Proteine: Sostanze Indispensabili alla Vita

Proteine: Sostanze Indispensabili alla Vita

• Le proteine sono i costituenti principali delle cellule e dei tessuti dell'organismo vivente.

Proteine e Alimentazione

• Assunzione di proteine tramite gli alimenti permette di assumere aminoacidi essenziali.
• L'organismo necessita degli aminoacidi essenziali forniti dalle proteine.
• Un singolo alimento difficilmente contiene tutti gli aminoacidi essenziali in quantità sufficiente
• Un'alimentazione varia può combinare quantità diverse di aminoacidi contenuti in vari alimenti.

Valore Biologico delle Proteine

• Il valore biologico di una proteina si definisce in base alla quantità di aminoacidi presenti.
• Proteine ad alto valore biologico sono proteine complete.
• Proteine a basso valore biologico sono proteine complete, ma in bassa quantità.
• Esistono proteine a valore biologico nullo.

Proteine ad Alto Valore Biologico

• Proteine ad alto valore biologico sono proteine complete, contenenti tutti gli otto aminoacidi essenziali in quantità ottimale.
• Alimenti di origine animale come latte/derivati, uova, carne, pesce e crostacei contengono proteine ad alto valore biologico.

Proteine a Basso Valore Biologico

• Proteine a basso valore biologico sono proteine complete ma non sufficienti per l'organismo.
• Sono contenute in alcuni alimenti vegetali come legumi e cereali.
• Se si combinano alimenti vegetali come pasta e fagioli, riso e piselli, le proteine diventano paragonabili a quelle ad alto valore biologico.

Proteine a Valore Biologico Nullo

• Proteine a valore biologico nullo sono proteine incomplete, ma aiutano comunque l'organismo.
• Sono contenute nella frutta, negli ortaggi e nei tuberi.

Digestione delle Proteine

• Durante la digestione, l'organismo demolisce le proteine alimentari trasformandole in aminoacidi.
• Gli aminoacidi vengono utilizzati dall'organismo per produrre proteine specifiche: ormoni, enzimi e anticorpi.

Proteasi: Enzimi Chiave nella Digestione delle Proteine

• La digestione delle proteine avviene tramite idrolisi dei legami peptidici, catalizzata da enzimi chiamati proteasi.

Classificazione delle Proteasi Intestinali

• Le proteasi intestinali sono idrolasi specifiche per la catena laterale degli aminoacidi.
• Endopeptidasi idrolizzano i legami peptidici all'interno della catena polipeptidica e sono prodotte da stomaco e pancreas esocrino.
• Esopeptidasi rimuovono aminoacidi dalle estremità dei peptidi e si dividono in carbossipeptidasi e aminopeptidasi.
• Carbossipeptidasi rimuovono aminoacidi dall'estremità C-terminale dei peptidi, prodotte dal pancreas esocrino.
• Aminopeptidasi agiscono sull'estremità N-terminale dei peptidi e sono prodotte dagli enterociti.

Formazione e Secrezione di Proteasi (Zimogeni)

• Le proteasi sono sintetizzate e secrete in forma inattiva (zimogeni o proenzimi).
• Gli zimogeni sono concentrati in vescicole delimitate da membrane (granuli di zimogeno) all'interno della cellula
• Quando la cellula è stimolata, la membrana del granulo si fonde con la plasmatica e gli zimogeni sono rilasciati per esocitosi.

Fasi della Digestione delle Proteine

• La digestione intestinale delle proteine avviene in due fasi: nello stomaco e nel duodeno (prima parte dell'intestino tenue).

Digestione nello Stomaco

• Nello stomaco ha inizio la digestione delle proteine, con un ruolo "preparatorio".
• La presenza di cibo nello stomaco stimola la secrezione di gastrina (ormone peptidico).

Gastrina: Funzione e Secrezione

• Ormone polipeptidico secreto da cellule G della mucosa gastrica (antro pilorico e duodeno)
• La gastrina stimola la secrezione di acido cloridrico da parte delle cellule parietali dello stomaco.

Ghiandole Gastriche e Secrezioni

• Le ghiandole gastriche contengono cellule mucose che producono muco.
• Le cellule principali rilasciano pepsinogeno.
• Il succo gastrico, con pH 1-2,5, ha azione antisettica e denatura le proteine facilitando l'accesso delle proteasi intestinali ai legami peptidici.

Pepsinogeno Attivazione

• Il pepsinogeno è prodotto in diverse isoenzimi, sia nel corpo che nel fondo dello stomaco.
• L'attivazione avviene per autocatalisi, con pH inferiore a 5.
• La reazione si verifica tramite idrolisi di un legame peptidico con distacco di un peptide.
• Una piccola quantità di pepsina attiva altre molecole di pepsinogeno, innescando una reazione esponenziale.

Pepsina: L'Enzima Chiave dello Stomaco

• La pepsina idrolizza i legami peptidici, rompendo le proteine.
• Trasforma le proteine in polipeptidi (polipeptide < 40 aminoacidi, proteina > 40 aminoacidi)
• La pepsina è un'endopeptidasi con pH ottimale a 1,6, capace di idrolizzare il 10-20% delle proteine nel pasto.

Duodeno: La Seconda Fase della Digestione

• Quando il contenuto gastrico, acido, passa nel duodeno attiva le cellule S nella mucosa duodenale a secernere secretina.
• Il succo pancreatico, ricco di bicarbonato, neutralizza rapidamente l'acido cloridrico gastrico portando il pH a circa 7.

Colecistochinina (CCK) nel Duodeno

• La presenza di aminoacidi nel duodeno induce il rilascio di colecistochinina (CCK).
• CCK stimola la secrezione di un succo pancreatico ricco di enzimi (zimogeni).
• Il succo contiene: tripsinogeno, chimotripsinogeno, proelastasi (endopeptidasi), procarbossipeptidasi A e B (esopeptidasi).

Enteropeptidasi: Attivazione degli Enzimi Pancreatici

• Tripsionogeno convertito a tripsina da enteropeptidasi.
• Enteropeptidasi idrolizza legame peptidico e attiva tripsinogeno.

Protezione Intrapancreatica dalla Tripsina

• Un inibitore, l'"inibitore pancreatico della tripsina", blocca l'attività di qualsiasi molecola di tripsina prematuramente attivata nei granuli di zimogeno.

Assorbimento degli Aminoacidi

• Gli aminoacidi liberati e di/tri-peptidi assorbiti da enterociti.
• Di- e tripeptidi idrolizzati in aminoacidi, portando all'assorbimento di soli aminoacidi liberi nel circolo portale.

Funzioni del Fegato nell'Assorbimento degli Aminoacidi

• Il fegato regola la distribuzione e il metabolismo degli aminoacidi.
• Distribuzione degli amminoacidi, sintesi di proteine plasmatiche, sintesi di aminoacidi non essenziali e degradazione degli aminoacidi in eccesso o provenienti dal catabolismo.
• Gli amminoacidi sono demoliti per produrre glucosio (gluconeogenesi) o trasformati in grassi, per energia o immagazzinamento tessuto adiposo.

Metabolismo degli Aminoacidi e Ciclo dell'Azoto

• Vi è un continuo ricambio di aminoacidi, dati da loro digestione, sintesi e degradazione.
• L'eccesso di azoto (NH4+) dato dalla degradazione degli amminoacidi viene eliminato ed i loro scheletri carboniosi usati come fonte di energia.

Assorbimento degli Aminoacidi: Trasportatori Specifici

• Gli aminoacidi sono assorbiti velocemente nel duodeno e digiuno, più lentamente nell'ileo.
• Esistono trasportatori specifici per i diversi tipi di aminoacidi: neutri, basici, acidi, glicina, prolina I

Patologie Correlate: Celiachia e Glutine

• Intolleranza al glutine (proteina ricca di prolina) causa infiammazione intestinale e risposta anticorpale.
• La terapia per la celiachia è la dieta senza glutine.

Carboidrati: Funzioni Essenziali

• metabolica (glucosio, fruttosio amido)
• strutturale (cellulosa piante, chitina esoscheletro insetti/ crostacei, tessuti connettivi)
• informazione riconoscimento (glicoproteine di membrano/ gruppi sanguigni)
• anticoagulante (eparina)
• eliminazione epatica di composti lipofili (acido glucuronico)

Definizione Chimica dei Carboidrati

• Un glucide è un derivato aldeidico o chetonico di un alcol polivalente.
• La molecola deve essere formata da almeno tre atomi di carbonio.

Fonti Alimentari di Carboidrati

• I carboidrati si trovano sia naturalmente che aggiunti (succhi, bibite, caramelle).

Fonti di Monosaccaridi: Glucosio e Fruttosio:

• Glucosio/fruttosio si trovono principalmente nei miele e alcuni frutta (saccarosio).
• L'industria alimentare ha sostituito gli zuccheri raffinati con prodotti a base di amido mais (1970, USA.).
• Il Corn syrup, lo sciroppo di glucosio-fruttosio (HFCS) si differenzia per il contenuto relativo di fruttosio
• HFCS-55 è usato nelle bevande HFCS-42 in dolci/suggerimenti , è ottenuto con isomerizzazione enzimatica di amido.

Fonti di Disaccaridi:

• Lattosio (galattosio + glucosio, mammiferi)
• Saccarosio (glucosio + fruttosio) usato dolcificante.
• Maltosio presente in lieviti, trealosio in piccole quantità.

Fonti di Polisaccaridi: Amido

• L'AMIDO è sintetizzato dalle piante + riserve di energia
• L'essere umano la assume da cereali(mais/frumento),legumi(patate, carote,frutti)
• E' formata da amilosio (20-30%) e amilopectina (70-80%).

Altri Oligosaccaridi e Polisaccaridi Alimentari

• I vegetali contengono oligosaccaridi difficili da digerire causa organismo di enzimi.
• industria alimentare la usa come additivi
• Fibre hanno effetti benefici tramite fermentazione nel colon.
• Esempi includono stachiosio e raffinosio nei legumi, cellulosa cereali integrali, emicellulosa.

Derivati Alcolici

• Derivati alcolici hanno classificazione come carboidrati
• Sono prodotti di sintesi presenti naturalmente in piccole quntità (es. xilitolo, sorbitolo, maltitolo)
• Usati con dolcificanti, contengono basso tenore calorico
• Possonon causare sintomi, quindi hanno etichetta ''consumo eccessivo può causare lassativi''

Valore Energetico dei Carboidrati

• Varia tra 3,7-4,2 kcal/g
• Fibre varia tra 0.2-2,3 kcal/g da fermentazione da acidi grassi
• Derivati di alcolici varia tra 0.2-2,3 Kcal/g.

Amido: Polimero di Glucosio

• L'amido è polimero di glucosio, si estrae da cereali e patate.
• Nell'uomo, si trova tramite pane, pasta, pizza a dolci o patate.
• E' composto amilosio e amilopectina (rispettivamente catena non ramificata e ramificata).

Digestione dell'amido: Caratteristiche Generali

• avviene da alfa-amilasi , tramite endoglicosidasi (idrolizza legami interni a-(1->4) )
• Porta a maltosio, maltotriosio, alfa destrine.

A- destrine e digestione amilosio

• Le alfa- destrine sono molecole di glucosio(5-6)legati da legami glucosidici a-(1-4)e(1->6)->circa un prodotto
• Il aminosio rilascia solo maltosio con punti ramificati

Gligeno

• Glicogeno ha minima parte dalle reazioni di degradazione rapidamente glucosio/ acido lattico

Fasi della digestione dei carboidrati

• Inizia in bocca tramite alfa-amilasi salivare .
• Tasso masticazione e tempo permanenza influenza interazione enzima.

Alfa -amilasi salivale scinde amidio

• La alfa amilasi contiene amido in maltosio o isomaltosio e destrine.

Digestione dei Carbioidrati nello Stomaco

• acidità gastrica inattiva aalfa-amilasi sale che ha pH ~ 7
• Può proteggere con cibo e affiancare alfa amilasi pancreatica da quel che si potrà affiancare al processo

Carboiodrati le fasi

• Si passa da stomaco a intestino tenue e ione bicarbonato neutralizza PH
• a livelllo del tratto discendente del duodeno: bile e succhi pancreatici, la ''amilasi pancreatica, prodotta dalle celle esocrine del panreas

Fase dell'amilasi pancreatica.

• L'ultima fase della digestione dei carboidrati è enizi proddoti da enterociti come glicoproteine

Diverse glicosi sono in grado di agire

• agisce solo sui legami alfa glicosi ossia dei legami in cui il ''ponte'' formato dall'atomo
• Le alfa glucosidati sono specifiche per l'azione glicidica
• l'estremità ha un residuo di glusio inattività catalitica

Assorbimento dei Carboidrati

• Dopo enzimatica: sono glucosio galattosio e fruttosio

Assorbimento di Glucosio e Galattosio

• Trasportatore per esosi Na dipendnete, traspaorta sia gluso che il sodio
• Serie cambiamenti conformatzione

Trasportatore e assorbimento glucosio e galattoniso

• Trasportatore inizialmente rivolto verso lume: lega Na+ , non glucosio Si lega sodio ed il trasportore si orienta
• il sodio porta all'instabilità'del legame e tutto viene rilasciato

Assorbimento del Fruttosio

• Avviene tramite trasporto facilitato, secondo il gradiente di concentrazione con GLUTS

GLUT2 Trasporto

• La fuoriuscita nel torrente rematico e comune e avvien tramite glut2, facile trasporto

Glut Tipi

• Glut sono trasportati specifica varieta, sono stati individati 12 isotrope
• Glut1 (eritrociti)
• Glut2( intestine, fegato e nei testicoli)
• Glut3( ceverllo nel ceverllo e neela placenta)
• Glut4 muscolo tecido adiposa
• Glut5 specifico fruttosio Glut4,