Proteine: Funzioni, Aminoacidi e Valore Biologico

Proteine

• Le proteine sono sostanze indispensabili per la vita e sono i costituenti principali delle cellule e dei tessuti dell'organismo vivente.

Proteine e alimentazione

• L'assunzione di proteine tramite gli alimenti permette di acquisire aminoacidi essenziali.
• Un singolo alimento difficilmente contiene quantità sufficienti di tutti gli aminoacidi essenziali necessari.
• Una dieta varia permette di combinare diverse quantità di aminoacidi presenti in diversi alimenti.
• Gli aminoacidi essenziali includono valina, leucina, isoleucina, treonina, metionina, fenilalanina, triptofano, lisina, istidina e arginina (questi ultimi due sono semiessenziali).
• Gli aminoacidi non essenziali includono glicina, alanina, serina, acido aspartico, acido glutammico, prolina, idrossiprolina e cisteina.

Valore biologico

• Il valore biologico di una proteina è determinato dalla quantità di aminoacidi che contiene.
• Esistono tre tipi di valore biologico per le proteine: alto, basso e nullo.

Proteine ad alto valore biologico

• Sono proteine complete che contengono tutti e otto gli aminoacidi essenziali in quantità ottimale.
• Si trovano negli alimenti di origine animale come latte e derivati, uova, carne, pesce e crostacei.

Proteine a basso valore biologico

• Sono proteine complete che contengono tutti gli otto aminoacidi essenziali in quantità insufficiente per l'organismo.
• Si trovano negli alimenti di origine vegetale come legumi e cereali.
• Combinare questi alimenti (es. pasta e fagioli, riso e piselli) rende le proteine paragonabili a quelle ad alto valore biologico.

Proteine a valore biologico nullo

• Sono proteine incomplete utili per la "fabbricazione" di altre proteine e si trovano nella frutta, negli ortaggi e nei tuberi.

Digestione delle proteine

• Durante la digestione, l'organismo demolisce le proteine alimentari trasformandole in aminoacidi.
• Questi aminoacidi vengono poi utilizzati per produrre proteine specifiche come ormoni, enzimi e anticorpi.

Proteasi

• La digestione delle proteine avviene tramite l'idrolisi dei legami peptidici per mezzo di enzimi chiamati proteasi.
• Le proteasi intestinali, specifiche per la catena laterale degli aminoacidi, sono idrolasi che si distinguono in due classi: endopeptidasi ed esopeptidasi.
• Le endopeptidasi idrolizzano i legami peptidici all'interno della catena polipeptidica e sono prodotte nello stomaco e dal pancreas esocrino.
• Le esopeptidasi si dividono in carbossipeptidasi (che rimuovono aminoacidi dall'estremità C-terminale dei peptidi, prodotte dal pancreas esocrino) e amminopeptidasi (che agiscono sull'estremità N-terminale dei peptidi, prodotte dagli enterociti).
• Gli enzimi proteasi vengono sintetizzati e secreti in forma inattiva, chiamati zimogeni o proenzimi.
• Gli zimogeni vengono concentrati in vescicole delimitate da membrane chiamate granuli di zimogeno e rilasciati attraverso un processo di esocitosi.

Fasi della digestione

• La digestione intestinale delle proteine avviene in due fasi: nello stomaco e nel duodeno (prima parte del piccolo intestino).
• La digestione delle proteine inizia nello stomaco, svolgendo un ruolo "preparatorio" per gli eventi successivi nel duodeno.
• La presenza di cibo nello stomaco stimola la secrezione di gastrina, un ormone peptidico, da parte delle cellule G della mucosa dell'antro gastrico e della porzione prossimale del duodeno.
• La gastrina stimola le cellule parietali dello stomaco a secernere acido cloridrico.
• Le ghiandole gastriche contengono cellule mucose che producono muco e cellule principali che rilasciano pepsinogeno.
• Tutte queste sostanze, assieme ad altre come lo ione potassio e la lipasi gastrica, si ritrovano nel succo gastrico, che ha un pH compreso tra 1 e 2,5.
• Il basso pH del succo gastrico ha un'azione antisettica e denaturante, facilitando l'accesso delle proteasi intestinali ai legami peptidici.
• Sono prodotti diversi isoenzimi del pepsinogeno, come il tipo I (sintetizzato dalle cellule del corpo nello stomaco) e il tipo II (prodotto in tutto lo stomaco), ognuno convertito nell'enzima attivo.
• L'attivazione del pepsinogeno avviene per autocatalisi a valori di pH inferiori a 5.
• La pepsina idrolizza i legami peptidici delle proteine trasformandole in polipeptidi e ha un pH ottimale di azione pari a 1,6.
• La pepsina idrolizza il 10-20% delle proteine presenti nel pasto.
• Quando il contenuto gastrico passa nel duodeno, la sua acidità determina la secrezione di secretina, un ormone, da parte delle cellule S, localizzate nella mucosa del duodeno e nella parte prossimale del digiuno;
• Il succo pancreatico, ricco di bicarbonato, neutralizza l'acido cloridrico di origine gastrica, portando il pH rapidamente intorno a 7.
• La presenza di aminoacidi nel duodeno porta al rilascio di colecistochinina (CCK) da parte di cellule endocrine presenti lungo il duodeno e il digiuno.
• La colecistochinina (CCK) stimola la secrezione di un succo pancreatico ricco di enzimi prodotti e secreti in forma di zimogeni, nello specifico: tripsinogeno, chimotripsinogeno (endopeptidasi), procarbossipeptidasi A e B (esopeptidasi).
• La conversione del tripsinogeno a tripsina è operata da una endopeptidasi secreta dalle cellule dell'epitelio duodenale, la enteropeptidasi anche detta enterochinasi.
• L'enteropeptidasi idrolizza il legame peptidico in corrispondenza dei residui di lisina(k) e arginina(r).
• Esiste un sistema di protezione "supplementare" nei confronti di un'azione intrapancreatica della tripsina tramite la sintesi di un inibitore chiamato “inibitore pancreatico della tripsina".
• Gli aminoacidi liberati, insieme a di- e tripeptidi, possono essere assorbiti dagli enterociti.
• I di- e tripeptidi sono, in genere, idrolizzati negli aminoacidi costituenti all'interno degli enterociti, per cui nel circolo portale si ritrovano solo aminoacidi liberi.

Assorbimento

• L'assorbimento degli aminoacidi è rapido nel duodeno e nel digiuno, lento nell'ileo, e richiede l'intervento di un trasportatore.
• Esiste un unico trasportatore per gli aminoacidi neutri (ala, ser), uno per quelli basici (arg, lys), uno per gli acidi (glu, asp) ed uno per glicina, prolina e idrossipolina.
• Nel fegato, gli aminoacidi vengono utilizzati per la distribuzione ai tessuti, le sintesi di proteine plasmatiche e non, le sintesi di aminoacidi non essenziali, la degradazione degli aminoacidi.
• Gli amminoacidi che derivano dalla degradazione delle proteine della dieta o delle proteine intracellulari rappresentano l'ultima classe di biomolecole la cui ossidazione contribuisce alla generazione di energia metabolica nella cellula.

Patologie correlate

• Intolleranza permanente al glutine: proteina ricca di prolina e acido glutammico, presente in avena, frumento, farro, orzo.
• Il glutine si forma durante l'impasto, con acqua, della farina di alcuni cereali, come avena, frumento, farro, kamut, orzo, segale, spelta e triticale.
• La malattia celiaca è causata dall'assorbimento di polipeptidi del glutine generati da pepsina e tripsina, inducono infiammazione e risposta anticorpale, danno tissutale alla mucosa intestinale, atrofia dei villi intestinali e malassorbimento.
• L'unica terapia attualmente valida è quella dietetica con eliminazione del glutine dalla dieta.