Proteine: Generalità e Valore Biologico

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Questions and Answers

Quale affermazione descrive meglio il ruolo delle proteine nel corpo umano?

  • Sono principalmente una fonte di energia a rapido utilizzo.
  • Sono essenziali per la costruzione e la riparazione dei tessuti. (correct)
  • Sono importanti solo per la digestione dei grassi.
  • Servono principalmente per regolare la temperatura corporea.

Perché è importante assumere una varietà di alimenti per garantire un adeguato apporto di aminoacidi?

  • Perché non tutti gli alimenti contengono tutti gli aminoacidi essenziali nelle giuste proporzioni. (correct)
  • Perché alcuni aminoacidi sono prodotti solo da alcuni tipi di frutta e verdura.
  • Perché l'assunzione di troppi aminoacidi da una singola fonte può causare tossicità.
  • Perché solo la carne contiene tutti gli aminoacidi essenziali.

Qual è il significato del valore biologico di una proteina?

  • Indica la quantità di calorie fornite dalla proteina.
  • Indica la velocità con cui la proteina viene metabolizzata.
  • Rappresenta la proporzione di aminoacidi essenziali presenti nella proteina. (correct)
  • Riflette la capacità della proteina di essere facilmente digerita.

Quale dei seguenti alimenti è un esempio di proteina ad alto valore biologico?

<p>Uovo. (D)</p> Signup and view all the answers

Cosa accade durante la digestione delle proteine?

<p>Le proteine vengono scomposte in aminoacidi. (C)</p> Signup and view all the answers

Qual è il ruolo degli enzimi proteasi nella digestione delle proteine?

<p>Catalizzano l'idrolisi dei legami peptidici tra gli aminoacidi. (A)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni descrive meglio il concetto di zimogeno?

<p>Un precursore inattivo di un enzima che deve essere attivato per svolgere la sua funzione. (C)</p> Signup and view all the answers

Dove inizia la digestione delle proteine nel sistema digerente umano?

<p>Nello stomaco. (C)</p> Signup and view all the answers

Qual è la funzione dell'acido cloridrico nello stomaco durante la digestione delle proteine?

<p>Attiva il pepsinogeno a pepsina e denatura le proteine. (D)</p> Signup and view all the answers

Qual è il ruolo della gastrina nella digestione delle proteine?

<p>Stimola la secrezione di acido cloridrico e pepsina nello stomaco. (A)</p> Signup and view all the answers

Cosa provoca la secrezione di secretina nel duodeno?

<p>Il passaggio di chimo acido dallo stomaco al duodeno. (A)</p> Signup and view all the answers

Qual è la funzione principale del succo pancreatico nella digestione delle proteine?

<p>Neutralizzare l'acidità del chimo e fornire enzimi proteolitici. (B)</p> Signup and view all the answers

Quale ormone stimola la secrezione di enzimi pancreatici durante la digestione delle proteine?

<p>Colecistochinina (CCK). (B)</p> Signup and view all the answers

Cos'è l'enteropeptidasi e qual è il suo ruolo nella digestione delle proteine?

<p>Un enzima prodotto dall'intestino che attiva il tripsinogeno a tripsina. (A)</p> Signup and view all the answers

Qual è il meccanismo di protezione intrapancreatico contro l'attivazione prematura della tripsina?

<p>Esiste un inibitore pancreatico della tripsina che si lega all'enzima attivo inattivandolo. (A)</p> Signup and view all the answers

Come vengono assorbiti gli aminoacidi a livello intestinale?

<p>Tramite specifici trasportatori presenti sulla membrana degli enterociti. (C)</p> Signup and view all the answers

Che fine fanno gli amminoacidi assorbiti dopo essere entrati nel circolo sanguigno?

<p>Vengono trasportati al fegato e distribuiti ai tessuti. (D)</p> Signup and view all the answers

Qual è il ruolo principale del fegato nel metabolismo degli amminoacidi?

<p>Regolare la distribuzione degli amminoacidi e sintetizzare proteine plasmatiche. (A)</p> Signup and view all the answers

Cosa si intende per 'pool di amminoacidi'?

<p>L'insieme degli aminoacidi liberi presenti nei fluidi corporei e nei tessuti. (D)</p> Signup and view all the answers

Cosa accade agli amminoacidi che non vengono utilizzati per la sintesi proteica?

<p>Vengono convertiti in carboidrati o grassi. (C)</p> Signup and view all the answers

Cos'è la celiachia e cosa comporta per la digestione delle proteine?

<p>Una reazione autoimmune al glutine che danneggia la mucosa intestinale e compromette l'assorbimento dei nutrienti. (B)</p> Signup and view all the answers

Qual è la principale caratteristica dell'intolleranza permanente al glutine (celiachia) rispetto alla digestione delle proteine?

<p>Reazione immunitaria specifica a una proteina presente in alcuni cereali. (B)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni riguardo alle proteine a valore biologico nullo è corretta?

<p>Sono proteine incomplete che contribuiscono alla produzione di altre proteine nel corpo. (B)</p> Signup and view all the answers

In che modo una dieta varia può aiutare a compensare le proteine a basso valore biologico?

<p>Combinando diverse fonti vegetali per completare il profilo aminoacidico. (C)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni descrive meglio il processo di autocatalisi nella digestione delle proteine?

<p>Un enzima che si autoattiva da una forma inattiva. (C)</p> Signup and view all the answers

Cosa succede al pH dello stomaco quando il cibo entra nel duodeno?

<p>Il pH aumenta rapidamente grazie all'azione del succo pancreatico. (A)</p> Signup and view all the answers

Flashcards

Proteine

Sostanze indispensabili alla vita, principali costituenti di cellule e tessuti.

Assunzione Proteine

Assunzione di aminoacidi essenziali tramite gli alimenti.

Proteine ad alto valore biologico

Proteine complete con tutti gli otto aminoacidi essenziali.

Proteine a basso valore biologico

Proteine complete ma con otto aminoacidi essenziali in bassa quantità.

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Proteine a valore biologico nullo

Proteine incomplete che aiutano l'organismo nella fabbricazione di altre proteine.

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Digestione delle proteine

Processo di demolizione delle proteine alimentari in aminoacidi.

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Proteasi

Enzimi che catalizzano l'idrolisi dei legami peptidici.

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Proteasi intestinali

Proteasi specifiche per catene laterali di aminoacidi.

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Endopeptidasi

Proteasi che idrolizzano legami peptidici interni alla catena.

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Esopeptidasi

Proteasi che rimuovono aminoacidi dall'estremità dei peptidi.

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Zimogeni

Enzimi sintetizzati e secreti in forma inattiva.

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Gastrina

Ormone polipeptidico che stimola le cellule parietali dello stomaco a secernere acido cloridrico.

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Pepsina

Enzima che idrolizza i legami peptidici delle proteine nello stomaco.

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Secretina

Ormone che stimola la secrezione di succo pancreatico.

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Colecistochinina (CCK)

Ormone che porta al rilascio di enzimi pancreatici.

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Enteropeptidasi

Enzima che converte il tripsinogeno in tripsina.

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Protezione della tripsina

Sistema per bloccare l'attività della tripsina.

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Zuccheri nei cibi

I monosaccaridi glucosio e fruttosio naturalmente presenti in piccole quantità in miele e frutta

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Sciroppo di glucosio-fruttosio

Sostituito agli zuccheri raffinati, a basso costo, prodotti dall'amido.

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Lattosio

Disaccaride sintetizzato dalla ghiandola mammaria dei mammiferi

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Saccarosio

Disaccaride usato come dolcificante.

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Amido

Polisaccaride sintetizzato dalle piante.

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Endoglicosidasi

Enzimi idrolizzano casualmente i legami glicosidici.

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Alfa-amilasi salivare

Alfa-amilasi scinde l'amido in maltosio.

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Ione bicarbonato

Neutralizza l'acidità gastrica.

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Prodotti della digestione

Glucosio, galattosio e fruttosio.

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SGLT-1

Trasportatore per glucosio e galattosio.

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GLUT5

Trasportatore per fruttosio.

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GLUT2

Fanno fuoriuscire il glucosio e galattosio nel torrente ematico.

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GLUT4

Unica glut regolata insulina

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Study Notes

  • Autore della Lezione:* Sara Baldelli

Proteine: Generalità

  • Le proteine sono essenziali per la vita.
  • Sono i principali componenti di cellule e tessuti negli organismi viventi.

Proteine e Alimentazione

  • L'assunzione di proteine attraverso gli alimenti fornisce amminoacidi essenziali.
  • Una dieta varia è fondamentale per ottenere tutti gli amminoacidi essenziali necessari.
  • Il corpo non può sintetizzare gli amminoacidi essenziali, quindi è necessario ottenerli attraverso la dieta.

Valore Biologico delle Proteine

  • Il valore biologico di una proteina dipende dalla quantità di amminoacidi essenziali che contiene.
  • Proteine ad alto valore biologico: proteine complete contenenti tutti e otto gli amminoacidi essenziali in quantità ottimale.
  • Presenti in alimenti di origine animale come latte e derivati, uova, carne, pesce e crostacei.
  • Proteine a basso valore biologico: contengono tutti gli otto amminoacidi essenziali ma in quantità insufficiente per il corpo.
  • Contenute in alimenti di origine vegetale come legumi e cereali.
  • Combinare questi alimenti (es. pasta e fagioli, riso e piselli) completa le proteine, rendendole paragonabili a quelle ad alto valore biologico.
  • Proteine a valore biologico nullo: proteine incomplete che sono presenti nella frutta, negli ortaggi e nei tuberi. Servono per la costruzione delle proteine endogene.

Digestione delle Proteine

  • Durante la digestione, l'organismo demolisce le proteine alimentari trasformandole in amminoacidi.
  • Gli amminoacidi vengono poi utilizzati per produrre proteine specifiche, come ormoni, enzimi e anticorpi.

Proteasi

  • La digestione delle proteine avviene tramite idrolisi dei legami peptidici, catalizzata da enzimi chiamati proteasi.
  • Le proteasi intestinali sono idrolasi specifiche per la catena laterale degli amminoacidi.
  • Possono essere distinte in due classi:
    • Endopeptidasi: idrolizzano legami peptidici all'interno della catena polipeptidica e sono prodotte nello stomaco e dal pancreas esocrino.
    • Esopeptidasi: divise in carbossipeptidasi (rimuovono amminoacidi dall'estremità C-terminale) e aminopeptidasi (agiscono sull'estremità N-terminale).

Zimogeni

  • Le proteasi sono sintetizzate e secrete in forma inattiva, chiamate zimogeni o proenzimi.
  • Gli zimogeni sono concentrati in granuli all'interno delle cellule e rilasciati per esocitosi.

Fasi della Digestione delle Proteine

  • Fase 1: Inizia nello stomaco, ruolo "preparatorio" per il duodeno.
  • La presenza di cibo nello stomaco stimola la secrezione di gastrina.
  • Ormone polipeptidico secreto dalle cellule G della mucosa gastrica dell'antro pilorico e del duodeno,.
  • La Gastrina incrementa la secrezione di acido cloridrico nello stomaco.
  • Le cellule del colletto producono il muco.
  • Le cellule principali rilasciano il pepsinogeno.
  • Sono prodotti diversi isoenzimi del pepsinogeno, convertiti nell'enzima attivo tramite autocatalisi a pH inferiore a 5.
  • La pepsina idrolizza i legami peptidici delle proteine, trasformandole in polipeptidi.
  • E' una endopeptidasi con pH ottimale di 1.6 che idrolizza il 10-20% delle proteine nel pasto.
  • Fase 2:* Il contenuto gastrico acido stimola la secrezione di secretina nel duodeno.
  • Il succo pancreatico ricco di bicarbonato neutralizza l'acidità gastrica nel duodeno, portando il pH intorno a 7.
  • La colecistochinina (CCK) stimola la secrezione di un succo pancreatico ricco di enzimi.
  • Tripsinogeno, chimotripsinogeno e proelastasi sono endopeptidasi con diversa specificità.
  • Procarbossipeptidasi A e B sono esopeptidasi che staccano un aminoacido alla volta dal C-terminale.
  • Tripsina; si forma per azione dell'enteropeptidasi, attivando anche chimotripsina, proelastasi e carbossipeptidasi.

Protezione Intrapancreatica della Tripsina

  • Esiste un sistema di protezione contro l'azione intrapancreatica della tripsina attraverso la sintesi di un inibitore pancreatico.
  • Questa molecola si lega saldamente al sito attivo dell'enzima, bloccando l'attività e prevenendo l'attivazione prematura.
  • Gli amminoacidi liberati, insieme a di- e tripeptidi, possono essere assorbiti dagli enterociti dove i di- e tripeptidi sono idrolizzati e assorbiti nel circolo portale.

Assorbimento degli Amminoacidi

  • Al fegato giungono gli amminoacidi, esso regola:
    • Distribuzione ai tessuti.
    • Sintesi di proteine plasmatiche e cellulari.
    • Sintesi di amminoacidi non essenziali.
    • Degradazione degli amminoacidi in eccesso.
  • Gli amminoacidi demoliti producono glucosio tramite gluconeogenesi e possono essere convertiti in grassi nel tessuto adiposo.
  • Esistono trasportatori specifici per amminoacidi neutri, basici, acidi e per glicina, prolina e idrossiprolina nel duodeno, nel digiuno e nell'ileo.

Destino Metabolico degli Amminoacidi

  • Gli amminoacidi, dalla degradazione delle proteine della dieta o intracellulari, sono ossidati
  • Ricambio proteico: risultato di contemporanea sintesi e degradazione proteica.

Patologie Correlate

  • L'intolleranza permanente al glutine, presente in avena, frumento, orzo, ecc.
  • Formazione del glutine durante l'impasto di cereali come avena, frumento, orzo, segale, ecc.
  • L'assorbimento di polipeptidi del glutine, generati da pepsina e tripsina, causa infiammazione e risposta anticorpale in soggetti predisposti.
  • Questo provoca danno tissutale, atrofia dei villi intestinali e malassorbimento.
  • La terapia è la dieta priva di glutine per tutta la vita.

Digestione dei Carboidrati: Funzioni e Classificazione

  • I carboidrati svolgono funzioni metaboliche (glucosio, fruttosio, amido), strutturali (cellulosa, chitina) e di riconoscimento.
  • Alcuni hanno proprietà anticoagulanti (eparina) o favoriscono l'eliminazione epatica di composti lipofili.
  • Derivati alcolici come xilitolo e sorbitolo sono usati come dolcificanti a basso contenuto calorico.
  • Questi possono causare diarrea osmotica se consumati in eccesso.
  • Il valore energetico dei carboidrati varia da 3,7 a 4,2 kcal/g; il valore standard è di 4 kcal/g.

Fonti Alimentari dei carboidrati

  • Comprendono sia i carboidrati presenti naturalmente negli alimenti, sia quelli aggiunti durante la preparazione.

Polisaccaridi

  • Amido: sintetizzato dalle piante come riserva energetica e accumultado in semi, tuberi, radici e alcuni frutti.
  • Fibre: contenute in frutta, verdura e alimenti integrali, non sono digeribili e possono avere effetti benefici sulla salute.

Derivati Alcolici

  • Non possono essere definiti zuccheri, ma considerati carboidrati dalla legislazione europea, prodotti di sintesi presente in piccole quantità naturalmente.
  • I prodotti che contengono alcoli contengono pochi zuccheri e possono portare alla diarrea.

Amido e Digestione

  • L'amido è un polimero del glucosio estratto da cereali o patate.
  • È la principale fonte di carboidrati nella dieta umana.
  • La digestione inizia attraverso le alfa-amilasi che causano:
    • Maltosio.
    • Maltotrioso.
    • Alfa-destrine.

Caratteristiche Generali Digestione Amido

  • La alfa-amilasi agisce in reazioni catalizzate dagli enzimi che liberano maltosio, maltotrioso e alfa-destrine.

Glicogeno

  • E' interessato in minima parte alle reazioni per la morte dell'animale in cui era presente e poi trasformato in acido lattico.

Digestione in Fasi

  • Fase orale: Inizia la digestione dell'amido grazie all'alfa-amilasi salivare.
  • La masticazione e la permanenza in bocca migliorano la sua efficacia.
  • Fase gastrica: L'acidità inattiva l'alfa-amilasi salivale
  • Fase intestinale: il pancreas rilascia bicarbonato di sodio per neutralizzare gli acidi che passano dal duodeno.
  • Alfa-amilasi pancreatica.
  • Alfa-glucosidasi (saccarasi, glucoamilasi e alfa-destrinasi) nell'orletto a spazzola degli enterociti completano la digestione.
  • Tutti gli alfa-glucosidi presenti sono specifici per il legame glicosidico (1-4) che da origine alla fine a glucosio, fruttosio e galattosio.

Assorbimento Carboidrati

  • Dopo l'azione enzimatica il prodotto finale è: Glucosio, Galattosio and Frutosio

Modello Classico per Galattosio e Glucosio

  • L'assorbimento avviene nel lume che passa per l'epitelio e poi riversato nel sangue.
  • Il trasportatore veicola glucosio e galattosio.

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