Tema 7. Enzims i Catàlisi
48 Questions
4 Views

Choose a study mode

Play Quiz
Study Flashcards
Spaced Repetition
Chat to lesson

Podcast

Play an AI-generated podcast conversation about this lesson

Questions and Answers

Quina afirmació sobre els enzims és correcta?

  • Els enzims poden funcionar en un pH de 14.
  • Els enzims no necessiten senyals químiques per regular la seva activitat.
  • Tots els enzims són iguals en la seva especificitat.
  • La majoria dels enzims operen a 37°C i pH=7. (correct)

    • Què és un cofactor?

  • Un grup químic afegit que ajuda a activar alguns enzims. (correct)
  • Una proteïna que catalitza reaccions cel·lulars.
  • Un component cel·lular que no influeix en l'activitat enzimàtica.
  • Un enzims que no necessita cap ajuda externa.

    • Quina és la relació correcta entre apozim i holoenzim?

  • Holoenzim no és afectat pel cofactor.
  • APOENZIM = Holoenzim + Cofactor.
  • APOENZIM és l'enzim inactiu sense cofactor. (correct)
  • Holoenzim és el terme per a l'enzim inactiu.

    • Quin dels següents exemples no és un cofactor?

    <p>Proteïnes.</p> Signup and view all the answers

    Quin dels següents coenzims es relaciona amb la vitamina B2?

    <p>Flavin adenine dinucleotide.</p> Signup and view all the answers

    Quina és la funció principal dels coenzims en les reaccions enzimàtiques?

    <p>Facilitar el transport de grups químics.</p> Signup and view all the answers

    Com es nomenen els enzims segons la reacció que catalitzen?

    <p>Nom de la reacció + sufix ASA.</p> Signup and view all the answers

    Quines vitamines són solubles en aigua i no s'emmagatzemen al cos?

    <p>Vitamines C i B.</p> Signup and view all the answers

    Quina característica diferent tenen els ribozims respecte als enzims habituals?

    <p>Són àcids ribonucleics</p> Signup and view all the answers

    Quines funcions vitals estan relacionades amb el metabolisme cel·lular?

    <p>Nutrició, reproducció i relació</p> Signup and view all the answers

    Quin procés va descobrir Louis Pasteur relacionat amb els enzims?

    <p>La fermentació del sucre en alcohol</p> Signup and view all the answers

    Per què els enzims són considerats biocatalitzadors?

    <p>Augmenten la velocitat de les reaccions sense alterar-se</p> Signup and view all the answers

    Quina és la funció dels cofactors en el mecanisme d'acció dels enzims?

    <p>Facilitar la unió entre l'enzim i el substrat</p> Signup and view all the answers

    Quin dels següents enunciats sobre els enzims és incorrecte?

    <p>Tots els enzims són proteïnes</p> Signup and view all the answers

    Quin científic va cristal·litzar per primera vegada un enzim i quin enzim va ser?

    <p>James Summer, Ureasa</p> Signup and view all the answers

    Quina afirmació sobre la regulació enzimàtica al·lostèrica és certa?

    <p>Alterar l'activitat de l'enzim mitjançant molècules reguladores</p> Signup and view all the answers

    Quina de les següents afirmacions sobre $K_m$ és correcta?

    <p>Com més petit és el $K_m$, més afinitat té l'enzim pel substrat.</p> Signup and view all the answers

    Quina relació descriu l'eficiència catalítica d'un enzim?

    <p>$k_{cat}/K_m$</p> Signup and view all the answers

    Quin mecanisme de reacció implica que els substrats s'uneixen en un ordre específic?

    <p>Mecanisme Seqüencial en ordre específic</p> Signup and view all the answers

    Quina característica de la inhibició competitiva és correcta?

    <p>No afecta a la $K_m$ de l'enzim.</p> Signup and view all the answers

    Quina d'aquestes afirmacions és certa sobre l'inhibició no competitiva?

    <p>Afecta la $V_{max}$ sense alterar la $K_m$.</p> Signup and view all the answers

    Quina afirmació sobre la intoxicació per metanol és correcta?

    <p>L'etanol competix amb el metanol per unir-se a l'alcohol deshidrogenasa.</p> Signup and view all the answers

    Quin tipus d'inhibició es caracteritza per la unió covalència entre l'inhibidor i l'enzim?

    <p>Inhibició irreversible</p> Signup and view all the answers

    Quina és la funció principal de les oxidorreductases?

    <p>Transferir electrons en reaccions redox</p> Signup and view all the answers

    Quina és la conseqüència d'una $k_{cat}/K_m$ baixa?

    <p>L'enzim és poc eficient.</p> Signup and view all the answers

    Quin tipus d'enzim seria la tripsina dins de la classificació funcional?

    <p>Hydrolases</p> Signup and view all the answers

    Quina afirmació és correcta respecte als enzims i l'energia d'activació?

    <p>Els enzims redueixen l'energia d'activació accelerant la reacció</p> Signup and view all the answers

    Quin és el procés que realitzen les lligases?

    <p>Catalitzar reaccions de condensació acoblades a l'hidròlisi d'ATP</p> Signup and view all the answers

    Quines són les subclasses importants de les transferases?

    <p>Glycosyltransferases i Phosphotransferases</p> Signup and view all the answers

    La funció d'un enzims en el substrat és essencialment actuar com a:

    <p>Catalitzador que redueix l'energia d'activació</p> Signup and view all the answers

    Quina és la reacció que caracteritza les hidrolases?

    <p>$A - B + H_2O ightleftharpoons A-H + B-OH$</p> Signup and view all the answers

    Quina afirmació sobre les isomerases és certa?

    <p>Catalitzen la transferència de grups funcionals dins la molècula</p> Signup and view all the answers

    Quina és la característica principal dels enzims homotròpics?

    <p>Canvien la seva conformació quan un primer substrat s'uneix.</p> Signup and view all the answers

    Com els efectors al·lostèrics positius afecten l'afinitat dels enzims heterotròpics?

    <p>Augmenten l'afinitat i disminueixen la $K_{0,5}$.</p> Signup and view all the answers

    Quin és l'efecte dels efectors al·lostèrics negatius sobre els enzims heterotròpics?

    <p>Disminueixen l'afinitat pel substrat i incrementen la $K_{0,5}$.</p> Signup and view all the answers

    Quin és el mecanisme més comú per a la regulació per modificació covalent?

    <p>Fosforilació de l'enzim.</p> Signup and view all the answers

    Com afecta la cooperativitat a la cinètica dels enzims homotròpics?

    <p>Presenten un comportament sigmoïdal en la resposta a variacions en la concentració de substrat.</p> Signup and view all the answers

    Quina definició millor descriu la regulació heterotròpica al·lostèrica?

    <p>Utilitzaven efectors que no són substrats per canviar l'activitat de l'enzim.</p> Signup and view all the answers

    Quina afirmació sobre la regulació per fosforilació és correcta?

    <p>Permet activar o inactivar totalment l'activitat de l'enzim.</p> Signup and view all the answers

    Quin paper té el substrat en el control de l'activitat enzimàtica dels enzims homotròpics?

    <p>Incrementa l'afinitat de l'enzim pel substrat en un comportament sigmoïdal.</p> Signup and view all the answers

    Quina característica defineix millor la Inhibició Reversible Incompetitiva?

    <p>Redueix la constant de Michaelis ($K_m$) i disminueix la velocitat màxima ($V_{max}$)</p> Signup and view all the answers

    Què caracteritza la Inhibició Irreversible?

    <p>Els inhibidors s'uneixen covalentment per inactivar l'enzim</p> Signup and view all the answers

    Com afecta el pH a l'activitat enzimàtica?

    <p>El pH òptim afecta tant a la catalització com a la stabilitat de l'enzim</p> Signup and view all the answers

    Quina de les següents afirmacions sobre la regulació al·lostèrica és certa?

    <p>La unió d'un efector al·lostèric modifica l'activitat enzimàtica</p> Signup and view all the answers

    Quina és la funció principal d'un inhibidor suïcida?

    <p>Es convertir en un inhibidor actiu en reaccions enzimàtiques</p> Signup and view all the answers

    Quina és una característica de la regulació de l'activitat enzimàtica basada en retroalimentació?

    <p>Un producte final pot inhibir una reacció anterior en la via metabòlica</p> Signup and view all the answers

    Quines són les dues maneres principals de regular l'activitat enzimàtica?

    <p>Control de la quantitat d'enzim i modificacions covalents</p> Signup and view all the answers

    Quina afirmació és certa sobre el comportament dels enzims al·lostèrics?

    <p>Poden presentar canvis conformacionals tot i tenir múltiples llocs d'unió</p> Signup and view all the answers

    Study Notes

    Tema 7. Enzims i Catàlisi

    • Els enzims són el conjunt de reaccions químiques que tenen lloc a les cèl·lules per obtenir matèria per créixer, i energia per dur a terme les funcions vitals (nutrició, reproducció i relació).
    • Les reaccions químiques, si no hi ha enzims es donen molt lentament.
    • Els enzims acceleren les reaccions químiques per tal que es donin a velocitats compatibles amb les necessitats dels organismes vius.
    • Els enzims són catalitzadors, augmenten la velocitat de les reaccions químiques.
    • El catalitzador no es consumeix durant el procés.
    • Els enzims biològics actuen a una temperatura de 37ºC i un pH 7.
    • Els enzims no es consumeixen amb la reacció.
    • Classificació i Nomenclatura d'enzims.
    • Cofactors, coenzims i paper de les vitamines.
    • Mecanisme d'acció dels enzims.
    • Inhibició i regulació enzimàtica.
    • Regulació al·lostèrica.
    • Regulació per modificació covalent.

    Història

    • Segle XVIII. Digestió de la carn per les secrecions de l'estómac.
    • Segle XIX. Estudi de la digestió del midó per la saliva.
      1. Louis Pasteur: fermentació del sucre en alcohol pels llevats estava catalitzat per ferments i que aquests no podien funcionar fora de la cèl·lula.
    • 1897 Eduard Buchner: extractes de llevat fermenten l'alcohol.
    • Frederic William Kühne: els anomena enzims
    • 1926 James Summer: cristal·litza el primer enzim (la Ureasa) i postula que tots els enzims són proteïnes
    • 1930 John Northrop i Moses Kunitz: cristal·litzen la pepsina, la tripsina i altres enzims digestius i van demostrar que també eren proteïnes.
    • 1930 J.B.S. Haldane: escriu un tractat sobre els enzims on postula que les interaccions dèbils entre el substrat i l'enzim són responsables de la catàlisi de les reaccions.

    Característiques dels enzims

    • La majoria són proteïnes amb l'excepció dels ribozims (una minoria rRNA).
    • Els enzims poden ser monomèrics o oligomèrics.
    • L'activitat catalítica depèn de la conformació nativa.
    • L'enzim es troben a tots els compartiments cel·lulars: proteïnes del citosol, al nucli, membrana i mitocondris.
    • Incrementen la velocitat de reacció (10⁶-10¹²).
    • Treballen en condicions fisiològiques (pH=7 i 37°C).
    • Els enzims són altament específics:
      • Sobre el substrat (S) el qual actuen (també estereoespecífics).
      • Per la reacció que catalitzen.
    • Els enzims es regulen (la capacitat catalítica depèn de diferents senyals químics, nivells d'enzims, substrats, etc.).

    Cofactors

    • Alguns enzims requereixen grups químics addicionals per ser actius, anomenats cofactors.
    • Els cofactors poden ser cations metàl·lics (Zn²⁺, Ca²⁺, Fe²⁺ o Mg²⁺).
    • Les molècules orgàniques (NAD⁺, FMN, FAD⁺, NADP⁺, etc) i moltes vitamines són coenzims.
    • L'enzim sense el cofactor es diu apoenzim (enzim inactiu).
    • El complex format per l'enzim i el cofactor es diu holoenzim.
    • Quan el cofactor/coenzim es troba unit a l'enzim esdevé el grup prostètic de la proteïna.

    Vitamines del Complex B

    • Les vitamines del complex B formen molts coenzims.
    • Les vitamines del complex B són hidrosolubles i no s'emmagatzemen al cos.

    Classificació i Nomenclatura

    • Nomenclatura: nom de la reacció que catalitzen + sufix ASA o -asa.
    • Pepsina del grec pepsis (digestió)
    • Lisozima pel seu paper a la lisis bacteriana.
    • Tripsina del grec Tryein (desgastar)
    • EC (Comissió dels Enzims): 6 Grups principals:
      • Oxidoreductases.
      • Transferases.
      • Hidrolases.
      • Liases.
      • Isomerases.
      • Lligases/Sintases.

    Funcionament dels enzims

    • La unió E-S és fonamental per tal que els enzims catalitzin les reaccions.
    • Centre Actiu: lloc de fixació del substrat on es dóna la catàlisi.
    • E+S units per unions Covalents transitòries i NO covalents (ponts H, Vder W, electrostàtiques...).
    • Els enzims són específics per substrats i reaccions.
    • Unió ES indueix:
      • Reducció de l'Entropia.
      • Eliminació dels Ponts Hidrogen.
      • Afavoreix la distorsió necessària per les reaccions
      • Alineament de les molècules.
    • 1864, FISCHER. Hipòtesi de pany i clau.
    • 1960, Koshland. Hipòtesi de l'encaix induït.

    Tipus de Catàlisi

    • Catàlisi Covalent: Unions covalents transitòries que permeten les reaccions químiques.
    • Catàlisi Àcid-Base: transicions redox a través de residus funcionals com Histidina que donen o rep H+
    • Catàlisi per lons Metallícs: ajuda a orientar el substrat i en reaccions redox.

    Cinètica de l'activitat enzimàtica

    • Permet estudiar l'activitat dels enzims.
    • Reacció Enzimàtica a concentracions constants de E.
    • Els enzims són saturables.
    • Km Constant de Michaelis-Menten (Concentració de S per a una velocitat igual a la meitat de la Vmax.)
    • Vmax velocitat màxima d'una reacció enzimàtica.

    Afinitat dels enzims

    • La Km és un indicador de l'afinitat de l'enzim pel substrat.
    • Com més petita és la Km, més afinitat té l'enzim pel substrat.

    Eficàcia Catalítica dels Enzims

    • Kcat/Km ens permet conèixer l'eficàcia dels enzims.
    • Representa la relació entre la velocitat (kcat) de l'enzim i la afinitat (Km) pel substrat.

    Reaccions Multisubstrat

    • Mecanisme Seqüencial: unió dels substrats a l'atzar o en ordre específic.
    • Mecanisme Ping-Pong: catalització de les reaccions successives.

    Inhibició Enzimàtica

    • Tipus d'inhibidors: inhibidors específics i substàncies tòxiques/fàrmacs.
    • Tipus d'Inhibició:
      • Reversible (unió no covalent):
        • Competitiva.
        • No competitiva.
        • Acompetitiva (incompetitiva).
      • Irreversible (unió covalent).
    • Intoxicació per metanol: tractament amb etanol.

    Inhibició Reversible

    • Inhibició Competitiva: Inhibidor s'uneix al centre actiu.
    • No afecta la Vmax.
    • Augmenta la Km (disminueix la afinitat per S).
    • Inhibició No competitiva: Inhibidor s'uneix a l'enzim en un lloc diferent del centre actiu.
    • Disminueix la Vmax.
    • Km no canvia.
    • Inhibició Acompetitiva (incompetitiva): Inhibidor s'uneix només al complex ES.
    • Disminueix la Vmax.
    • Disminueix la Km (augmenta l'afinitat).

    Influència del pH i la temperatura en l'activitat enzimàtica

    • Els enzims treballen a un interval de pH i temperatura òptims.
    • Aquestes solen ser a pH 7 i 37°C.
    • El pH afecta als enzims no només per la desnaturalització sinó també degut a que afecta el nombre de H+ dels residus necessaris per realitzar la catàlisi.

    Regulació de l'activitat enzimàtica

    • Regulació de la quantitat d'E (lenta).
    • Regulant l'activitat de l'E (ràpida).
      • Regulació al·lostèrica.
      • Modificacions covalents.
      • Proteòlisi.

    Regulació per fosforilació

    • És la més habitual. Addició d'un o més P sobre la molècula d'E.
    • Quinases afegeixen P
    • Fosfatases treuen P

    Regulació per ruptura proteolítica

    • Els enzims es sintetitzen en forma inactiva (Proenzims o zimògens).
    • El proenzim es processa en enzims actius per ruptura proteolítica.
    • Generalment aquestes reaccions són catalitzades per una proteasa o pel propi enzim inactiu, que trenca un dels enllaços peptídics de la cadena separant els segments peptídics de l'E actiu.
    • Exemples de proteases digestives (zimògens).

    Regulació Homotròpica

    • Els enzims homotròpics són enzims amb subunitats proteiques, i un primer substrat canvia la conformació augmentant l'afinitat de les altres subunitats.
    • Cooperativitat entre les unitats, el primer substrat varia la conformació de la subunitat, augmentant l'afinitat de l'E pel S.

    Regulació Heterotròpica

    • Els enzims heterotròpics contenen un centre al·lostèric que permet la seva regulació.
    • Efectors al·lostèrics negatius disminueixen l'afinitat de l'E pel S. Incrementen K0.5, mentre que la Vmax no canvia.
    • Efectors al·lostèrics positius augmenten l'afinitat de l'E pel S, disminuïx la K0.5 corba cap a l'esquerra mentre la Vmax no canvia.

    Studying That Suits You

    Use AI to generate personalized quizzes and flashcards to suit your learning preferences.

    Quiz Team

    Related Documents

    Tema 7. Enzims i Catàlisi PDF

    Description

    Explora el fascinant món dels enzims i la seva funció vital com a catalitzadors de reaccions químiques. Aprendràs sobre la seva estructura, mecanisme d'acció, i la seva regulació enzimàtica. A més, analitzarem la importància dels cofactor i coenzims en les reaccions biològiques.

    More Like This

    Use Quizgecko on...
    Browser
    Open
    Browser
    Browser