5_BL_20231012 (Part 2)_Molekulare Struktur: L-Form Notation

Das eine hat eine Aldehydfunktion, das andere hat eine Halbacetalfunktion.

Aufgrund der unterschiedlichen Arten der Moleküldarstellung.

Um die Veränderungen in der Anordnung der funktionellen Gruppen zu verstehen.

Das eine hat eine Halbacetalfunktion, das andere hat eine Aldehydfunktion.

Polare Seitenketten

Sie sind eine funktionelle Erweiterung von Proteinen.

Eisenschwefelcluster

Sauerstoff und Schwefelatome

Umwandlung von Stickstoff in Ammoniak

Stickstoff

Anorganische Coenzyme

Peptide und Proteine

Peptide bestehen aus bis zu 100 Aminosäuren, Proteine aus mehr als 100 Aminosäuren.

Durch Entfernung der OH-Gruppe einer Carboxylfunktion und Verbindung mit der Aminogruppe einer anderen Aminosäure

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Sie beeinflussen die chemischen Eigenschaften und Funktionen der Proteine

Auf verschiedene Arten, je nachdem, welcher Aspekt man sich interessiert

Isomerie

Durch Keile

L-Form

Chirale Substanzen

Chirales Kohlenstoffatom

Aminogruppe und Carboxylgruppe an das gleiche Kohlenstoffatom gebunden

20

Moleküle mit einer Aminogruppe und einer Carboxylgruppe

Die OH-Gruppe am untersten chiralen C-Atom liegt rechts.

Chirale Gruppierungen an den OH-Atomen

Aufspaltung der Stickstoff-Bindung bei Raumtemperatur und normalem Atmosphärendruck

Organische Substanzen in Komplexen mit Proteinen und wichtig für biochemische Reaktionen

Bausteine von Makromolekülen der Nukleinsäuren und frei in Zellen vorhanden

Adenin, Guanin, Cytosin und Thymin

Bindung von Sauerstoff in Erythrozyten und Teil des Redoxenzymes Cytochrom

Mit Triphosphat, Diphosphat oder Monophosphat gebundene Gruppen

Dem LEGO-Prinzip

Wichtig für Energieversorgung

Das Fehlen von Phosphaten bezeichnet man auch als Nukleosid

Offenkettige und ringförmige Formen

Eine topologische Eigenschaft bei Molekülen mit vier unterschiedlichen Bindungspartnern an einem Kohlenstoffatom

Durch die Angriffssequenz an einer Hydroxygruppe

Die Interaktion zwischen dem Hydroxy-Sauerstoff und dem Kohlenstoffatom

$C_6H_{12}O_6$

Ribose

Kohlenstoffketten mit Hydroxygruppen an den meisten Kohlenstoffatomen

$C$-Atom

Es tritt auf, wenn zwei spiegelbildliche Objekte existieren, die durch Drehungen nicht ineinander überführt werden können.

$CH$-$O$-Interaktion

zyklische, ringförmige Strukturen und offenkettige

In der einen Form ist das erste Kohlenstoffatom eingebettet in eine halbacetalfunktionelle Gruppe, in der anderen Form ist es Teil einer Aldehydfunktion.

Je nach Abbildung können verschiedene Varianten von Glucose scheinbar vorliegen, da sich verschiedene Varianten von Glucosomolekülen in Wasser ineinander umwandeln und unterschiedliche Arten der Moleküldarstellung existieren.

Die beiden dargestellten Formen zeigen identische Substanzen, identische Moleküle, wobei nur der Ring in einer Form flach gedrückt wurde und die funktionellen Gruppen nach oben und unten zeigen.

Die Aufsplitterung der Stickstoff-Bindung

Zucker, Phosphatgruppen und Nukleobasen

Eisen

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Nukleotide

Sie spielen eine wichtige Rolle

Adenin, Guanin, Cytosin und Thymin

Phosphatgruppen

LEGO-Prinzip

Energieversorgung

Organische Substanzen

Chlorophylle, Magnesium-Zentrum und eiserne Schwefelcluster

Die bevorzugte Interaktion erfolgt zwischen dem Hydroxy-Sauerstoff und dem Kohlenstoffatom.

Das Kohlenstoffatom reagiert mit Methanol in einem Glucose-Molekül.

Chiralität tritt auf, wenn zwei spiegelbildliche Objekte existieren, die durch Drehungen nicht ineinander überführt werden können.

Die Chiralität bestimmt die Varianten von Alpha-Aminosäuren.

Glyceraldehyd hat eine strukturelle Ähnlichkeit mit Glucose.

Cystein-Tiolgruppen enthalten Seitenketten mit Sauerstoff und Schwefel.

ATP ist ein wichtiger Energielieferant in Zellen.

HEME ist ein wichtiger Bestandteil des Hämoglobins und Myoglobins.

Nukleotide sind die Bausteine von Nukleinsäuren wie DNA und RNA.

Die Summenformel von Glucose ist C6H12O6.

Kohlenhydrate sind Kohlenstoffketten mit Hydroxygruppen an den meisten Kohlenstoffatomen.

Der Hauptunterschied besteht darin, dass Peptide aus wenigen Aminosäuren bestehen, während Proteine aus vielen Aminosäuren bestehen.

Der Unterschied liegt in der Kettenlänge: Peptide bestehen aus bis zu 100 Aminosäuren, Proteine aus mehr als 100 Aminosäuren.

Proteine bestehen aus 20 häufig vorkommenden proteinogenen Aminosäuren.

Die Seitenketten sind für die unterschiedlichen Funktionen in Proteinen verantwortlich.

Proteine können auf verschiedene Arten visualisiert werden, je nachdem, welcher Aspekt man sich interessiert.

Aminosäuren sind die Bausteine von Peptiden und Proteinen.

Aminosäuren können zu Peptiden und Proteinen verknüpft werden.

Eisenschwefelcluster werden durch Cystein-Tiolgruppen stabilisiert.

Die modulare Struktur von Nukleotiden ist vergleichbar mit der modularen Struktur von Aminosäuren in Proteinen.

Chiralität beruht auf der Anordnung von chiralen Atomen in Molekülen.

Die Bedeutung der Aminosäuren wird durch eindeutige Codes, wie Buchstabencode (one letter code) und drei Buchstabencode (three letter code), bezeichnet.

Nichtpolare Seitenketten bestehen hauptsächlich aus Wasserstoff und Kohlenwasserstoff.

Aromatische Reste tragen aromatische Strukturen, die sich durch auf den Ring Systemen lokalisierte Elektronendichte auszeichnen.

Coenzyme erlauben eine größere Vielfalt an chemischen Reaktionen und sind funktionelle Erweiterungen von Proteinen.

Eisenschwefelcluster bestehen aus Sauerstoff und Schwefelatomen, gebunden an Eisenatome, und stabilisieren durch Cystein-Tiolgruppen. Sie nehmen an Redoxreaktionen teil.

Fe-S-Cluster sind Teil des Enzyms Nitrogenase, das die Umwandlung von Stickstoff in Ammoniak ermöglicht.

Stickstoff ist ein wesentlicher Bestandteil von Biomolekülen und in großen Mengen als N2-Gas in der Atmosphäre verfügbar, aber stabil.

Die Hypothese zur Entstehung der ersten Lebewesen bezieht sich auf anorganische Eisenschwefelcluster als mögliche Katalysatoren für lebenswichtige Prozesse.

Coenzyme erlauben eine größere Vielfalt an chemischen Reaktionen und haben teilweise historische Bedeutung in der Biochemie.

Anorganische Coenzyme stabilisieren und ermöglichen eine Vielfalt an chemischen Reaktionen. Ein Beispiel dafür sind die Eisenschwefelcluster.

Die Seitenketten in Aminosäuren spielen eine wichtige Rolle bei einer Vielzahl von chemischen Reaktionen und sind bedeutend in proteinbasierten Strukturen.

Nitrogenase ist ein Enzym, das Stickstoff in Ammoniak umwandelt, wobei Stickstoff ein wesentlicher Bestandteil von Biomolekülen ist.

Eisenschwefelcluster bestehen aus Sauerstoff und Schwefelatomen, gebunden an Eisenatome, und stabilisieren sich durch Cystein-Tiolgruppen.

Polare Seitenketten enthalten Sauerstoff und Schwefel.

Polare Seitenketten ermöglichen eine Vielzahl an chemischen Reaktionen und spielen eine wichtige Rolle in proteinbasierten Strukturen.

Alpha-Aminosäuren haben die Aminogruppe und Carboxylgruppe an das gleiche Kohlenstoffatom gebunden, das der Alpha-Kohlenstoffatom genannt wird.

In Proteinen dominiert die L-Form von Aminosäuren.

Chirale Substanzen haben räumliche Varianten, die durch Keile dargestellt werden. Diese Varianten werden als Stereoisomere bezeichnet.

Es gibt insgesamt 20 häufige Aminosäuren in Proteinen.

Der Hauptunterschied liegt in der Konfiguration des letzten chiralen C-Atoms, das bei der D-Form rechts und bei der L-Form links liegt.

Die Hauptbestandteile von Aminosäuren sind eine Aminogruppe und eine Carboxylgruppe.

Chiralität ist wichtig, da sie die räumliche Anordnung von Molekülen und die Eigenschaften von Stereoisomeren bestimmt.

Peptide sind Verbindungen aus Aminosäuren, die durch Peptidbindungen verbunden sind. Proteine sind große, komplexe Moleküle, die aus einer oder mehreren Peptidketten bestehen.

Aminosäuren beteiligen sich an den Proteinstrukturen und tragen zu den unterschiedlichen Seitenketten bei.

Coenzyme sind Moleküle, die mit Enzymen zusammenarbeiten, um chemische Reaktionen zu ermöglichen oder zu erleichtern. Sie können die Vielfalt der chemischen Reaktionen, an denen Proteine beteiligt sind, erweitern.

In der Zuckerkette von Glyceraldehyd sind die Enden nach hinten gerichtet, und es gibt chirale Gruppierungen an den OH-Atomen.

Ein chirales Kohlenstoffatom bestimmt die Varianten von Alpha-Aminosäuren.

Stickstofffixierung in bestimmten Bakterien und in Symbiosen mit Leguminosen = Nitrogenase Prozessierung der Stickstoffbindung bei hohen Temperaturen und Drücken = Haber-Bosch-Verfahren Organische Substanzen in Komplexen mit Proteinen, die eine wichtige Rolle in biochemischen Reaktionen spielen = Coenzyme Komplexe Struktur in der Photosynthese mit Chlorophyllen, Magnesium-Zentrum und eisenen Schwefelclustern = Lichtsammelkomplex

Nukleotide = Bausteine von Makromolekülen der Nukleinsäuren (DNA, RNA) ATP = Wichtig für Energieversorgung Phosphatgruppen = Können mit Triphosphat, Diphosphat oder Monophosphat gebunden sein Nukleobasen = Adenin, Guanin, Cytosin und Thymin (in DNA) bzw. Thymin und Uracil (in RNA)

Bindung von Metallionen wie Eisen, flache Molekülscheiben mit vielfältiger Funktion = HEME Modular aufgebaut wie nach dem LEGO-Prinzip und können an den einzelnen Einheiten variieren = Nukleotide Organische Substanzen in Komplexen mit Proteinen, die eine wichtige Rolle in biochemischen Reaktionen spielen = Coenzyme Teil des Redoxenzymes Cytochrom und für Sauerstoffbindung in Erythrozyten verantwortlich = HEME

Aminosäuren mit Amid-Seitenketten = Enthält Sauerstoff und Schwefel Polare Seitenketten = Elektrisch geladene Seitenketten, eine Vielzahl an chemischen Reaktionen möglich Coenzyme = Funktionelle Erweiterung von Proteinen, erlauben eine größere Vielfalt an chemischen Reaktionen Eisenschwefelcluster = Stabilisieren durch Cystein-Tiolgruppen, teilnehmen an Redoxreaktionen

Fe-S-Cluster = Teil des Enzyms Nitrogenase, Umwandlung von N2 in Ammoniak Nitrogenase = Enzym, das Stickstoff in Ammoniak umwandelt Stickstoff = Grundbestandteil vieler Biomoleküle, insbesondere aller Aminosäuren Coenzyme = Erlauben eine größere Vielfalt an chemischen Reaktionen, teilweise mit historischen Bedeutung in der Biochemie

Anorganische Coenzyme: Beispiele, Eisenschwefelcluster = Eisenschwefelcluster: Sauerstoff und Schwefelatome, gebunden an Eisenatome Eisenschwefelmineralien: Beispiele für anorganische Eisenschwefelcluster. Hypothese zur Entstehung der ersten Lebewesen. = Fe-S-Cluster: Teil des Enzyms Nitrogenase, Umwandlung von N2 in Ammoniak Stickstoff: Grundbestandteil vieler Biomoleküle, insbesondere aller Aminosäuren. In großen Mengen als N2-Gas in der Atmosphäre verfügbar, aber stabil. = Coenzyme: Erlauben eine größere Vielfalt an chemischen Reaktionen, teilweise mit historischen Bedeutung in der Biochemie Eisenschwefelcluster: Sauerstoff und Schwefelatome, gebunden an Eisenatome. Stabilisieren durch Cystein-Tiolgruppen, teilnehmen an Redoxreaktionen. = Anorganische Coenzyme: Beispiele, Eisenschwefelcluster

Zyklische, ringförmige Struktur = Form, in der das allererste Kohlenstoffatom in einer halbacetalfunktionellen Gruppe eingebettet ist Offenkettige Struktur = Form, in der das allererste Kohlenstoffatom Teil einer Aldehydfunktion ist Verschiedene Arten der Molekülabbildung = Form, bei der der Ring flach gedrückt wird und die funktionellen Gruppen nach oben und unten zeigen Identische Moleküle in verschiedenen Darstellungen = Form, bei der identische Substanzen auf unterschiedliche Weise aufgemalt werden

Halbacetalformen von Glucose = Zwei verschiedene Formen, in die sich Glucose beständig in Wasser umwandelt Kohlenstoffatome = Die nummerierten Atome zur Orientierung in den verschiedenen Formen von Glucose Funktionelle Gruppen = Identische Gruppen an vielen Atomen in den verschiedenen Formen von Glucose Ringstruktur = Eine der Varianten von Glucosomolekülen, die sich in Wasser ineinander umwandeln

Identische Moleküle = Sind genau gleich, nur unterschiedlich dargestellt Umwandlung in Wasser = Beständige Veränderung zwischen zyklischen und offenkettigen Strukturen Identische funktionelle Gruppen = Finden sich an vielen Atomen in verschiedenen Glucose-Formen wieder Wichtiger Unterschied am ersten Kohlenstoffatom = Unterschiedliche funktionelle Gruppen (halbacetalfunktionelle Gruppe vs. Aldehydfunktion) am ersten Kohlenstoffatom

Nummerierung der Kohlenstoffatome = Orientierungshilfe zur Identifizierung gleicher Atome in verschiedenen Glucose-Formen Flach gedrückter Ring mit funktionellen Gruppen nach oben und unten = Unterschiedliche Darstellung identischer Moleküle Eingebettete halbacetalfunktionelle Gruppe am ersten Kohlenstoffatom = Merkmal einer der Varianten von Glucosomolekülen Teil einer Aldehydfunktion am ersten Kohlenstoffatom = Charakteristisches Merkmal einer anderen Variante von Glucosomolekülen

Glucose hat in seiner Struktur sowohl offenkettige als auch ringförmige Formen. = Die bevorzugte Interaktion erfolgt zwischen dem Hydroxy-Sauerstoff und dem Kohlenstoffatom. Die Wahl der Hydroxygruppe hängt von der Ringgröße ab. = Die Antwort beruht auf den Ladungsverteilungen im Molekül und den Elektronegativitäten. Chiralität ist ein wichtiger Begriff in der Chemie. Es tritt auf, wenn zwei spiegelbildliche Objekte existieren, die durch Drehungen nicht ineinander überführt werden können. = Der Chirale C-Atom in Glyceraldehyd ist das Ursprung für die unterschiedlichen Varianten von Glyceraldehyd. Neben Glucose gibt es weitere Zucker mit unterschiedlicher Struktur, wie Ribose, 2-deoxiribose, Erythrose und Glyceraldehyd. = Sechsringe in organischen Chemie sind besonders stabil.

Die ringförmige Struktur entsteht durch die Angriffssequenz an einer Hydroxygruppe. = Kohlenhydrate, auch Zucker genannt, sind Kohlenstoffketten mit Hydroxygruppen an den meisten Kohlenstoffatomen. Chiralität ist ein wichtiger Begriff in der Chemie. Es tritt auf, wenn zwei spiegelbildliche Objekte existieren, die durch Drehungen nicht ineinander überführt werden können. = Glyceraldehyd ist ein einfacher Zucker, dessen Chirales C-Atom vier unterschiedliche Bindungspartner hat. Was sind Coenzyme und welche Funktion haben sie in Bezug auf Proteine? = Was sind die Bestandteile des Lichtsammelkomplexes in der Photosynthese? Die Wahl der Hydroxygruppe hängt von der Ringgröße ab. = Was sind Nukleotide?

Glyceraldehyd ist ein einfacher Zucker, dessen Chirales C-Atom vier unterschiedliche Bindungspartner hat. = Die Summenformeln von Kohlenhydraten leiten sich von der Anzahl aller Atome ab. Chiralität ist eine topologische Eigenschaft und tritt bei Molekülen auf, die an einem Kohlenstoffatom vier unterschiedliche Bindungspartner haben. = Chiralität ist ein wichtiger Begriff in der Chemie. Es tritt auf, wenn zwei spiegelbildliche Objekte existieren, die durch Drehungen nicht ineinander überführt werden können. Was sind Coenzyme in Komplexen mit Proteinen? = Was sind Aminosäuren hauptsächlich? Die Wahl der Hydroxygruppe hängt von der Ringgröße ab. = Es wird erläutert, wie Glucose in Wasser ineinander umwandelt und an welchem Atom dieses Molekül mit Methanol reagiert.

Chiralität beruht auf der Anordnung von chiralen Atomen, z.B. C-Atomen, in Molekülen. = Anordnung von chiralen Atomen Chirale Substanzen haben räumliche Varianten, die durch Keile dargestellt werden. = Darstellung durch Keile D-Zucker ist eine Stereoisomere-Klasse, bei der die OH-Gruppe am untersten chiralen C-Atom rechts liegt. = D-Zucker In Proteinen dominiert die L-Form von Aminosäuren. = L-Form von Aminosäuren

Aminosäuren sind Moleküle mit einer Aminogruppe und einer Carboxylgruppe. = Molekülstruktur In der Zelle finden sich hauptsächlich Alpha-Aminosäuren, die für den Aufbau von Proteinen wichtig sind. = Vorkommen in der Zelle Alpha-Aminosäuren haben die Aminogruppe und Carboxylgruppe an das gleiche Kohlenstoffatom gebunden, das der Alpha-Kohlenstoffatom genannt wird. = Bindungsstruktur Es gibt insgesamt 20 häufige Aminosäuren in Proteinen. = Anzahl in Proteinen

Aminosäuren beteiligen sich an den Proteinstrukturen und haben unterschiedliche Seitenketten. = Beteiligung an Proteinstrukturen Aminosäuren können Varianten haben, z.B. Seitenketten, und ein chirales Kohlenstoffatom kann diese Varianten chiral bestimmen. = Varianten und chiral bestimmende Kohlenstoffatome In Proteinen dominiert die L-Form von Aminosäuren. = Dominanz der L-Form Aminosäuren können auch geladen dargestellt werden, was im Wasser chemisch umgewandelt wird. = Darstellung und chemische Umwandlung

In der Zuckerkette von Glyceraldehyd sind die Enden nach hinten gerichtet, es gibt chirale Gruppierungen an den OH-Atomen. = Zuckerkette von Glyceraldehyd Es gibt insgesamt 20 häufige Aminosäuren in Proteinen. = Anzahl in Proteinen Chiralität ist für Aminosäuren ebenfalls wichtig. = Wichtigkeit der Chiralität für Aminosäuren Chiralität beruht auf der Anordnung von chiralen Atomen, z.B. C-Atomen, in Molekülen. = Anordnung von chiralen Atomen

Die L-Form von Aminosäuren ist eine enantiomere Form, die linksdrehende Variante, im Vergleich zur D-Form. = Enantiomere Form Die L-Form von Aminosäuren ist normalerweise in lebenden Organismen vorhanden. = Vorkommen in lebenden Organismen Aminosäuren können zu Peptiden und Proteinen verknüpft werden. = Verknüpfung zu Peptiden und Proteinen Der Unterschied zwischen Peptiden und Proteinen liegt im Ausmaß der Kettenlänge: Peptide bestehen aus bis zu 100, Proteine aus mehr als 100 Aminosäuren. = Unterschied zwischen Peptiden und Proteinen

Die Verknüpfung von Aminosäuren erfolgt durch Entfernung der OH-Gruppe einer Carboxylfunktion einer Aminosäure und die Verbindung des resultierenden Endes mit der Aminogruppe einer anderen Aminosäure. = Verknüpfungsprozess von Aminosäuren Proteine können auf verschiedene Arten visualisiert werden, je nachdem, welcher Aspekt man sich interessiert. = Visualisierung von Proteinen Elektronenwolken-Darstellungen von Aminosäuren zeigen, dass die konservierten Aminosäure-Teile sich in der Nord-Süd-Richtung einer Kohlenstoffkette befinden; Seitenketten erstrecken sich in der Ost-West-Richtung. = Elektronenwolken-Darstellungen von Aminosäuren Enzyme wie die Akunitase verändern Substrate durch Entfernen einer funktionellen Gruppe an einer bestimmten Position und die anschließende Verknüpfung an einer anderen Stelle. = Funktionsweise von Enzymen

Proteine bestehen aus 20 häufig vorkommenden proteinogenen Aminosäuren. = Zusammensetzung von Proteinen Die Seitenketten der Aminosäuren können unterschiedliche chemische Eigenschaften aufweisen und sind für die unterschiedlichen Funktionen in Proteinen verantwortlich. = Chemische Eigenschaften der Seitenketten Es gibt 20 häufig vorkommende proteinogene Aminosäuren und diese können nach ihren physikalischen oder chemischen Eigenschaften der Seitenketten unterteilt werden. = Unterteilung der Aminosäuren nach Eigenschaften Nichtpolare Seitenketten bestehen hauptsächlich aus Wasserstoff und Kohlenwasserstoff. = Eigenschaften nichtpolarer Seitenketten