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Professore Gilda Aiello Argomento Amminoacidi  Gilda Aiello AMMINOACIDI Sostanze cristalline, di sapore variabile (dolciastro, acido, amaro), alto-fonden8, insolubili in so...

Professore Gilda Aiello Argomento Amminoacidi  Gilda Aiello AMMINOACIDI Sostanze cristalline, di sapore variabile (dolciastro, acido, amaro), alto-fonden8, insolubili in solven8 apolari, abbastanza solubili in acqua Sono acidi organici o loro deriva8 ciclici, aciclici di cui uno o più atomi di C della catena portano uno o più gruppi amminici (vedi formula) Si dis0nguono, in base ai gruppi funzionali della catena laterale, in: ü Neutri ü Acidi ü Basici Amminoacidi 2 di 17  Gilda Aiello Gruppi funzionali: ammina (-NH2) acido carbossilico (-COOH) catena R Struttura generica di un a.a. Il gruppo R è un gruppo laterale che caratterizza ogni a.a. In funzione alla natura di questo gruppo: - gruppi R alifatici non polari à glicina, alanina, prolina (ciclico), ramificati (valina, leucina, isoleucina) - gruppi R aromatici à fenilalanina, tirosina, triptofano - gruppi R polari non carichi à serina, treonina, solforati (cisteina, metionina), asparagina, glutammina - gruppi R con carica positiva à lisina, arginina, istidina - gruppi R con carica negativa à ac. aspartato, ac. glutammato Amminoacidi 3 di 17  Gilda Aiello Stru%ure dei 20 L-amminoacidi (+) Alanina (Ala-A) (+) Arginina (Arg-K) (—) Asparagina (Asn-N) ordinari (+) Acido aspartico (Asp-D) (—) Cisteina (Cys-C) Glicina (Gly - G) (+) Ac. glutammico (Glu-E) (+) Glutammina (Gln-Q) (—) Istidina (His-H) (—) Treonina (Thr-T) (—) Serina (Ser-S) Amminoacidi 4 di 17  Gilda Aiello (+) Isoleucina (Ile-I) (—) Leucina (Leu-L) (+) Lisina (Lys-K) Il carbonio α è chirale (glicina esclusa) Gli aa sono compos0 oCcamente aCvi (—) Prolina (Pro-P) (—) Fenilalanina (Phe-F) (—) Metionina (Met-M) Gli amminoacidi proteici hanno configurazione L (—) Triptofano (Trp-W) (—) Tirosina (Tyr-Y) (+) Valina (Val-W) Amminoacidi 5 di 17  Gilda Aiello Proprietà chimiche Reagiscono con acidi e basi e formano sali Gli a.a. isolabili dagli idrolizza8 proteici sono tuB α (NH2 è sempre legato in posizione α rispeHo al carbossile) Gli a.a. (a parte la glicina oBcamente inaBva) sono molecole chirali e quindi hanno aBvità oBca (appartengono alla serie L) Amminoacidi 6 di 17  Gilda Aiello Amminoacidi 7 di 17  Gilda Aiello Quelli presen8 negli idrolizza8 di proteine alimentari sono deB ordinari. Quelli che si riscontrano solo saltuariamente sono deB occasionali Si dicono essenziali quegli a.a. che non sono sinte8zzabili dal nostro organismo e che quindi devono essere per forza assun8 con la dieta. Essenziali per l’adulto uomo sono la lisina, la leucina, l'isoleucina, la me8onina, la fenilalanina, la treonina, il triptofano, la valina, e per i bambini, l'is8dina e l'arginina. Giustamente sono quelli su cui si pone l’aHenzione per capire se una proteina è soddisfacente da un punto di vista nutrizionale. Amminoacidi 8 di 17  Gilda Aiello Gli amminoacidi essenziali Protein diges3bility-corrected amino acid score (PD-CAAS):definisce la qualità di una proteina in termini di amminoacidi essenziali presen0 The PDCAAS rating was adopted by the US FDA and the Food and Agricultural Organization of the United Nations/World Health Organization (FAO/WHO) in 1993 as "the preferred 'best'" method to determine protein quality. In 2013 FAO proposed changing to Digestible Indispensable Amino Acid Score. La proteina di riferimento è quella con la composizione amminoacidica ideale, quindi il laIe materno Amminoacidi 9 di 17  Gilda Aiello LaHe e uova sono le fon8 proteiche con la composizione migliore in AA essenziali Frumento e cereali sono caren8 in lisina Len8cchie e legumi sono caren8 in me8onina Abbinare fon8 proteiche diverse (àdiete vegane) Amminoacidi 10 di 17  Gilda Aiello Reazioni cara0eris1che Ø Reazione di condensazione: per eliminazione di una molecola di acqua, il gruppo amminico di un amminoacido può legarsi al gruppo carbossilico di un altro formando un legame ammidico deIo pep#dico NH-C=O Ø Decarbossilazione: ad opera di enzimi decarbossilan0 di origine endogena o esogena (microrganismi), questa reazione dà origine ad amine aCve (0rosinaà 0ramina; is0dinaà istamina; fenilalaninaà fenile0lamina; triptofanoà triptamina; lisinaà diammine (putrescina, orni0na, cadaverina). Possono dare mal di testa in soggeC sensibili. Ø Reazione di Maillard (imbrunimento non enzima0co): perdita di a.a. disponibili, inibizione del loro trasporto intes0nale Amminoacidi 11 di 17  Gilda Aiello Degradazione termica degli AA Lisina: reazione di Maillard Amminoacidi 12 di 17  Gilda Aiello Amminoacidi 13 di 17  Gilda Aiello Degradazione termica degli AA Lisina, asparagina, glutammina, acido aspar1co e acido glutammico: formazione di legami crocia1 (isopep0di) tra le catene laterali degli amminoacidi Digeribilità diminuita Amminoacidi 14 di 17  Gilda Aiello Degradazione termica degli AA Serina, cisteina: formazione di deidroalanina Amminoacidi 15 di 17  Gilda Aiello Degradazione termica degli AA Alanina, acido aspar1co, fenilalanina, acido glutammico e lisina: formazione di D-amminoacidi (racemizzazione) Amminoacidi 16 di 17  Gilda Aiello AMINO ACIDI D Ø Malgrado si dica sempre che gli a.a. semplici o lega0 nelle sequenze proteiche siano della serie L, negli alimen0 questo non è vero in assoluto, perchè alcuni microrganismi producono amminoacidi D, sopraIuIo aspar0co, glutammico e alanina. Ø 1. Si accumulano in alimen0 fermenta0, come yogurt, formaggi, insacca0, dove sono misura0 come marcatori di stagionatura (es. prosciuIo crudo e parmigiano). Ø 2. La presenza in alimen0 non fermenta0 è indice di una precedente proliferazione baIerica, anche se i microrganismi sono sta0 elimina0 per sterilizzazione (es. succhi di fruIa tropicale). Amminoacidi 17 di 17