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Questions and Answers

Qual è la configurazione degli amminoacidi proteici?

Gli amminoacidi proteici hanno configurazione L.

Qual è il ruolo degli amminoacidi essenziali nella dieta umana?

Gli amminoacidi essenziali devono essere assunti con la dieta poiché non possono essere sintetizzati dall'organismo.

Cosa caratterizza gli amminoacidi chirali?

Gli amminoacidi chirali possiedono un carbonio α chirale e hanno attività ottica.

Quali amminoacidi sono considerati essenziali per l'adulto?

<p>Gli amminoacidi essenziali per l'adulto sono lisina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina.</p> Signup and view all the answers

In che modo gli amminoacidi reagiscono con acidi e basi?

<p>Gli amminoacidi reagiscono con acidi e basi formando sali.</p> Signup and view all the answers

Perché la glicina è un'eccezione tra gli amminoacidi?

<p>La glicina è l'unico amminoacido che non è chirale.</p> Signup and view all the answers

Cosa sono gli amminoacidi occasionali?

<p>Gli amminoacidi occasionali sono quelli che si riscontrano solo saltuariamente negli idrolizzati di proteine.</p> Signup and view all the answers

Qual è la posizione del gruppo NH2 negli amminoacidi?

<p>Il gruppo NH2 è sempre legato in posizione α rispetto al carbossile.</p> Signup and view all the answers

Quali amminoacidi sono essenziali solo per i bambini?

<p>Gli amminoacidi essenziali per i bambini sono l'istidina e l'arginina.</p> Signup and view all the answers

Cosa si intende per amminoacidi ordinari e occasionali?

<p>Gli amminoacidi ordinari sono quelli normalmente presenti negli idrolizzati di proteine, mentre gli occasionali si riscontrano raramente.</p> Signup and view all the answers

Quali sono le proprietà di solubilità degli amminoacidi in acqua?

<p>Gli amminoacidi sono abbastanza solubili in acqua.</p> Signup and view all the answers

Quali gruppi funzionali caratterizzano la struttura generale di un amminoacido?

<p>Gli amminoacidi hanno un gruppo amminico (-NH2) e un gruppo acido carbossilico (-COOH).</p> Signup and view all the answers

Come si classificano gli amminoacidi in base alla loro catena laterale?

<p>Si classificano in amminoacidi neutri, acidi e basici.</p> Signup and view all the answers

Fornisci un esempio di amminoacido con un gruppo R alifatico non polare.

<p>Un esempio è l'alanina.</p> Signup and view all the answers

Quali amminoacidi possiedono gruppi R aromatici?

<p>Fenilalanina, tirosina e triptofano hanno gruppi R aromatici.</p> Signup and view all the answers

Qual è la carica dei gruppi R con carica positiva?

<p>I gruppi R con carica positiva includono la lisina, l'arginina e l'istidina.</p> Signup and view all the answers

Cosa caratterizza i gruppi R polari non carichi degli amminoacidi?

<p>I gruppi R polari non carichi includono amminoacidi come serina e treonina.</p> Signup and view all the answers

Qual è la differenza tra gli amminoacidi con carica negativa e quelli con carica positiva?

<p>Gli amminoacidi con carica negativa includono acido aspartico e acido glutammato, mentre quelli positivi includono lisina e arginina.</p> Signup and view all the answers

Qual è l'importanza della struttura generica di un amminoacido?

<p>La struttura generica consente di identificare gli amminoacidi e la loro funzionalità biologica.</p> Signup and view all the answers

Fornisci un altro esempio di amminoacido con un gruppo R polare solforato.

<p>La cisteina è un esempio di amminoacido con un gruppo R polare solforato.</p> Signup and view all the answers

Qual è l'effetto della degradazione termica sulla lisina?

<p>La degradazione termica della lisina porta alla reazione di Maillard.</p> Signup and view all the answers

Cosa implica la formazione di legami crociati tra amminoacidi?

<p>Implica una diminuzione della digeribilità dei proteine.</p> Signup and view all the answers

Che cosa si forma dagli amminoacidi serina e cisteina durante la degradazione termica?

<p>Si forma deidroalanina.</p> Signup and view all the answers

Quali amminoacidi subiscono racemizzazione durante la degradazione termica?

<p>Alanina, acido aspartico, fenilalanina, acido glutammico e lisina.</p> Signup and view all the answers

Perché gli amminoacidi D non sono sempre presenti negli alimenti?

<p>Alcuni microrganismi producono amminoacidi D, specialmente in alimenti fermentati.</p> Signup and view all the answers

Qual è il segno di presenza degli amminoacidi D in alimenti non fermentati?

<p>È indice di una precedente proliferazione batterica.</p> Signup and view all the answers

In quali alimenti si possono accumulare gli amminoacidi D?

<p>Si accumulano in alimenti fermentati come yogurt e formaggi.</p> Signup and view all the answers

Qual è la conseguenza della formazione di legami crociati tra amminoacidi nella dieta?

<p>Diminuisce la digeribilità delle proteine.</p> Signup and view all the answers

Quali amminoacidi sono coinvolti nella formazione di legami crociati?

<p>Lisina, asparagina, glutammina, acido aspartico e acido glutammico.</p> Signup and view all the answers

Cosa rappresentano gli amminoacidi D nei prosciutti crudi e nel parmigiano?

<p>Rappresentano marcatori di stagionatura.</p> Signup and view all the answers

Qual è lo scopo del PDCAAS nel valutare la qualità delle proteine?

<p>Il PDCAAS definisce la qualità di una proteina in base alla presenza di amminoacidi essenziali.</p> Signup and view all the answers

Quali sono le fonti proteiche con la miglior composizione di amminoacidi essenziali?

<p>Le uova e il latte sono le fonti proteiche con la composizione migliore in amminoacidi essenziali.</p> Signup and view all the answers

Qual è la carenza principale del frumento e dei cereali?

<p>Frumento e cereali sono carenti in lisina.</p> Signup and view all the answers

Qual è la carenza principale delle lenticchie e dei legumi?

<p>Lenticchie e legumi sono carenti in metionina.</p> Signup and view all the answers

Cosa avviene durante la reazione di condensazione tra amminoacidi?

<p>Durante la reazione di condensazione si forma un legame peptidico con eliminazione di una molecola d'acqua.</p> Signup and view all the answers

Qual è l'effetto della decarbossilazione sugli amminoacidi?

<p>La decarbossilazione porta alla formazione di amine attive come l'istamina e la feniletilamina.</p> Signup and view all the answers

Che cosa è la reazione di Maillard?

<p>La reazione di Maillard è un imbrunimento non enzima0co che comporta la perdita di amminoacidi.</p> Signup and view all the answers

Qual è il risultato di abbinare fonti proteiche diverse in diete vegane?

<p>Abbinare fonti proteiche diverse consente di completare il profilo aminoacidico essenziale.</p> Signup and view all the answers

Quali sostanze possono essere prodotte dalla decarbossilazione della lisina?

<p>Dalla decarbossilazione della lisina si formano diammine come putrescina e cadaverina.</p> Signup and view all the answers

Perché la proteina di riferimento è importante nella valutazione del PDCAAS?

<p>La proteina di riferimento ha una composizione aminoacidica ideale, utile per confrontare altre proteine.</p> Signup and view all the answers

Study Notes

Amminoacidi: caratteristiche generali

  • Gli amminoacidi sono sostanze cristalline con un sapore variabile (dolce, acido, amaro), punto di fusione elevato e insolubili in solventi apolari.
  • Sono acidi organici o loro derivati ciclici, aciclici, in cui uno o più atomi di carbonio della catena portano uno o più gruppi amminici.
  • Si distinguono, in base ai gruppi funzionali della catena laterale, in: neutri, acidi e basici.

Struttura degli amminoacidi

  • La struttura generica di un amminoacido comprende un gruppo amminico (-NH2), un gruppo carbossilico (-COOH) e una catena laterale ("R").
  • Il gruppo "R" è un gruppo laterale che caratterizza ogni amminoacido.
  • In base alla natura del gruppo "R" si possono classificare gli amminoacidi in:
    • gruppi "R" alifatici non polari (es. glicina, alanina, prolina)
    • gruppi "R" aromatici (es. fenilalanina, tirosina, triptofano)
    • gruppi "R" polari non carichi (es. serina, treonina)
    • gruppi "R" con carica positiva (es. lisina, arginina, istidina)
    • gruppi "R" con carica negativa (es. acido aspartico, acido glutammico)

Chiralià

  • Il carbonio alfa (α) è chirale (eccetto nella glicina).
  • Gli amminoacidi sono composti otticamente attivi.
  • Gli amminoacidi proteici hanno configurazione L.

Proprietà chimiche

  • Gli amminoacidi reagiscono con acidi e basi, formando sali.
  • Gli amminoacidi isolabili dagli idrolizzati proteici sono tutti α (il gruppo amminico è legato in posizione α rispetto al carbossile).

Amminoacidi essenziali

  • Gli amminoacidi essenziali non sono sintetizzabili dal nostro organismo e devono essere assunti con la dieta.
  • Gli amminoacidi essenziali per l'adulto sono: lisina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano, valina.
  • Gli amminoacidi essenziali per i bambini sono: istidina e arginina.

PD-CAAS

  • Il Protein Digestibility-Corrected Amino Acid Score (PD-CAAS) definisce la qualità di una proteina in termini di amminoacidi essenziali presenti.
  • Il latte materno è la proteina di riferimento con la composizione amminoacidica ideale.

Fonti proteiche

  • Latte e uova sono fonti proteiche con la migliore composizione in amminoacidi essenziali.
  • Frumento e cereali sono carenti in lisina.
  • Lenticchie e legumi sono carenti in metionina.
  • È importante abbinare fonti proteiche diverse per un'alimentazione completa (ad esempio nelle diete vegane).

Reazioni caratteristiche

  • Reazione di condensazione: il gruppo amminico di un amminoacido può legarsi al gruppo carbossilico di un altro formando un legame ammidico detto peptidico NH-C=O.
  • Decarbossilazione: enzimi decarbossilanti di origine endogena o esogena (microrganismi) portano alla formazione di ammine attive.
  • Reazione di Maillard (imbrunimento non enzimatico): perdita di amminoacidi disponibili e inibizione del loro trasporto intestinale.

Degradazione termica degli amminoacidi

  • Lisina: reazione di Maillard.
  • Lisina, asparagina, glutammina, acido aspartico e acido glutammico: formazione di legami crociati (isopeptidi) tra le catene laterali degli amminoacidi.
  • Serina, cisteina: formazione di deidroalanina.
  • Alanina, acido aspartico, fenilalanina, acido glutammico e lisina: formazione di D-amminoacidi (racemizzazione).

Amminoacidi D

  • Alcuni microrganismi producono amminoacidi D, soprattutto aspartico, glutammico e alanina.
  • Si accumulano in alimenti fermentati (yogurt, formaggi, insaccati).
  • La presenza in alimenti non fermentati indica una precedente contaminazione batterica anche se i microrganismi sono stati eliminati per sterilizzazione.

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