose. Hier ist es vielleicht verwirrend, dass je nachdem welche Abbildung für Glucose sie sich anschauen, dass sie ganz unterschiedliche Moleküle scheinbar vorfinden. Und das liegt daran zum einen, dass sich verschiedene Varianten von Glucosomolekülen in Wasser ineinander umwandeln, nämlich zyklische, ringförmige Strukturen und offenkettige, wie hier gezeigt. Zum anderen, dass es unterschiedliche Arten gibt, wie Moleküle aufgemalt werden. Das hier, die beiden, das sind die identischen Substanzen, identische Moleküle. Hier ist nur der Ring flach gedrückt worden und die funktionellen Gruppen zeigen nach oben und unten. Ansonsten ist das genau das Gleiche wie hier. So, und jetzt schauen wir uns diese Umwandlung mal genauer an. Zur Orientierung habe ich hier jedes Kohlenstoffatom nummeriert und die gleichen Kohlenstoffatome mit den gleichen Nummern entsprechen sich hier in den beiden Formen. Da sehen Sie, dass an vielen Atomen identische funktionelle Gruppen sich befinden. Aber ein wichtiger Unterschied ist das allererste Kohlenstoffatom hier und hier. Hier ist das eingebettet in eine halbacetalfunktionelle Gruppe. Hier ist es Teil einer Aldehydfunktion. Und wie gesagt wandeln sich diese Formen ineinander um, beständig in Wasser. Und es gibt sogar zwei verschiedene halbacetalformen von Glucose. Das will ich Ihnen nicht genauer zeigen, aber die Frage ist, wie kommt das denn überhaupt, dass sich Glucose so in Wasser ineinander umwandelt? Das hat man nämlich nicht häufig. Am Montag hatte ich Ihnen nicht ohne Hintergedanken die Aufgabe gestellt, dass Sie voraussagen müssen, an welcher Stelle dieses Moleküls hier, also an welchem Atom bevorzugt dieses Molekül, Methanol ist das, mit seinem Sauerstoffatom reagiert. Und die Lösung war, die Antwort war, dieses Kohlenstoffatom ist der bevorzugte Reaktionspartner für diesen Sauerstoff. Und warum war das noch mal so? Das ergab sich aus den Ladungsverteilungen im Molekül und den Elektronegativitäten. Das hier war der Punkt der größten negativen Partialladung und dann stellt man sich vor, dass eine bevorzugte Interaktion natürlich mit einer positivierten Stelle im Zielmolekül passiert. Und wenn man hier sich wieder die Elektronegativitäten überlegt, dann wäre das der positive oder partiell positive Bereich in dem Aldehydmolekül. Das heißt, der Angriff wird erfolgen zwischen dem Hydroxy-Sauerstoff und diesem Kohlenstoffatom. Wenn Sie sich das hier einmal genauer ansehen, dann werden Sie hoffentlich feststellen, dass das nichts anderes ist als Ausschnitte aus der Glucosestruktur, nämlich der offenkettigen Struktur. Hier haben Sie den Aldehyd und hier unten haben Sie eine Alkoholfunktion und dann würden Sie vielleicht vermuten, dass das Gleiche auch innerhalb des Glucosomoleküls passieren kann. Dass also eine dieser Hydroxy-Gruppen an den Aldehyd angreifen kann und das Resultat aus dieser Reaktion ist nichts anderes als diese ringförmige Struktur. Hier ist es also gezeigt. Das ist das relevante Sauerstoffatom, das genau wie hier den Aldohyd angreift und zwar genau an der analogen Stelle. Lässt sich also relativ gut voraussagen. Die Frage ist jetzt noch, die offen ist, warum ausgerechnet diese Hydroxygruppe? Es kann ja genauso gut irgendeine andere sein. Das hängt mit der Ringgröße zusammen. Ein Sechsring ist besonders stabil, also sechs Atome in einem Ring und das werden Sie noch genauer in der organischen Chemievorlesung erfahren. In der Biologie gibt es unzählige Zuckervarianten und hier haben sie also noch mal Glucose dargestellt mit der offenkettigen Form und der ringförmigen Form oder einer der beiden ringförmigen Formen und daneben gibt es viele weitere Zuckermoleküle, die sich chemisch unterscheiden und zwar zum Beispiel in der Kettenlänge. Wie viele C-Atome sind im Rückgrat der Struktur enthalten? Hier sind zwei weitere Zucker, die sie in RNA und DNA eingebaut vorliegen haben und das sind Zucker jeweils mit fünf C-Atomen. Das ist in der RNA die Ribose und in der DNA die 2-deoxiribose. Die sehen fast gleich aus, diese Zucker. Ein wichtiger Unterschied oder der einzige Unterschied ist der Austausch dieser Hydroxygruppe in 2-deoxiribose. Wie der Name schon sagt, fehlt da ein Sauerstoff und da ist stattdessen ein Wasserstoff vorhanden. Genauso wie bei der Glucose gibt es offenkettige und zyklische Formen. Hier wählen sich fünf Ringe aus und hier ist die zyklische Form von Ribose dargestellt. Genauso liegt Ribose in der RNA vor. Hier ist also die EOH-Gruppe, die man hier oben auch sieht und die 2-deoxiribose sieht als ringförmige Architektur so aus und genauso liegt dieser Zucker auch in der DNA vor. Hier ist die relevante Deoxy-Stelle. 2-deoxy bezieht sich auf die Position in der Kohlenstoffkette. Das wäre also wieder 1 und das wäre Position 2. Wir können auch die Ketten noch kleiner machen. Das ist Erythrose und dieser Zucker hier heißt Glyceraldehyd. Dieser Zucker hat drei Kohlenstoffatome und zwei Hydroxygruppen. Alle diese Zucker haben Aldehydfunktionen. Das ist ein sehr häufiges Merkmal bei Zuckern. Hier ist etwas zum allgemeinen Merkmalen von Zuckern zusammengefasst. Kohlenhydrate, anderes Wort Zucker, bestehen aus Kohlenstoffketten, die normalerweise Hydroxygruppen an den meisten Kohlenstoffatomen tragen. Und, das habe ich noch nicht erwähnt, viele häufige Kohlenhydrate haben eine Summenformel, die aus einer bestimmten Anzahl von Kohlenstoffatomen besteht und dann genauso vielen H2O-Einheiten in der Summenformel. Da ist natürlich nicht irgendwie Wasser dran gebunden, sondern nur in der Summenformel kann man das so ausdrücken. Also zum Beispiel die Anzahl der Säuerstoffatome ist genauso hoch wie die Anzahl der Kohlenstoffatome und daher von einer solchen Darstellung der Summenformel leitet sich der Name Kohlenhydrate ab, aber chemisch hat das nichts mit mit Wasser zu tun. Also Glucose wäre C6H2O6 und daher kommt also der Name Kohlenhydrate. Wir kommen nun noch mal zu einem ganz wichtigsten Punkt der Chemie, dass man Chiralität nennt. Das hatten wir am Montag schon besprochen. Zur Erinnerung, Chiralität haben sie dann vorliegen, wenn sie zwei spiegelbildliche Objekte haben und sie können das eine nicht durch Drehung in das andere überführen. Also diese beiden Objekte sind topologisch unterschiedlich und für Moleküle haben sie das zum Beispiel vorliegen, wenn sie einen Kohlenstoffatom haben, an dem vier unterschiedliche Bindungspartner gebunden sind. Hier ist ein einfacher Zucker noch mal gezeigt, nämlich der Glyceraldehyd und das ist das Chirale C-Atom, weil sie hier die vier unterschiedlichen Bindungspartner haben, Wasserstoff, Hydroxygruppe, Aldehydgruppe und dann diese sauerstoffhaltige Funktion. Diese beiden Varianten von Glyceraldehyd, also unterschiedliche Glyceraldehyd Moleküle, sind hier dargestellt. Das ist also spiegelbildlich und jeweils zeigen diese beiden Gruppierungen auf sie zu, also visualisiert mit diesen Keilen und diese Teile der Moleküle zeigen von ihnen weg. Und bezüglich der Chiralität gibt es eine hochinteressante Frage, wenn Glyceraldehyd in abiotischen Prozessen, also sagen wir mal vor dem Ursprung des Lebens, gewildet wird, dann, das lernen sie in der Chemievorlesung noch etwas genauer, dann würden sich diese beiden Formen in einem eins zu eins Verhältnis bilden und in der Biologie ist es aber so, dass normalerweise eine der chiralen Formen ausschließlich vorliegt oder überwiegt und bei der Glucose ist das diese Form hier. Es hat also irgendwann durch einen unbekannten Prozess einen Bruch der Symmetrie stattgefunden und da gibt es viele Theorien, was da passiert sein könnte und besonders interessant ist, weil dieses Phänomen so weit verbreitet ist. Das gilt nicht nur für Zucker, sondern auch fast alle Aminosäuren, wie sie dann gleich noch genauer sehen werden. Wie gesagt, sind chirale C-Atome bei Zuckern wie Sand am Meer verbreitet und da sehen Sie einige in den Zuckern, die ich Ihnen vorhin gezeigt hatte. Hier ist also nochmal Glyceraldehyd in der Keilschreibweise. Diese Kette hier, die müssen Sie sich so vorstellen, das habe ich jetzt nicht noch mal verdeutlicht, dass die Enden nach hinten weisen. Also wenn es sich um längere Ketten handelt, dann müssen Sie sich das vorstellen wie ein U, wo die untere Biegung des Us auf sie zu ragt und die beiden Enden von ihnen weg. Und dann haben Sie hier diese Gruppierungen auf sie zu positioniert. Und das ist genau die Form, so wie sie in der Biologie ausschließlich vorliegt bei diesen Zuckern. Und so schreibt man bei den zyklischen Formen die räumlichen Varianten, also verdeutlicht mit diesen Keilen hier. Ja, eine enorm hohe chirale Komplexität. Es gibt aber eine Regel, die man beachten kann bei Zuckern und das ist die Tatsache, dass es eine bestimmte Stellung für die Hydroxygruppe gibt, die am untersten chiralen C-Atom sitzt. Also, das ist hier überall farbig hinterlegt gekennzeichnet. Sie sehen, dass in diesen ganzen natürlichen Zuckern, in Zellen, dass die, wenn man die Kohlenstoffkette so anordnet, wie ich das eben erklärt habe, dass dann diese Gruppe hier rechts liegt. Und so etwas bezeichnet man als D-Zucker. Das bezieht sich also immer auf das unterste chirale C-Atom und D ist abgeleitet von Lateinisch Dexter und das bedeutet rechts. Über diese anderen C-Atome kann man jetzt erstmal nichts aussagen. Also das D bezieht sich nur auf diese Position rechts bei dieser Darstellung der Kohlenstoffkette. Und der Name des Zuckers bezieht sich dann auf die anderen OH-Atomen. Das ist relativ komplex, aber es ist wichtig, dass Sie dieses Konzept kennen und wissen, dass es bei einem Zucker mit einer OH-Gruppe rechts oder OH-Gruppe links, dass es sich darum um unterschiedliche Arten von Zuckern handelt. Also viele sogar stereochemische Varianten. Eine dritte wichtige Substanzklasse, die wir nun besprechen wollen, sind die Aminosäuren und die können in Zellen frei vorliegen, aber auch verknüpft zu größeren Makromolekülen, nämlich den Proteinen. Sie haben zwei Beispiele für Aminosäuren bereits gesehen. Einmal haben sie auf sehr vielen Abbildungen bereits das Natronglutamat gesehen. Das ist eine Aminosäure, hier ist die Aminogruppe und das ist die Säurefunktion und hier ist noch eine. Glyzin ist ein weiteres Beispiel, das ich mal gezeigt hatte, wiederum die Aminofunktion und die Carbonsäurefunktion und das ist auch das generelle Merkmal von Aminosäuren. Aminosäuren sind generell Moleküle, die irgendwo eine Aminogruppe haben und irgendwo anders eine Carboxylgruppe, aber in der Zelle findet man fast ausschließlich Alpha-Aminosäuren und das sind genau die Aminosäuren, die für den Aufbau von Proteinen wichtig sind. Was heißt Alpha? Alpha bezieht sich darauf, dass die Aminogruppe und die Carboxylgruppe an das gleiche Kohlenstoffatom gebunden ist. Das ist das sogenannte Alpha-Kohlenstoffatom. Das ist einfach eine Buchstabierweise, man buchstabiert sich durch eine längere Kette hindurch mit Alpha, Beta, Gamma und Startpunkt wäre hier, das hätte kein Name, dann Alpha und so weiter. Also dieser Teil ist konstant zu finden bei allen proteinogenen Aminosäuren, also die die Proteine als Bausteine bilden und dann gibt es eine Reihe von variablen Seitenketten. Glyzin hat Wasserstoff als Seitenkette, also es gibt keine Seitenkette und das wäre die Seitenkette von Natriumglutamat. Es gibt insgesamt 20 häufige Varianten von Aminosäuren in Proteinen. Es gibt insgesamt 22 Aminosäuren, die man in Proteinen findet, aber zwei davon sind sehr selten. Wir wollen uns nur die 20 häufigen ansehen. Was ich noch erwähnen sollte hier ist, dass sie in vielen Abbildungen eine andere Darstellungsweise sehen für Aminosäuren, nämlich nicht mit einer Aminofunktion, sondern mit einer geladenen Variante davon, also kationisch und dann auch die Säurefunktion ist so ungefähr wie hier dargestellt negativ geladen. Das wandelt sich in Wasser immer ineinander um und was da der chemische Hintergrund ist, das werden sie noch in der Chemie, in den beiden Chemievorlesungen lernen. Und jetzt sind wir schon wieder beim Thema Chiralität, denn das ist auch wichtig für fast alle Aminosäuren. Schauen wir uns hier die dazu den allgemeinen konservierten Teil von Aminosäuren, von Alpha-Aminosäuren an. Kohlenstoff haben sie dann hier und an diesem Kohlenstoff haben sie drei verschiedene Bindungspartner vorliegen. Wasserstoff, die Aminogruppe und die Carboxylgruppe. Und dann gibt es noch die Variable Seitenkette bei den Alpha-Aminosäuren und wenn das etwas anderes ist als diese drei Bindungspartner, dann haben sie hier natürlich wieder ein chirales Kohlenstoffatom und das bedeutet, es gibt für eine bestimmte Aminosäure eine spiegelbildliche Form, also zwei Varianten dieser Aminosäuren. Und die werden L oder D-Aminosäuren genannt. Wie bei den Zuckern ist das auch so, dass in der Natur eine Form überwiegt. In Proteinen ist nämlich ausschließlich die L-Form für jede Aminosäure eingebaut. Und hier ist eine andere Darstellungsweise für die L-Form. Hier ist, wie bei den Zuckern, die Kohlenstoffkette von oben nach unten angeordnet gezeigt und diese Enden zeigen von ihnen weg. Dann sehen sie, dass die Aminogruppe links lokalisiert ist. Also nicht rechts wie bei der OH-Gruppe von Zuckern, was dann mit D abgekürzt wird, sondern links. Und der Buchstabe dafür, den man verwendet in der Notation, ist L. Viele haben Schwierigkeiten im Kopf, die Gehirnakrobatik so durchzuführen, dass man zum Beispiel dieses Molekül versucht, mit einem von diesen beiden in Deckung zu bringen. Sie können ja mal ein bisschen üben. Das ist wirklich nicht ganz trivial. Sie können ja mal versuchen zu schauen, ob das wirklich das Gleiche ist wie diese Form hier. Es gibt eine kleine Eselsbrücke, wie man sich merken kann, dass Aminosäuren in der L-Form normalerweise vorliegen. Hier haben sie zwei chirale Formen von Samuel L. Jackson und das hier ist der Schauspieler Samuel L. Jackson. So kann man sich das ein bisschen merken. Wie schon erwähnt können Aminosäuren zu Peptiden und Proteinen verknüpft werden und der Unterschied zwischen Peptiden und Proteinen ist einfach die Kettenlänge. Bis zu 100 Aminosäuren miteinander verknüpft in der Kette. Das wäre dann ein Peptid und Proteine sind wesentlich größer normalerweise. Also mehr als 100 Aminosäuren. Da spricht man dann von Proteinen. Die Verknüpfungsweise ist so, wie ich das schon erwähnt hatte. Und zwar nehmen sie eine OH-Gruppe formal weg von einer Carboxylfunktion in einer Aminosäure. Von der zweiten Aminosäure entfernen sie von der Aminogruppe Wasserstoff. Sie entfernen also formal Wasser, verbinden die beiden Enden und so erzeugen sie ihre neue Peptidbindung. Das wäre also ein D-Peptid aus zwei Aminosäuren und wenn sie das immer weiter so machen nach dem gleichen Prinzip wächst die Kette und sie haben dann zunächst ein Tri-Peptid, Tetra-Peptid und so weiter. Was ich hier auch noch dargestellt habe auf dieser Abbildung sind unterschiedliche grafische Repräsentationen für Proteine. Je nachdem für welchen Aspekt man sich interessiert, visualisiert man Proteine auf unterschiedliche Art. Hier zum Beispiel sind alle Bindungen gezeigt. Da haben sie also großes Detail. Aber sich darin zurechtzufinden ist nicht ganz so einfach. Und dafür benutzt man oft, wenn man einfach nur die grobe Proteinstruktur sehen möchte, dann benutzt man solche Repräsentationen. Hier hat man alle Seitenketten von den Aminosäuren weggelassen. Man zeigt nur das Proteinrückgrat und dann kann man diese Ketten verfolgen durch diverse Schlaufen und Helices und Faltblätter. Das wird Ihnen alles in späteren Abschnitten noch einmal näher gebracht und das wäre dann also das Aufhaltungsprinzip der Proteinkette und das wäre ein Kalottenmodell. Wie gesagt, gibt es 20 verschiedene häufige proteinogene Aminosäuren und durch diese Vielfalt an Seitenketten an den Aminosäuren können unterschiedlichste Funktionen in Proteine eingebracht werden an ganz bestimmten Positionen. Hier sehen Sie Elektronenwolken-Darstellung für drei verschiedene Aminosäuren. Das hier, das sind jeweils die konservierten Aminosäure-Teile und hier ist eine Seitenkette. Hier ist eine andere und hier noch eine dritte. Sie sehen schon an den Farbcodes, wie unterschiedlich zum Beispiel in den Polaritäten und Ladungsverteilungen solche Gruppen sind. Sie haben also hier relativ neutrale Gruppen, dann solche mit stärkeren Ladungsverteilungen und zwar auf unterschiedliche Art, je nach Seitenkette. Und damit ist eine Vielzahl zum Beispiel auch an chemischen Reaktionen möglich und diese Gruppen interagieren untereinander. Sie verknüpfen sich über Wasserstoffbrücken zum Beispiel und dadurch werden spezifische Strukturen fixiert in Proteinen. Und hier habe ich Ihnen ein Beispiel ausgewählt, das einmal ganz grob zeigen soll, wie so ein Enzym arbeitet. Das ist die Akunitase, ein Enzym, das von einem Substrat, also dem Molekül, was verändert werden soll, eine funktionelle Gruppe entfernt und an einer anderen Stelle wieder ansetzt. Sie sehen dann in dieser Darstellung zunächst, wie das Substrat in die aktive Tasche des Enzyms eindringt und dann wird sie festgehalten von einem Eisen-Schwefel-Cluster. Die eigentliche Reaktion wird katalysiert von Seitenketten, die hier gezeigt sind, links und rechts im Enzym. Dabei entfernt eine Seitenkette die funktionelle Gruppe, das ist diese hier, von dem Substrat. Das Substrat dreht sich um und dann wird die funktionelle Gruppe nach dem Umdrehen, das kann man jetzt sehen, wieder an ein anderes Kohlenstoffatom angefügt. Also enorme Spezifität, die hier durch diese Positionierung von Seitenketten mit unterschiedlicher Reaktivität ermöglicht wird. Eine Übersicht über die verschiedenen proteinogenen Aminosäuren, den 20 wichtigen Aminosäuren in Proteinen ist auf diesem Slide zu sehen und auch auf dem nächsten und unterteilt habe ich das je nachdem welche physikalischen oder chemischen Eigenschaften die Seitenketten besitzen. Was Sie hier also zusammengefasst sehen bei den Aminosäuren 1 bis 9 sind solche Seitenketten, die nicht polar sind, also das sind hauptsächlich Wasserstoff oder Kohlenwasserstoffe in den Seitenketten. Ausnahme ist diese Aminosäure mit Schwefel in der Seitenkette Methionin, die ist aber auch unpolar, das hier sind sogenannte aromatische Reste und noch wichtig in diesem Schema sind ist die Bedeutung dieser Komponenten, hier das ist der Name der Aminosäure jeweils und dann gibt es verschiedene Arten solche Namen abzukürzen und die bezeichnet man als ein Buchstabencode, one letter code, das wäre für das Isoleuzin, das I und der drei letter code und das wäre dann Ile und Sie sehen hier den 1 und 3 letter code für alle Aminosäuren aufgelistet. Das wären die nicht polaren Seitenketten, übrigens Proline ist eine besondere Aminosäure, weil die hier zyklisch ist, das ist also keine freie primäre Aminogruppe, sondern ein sekundäres Amin. Und hier ist die Bedeutung. . Übersicht von Seitenketten, die polar sind. Da ist also Sauerstoff vorhanden, zum Beispiel das ein stark elektronektives Element ist, aber dann auch Schwefel als Tiolgruppe. Hier ist eine aromatische Seitenkette mit einer Hydroxyfunktion und dann noch zwei Aminosäuren, die Amid-Seitenketten haben. Hier sind zwei weitere Klassen von Seitenketten und zwar sind das Aminosäuren mit basischen Eigenschaften der Seitenkette und sauren Eigenschaften. Säurebasetheorien werden Sie noch genauer in den Chemievorlesungen kennenlernen und wie diese Seitenketten aussehen, sehen Sie hier, die sind elektrisch geladen. Sie sehen also die Ladungen hier vorliegen. Es gibt ein Gleichgewicht zwischen ionischen und neutralen Formen in Wasser und hier sehen Sie also Stickstofffunktionen in den Seitenketten hier auch und das sind Kapoxylsäurefunktionen oder Kapoxylatfunktionen. Und auf diese Weise ist eine Vielzahl von chemischen Reaktionen möglich, oder auch Interaktionen, strukturelle Interaktionen der Seitenketten im Enzymgerüst oder Proteingerüst und dadurch wird das Protein zusammengehalten, zum Beispiel über Wasserstoffbrücken oder auch über nicht-polare Interaktionen Zusammengefasst haben sie also verschiedene Komponenten in Aminosäuren, die für die Ausbildung von funktionalen Proteinen wichtig sind. Sie haben also einerseits den konservierten Teil mit zwei funktionellen Gruppen, mit denen sie auf beiden Seiten Amidbindungen, Peptidbindungen erzeugen können und das ist die Voraussetzung zur Ausbildung eines lang fortlaufenden Peptid- oder Proteinrückgrats. Des Weiteren haben sie eine variable Seitenkette, in der eine große Anzahl verschiedener funktioneller Gruppen vorhanden sein kann oder auch unpolaren Seitenketten und damit führen sie unterschiedliche Funktionen in einen Protein ein, um zum Beispiel chemische Reaktionen zu katalysieren. Trotz der großen Vielfalt an Seitenketten ist es jedoch so, dass manche chemischen Reaktionen nicht mit dem vorhandenen Satz an Aminosäurebausteinen katalysiert werden können und da schafft sich die Natur aber Abhilfe, indem es zusätzliche Komponenten in Proteinen gibt, die Coenzyme genannt werden Man kann sich also Coenzyme vorstellen als eine Art funktionale Erweiterung, die Proteine erhalten können, um damit noch eine größere Vielfalt an chemischen Reaktionen zu katalysieren. Ich stelle Ihnen auf dieser und der nächsten Folie Beispiele für anorganische zunächst und dann organische Coenzyme vor. Aber das ist nur eine kleine Auswahl, die tatsächliche Vielfalt an Coenzymen ist noch viel größer. Hier also zunächst ein paar anorganische Coenzyme und was ich hier ausgewählt habe, weil das einige ganz besonders faszinierende Coenzyme sind, sind Eisenschwefelcluster. Eisenschwefelcluster enthalten verschiedene Anzahlen an Eisen- und Schwefelatomen, je nach Coenzyme und Enzymfamilie, die diese Cluster enthalten können. Hier sehen Sie zum Beispiel Cluster mit einem Eisenatom, die sind hier in grün gezeigt, zwei Eisenatomen, vier Eisenatomen und die sind umgeben, gebunden von Schwefelatomen. Die kommen aus Cysteinresten, also Cysteinseitenketten. Cystein hat eine Tiolgruppe und die wird verwendet zur Bindung an Eisen, um diese Komplexe strukturell stabil zu halten. Eisenschwefelcluster nehmen oft an Redoxreaktionen, also Oxidationen und Reduktionen teil, aber Sie haben schon ein Beispiel gesehen, die Akunitase, in der auch ein Eisenschwefelcluster vorhanden ist. Da sehen Sie hier ganz am Rand so eine würfelartige Struktur und das ist die komplette Ansicht für einen solchen Eisenschwefelwürfel aus vier Eisen- und vier Schwefelatomen. Die Funktion in diesem Enzym, das hatte ich schon erklärt, ist nicht eine Redoxreaktion, sondern hier wird der Würfel verwendet, um das Substrat, also das Molekül, was chemisch verändert werden soll, in der Tasche festzuhalten. Es gibt aber eine unglaubliche Vielfalt weiterer Reaktionen, die durch solche Eisenschwefelcluster ermöglicht werden. Was besonders faszinierend ist, ist die Verbindung zu Themen, die in Julia Vorholz teil besprochen wurden und das sind Theorien zur Entstehung des Lebens. Was da das Thema war, war unter anderem eine Theorie, die besagt, dass die Moleküle der ersten Lebensformen auf der Oberfläche von Eisenschwefelmineralien erzeugt wurden. Pyrite ist hier ein Beispiel für ein Eisenschwefelmineral. Dieser Würfel erscheint fast wie eine Art Miniaturversion eines solchen Pyrite-Kristalls. Die Zusammensetzung ist leicht unterschiedlich, aber eine Hypothese, die man daraus entwickeln kann, ist, dass die Natur einen Teil dieser anorganischen Welt immer noch mitnimmt, um Redoxreaktionen zu katalysieren, die auch früher stattgefunden haben mögen. Hier noch ein Beispiel für einen Eisen-Schwefel-Cluster, der ganz besonders beeindruckend ist, und zwar sowohl bezüglich seiner Struktur als auch seiner Funktion. Schauen Sie sich diese geradezu verrückte Struktur hier an. Sie haben zum einen unzählige Eisen- und Schwefel-Atome und dann noch einen Molybden-Atom und als ganz große Besonderheit ein einzelnes Kohlenstoffatom, was ausschließlich von Eisen umgeben ist. Dieses Coenzym ist Teil des Enzyms Nitrogenase, und die Reaktion, die dieses Enzym katalysiert, ist die Umwandlung von molekularem Stickstoff N2 in Ammoniak. Diese Reaktion ist von ganz außerordentlicher Bedeutung, denn sie haben ja gesehen, dass Stickstoff ein Grundbestandteil vieler Biomoleküle ist. Unter anderem enthalten alle Aminosäuren Stickstoff. Kein Organismus wäre also in der Lage ohne verfügbaren Stickstoff zu wachsen. Im Prinzip steht Stickstoff in riesigen Mengen bereit als N2-Gas in der Atmosphäre. Das Problem ist aber die enorme Stabilität des Stickstoffmoleküls. Die Bindung zwischen den beiden Stickstoffatomen aufzubrechen ist nur sehr schwierig deshalb und das ist genau das, was das Enzym Nitrogenase schafft, bei Raumtemperatur und bei ganz normalem Atmosphärendruck mithilfe dieses ganz außergewöhnlichen Coenzymes. Nitrogenase liegt in manchen Bakterien vor, die es also schaffen, atmosphärischen Stickstoff zu fixieren und das haben manche Pflanzen nämlich Leguminosen ausgenutzt, um Symbiosen mit solchen Bakterien einzugehen. Diese Pflanzen schaffen das deshalb auch auf sehr stickstoffarmen Böden zu wachsen, mithilfe des Prozesses der Stickstofffixierung durch die Symbionten. Menschen benutzen eine ähnliche Reaktion, denn zur Aufwertung von stickstoffarmen Böden wird Dünger verwendet und um diesen Dünger herzustellen wird das Haber-Bosch-Verfahren hauptsächlich eingesetzt. Das ist ein Verfahren, das genau aus der gleichen Netto-Reaktion besteht, nämlich der Umwandlung des Aufbrechens des Stickstoffmoleküls und der Umwandlung in Ammoniak. Menschen müssen allerdings einen großen Aufwand betreiben, um diese Bindung zu knacken. Die Reaktion läuft mithilfe von Eisenkatalysatoren und bei mehreren 100 Grad Temperatur und unter sehr großen Drücken statt und erst im Jahr 2017 haben Menschen es geschafft, nämlich Forscher in Lausanne an der EPFL, die Reaktion auch bei Raumtemperatur mithilfe besonderer Katalysatoren durchführbar zu machen. Jetzt noch Beispiele für organische Coenzyme. Was ich hier ausgewählt habe, sind eine Reihe von Coenzymen mit ähnlicher Struktur. Die sehen aus wie solche Molekülscheiben, flache Scheiben, in deren Zentrum ein Metallkation gebunden ist. Dieses Metallkation kann variieren je nach Enzym, aber in vielen Fällen ist das Eisen. Zum Beispiel in HEME. Die Funktion des HEMES kann vielfältig sein. In ihren roten Blutzellen wird HEME benutzt, um Sauerstoff zu binden, was Sie hier sehen, in Rot und durch das Blut, durch den Körper zu transportieren. Es gibt HEME auch als Bestandteil von Redoxenzymen, den sogenannten Zytochromen. Diese Zytochrome sind Bestandteile einer komplexen Redoxkaskade in der Atmungskette mit dem Zweck der ATP-Erzeugung. Und hier sehen Sie also den eingebetteten Zytochrombestandteil mit dem Eisenatom. Jetzt gibt es hier noch einen sehr spektakulären Komplex. Das ist der sogenannte Lichtsammelkomplex, der für die Photosynthese eingesetzt wird. Das ist ein ziemlich verrücktes Gebilde, extrem kompliziert. Was Sie hier in grün sehen, sind 80 Chlorophylleinheiten und der wichtige Bestandteil für das Lichtsammeln ist auch ein Coenzym, das ähnlich aufgebaut ist wie HEME. Das ist nicht direkt HEME und im Zentrum sitzt auch nicht Eisen, sondern Magnesium. Dieser Lichtsammelkomplex ist in Cyanobakterien und in Chloroplasten von Pflanzen lokalisiert in einer Membran und zusätzlich zu diesen riesigen Mengen an Chlorophyll, die hier vorhanden sind, gibt es noch weitere Komponenten, zum Beispiel mehrere von diesen eisenden Schwefelclustern, diesen Mini-Würfeln aus eisenden Schwefeln, die Sie ja vorher schon kennengelernt haben. Das war es soweit als kleiner Vorgeschmack auf Coenzyme, aber viel mehr über Proteine und Coenzyme werden Sie hören in Caspar Locher's Teil und Rudolf Glocksuber's Teil. Zum Schluss für heute eine weitere Substanzklasse, nämlich die Nukleotide. Nukleotide liegen in Makromolekülen von den Nukleinsäuren eingebaut, in zum Beispiel DNA und RNA. Aber Nukleotide findet man auch frei als kleine Moleküle in der Zelle und ein sehr wichtiges davon ist das ATP. Das ATP wird in Zellen eingesetzt, um energetisch schwierige anspruchsvolle Reaktionen durchzuführen. Dieses Molekül wird in riesigen Mengen verbraucht und wieder neu erzeugt, auch in ihren Körpern. Das ist täglich ungefähr ihr eigenes Körpergewicht an ATP, das da recycelt wird immer wieder. ATP und andere Nukleotide sind aufgebaut aus wieder Untereinheiten im Molekül. Die sind hier farbig markiert, nämlich einer Triphosphatgruppe hier, einem Zucker und einem neuen Bestandteil. Das ist eine sogenannte Nukleobase und diese verschiedenen farbigen Teilen sind modular zusammengebaut, wie nach dem LEGO-Prinzip und kann variiert werden in den einzelnen Einheiten. Hier ist ein solches Nukleotid noch mal vereinfacht dargestellt und jetzt schauen wir uns mal an, was es da für Bausteine geben kann. Hier auf dieser Seite ist ja die Zuckereinheit eingebaut und diese Zucker, die man besonders häufig findet, nämlich Ribose und 2-deoxyribose haben sich schon kennengelernt. Ribose findet man in der RNA, dem Makromolekül, 2-deoxyribose liegt in der DNA vor. Diese Sterne hier markieren Punkte, wo die anderen Einheiten angebaut sind, nämlich auf der Seite die Phosphatgruppen und auf dieser Seite die Nukleobase. Jetzt schauen wir uns als nächstes die Phosphatgruppen an. Diese hatten Sie schon kennengelernt, als wir die funktionellen Gruppen besprochen haben. Es gibt also wahlweise Triphosphateinheiten, Diphosphat- und Monophosphateinheiten in Nukleotiden an diese Stelle hier gebunden. Es gibt auch Varianten von Molekülen, die kein Phosphat enthalten, also nur die freie Zuckergruppe hier. Und in dem Fall spricht man nicht von einem Nukleotid mit T, sondern einem Nukleosid. Jetzt schauen wir uns noch den grauen Bereich an, die Nukleobase. Hier gibt es verschiedene Varianten, viel mehr als ich das hier gezeigt habe, aber dies sind die häufigsten Nukleobasen, die man in Nukleotiden, kleinen und Makromolekularen eingebaut sieht. Und zwar gibt es die Unterteilung bei den Nukleobasen in Purinbasen und Pyrimidinbasen und das bezieht sich auf diese ringförmige Grundstruktur. Bei den Purinen haben Sie zwei Ringe, bei den Pyrimidinen einen Ring mit Stickstoff jeweils in die Ringe eingebaut. Und je nachdem, was für funktionelle Gruppen vorliegen, benennt man die Nukleobasen unterschiedlich. Das hier ist das Adenin, das wird als A abgekürzt, Guanin, bei den Pyrimidinen kennt man zum Beispiel Cytosin, Thymin und Uracil. Je nachdem, ob Sie RNA oder DNA vorliegen haben, wird eine unterschiedliche Pyrimidin-Base eingesetzt. Und zwar in DNA wäre das Thymin mit dieser Methylgruppe, also mit dieser kohlenstoffhaltigen Gruppe und in der RNA ist die Nukleobase das Uracil. Auch noch wichtig ist die Frage, wie man das ganze Nukleotid benennt, je nachdem, was für ein Purin oder Pyrimidin vorliegt. Bei Adenin nennt man das Adenosin, bei Guanin Guanosin, bei Cytosin Cytidin, bei Thymin Thymidin und bei Uracil Uridin. Wie kommt man auf die Namen der Nukleotide oder Nukleoside? Dazu schaut man sich zunächst an, welche Nukleobase im Molekül vorliegt. Hier zum Beispiel bei ATP ist das das Adenin. Dann brauchen wir den Namen für das Nukleotid mit Adenin, das ist das Adenosin. Und sie haben hier Ribose, das ändert dann nichts am Namen. Und dann haben sie noch drei Phosphateinheiten hier. Und der vollständige Name wäre entsprechend das Adenosin Triphosphat. Fünf Strich markiert die Position, an der das Triphosphat sitzt, nämlich an Stelle fünf im Zucker. Dieser Strich bezieht sich darauf, dass diese Zahlen hier zum Zucker gehören. Man kann nämlich noch separat diese Einheit hier die Nukleobase durchnummerieren. Und das wäre eins bis so und so viel und eins Strich bis fünf Strich, das wären die Positionen am Zucker. Und jetzt zeige ich Ihnen noch kurz, wie man Nukleotide verknüpft, um zu Nukleinsäuren zu kommen, nämlich RNA und DNA. Ich zeige Ihnen das erstmal mit DNA. Hier haben Sie also die Einzelnukleotide, das sind Triphosphate hier in dieser Abbildung. Aber in der DNA und RNA haben Sie Monophosphate, also alternierende Phosphat- und Zuckereinheiten entlang des Rückgrats eines Nukleinsäurestrangs. Und die Abfolge der Basen ist dann die Sequenz, die sogenannte Sequenz dieser Nukleinsäure. In der DNA gibt es spezifische Basenpaarungen mit Basen in einem zweiten komplementären DNA-Strang. Und das ist dann die DNA-Struktur. RNA unterscheidet sich leicht. Erstens ist sie nicht gepaart, das sind nur Einzelstränge. Und dann, wie gesagt, enthält RNA nicht Thymin, sondern Uracil und nicht 2- Bei der DNA sind aber noch zwei Aspekte ganz wichtig und das eine ist, dass natürlich DNA auch eine dreidimensionale Struktur besitzt und wenn wir uns dieses flache Molekül einmal in 3D-Format ansehen, dann würde das dieser bekannten DNA-Doppelhelix-Architektur führen, die Sie ja alle schon mal gesehen haben. Der zweite wichtige Aspekt ist, dass das nur ein winziger Ausschnitt aus dem DNA-Molekül ist. Das geht auf beiden Seiten noch sehr viel länger weiter und vielleicht wird es Sie hier überraschen, dass die DNA wirklich absurd lang ist. Spektakuläre Maße werden hier erreicht, nämlich zum Beispiel in Ihren Zellen misst die DNA insgesamt 1,8 Meter und das Ganze ist hoch effizient zusammengepackt. So, das wäre es zu DNA, RNA, Nukleosiden und Nukleotiden und mehr dazu werden Sie in den Advanced-Teil erfahren. Sie haben gelernt, was es für funktionelle Gruppen gibt, insbesondere solche, die wichtig sind in Biomolekülen. Sie können nun einige der grundlegenden Eigenschaften von Substanzen voraussagen, zum Beispiel Löslichkeit oder sogar auch wo Moleküle angegriffen werden. Sie kennen wichtige Klassen von kleinen Biomolekülen und wie diese wiederum zusammengesetzt sind. Sie können chirale Kohlenstoffatome in Biomolekülen erkennen, die es ja zahlreich gibt und sie wissen, wie man kleine Bausteine in der Zelle zu großen zusammensetzt, nämlich zu den Makromolekülen.