Sintesi del Peptidoglicano

La parete cellulare dei batteri è composta da un polimero complesso chiamato peptidoglicano, costituito da due zuccheri (N-acetilglucosammina e acido N-acetilmuramico) legati a brevi catene peptidiche.

La mureina è la struttura della parete cellulare dei batteri, costituita da peptidoglicano, che conferisce resistenza e rigidità. È un reticolo tridimensionale che circonda la membrana cellulare.

Gli zuccheri NAM e NAG sono i blocchi di costruzione del peptidoglicano. Si legano tra loro per formare catene lineari.

Il pentapeptide è una catena di cinque amminoacidi attaccata al NAM. Ogni pentapeptide si lega a un pentapeptide di un'altra catena, formando legami crociati.

La biosintesi del peptidoglicano avviene in tre fasi principali: la sintesi dei precursori nel citoplasma, la sintesi dell'unità monomerica sulla membrana plasmatica e la polimerizzazione nel periplasma.

Gli enzimi Mur sono responsabili della sintesi del pentapeptide. Catalizzano l'aggiunta di amminoacidi al residuo dell'UDP-NAM.

L'UDP-NAM è una molecola importante per la sintesi del peptidoglicano. È una forma attivata dell'acido muramico, pronta per essere usata come base per costruire il peptidoglicano.

I legami crociati tra i pentapeptidi conferiscono resistenza e rigidità alla parete cellulare dei batteri. Sono fondamentali per la sopravvivenza del batterio.

Enzimi che tagliano il peptidoglicano durante la crescita cellulare, permettendo l'inserimento di nuovi filamenti di glicano.

Classe di autolisine che tagliano il legame β-1,4 glicosidico tra NAM e NAG.

Classe di autolisine che idrolizzano il legame amidico tra NAM e L-alanina.

Classe di autolisine che tagliano i legami peptidici tra due aminoacidi all'interno del peptide.

Classe di autolisine che rimuovono l'ultimo amminoacido D-alanina.

Processo di costruzione della parete mureinica nei batteri.

Proteina citoplasmatica che controlla la sintesi del peptidoglicano influenzando la forma del batterio, simile all'actina nei nostri muscoli.

Modelli di sintesi della parete mureinica in diversi tipi di batteri.

Lo strato esterno della parete cellulare dei batteri Gram-positivi, composto principalmente da peptidoglicano. È una struttura complessa e resistente che conferisce forma e protezione al batterio.

Polimeri anionici che costituiscono una parte significativa della parete cellulare dei batteri Gram-positivi. Sono legati al peptidoglicano e contribuiscono alla carica negativa della superficie cellulare.

Tipo di acido teicoico legato alla membrana plasmatica dei batteri Gram-positivi. Hanno una struttura simile agli acidi teicoici di parete, ma sono legati a un lipide.

Polimeri privi di fosforo presenti nella parete cellulare di alcuni batteri Gram-positivi. Hanno una struttura diversa dagli acidi teicoici.

Proteine che si trovano sulla superficie esterna della parete cellulare dei batteri Gram-positivi. Hanno varie funzioni, come l'adesione alle superfici e la resistenza agli antibiotici.

Un bersaglio comune per gli antibiotici che inibiscono la sintesi della parete cellulare batterica. L'interferenza con la biosintesi del peptidoglicano porta alla morte del batterio.

Un analogo strutturale del fosfoenolpiruvato che inibisce l'enzima piruviltransferasi, essenziale per la sintesi del peptidoglicano. Usato per trattare infezioni delle vie urinarie.

Un analogo strutturale della D-alanina che inibisce due enzimi importanti per la sintesi del peptidoglicano. Usato per trattare varie infezioni, inclusa la tubercolosi.

Le proteine della membrana esterna dei batteri vengono prima sintetizzate nel citoplasma e poi trasportate attraverso la membrana interna e il periplasma per raggiungere la loro destinazione finale.

Le proteine destinate alla membrana esterna dei batteri vengono trasportate attraverso la membrana interna tramite il sistema Sec, che trasporta proteine non ancora ripiegate, e il sistema Tat, che trasporta proteine già ripiegate.

Le chaperon sono proteine che aiutano altre proteine a ripiegarsi correttamente e a raggiungere la loro forma finale.

Skp è una proteina chaperon che lega le proteine destinate alla membrana esterna subito dopo la loro uscita dal traslocone Sec. Questo legame impedisce alle proteine di aggregarsi durante il trasporto.

SurA è una proteina chaperon che aiuta le proteine della membrana esterna a ripiegarsi correttamente prima di essere inserite nella membrana esterna.

Il sistema Bam è un complesso proteico che facilita l'inserimento delle proteine della membrana esterna nella membrana esterna dei batteri.

La proteina BamA riconosce la sequenza segnale al C-terminale delle proteine della membrana esterna. Questo segnale indica a BamA dove inserire la proteina nella membrana esterna.

Dopo essere inserite nella membrana esterna, le proteine possono assemblare in strutture più grandi, come i pori, che svolgono funzioni importanti per la cellula.

La bacitricina è un antibiotico che inibisce la formazione del lipide I, un componente essenziale del peptidoglicano. Blocca la defosforilazione dell'undecaprenil pirofosfato, necessario per la sintesi del lipide I.

La bacitricina è un antibiotico che inibisce la formazione del lipide I, un componente essenziale del peptidoglicano. Blocca la defosforilazione dell'undecaprenil pirofosfato, necessario per la sintesi del lipide I.

I batteri hanno sviluppato meccanismi di resistenza alla bacitricina, come la secrezione dell'antibiotico tramite il trasportatore ABC BcrABC. Un altro meccanismo di resistenza prevede la produzione di undecaprenolo monofosfato tramite l'enzima undecaprenol chinasi (BacA).

Gli antibiotici β-lattamici sono caratterizzati da un anello β-lattamico. Agiscono come inibitori competitivi delle PBP (proteine che legano la penicillina) che catalizzano reazioni chiave nella sintesi del peptidoglicano.

Le PBP (proteine che legano la penicillina) sono enzimi che catalizzano reazioni chiave nella sintesi del peptidoglicano. Gli antibiotici β-lattamici bloccano l'attività delle PBP, interferendo con la costruzione della parete cellulare dei batteri.

Le penicilline sono un gruppo di antibiotici β-lattamici. Sono composte da un nucleo (acido 6-aminopenicillanico) legato a diverse catene laterali. Le penicilline agiscono bloccando la formazione di legami incrociati tra le catene peptidiche del peptidoglicano.

Le cefalosporine sono un'altra classe di antibiotici β-lattamici. Hanno un nucleo diverso dalle penicilline, ma agiscono nello stesso modo, bloccando l'attività delle PBP e impedendo la formazione del peptidoglicano.

Le cefalosporine sono state modificate chimicamente nel tempo, generando diverse generazioni con diversi spettri d'azione. Le modificazioni chimiche hanno ampliato il loro spettro d'azione, rendendole efficaci contro batteri diversi.

Sono proteine sintetizzate nel citoplasma e trasportate attraverso la membrana plasmatica grazie al traslocone Sec. Una sequenza segnale all'N-terminale indica la loro destinazione finale.

Un complesso composto da proteine (LolCDE) che localizzano le lipoproteine sulla membrana esterna dei batteri Gram negativi. Utilizza l'energia derivata dall'idrolisi di ATP per il suo funzionamento.

Una proteina chaperon che si lega alle lipoproteine nel periplasma (spazio tra membrana interna ed esterna). Il complesso LolA-lipoproteina è solubile e può attraversare il periplasma.

Un recettore presente sulla membrana esterna dei batteri Gram negativi, che riceve il complesso LolA-lipoproteina e facilita l'inserzione della lipoproteina nella membrana.

Un residuo di aspartato in posizione +2 nella proteina matura. Inibisce il riconoscimento delle lipoproteine da parte del sistema Lol e ne impedisce il trasporto alla membrana esterna.

Il processo di trasporto delle lipoproteine attraverso le membrane del batterio Gram negativo. Comprende il traslocone Sec, il sistema Lol e l'inserimento nella membrana esterna.

Il complesso LolCDE utilizza l'energia derivata dall'idrolisi di ATP per trasferire le lipoproteine a LolA. Questo complesso facilita il passaggio delle lipoproteine dal citoplasma al periplasma.

L'interazione tra LolA-lipoproteina e LolB sulla membrana esterna porta all'inserimento della lipoproteina nella membrana esterna.