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Questions and Answers
Qual è la configurazione degli amminoacidi proteici?
Qual è la configurazione degli amminoacidi proteici?
Gli amminoacidi proteici hanno configurazione L.
Qual è il ruolo degli amminoacidi essenziali nella dieta umana?
Qual è il ruolo degli amminoacidi essenziali nella dieta umana?
Gli amminoacidi essenziali devono essere assunti con la dieta poiché non possono essere sintetizzati dall'organismo.
Cosa caratterizza gli amminoacidi chirali?
Cosa caratterizza gli amminoacidi chirali?
Gli amminoacidi chirali possiedono un carbonio α chirale e hanno attività ottica.
Quali amminoacidi sono considerati essenziali per l'adulto?
Quali amminoacidi sono considerati essenziali per l'adulto?
In che modo gli amminoacidi reagiscono con acidi e basi?
In che modo gli amminoacidi reagiscono con acidi e basi?
Perché la glicina è un'eccezione tra gli amminoacidi?
Perché la glicina è un'eccezione tra gli amminoacidi?
Cosa sono gli amminoacidi occasionali?
Cosa sono gli amminoacidi occasionali?
Qual è la posizione del gruppo NH2 negli amminoacidi?
Qual è la posizione del gruppo NH2 negli amminoacidi?
Quali amminoacidi sono essenziali solo per i bambini?
Quali amminoacidi sono essenziali solo per i bambini?
Cosa si intende per amminoacidi ordinari e occasionali?
Cosa si intende per amminoacidi ordinari e occasionali?
Quali sono le proprietà di solubilità degli amminoacidi in acqua?
Quali sono le proprietà di solubilità degli amminoacidi in acqua?
Quali gruppi funzionali caratterizzano la struttura generale di un amminoacido?
Quali gruppi funzionali caratterizzano la struttura generale di un amminoacido?
Come si classificano gli amminoacidi in base alla loro catena laterale?
Come si classificano gli amminoacidi in base alla loro catena laterale?
Fornisci un esempio di amminoacido con un gruppo R alifatico non polare.
Fornisci un esempio di amminoacido con un gruppo R alifatico non polare.
Quali amminoacidi possiedono gruppi R aromatici?
Quali amminoacidi possiedono gruppi R aromatici?
Qual è la carica dei gruppi R con carica positiva?
Qual è la carica dei gruppi R con carica positiva?
Cosa caratterizza i gruppi R polari non carichi degli amminoacidi?
Cosa caratterizza i gruppi R polari non carichi degli amminoacidi?
Qual è la differenza tra gli amminoacidi con carica negativa e quelli con carica positiva?
Qual è la differenza tra gli amminoacidi con carica negativa e quelli con carica positiva?
Qual è l'importanza della struttura generica di un amminoacido?
Qual è l'importanza della struttura generica di un amminoacido?
Fornisci un altro esempio di amminoacido con un gruppo R polare solforato.
Fornisci un altro esempio di amminoacido con un gruppo R polare solforato.
Qual è l'effetto della degradazione termica sulla lisina?
Qual è l'effetto della degradazione termica sulla lisina?
Cosa implica la formazione di legami crociati tra amminoacidi?
Cosa implica la formazione di legami crociati tra amminoacidi?
Che cosa si forma dagli amminoacidi serina e cisteina durante la degradazione termica?
Che cosa si forma dagli amminoacidi serina e cisteina durante la degradazione termica?
Quali amminoacidi subiscono racemizzazione durante la degradazione termica?
Quali amminoacidi subiscono racemizzazione durante la degradazione termica?
Perché gli amminoacidi D non sono sempre presenti negli alimenti?
Perché gli amminoacidi D non sono sempre presenti negli alimenti?
Qual è il segno di presenza degli amminoacidi D in alimenti non fermentati?
Qual è il segno di presenza degli amminoacidi D in alimenti non fermentati?
In quali alimenti si possono accumulare gli amminoacidi D?
In quali alimenti si possono accumulare gli amminoacidi D?
Qual è la conseguenza della formazione di legami crociati tra amminoacidi nella dieta?
Qual è la conseguenza della formazione di legami crociati tra amminoacidi nella dieta?
Quali amminoacidi sono coinvolti nella formazione di legami crociati?
Quali amminoacidi sono coinvolti nella formazione di legami crociati?
Cosa rappresentano gli amminoacidi D nei prosciutti crudi e nel parmigiano?
Cosa rappresentano gli amminoacidi D nei prosciutti crudi e nel parmigiano?
Qual è lo scopo del PDCAAS nel valutare la qualità delle proteine?
Qual è lo scopo del PDCAAS nel valutare la qualità delle proteine?
Quali sono le fonti proteiche con la miglior composizione di amminoacidi essenziali?
Quali sono le fonti proteiche con la miglior composizione di amminoacidi essenziali?
Qual è la carenza principale del frumento e dei cereali?
Qual è la carenza principale del frumento e dei cereali?
Qual è la carenza principale delle lenticchie e dei legumi?
Qual è la carenza principale delle lenticchie e dei legumi?
Cosa avviene durante la reazione di condensazione tra amminoacidi?
Cosa avviene durante la reazione di condensazione tra amminoacidi?
Qual è l'effetto della decarbossilazione sugli amminoacidi?
Qual è l'effetto della decarbossilazione sugli amminoacidi?
Che cosa è la reazione di Maillard?
Che cosa è la reazione di Maillard?
Qual è il risultato di abbinare fonti proteiche diverse in diete vegane?
Qual è il risultato di abbinare fonti proteiche diverse in diete vegane?
Quali sostanze possono essere prodotte dalla decarbossilazione della lisina?
Quali sostanze possono essere prodotte dalla decarbossilazione della lisina?
Perché la proteina di riferimento è importante nella valutazione del PDCAAS?
Perché la proteina di riferimento è importante nella valutazione del PDCAAS?
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Study Notes
Amminoacidi: caratteristiche generali
- Gli amminoacidi sono sostanze cristalline con un sapore variabile (dolce, acido, amaro), punto di fusione elevato e insolubili in solventi apolari.
- Sono acidi organici o loro derivati ciclici, aciclici, in cui uno o più atomi di carbonio della catena portano uno o più gruppi amminici.
- Si distinguono, in base ai gruppi funzionali della catena laterale, in: neutri, acidi e basici.
Struttura degli amminoacidi
- La struttura generica di un amminoacido comprende un gruppo amminico (-NH2), un gruppo carbossilico (-COOH) e una catena laterale ("R").
- Il gruppo "R" è un gruppo laterale che caratterizza ogni amminoacido.
- In base alla natura del gruppo "R" si possono classificare gli amminoacidi in:
- gruppi "R" alifatici non polari (es. glicina, alanina, prolina)
- gruppi "R" aromatici (es. fenilalanina, tirosina, triptofano)
- gruppi "R" polari non carichi (es. serina, treonina)
- gruppi "R" con carica positiva (es. lisina, arginina, istidina)
- gruppi "R" con carica negativa (es. acido aspartico, acido glutammico)
ChiraliÃ
- Il carbonio alfa (α) è chirale (eccetto nella glicina).
- Gli amminoacidi sono composti otticamente attivi.
- Gli amminoacidi proteici hanno configurazione L.
Proprietà chimiche
- Gli amminoacidi reagiscono con acidi e basi, formando sali.
- Gli amminoacidi isolabili dagli idrolizzati proteici sono tutti α (il gruppo amminico è legato in posizione α rispetto al carbossile).
Amminoacidi essenziali
- Gli amminoacidi essenziali non sono sintetizzabili dal nostro organismo e devono essere assunti con la dieta.
- Gli amminoacidi essenziali per l'adulto sono: lisina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano, valina.
- Gli amminoacidi essenziali per i bambini sono: istidina e arginina.
PD-CAAS
- Il Protein Digestibility-Corrected Amino Acid Score (PD-CAAS) definisce la qualità di una proteina in termini di amminoacidi essenziali presenti.
- Il latte materno è la proteina di riferimento con la composizione amminoacidica ideale.
Fonti proteiche
- Latte e uova sono fonti proteiche con la migliore composizione in amminoacidi essenziali.
- Frumento e cereali sono carenti in lisina.
- Lenticchie e legumi sono carenti in metionina.
- È importante abbinare fonti proteiche diverse per un'alimentazione completa (ad esempio nelle diete vegane).
Reazioni caratteristiche
- Reazione di condensazione: il gruppo amminico di un amminoacido può legarsi al gruppo carbossilico di un altro formando un legame ammidico detto peptidico NH-C=O.
- Decarbossilazione: enzimi decarbossilanti di origine endogena o esogena (microrganismi) portano alla formazione di ammine attive.
- Reazione di Maillard (imbrunimento non enzimatico): perdita di amminoacidi disponibili e inibizione del loro trasporto intestinale.
Degradazione termica degli amminoacidi
- Lisina: reazione di Maillard.
- Lisina, asparagina, glutammina, acido aspartico e acido glutammico: formazione di legami crociati (isopeptidi) tra le catene laterali degli amminoacidi.
- Serina, cisteina: formazione di deidroalanina.
- Alanina, acido aspartico, fenilalanina, acido glutammico e lisina: formazione di D-amminoacidi (racemizzazione).
Amminoacidi D
- Alcuni microrganismi producono amminoacidi D, soprattutto aspartico, glutammico e alanina.
- Si accumulano in alimenti fermentati (yogurt, formaggi, insaccati).
- La presenza in alimenti non fermentati indica una precedente contaminazione batterica anche se i microrganismi sono stati eliminati per sterilizzazione.
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