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Questions and Answers
Welche Aussage beschreibt korrekt die Prinzipien von Enzymaktivität und ELISA?
Was ist die Hauptfunktion der Biuret-Methode zur Proteinanalyse?
Welche der folgenden Aussagen über Exopeptidasen und Endopeptidasen ist korrekt?
Was ist die Bedeutung des Km-Werts für Enzyme?
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Welche der folgenden Aussagen über Vitamin-K-Antagonisten ist korrekt?
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Welche der folgenden Aussagen beschreibt korrekt die Funktion von Immunoassays wie ELISA?
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Was ist eine Voraussetzung für die Elektrophorese von Proteinen in einem Gemisch?
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Welche Rolle spielen Tartrat-Ionen in der Biuret-Reaktion?
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Wie werden Serinproteasen des Pankreas aktiviert?
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Was beschreibt am besten die Biuret-Reaktion zur Quantifizierung von Proteinen?
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Welche Bedeutung haben Disulfid-Brücken in der Proteinstruktur?
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Was ist der Mancini-Test?
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Welche Verbindung ist nicht an der Ausbildung von Wasserstoffbrücken in Proteinen beteiligt?
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Was ist eine Hauptanwendung der Elektrophorese?
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Welcher Enzymtyp ist mit der Lactat-Dehydrogenase assoziiert?
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In welchem Zellkompartiment findet die Glykosylierung von Proteinen hauptsächlich statt?
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Was ist der Hauptunterschied zwischen Biotin und typischen Co-Substraten wie ATP oder NADH?
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Welches Protein hemmt physiologisch die Elastase?
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Wie können größere Proteine in einer Plasmaprotein-Elektrophorese bei pH 8,6 schneller wandern?
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Was ist nicht korrekt bezüglich der Anreicherungsmethoden für Proteine?
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Welche Aussage beschreibt die Rolle der Lactat-Dehydrogenase (LDH) korrekt?
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Wie liegt die Carboxyl-Gruppe von Aminosäuren bei physiologischem pH-Wert vor?
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Was ist nicht die Aufgabe einer Primase während der DNA-Replikation?
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Welche Aussage über die Anfärbung von Proteinen ist falsch?
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Welches Protein spielt eine Schlüsselrolle bei der Stabilisierung der Tertiärstruktur von Proteinen?
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Was beschreibt den Km-Wert in enzymatischen Reaktionen?
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Was ist eine Voraussetzung für den Abbau von Proteinen im Proteasom?
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Welche der folgenden Enzymklassen umfasst die Lactat-Dehydrogenase (LDH)?
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Welcher Schritt ist Teil des Transkriptionsprozesses?
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Wie wird Lipoproteinlipase aktiviert?
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Was ist eine wesentliche Voraussetzung für die Quantifizierung von Troponin I?
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Wie wird die SDS-PAGE verwendet, um Proteine zu trennen?
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Welche der folgenden Aussagen über Integrale Membranproteine ist korrekt?
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Was ist die Rolle von Ubiquitin bei der Proteinmarkierung?
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Was zeichnet ribosomale RNA in der Peptidbindungskatalyse aus?
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Welche der folgenden Aminosäuren kann phosphoryliert werden?
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Welche Strukturmerkmale sind charakteristisch für Kollagen?
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Was ist die Hauptfunktion eines allosterisch regulierten Enzyms?
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Welche Aussage über die Modifikation der Aminosäure Threonin ist korrekt?
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Welcher Prozess ist notwendig für die Speicherung von Eisen in Ferritin?
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Welche der folgenden Aussagen zu Caspasen ist korrekt?
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In welchem Zellkompartiment beginnt die N-Glykosylierung von Proteinen?
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Was ist die Hauptfunktion von Lysozym?
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Welche Aussage über die Behandlung von Diabetes mellitus Typ I ist richtig?
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Welches der folgenden Enzyme ist nicht am Pentosephosphatweg beteiligt?
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Was entsteht hauptsächlich im nicht-oxidativen Zweig des Pentosephosphatwegs?
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Welche Aussage über Cholesterin-Biosynthese ist korrekt?
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Welche der folgenden Aussagen über Phosphorsäure-Esterbindungen ist falsch?
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Was ist die Hauptfunktion von Biotin in enzymatischen Reaktionen?
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Welches Molekül muss vor dem Abbau eines Proteins durch das Proteasom an dieses gebunden werden?
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Welche Aussage über die Lactat-Dehydrogenase (LDH) ist korrekt?
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Welche Rolle spielt die Primase während der DNA-Replikation?
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Was ist eine wesentliche Voraussetzung für die Verwendung von Gelelektrophorese zur Analyse von Proteinen?
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Welches der folgenden Moleküle ist typischerweise kein fester Cofaktor, sondern ein Co-Substrat?
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Welche der folgenden Aussagen beschreibt den Prozess der Transkription am besten?
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Was stellt einen Hauptunterschied zwischen lysosomalen und proteasomalen Abbauwegen dar?
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Welche Enzymklasse umfasst die Lactat-Dehydrogenase (LDH)?
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Was passiert mit RNA-Primer während des Replikationsprozesses?
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Study Notes
Proteinbestimmung
- Die Aktivität von Enzymen kann gemessen und zur Abschätzung der Menge verwendet werden.
- Für die Bestimmung von Nicht-Enzym-Proteinen können Immunoassays, wie ELISA, verwendet werden.
- Der Mancini-Test ist ein Immundiffusionstest, der für die Bestimmung der Konzentration einzelner Proteine in einem Gemisch geeignet ist.
- Für die Trennung eines Proteingemisches mittels Elektrophorese müssen sich die Proteine in ihrer Größe, Form oder Ladung unterscheiden.
- Die Gesamtproteinmenge kann mit Farbreaktionen, wie der Biuret-Reaktion, quantifiziert werden.
- Bei der Biuret-Reaktion werden Peptidbindungen in einer basischen Lösung mit Cu2+ Ionen zu einem blauen Farbkomplex. Kupferionen werden mit Tartrat-Ionen gebunden, um die Bildung von schwerlöslichem Kupferhydroxid zu verhindern.
- Die Methode des Aussalzens kann zur Ausfällung von Plasmaproteinen verwendet werden und funktioniert für alle Globulinfraktionen.
Proteinstruktur und Funktion
- Die Sekundärstruktur von Proteinen wird durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbindungen geformt, aber nicht durch Atome der Seitenketten.
- Disulfidbrücken werden zwischen den Seitenketten zweier Cysteinreste, nicht zwischen Methioninresten, gebildet.
- Lysin ist eine basische Aminosäure.
- Die Quartärstruktur der Lactat-Dehydrogenase besteht aus vier Untereinheiten und kann aus Homotetrameren oder Heterotetrameren bestehen.
- Histonproteine enthalten überwiegend basische Aminosäuren.
- Enzyme sind Katalysatoren, die unverändert aus einer Reaktion hervorgehen.
- Der Km-Wert kann aus dem Lineweaver-Burk-Plot abgelesen werden.
Enzyme und Metabolismus
- Glukokinase katalysiert die Bildung von Glukose-6-phosphat.
- Fructokinase katalysiert nicht die Bildung von Fructose-6-phosphat.
- Galaktokinase katalysiert nicht die Bildung von Galaktose-6-phosphat.
- Pyruvatkinase katalysiert nicht die Bildung von Phosphoenolpyruvat.
- Phosphoglyceratkinase katalysiert nicht die Bildung von Glycerin-2-phosphat.
- Alpha1-Anti-Trypsin ist ein physiologischer Hemmstoff von Elastase.
- Alpha1-Anti-Trypsin wird wie alle Serumproteine, außer Immunglobulinen, von der Leber gebildet.
Enzymklassen
- Lactat-Dehydrogenase gehört zur Klasse der Oxidoreductasen.
- Trypsin gehört zur Klasse der Hydrolasen.
- Enolase gehört zur Klasse der Lyasen.
- Hexokinase gehört zur Klasse der Transferasen.
- Glykogen-Phosphorylase gehört zur Klasse der Transferasen, nicht der Ligasen.
Proteine und Zellfunktionen
- Histone spielen eine wichtige Rolle bei der Bildung der Chromatinstruktur.
- Die Ausfällung von Proteinen ist eine Methode zur Anreicherung, nicht zur Detektion.
- Ein typischer ELISA verwendet ein Enzym und zwei Antikörper.
- Der Anreicherungsfaktor hat keine obere Grenze, aber die Ausbeute ist maximal 100%.
- Die Bestimmung der Enzymaktivität ist ein hochspezifisches Verfahren zum Nachweis und zur quantitativen Bestimmung einzelner Proteine, wenn diese Enzym sind.
- Bei physiologischem pH-Wert liegt die Carboxylgruppe von Aminosäuren überwiegend deprotoniert vor.
- Hydrophobe Wechselwirkungen und Van-der-Waals-Kräfte stabilisieren die Tertiärstruktur von Proteinen.
- Protein-Disulfid-Isomerasen katalysieren die Bildung von Disulfidbrücken.
- Die Glykosylierung von Proteinen findet im ER und im Golgi-Apparat statt.
Cofaktoren und Co-Substrate
- Biotin ist ein Cofaktor für Carboxylierungsreaktionen und bildet eine prosthetische Gruppe.
- ATP, NADP+, NADH sind Co-Substrate, die nicht fest an das Enzym gebunden sind.
Proteinmigration und Anfärbung
- Größere Proteine mit mehr negativen Ladungen wandern bei pH 8,6 in einer Plasmaprotein-Elektrophorese schneller zur Anode.
- Nach gelelektrophoretischer Trennung kann ein Protein spezifisch angefärbt werden, indem das Enzym ein Substrat zu einem Farbstoff umwandelt.
- Eine unspezifische Anfärbung ist für die spezifische Identifizierung eines Proteins nicht geeignet.
Proteinabbau
- Die Markierung mit Ubiquitin ist Voraussetzung für den Abbau von Proteinen im Proteasom.
- Ubiquitin spielt keine Rolle beim Abbau im Lysosom.
Lactat-Dehydrogenase (LDH)
- LDH ist ein Tetramer, das aus H- und/oder M-Untereinheiten besteht.
- LDH gehört zur Klasse der Oxidoreductasen.
- LDH kann als Marker für einen Herzinfarkt verwendet werden.
- Die LDH-Aktivität im Plasma steigt nach Hämolyse.
Lipoproteinlipase
- Die Lipoproteinlipase wird durch das Apolipoprotein CII aktiviert.
Sphingolipide
- In Sphingolipiden ist die Fettsäure als Säureamid gebunden.
Molekularbiologie
- Eine Primase ist ein Enzym, das RNA-Primer für die DNA-Replikation liefert.
- DNA-Polymerasen benötigen ein freies 3'-Ende, um die DNA-Synthese zu starten.
- RNA-Primer werden durch RNasen abgebaut und durch DNA ersetzt.
- Die Transkription beinhaltet: Promotor, Template-Strang, RNA-Polymerase und NTPs, aber keine DNA-Polymerasen.
- DNA kann in DNA (Replikation), RNA in DNA (Reverse Transkription) und DNA in RNA (Transkription) umgeschrieben werden.
- RNA kann in Proteine übersetzt werden (Translation).
- Die SDS-PAGE trennt Proteingemische ausschließlich nach Molekülgröße (nicht nach Ladung).
Troponin I
- Troponin I ist ein wichtiger Proteinmarker für einen Myokardinfarkt.
- Troponin I ist kein Enzym und muss mit einem Immunoassay quantifiziert werden.
Proteasom und Proteinabbau
- Proteine müssen durch kovalente Bindung an Ubiquitin markiert werden, um dem Abbau im Proteasom zugeführt zu werden.
Kollagen
- Die Primärstruktur von Kollagen enthält viele hydroxylierte Prolin- und Lysin-Seitenketten.
Ribozyme
- Die meisten Enzyme sind Proteine, aber es gibt Ausnahmen, die Ribozyme genannt werden.
- Ribozyme werden von RNA-Molekülen gebildet.
- Das Ribosom ist ein Beispiel für ein Ribozym, da die Knüpfung der Peptidbindung von der großen rRNA katalysiert wird.
Allosterische Regulation und Membranassoziation von Proteinen
- Allosterisch regulierte Enzyme sind häufig Schlüsselenzyme in Stoffwechselwegen.
- Enzyme können membranständig sein.
- Integrale Membranproteine durchspannen die Membran entweder einfach oder mehrfach oder sind über einen Lipidanker gebunden.
- Periphere Membranproteine binden an integrale Membranproteine.
- Beispielsweise sind G-Protein-gekoppelte Rezeptoren integrale (Trans-) Membranproteine.
- Die alpha- und gamma-Untereinheiten der gekoppelten G-Proteine haben einen Lipidanker und sind integral in der Membran.
- Die beta-Untereinheit der G-Proteine ist peripher und bindet an die anderen Untereinheiten.
Proteinogene Aminosäuren und posttranslationale Modifikationen
- Prolin besitzt ein chirales C-Atom.
- Hydroxprolin ist keine proteinogene Aminosäure, da die Hydroxylierung posttranslational erfolgt.
- Selenocystein ist eine proteinogene Aminosäure.
- Serin und Threonin können phosphoryliert werden.
Proteinlöslichkeit
- Der pH-Wert und die Ionenkonzentration beeinflussen die Löslichkeit von Proteinen.
Methoden der Proteinquantifizierung
- Die Bestimmung von Enzymaktivitäten und ELISAs messen die Menge eines Proteins in einem Gemisch.
Sekundärstruktur von Proteinen
- Die Struktur eines beta-Faltblattes wird nur durch Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert.
Vitamin-K-Antagonisten
- Die direkte Wirkung von Vitamin-K-Antagonisten beruht auf der Hemmung der gamma-Carboxylierung von Glutamatseitenketten.
Diabetes mellitus Typ I
- Eine Insulinüberdosierung bei Diabetes mellitus Typ I führt zu einer Hypoglykämie.
Km-Wert und Wechselzahl (kcat)
- Ein hoher Km-Wert bedeutet eine niedrige Affinität des Enzyms zu seinem Substrat.
- Die Wechselzahl (kcat) gibt keine Aufschluss über die Affinität.
Enzymkinetik
- Enzyme beschleunigen die Einstellung des Gleichgewichts, aber sie verändern die Lage des Gleichgewichts nicht.
Phosphatasen und Nucleasen
- Phosphatasen und Nucleasen spalten Esterbindungen.
Proteinabbau
- Antithrombin III ist ein Serpin und reguliert Proteasen.
- Der Abbau von Proteinen im Proteasom ist energieabhängig.
- Proteolyse kann sowohl extrazellulär als auch intrazellulär stattfinden.
- Exopeptidasen bauen die Peptidkette von den Enden ab, während Endopeptidasen Peptidbindungen im Inneren eines Peptids spalten.
- Exopeptidasen haben nichts mit dem Extrazellulärraum zu tun.
Substratkettenphosphorylierung
- Die Phosphoglyceratkinase katalysiert eine Substratkettenphosphorylierung.
Glykoproteine
- Glykoproteine enthalten kovalent gebundene Zuckerketten.
- Es gibt auch glykosylierte Enzyme.
Kinase-Enzyme
- Sowohl Hexokinase als auch Phosphofructokinase gehören zu den Kinasen.
- Alle Kinasen gehören zur Klasse der Transferasen.
- Die Peptidbindung ist eine Säureamidbindung.
- Die katalytische Triade der Protease Trypsin besteht aus den Aminosäuren Aspartat, Histidin und Serin.
Chemische Bindungen
- Phosphoesterbindungen sind in Nucleinsäuren (als Diphosphoesterbindungen) und Nucleotiden, aber nicht in Nucleosiden oder einzelnen Basen zu finden.
Eisenstoffwechsel
- Fe3+ wird an Transferrin und Ferritin gebunden.
- Fe2+ wird an Vitamin C gebunden.
- Fe3+ ist in Methämoglobin und Hephästin enthalten.
Pentosephosphatweg
- Der Pentosephosphatweg findet im Zytosol statt.
- Glukose-6-phosphat-Dehydrogenase ist das Schlüsselenzym dieses Stoffwechselwegs.
- Der Pentosephosphatweg produziert NADPH, das den weiteren Fluss durch den Stoffwechselweg hemmt.
- Im nicht-oxidativen Zweig des Weges werden Fructose-6-phosphat und Glycerinaldehyd-3-phosphat gebildet.
Stoffwechselregulation & Glukose
- Bei Nahrungsmangel ist die Konzentration von Fructose-2,6-bisphosphat niedrig, cAMP hingegen erhöht.
- Die alpha-Untereinheit des mit dem Glukagon-Rezeptor assoziierten G-Proteins ist aktiviert.
Glycerin-3-phosphat-Dehydrogenase
- Das Enzym verknüpft Metabolite des Kohlenhydrat- und Fettstoffwechsels.
- Es ermöglicht die Bildung von Speicherfett im Fettgewebe.
ATP-Produktion
- Der Pentosephosphatweg produziert kein ATP.
- 1,3-Bisphosphoglycerat, ein Zwischenprodukt der Glykolyse, kann ein ADP-Molekül phosphorylieren und dabei ATP bilden.
- Dieser Vorgang wird als Substratkettenphosphorylierung bezeichnet.
Cholesterin
- Die Cholesterin-Biosynthese findet im Zytosol statt.
- Statine hemmen die Cholesterin-Biosynthese.
Diabetes mellitus Typ I
- Patienten mit Diabetes mellitus Typ I produzieren ab dem frühen Jugendalter nicht mehr genug Insulin.
- Insulinmangel führt zu einer verminderten Glukoseaufnahme durch Zellmembran-Transporter.
- Insulinmangel führt zu einem verstärkten Abbau von Speicherfett (Lipolyse).
- Insulinmangel führt zu einer erhöhten Glukoneogenese in der Leber.
- Unbehandelter Diabetes mellitus führt zu einer verstärkten Ketonkörperbiosynthese.
Biologische Membranen
- Phosphatidylethanolamin, Ganglioside, Phosphatidylserin und Phosphatidylinositol sind wichtige Bausteine in biologischen Membranen.
- Cholesterinester sind keine Membranbausteine, sondern werden in Lipoproteinen und Lipidtröpfchen als Cholesterinspeicherform gefunden.
Gallensäuren
- Alle primären konjugierten Gallensäuren enthalten eine Säureamidbindung.
Aminosäure Threonin
- Threonin kann posttranslational durch Phosphorylierung modifiziert werden.
- Es kann nicht hydroxyliert werden.
- Unter physiologischen Bedingungen ist die Seitenkette des Threonins ungeladen.
Eisenaufnahme & Speicherung
- Eisen wird in Form von Fe2+ über DMT1 in den Mucosazellen des Darms aufgenommen.
- Die Speicherung des Eisens in Ferritin erfordert die Oxidation von Fe2+ zu Fe3+.
- Der Transport von Eisen im Blut erfolgt durch die Bindung von Fe2+ an Apotransferrin.
- IRP1 (Iron regulatory protein 1) reguliert die Resorption, Speicherung und Verwertung von Eisen durch die Translation.
Proteolyse
- Caspasen sind Cystein-Proteasen.
- Poly-ubiquitinylierte Proteine werden im Proteasom abgebaut.
Glykosylierung
- Die Glykosylierung von Proteinen erfolgt sowohl im ER (Beginn der N-Glykosylierung) als auch im Golgi-Apparat (weitere N-Glykosylierung und O-Glykosylierung).
Proteinstruktur
- Die freie Carboxylgruppe in Proteinen liegt unter physiologischen Bedingungen deprotoniert als COO- Gruppe vor (negativ geladen).
- Die Tertiärstruktur eines Proteins resultiert aus Faktoren wie ionischen Wechselwirkungen.
Arachidonsäure
- Arachidonsäure wird durch zytoplasmatische Phospholipase A2 (PLA2) aus der Zellmembran freigesetzt.
Enzyme & Stoffwechsel
- Hexokinase hat unterschiedliche Km-Werte für Glukose und Fructose.
- Die Enzyme der Glykolyse sind alle im Zytoplasma lokalisiert.
- Pepsin hat ein pH-Optimum von etwa pH 2.
- ACAT verwendet Cholesterin als Substrat.
Lysozym
- Lysozym ist ein Enzym, das bakterizid wirkt, indem es das Murein der Bakterienzellwand spaltet.
- Es ist kein Antibiotikum.
- Es hemmt nicht die Translation in Bakterien und fördert nicht die Apoptose.
Trypsin
- Trypsin ist eine Serinprotease, die durch begrenzte Proteolyse aus einem Zymogen gebildet wird.
SDS-PAGE
- Bei der SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE) erfolgt die Auftrennung von Proteinen aufgrund ihrer Größe.
Albumin
- Albumin trägt zum onkotischen Druck im Blut bei.
Peptidbindungen & Disulfidbrücken
- Peptidbindungen in Proteinen sind Säureamidbindungen.
- Disulfidbrücken in Proteinen werden durch Cystein-Seitenketten gebildet, nicht durch Methionin-Seitenketten.
Hydroxyprolin & Asparagin
- Hydroxyprolin entsteht posttranslational in Proteinen.
- Asparagin-Seitenketten können posttranslational an der Amidgruppe glykosyliert werden (N-Glykosylierung).
Methionin & Biotin
- Methionin ist eine schwefelhaltige Aminosäure.
- Biotin ist der Cofaktor für Carboxylierungsreaktionen, mit Ausnahme bestimmter Blutgerinnungsfaktoren, die eine gamma-Carboxylierung erhalten.
- Biotin ist fest an das Enzym gebunden und bildet eine prosthetische Gruppe.
- ATP, NADP+, NADH sind typische Co-Substrate, die nicht fest an das Enzym gebunden sind.
Plasmaprotein-Elektrophorese
- Bei der Plasmaprotein-Elektrophorese wandern größere Proteine bei pH 8,6 schneller in Richtung Anode, wenn sie mehr negative Ladungen als kleinere Proteine haben.
Proteinnachweis mittels Gelelektrophorese
- Nach der Gelelektrophorese kann ein Protein spezifisch angefärbt werden, indem das gesuchte Enzym ein Substrat zu einem Farbstoff umwandelt.
- Unspezifische Anfärbung ist für diesen Nachweis nicht geeignet.
Ubiquitin & Proteasom
- Die Markierung mit Ubiquitin ist Voraussetzung für den Abbau von Proteinen im Proteasom.
- Sie steht in keiner Beziehung zum Abbau im Lysosom.
Lactat-Dehydrogenase (LDH)
- LDH ist ein Tetramer, das aus H- und/oder M-Untereinheiten besteht.
- Es gehört zur Enzymklasse der Oxidoreductasen.
- LDH kann als Marker für einen Herzinfarkt verwendet werden.
- Die Aktivität der LDH im Plasma erhöht sich nach Hämolyse.
Lipoproteinlipase
- Die Lipoproteinlipase wird durch das Apolipoprotein CII aktiviert.
Sphingolipide
- In Sphingolipiden ist die Fettsäure als Säureamid gebunden.
Molekularbiologie
- Eine Primase ist ein Enzym, das während der Replikation RNA-Primer bereitstellt.
- RNA-Primer sind notwendig, weil DNA-Polymerasen im Gegensatz zu RNA-Polymerasen ein bereits vorhandenes 3'-Ende benötigen.
- RNA-Primer werden später durch RNasen abgebaut und durch DNA ersetzt.
- Am Prozess der Transkription sind Promotor, Template-Strang, RNA-Polymerase und NTPs beteiligt, aber keine DNA-Polymerasen.
- DNA kann in DNA kopiert werden (Replikation).
- RNA kann in DNA umgeschrieben werden (Reverse Transkription).
- DNA kann in RNA umgeschrieben werden (Transkription).
- RNA kann in Proteine umgesetzt werden (Translation).
Immunbiologie
- Die Strukturen eines Antikörpers, die die Antigenspezifität bestimmen, befinden sich im N-terminalen Bereich der Proteinketten.
- Die Reifung von T-Lymphozyten findet im Thymus statt, nicht im Knochenmark.
- Im klassischen Weg der Komplementaktivierung sind Immunglobuline (Antikörper) beteiligt.
- Es bildet sich ein "Membrane attack complex", der die Zelllyse bewirkt.
- Am alternativen Weg der Komplementaktivierung sind keine Antikörper beteiligt.
- Dendritische Zellen tragen MHC-I- und MHC-II-Komplexe auf ihrer Oberfläche.
- Immunglobuline der Klasse M (IgM) haben zehn Bindungsstellen für Antigene.
- IgE haben zwei Antigenbindungsstellen.
- IgG sind die häufigsten Antikörper im Blut.
- IgG sind die am besten Plazenta-gängigsten Antikörper.
- Alle Immunglobuline enthalten Disulfidbrücken.
- B-Lymphozyten sind die Vorläufer von Plasmazellen.
- MHC-I-Komplexe sind typischerweise auf allen kernhaltigen Zellen zu finden.
- Makrophagen exprimieren nach Aktivierung sowohl MHC-I als auch MHC-II auf ihrer Oberfläche.
- Defensine sind kleine Peptide, die der Abwehr von Mikroorganismen dienen.
- Es handelt sich nicht um Antikörper.
- Basophile Granulozyten setzen Histamin, Serotonin und Heparin frei, die in intrazellulären Granula gespeichert sind.
- Komplementprotein C3b ist für die Opsonierung eines Pathogens notwendig.
- Ein reifer T-Lymphozyt trägt entweder CD4- oder CD8-Proteine auf seiner Oberfläche.
- Die Bindungsfähigkeit eines Antikörpers zu seinem Antigen wird hauptsächlich durch Hypermutationen im variablen Bereich bestimmt.
- Der Fc-Teil eines Antikörpers enthält Disulfidbrücken.
- Er kann glykosyliert werden.
- Er enthält Erkennungs- und Bindestellen für Rezeptoren.
- Er kann zur Herstellung klassenspezifischer Antikörper verwendet werden.
- Immunglobuline der Klasse IgA haben vier Antigenbindungsstellen.
- IgE-Antikörper stimulieren Mastzellen.
- IgE-Antikörper binden mit dem Fc-Teil an Mastzellen.
- B-Lymphozyten besitzen MHC-II-Moleküle auf ihrer Zellmembran.
- Bei einer passiven Immunisierung werden Antikörper gespritzt.
- Hypervariable Regionen in einem Antikörper finden sich sowohl in der schweren H-Kette als auch in der leichten L-Kette.
- Immunglobuline bestehen hauptsächlich aus beta-Faltblatt-Sekundärstrukturen.
- Der klassische Weg der Komplementaktivierung benötigt IgG oder IgM.
- Der alternative Weg wird durch Proteasen aktiviert und benötigt keine Antikörper.
- IgM haben eine hohe Avidität (10 Bindungsstellen).
- T-Lymphozyten entwickeln sich aus lymphoiden Vorläuferzellen.
- Neutrophile Granulozyten spielen eine wichtige Rolle im Immunsystem aufgrund ihrer Phagozytose-Aktivität.
- Makrophagen gehören zu den Antigen-präsentierenden Zellen.
- Natürliche Killerzellen gehören zum angeborenen Immunsystem.
- B-Lymphozyten reifen im Knochenmark.
Sandwich-ELISA
- Beim Sandwich-ELISA stimmen die Fab-Fragmente des ersten und des zweiten Antikörpers nicht überein, da sie zwar dasselbe Antigen erkennen, aber unterschiedliche Bindungsstellen nutzen.
- Das Antigen muss mindestens zwei verschiedene Epitope haben.
- Am zweiten Antikörper muss Biotin gebunden sein, damit eine stöchiometrische Kopplung mit dem Enzym Peroxidase erfolgen kann.
- Nur dann ist die gebildete Menge an Farbstoff proportional zur vorhandenen Antigenmenge.
- Nach Zugabe der Peroxidase ist mindestens ein Waschschritt erforderlich.
- Die Farbstoffbildung wird vor der Auswertung durch Zugabe von Säure gestoppt.
Dendritische Zellen
- Dendritische Zellen aktivieren sowohl CD4+ als auch CD8+ T-Lymphozyten.
Immunglobulinklassen
- Die Einteilung der Immunglobuline in fünf Klassen erfolgt aufgrund ihrer schweren Ketten.
Signaltransduktion
- Rezeptortyrosinkinasen phosphorylieren nach Aktivierung eigene Tyrosin-Reste auf ihrer zytosolischen Seite.
- Das gleiche gilt für den Insulinrezeptor, der strukturell verwandt ist, aber vom Grundschema abweicht.
- Rezeptortyrosinkinasen übertragen keine Phosphatgruppen auf Serin- oder Threoninreste.
- Diese werden ausschließlich von Serin/Threoninkinasen phosphoryliert.
- Phosphodiesterasen spalten den "second messenger" cyclo-AMP (cAMP) und deaktivieren ihn.
- Aktivierte Untereinheiten von G-Proteinen deaktivieren sich selbst, indem das gebundene GTP zu GDP hydrolysiert wird.
- "Second messenger" werden intrazellulär gebildet und wirken ausschließlich innerhalb der Zelle.
- Aktivierte G-Proteine haben immer GTP gebunden.
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Description
In diesem Quiz geht es um die Methoden zur Proteinbestimmung und die Analyse ihrer Struktur und Funktion. Teilnehmer lernen über verschiedene Techniken wie Immunoassays, Elektrophorese und Farbreaktionen, die zur Bestimmung von Proteinkonzentrationen eingesetzt werden. Außerdem wird die Bedeutung der Proteinstruktur diskutiert.
