Proteinbestimmung und -struktur
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Questions and Answers

Welche Aussage beschreibt korrekt die Prinzipien von Enzymaktivität und ELISA?

  • Der pH-Wert hat keinen Einfluss auf die Enzymaktivität.
  • Die Bestimmung von ELISA ist unabhängig von der Ionenkonzentration.
  • ELISA misst spezifische Proteine in einem Gemisch ohne Einfluss von anderen Faktoren. (correct)
  • Beide Methoden können die Qualität des Gesamtproteinmixes bewerten.

    • Was ist die Hauptfunktion der Biuret-Methode zur Proteinanalyse?

  • Messen der glykosylierung von Enzymen.
  • Quantitative Bestimmung der Anzahl an Peptidbindungen. (correct)
  • Analyse von Proteinstruktur durch den Nachweis von Wasserstoffbrücken.
  • Bestimmung der Ionenkonzentration in einem Proteinmix.

    • Welche der folgenden Aussagen über Exopeptidasen und Endopeptidasen ist korrekt?

  • Exopeptidasen spalten Peptidbindungen im Inneren von Peptiden.
  • Beide Enzymtypen sind im Extrazellulärraum aktiv.
  • Exopeptidasen und Endopeptidasen unterscheiden sich durch den Ort der Peptidspaltung. (correct)
  • Endopeptidasen sind für den Abbau von Peptiden an den Enden zuständig.

    • Was ist die Bedeutung des Km-Werts für Enzyme?

    <p>Ein hoher Km-Wert deutet auf eine niedrige Affinität des Enzyms hin.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen über Vitamin-K-Antagonisten ist korrekt?

    <p>Sie unterbrechen die Kaskade der Blutgerinnung durch Hemmung der gamma-Carboxylierung von Faktoren.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen beschreibt korrekt die Funktion von Immunoassays wie ELISA?

    <p>Sie nutzen Antikörper zur Bestimmung von Nicht-Enzym-Proteinen.</p> Signup and view all the answers

    Was ist eine Voraussetzung für die Elektrophorese von Proteinen in einem Gemisch?

    <p>Die enthaltenen Proteine müssen unterschiedlich in Größe, Form und Ladung sein.</p> Signup and view all the answers

    Welche Rolle spielen Tartrat-Ionen in der Biuret-Reaktion?

    <p>Sie ermöglichen die Bindung von Kupferionen und verhindern deren Reaktion mit Hydroxidionen.</p> Signup and view all the answers

    Wie werden Serinproteasen des Pankreas aktiviert?

    <p>Sie durchlaufen einen Aktivierungsprozess im Darm durch limitierte Proteolyse.</p> Signup and view all the answers

    Was beschreibt am besten die Biuret-Reaktion zur Quantifizierung von Proteinen?

    <p>Die Farbveränderung erfolgt aufgrund der Bindung von Kupferionen an Peptidbindungen.</p> Signup and view all the answers

    Welche Bedeutung haben Disulfid-Brücken in der Proteinstruktur?

    <p>Sie verbinden nur Peptidbindungen ohne Einfluss auf die Seitenketten.</p> Signup and view all the answers

    Was ist der Mancini-Test?

    <p>Ein Immundiffusionstest zur Bestimmung der Protein-Konzentration.</p> Signup and view all the answers

    Welche Verbindung ist nicht an der Ausbildung von Wasserstoffbrücken in Proteinen beteiligt?

    <p>Atome der Seitenketten</p> Signup and view all the answers

    Was ist eine Hauptanwendung der Elektrophorese?

    <p>Die Trennung und Analyse von Proteingemischen.</p> Signup and view all the answers

    Welcher Enzymtyp ist mit der Lactat-Dehydrogenase assoziiert?

    <p>Oxidoreductase</p> Signup and view all the answers

    In welchem Zellkompartiment findet die Glykosylierung von Proteinen hauptsächlich statt?

    <p>Endoplasmatisches Retikulum und Golgi-Apparat</p> Signup and view all the answers

    Was ist der Hauptunterschied zwischen Biotin und typischen Co-Substraten wie ATP oder NADH?

    <p>Biotin ist eine prosthetische Gruppe.</p> Signup and view all the answers

    Welches Protein hemmt physiologisch die Elastase?

    <p>Alpha1-Anti-Trypsin</p> Signup and view all the answers

    Wie können größere Proteine in einer Plasmaprotein-Elektrophorese bei pH 8,6 schneller wandern?

    <p>Indem sie mehr negative Ladungen durch Aspartat- und Glutamat-Reste haben.</p> Signup and view all the answers

    Was ist nicht korrekt bezüglich der Anreicherungsmethoden für Proteine?

    <p>Die Ausfällung kann zum Nachweis einzelner Proteine verwendet werden.</p> Signup and view all the answers

    Welche Aussage beschreibt die Rolle der Lactat-Dehydrogenase (LDH) korrekt?

    <p>LDH ist ein Marker zur Diagnose von Herzinfarkten.</p> Signup and view all the answers

    Wie liegt die Carboxyl-Gruppe von Aminosäuren bei physiologischem pH-Wert vor?

    <p>Überwiegend deprotoniert und negativ geladen</p> Signup and view all the answers

    Was ist nicht die Aufgabe einer Primase während der DNA-Replikation?

    <p>Synthetisierung von DNA de novo.</p> Signup and view all the answers

    Welche Aussage über die Anfärbung von Proteinen ist falsch?

    <p>Unspezifische Anfärbung liefert präzise Ergebnisse.</p> Signup and view all the answers

    Welches Protein spielt eine Schlüsselrolle bei der Stabilisierung der Tertiärstruktur von Proteinen?

    <p>Cystein</p> Signup and view all the answers

    Was beschreibt den Km-Wert in enzymatischen Reaktionen?

    <p>Er lässt sich eindeutig aus dem Lineweaver-Burk-Plot ablesen.</p> Signup and view all the answers

    Was ist eine Voraussetzung für den Abbau von Proteinen im Proteasom?

    <p>Die Proteine müssen mit Ubiquitin markiert sein.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Enzymklassen umfasst die Lactat-Dehydrogenase (LDH)?

    <p>Oxidoreductasen</p> Signup and view all the answers

    Welcher Schritt ist Teil des Transkriptionsprozesses?

    <p>RNA-Polymerase bindet an den Promotor.</p> Signup and view all the answers

    Wie wird Lipoproteinlipase aktiviert?

    <p>Durch die Bindung an Apolipoprotein CII.</p> Signup and view all the answers

    Was ist eine wesentliche Voraussetzung für die Quantifizierung von Troponin I?

    <p>Es muss mit einem Immunoassay quantifiziert werden.</p> Signup and view all the answers

    Wie wird die SDS-PAGE verwendet, um Proteine zu trennen?

    <p>Ausschließlich nach der Größe der Proteinmoleküle.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen über Integrale Membranproteine ist korrekt?

    <p>Sie können die gesamte Membran mehrfach durchspannen.</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Rolle von Ubiquitin bei der Proteinmarkierung?

    <p>Es ermöglicht den gezielten Abbau von Proteinen im Proteasom.</p> Signup and view all the answers

    Was zeichnet ribosomale RNA in der Peptidbindungskatalyse aus?

    <p>Sie ist ein Beispiel für ein Ribozym.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aminosäuren kann phosphoryliert werden?

    <p>Serin</p> Signup and view all the answers

    Welche Strukturmerkmale sind charakteristisch für Kollagen?

    <p>Die Primärstruktur enthält viele hydroxylierten Prolin- und Lysin-Seitenketten.</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Hauptfunktion eines allosterisch regulierten Enzyms?

    <p>Es kann die Substrataffinität ändern.</p> Signup and view all the answers

    Welche Aussage über die Modifikation der Aminosäure Threonin ist korrekt?

    <p>Threonin kann posttranslational phosphoryliert werden.</p> Signup and view all the answers

    Welcher Prozess ist notwendig für die Speicherung von Eisen in Ferritin?

    <p>Oxidation von Fe2+ zu Fe3+.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen zu Caspasen ist korrekt?

    <p>Caspasen sind typischerweise Vertreter der Cystein-Proteasen.</p> Signup and view all the answers

    In welchem Zellkompartiment beginnt die N-Glykosylierung von Proteinen?

    <p>Endoplasmatisches Retikulum (ER).</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Hauptfunktion von Lysozym?

    <p>Es spaltet das Murein der Bakterienzellwand.</p> Signup and view all the answers

    Welche Aussage über die Behandlung von Diabetes mellitus Typ I ist richtig?

    <p>Ein Insulinmangel verursacht eine unnötige Glukoneogenese in der Leber.</p> Signup and view all the answers

    Welches der folgenden Enzyme ist nicht am Pentosephosphatweg beteiligt?

    <p>Fructose-1,6-bisphosphatase</p> Signup and view all the answers

    Was entsteht hauptsächlich im nicht-oxidativen Zweig des Pentosephosphatwegs?

    <p>Fructose-6-phosphat und Glycerinaldehyd-3-phosphat</p> Signup and view all the answers

    Welche Aussage über Cholesterin-Biosynthese ist korrekt?

    <p>Cholesterin-Biosynthese läuft im Zytosol ab.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen über Phosphorsäure-Esterbindungen ist falsch?

    <p>Sie finden sich in Nucleosiden.</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Hauptfunktion von Biotin in enzymatischen Reaktionen?

    <p>Es fungiert als Cofaktor für Carboxylierungsreaktionen.</p> Signup and view all the answers

    Welches Molekül muss vor dem Abbau eines Proteins durch das Proteasom an dieses gebunden werden?

    <p>Ubiquitin</p> Signup and view all the answers

    Welche Aussage über die Lactat-Dehydrogenase (LDH) ist korrekt?

    <p>LDH kann als Marker für Herzinfarkte verwendet werden.</p> Signup and view all the answers

    Welche Rolle spielt die Primase während der DNA-Replikation?

    <p>Sie liefert RNA-Primer für die DNA-Synthese.</p> Signup and view all the answers

    Was ist eine wesentliche Voraussetzung für die Verwendung von Gelelektrophorese zur Analyse von Proteinen?

    <p>Die Proteine sollten negative Ladungen aufweisen, um zur Anode zu wandern.</p> Signup and view all the answers

    Welches der folgenden Moleküle ist typischerweise kein fester Cofaktor, sondern ein Co-Substrat?

    <p>NADP+</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen beschreibt den Prozess der Transkription am besten?

    <p>NTPs sind notwendig für die RNA-Synthese.</p> Signup and view all the answers

    Was stellt einen Hauptunterschied zwischen lysosomalen und proteasomalen Abbauwegen dar?

    <p>Lysosomen sind für nicht-selektiven Abbau zuständig.</p> Signup and view all the answers

    Welche Enzymklasse umfasst die Lactat-Dehydrogenase (LDH)?

    <p>Oxidoreductasen</p> Signup and view all the answers

    Was passiert mit RNA-Primer während des Replikationsprozesses?

    <p>Sie werden durch RNasen abgebaut und durch DNA ersetzt.</p> Signup and view all the answers

    Study Notes

    Proteinbestimmung

    • Die Aktivität von Enzymen kann gemessen und zur Abschätzung der Menge verwendet werden.
    • Für die Bestimmung von Nicht-Enzym-Proteinen können Immunoassays, wie ELISA, verwendet werden.
    • Der Mancini-Test ist ein Immundiffusionstest, der für die Bestimmung der Konzentration einzelner Proteine in einem Gemisch geeignet ist.
    • Für die Trennung eines Proteingemisches mittels Elektrophorese müssen sich die Proteine in ihrer Größe, Form oder Ladung unterscheiden.
    • Die Gesamtproteinmenge kann mit Farbreaktionen, wie der Biuret-Reaktion, quantifiziert werden.
    • Bei der Biuret-Reaktion werden Peptidbindungen in einer basischen Lösung mit Cu2+ Ionen zu einem blauen Farbkomplex. Kupferionen werden mit Tartrat-Ionen gebunden, um die Bildung von schwerlöslichem Kupferhydroxid zu verhindern.
    • Die Methode des Aussalzens kann zur Ausfällung von Plasmaproteinen verwendet werden und funktioniert für alle Globulinfraktionen.

    Proteinstruktur und Funktion

    • Die Sekundärstruktur von Proteinen wird durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbindungen geformt, aber nicht durch Atome der Seitenketten.
    • Disulfidbrücken werden zwischen den Seitenketten zweier Cysteinreste, nicht zwischen Methioninresten, gebildet.
    • Lysin ist eine basische Aminosäure.
    • Die Quartärstruktur der Lactat-Dehydrogenase besteht aus vier Untereinheiten und kann aus Homotetrameren oder Heterotetrameren bestehen.
    • Histonproteine enthalten überwiegend basische Aminosäuren.
    • Enzyme sind Katalysatoren, die unverändert aus einer Reaktion hervorgehen.
    • Der Km-Wert kann aus dem Lineweaver-Burk-Plot abgelesen werden.

    Enzyme und Metabolismus

    • Glukokinase katalysiert die Bildung von Glukose-6-phosphat.
    • Fructokinase katalysiert nicht die Bildung von Fructose-6-phosphat.
    • Galaktokinase katalysiert nicht die Bildung von Galaktose-6-phosphat.
    • Pyruvatkinase katalysiert nicht die Bildung von Phosphoenolpyruvat.
    • Phosphoglyceratkinase katalysiert nicht die Bildung von Glycerin-2-phosphat.
    • Alpha1-Anti-Trypsin ist ein physiologischer Hemmstoff von Elastase.
    • Alpha1-Anti-Trypsin wird wie alle Serumproteine, außer Immunglobulinen, von der Leber gebildet.

    Enzymklassen

    • Lactat-Dehydrogenase gehört zur Klasse der Oxidoreductasen.
    • Trypsin gehört zur Klasse der Hydrolasen.
    • Enolase gehört zur Klasse der Lyasen.
    • Hexokinase gehört zur Klasse der Transferasen.
    • Glykogen-Phosphorylase gehört zur Klasse der Transferasen, nicht der Ligasen.

    Proteine und Zellfunktionen

    • Histone spielen eine wichtige Rolle bei der Bildung der Chromatinstruktur.
    • Die Ausfällung von Proteinen ist eine Methode zur Anreicherung, nicht zur Detektion.
    • Ein typischer ELISA verwendet ein Enzym und zwei Antikörper.
    • Der Anreicherungsfaktor hat keine obere Grenze, aber die Ausbeute ist maximal 100%.
    • Die Bestimmung der Enzymaktivität ist ein hochspezifisches Verfahren zum Nachweis und zur quantitativen Bestimmung einzelner Proteine, wenn diese Enzym sind.
    • Bei physiologischem pH-Wert liegt die Carboxylgruppe von Aminosäuren überwiegend deprotoniert vor.
    • Hydrophobe Wechselwirkungen und Van-der-Waals-Kräfte stabilisieren die Tertiärstruktur von Proteinen.
    • Protein-Disulfid-Isomerasen katalysieren die Bildung von Disulfidbrücken.
    • Die Glykosylierung von Proteinen findet im ER und im Golgi-Apparat statt.

    Cofaktoren und Co-Substrate

    • Biotin ist ein Cofaktor für Carboxylierungsreaktionen und bildet eine prosthetische Gruppe.
    • ATP, NADP+, NADH sind Co-Substrate, die nicht fest an das Enzym gebunden sind.

    Proteinmigration und Anfärbung

    • Größere Proteine mit mehr negativen Ladungen wandern bei pH 8,6 in einer Plasmaprotein-Elektrophorese schneller zur Anode.
    • Nach gelelektrophoretischer Trennung kann ein Protein spezifisch angefärbt werden, indem das Enzym ein Substrat zu einem Farbstoff umwandelt.
    • Eine unspezifische Anfärbung ist für die spezifische Identifizierung eines Proteins nicht geeignet.

    Proteinabbau

    • Die Markierung mit Ubiquitin ist Voraussetzung für den Abbau von Proteinen im Proteasom.
    • Ubiquitin spielt keine Rolle beim Abbau im Lysosom.

    Lactat-Dehydrogenase (LDH)

    • LDH ist ein Tetramer, das aus H- und/oder M-Untereinheiten besteht.
    • LDH gehört zur Klasse der Oxidoreductasen.
    • LDH kann als Marker für einen Herzinfarkt verwendet werden.
    • Die LDH-Aktivität im Plasma steigt nach Hämolyse.

    Lipoproteinlipase

    • Die Lipoproteinlipase wird durch das Apolipoprotein CII aktiviert.

    Sphingolipide

    • In Sphingolipiden ist die Fettsäure als Säureamid gebunden.

    Molekularbiologie

    • Eine Primase ist ein Enzym, das RNA-Primer für die DNA-Replikation liefert.
    • DNA-Polymerasen benötigen ein freies 3'-Ende, um die DNA-Synthese zu starten.
    • RNA-Primer werden durch RNasen abgebaut und durch DNA ersetzt.
    • Die Transkription beinhaltet: Promotor, Template-Strang, RNA-Polymerase und NTPs, aber keine DNA-Polymerasen.
    • DNA kann in DNA (Replikation), RNA in DNA (Reverse Transkription) und DNA in RNA (Transkription) umgeschrieben werden.
    • RNA kann in Proteine übersetzt werden (Translation).
    • Die SDS-PAGE trennt Proteingemische ausschließlich nach Molekülgröße (nicht nach Ladung).

    Troponin I

    • Troponin I ist ein wichtiger Proteinmarker für einen Myokardinfarkt.
    • Troponin I ist kein Enzym und muss mit einem Immunoassay quantifiziert werden.

    Proteasom und Proteinabbau

    • Proteine müssen durch kovalente Bindung an Ubiquitin markiert werden, um dem Abbau im Proteasom zugeführt zu werden.

    Kollagen

    • Die Primärstruktur von Kollagen enthält viele hydroxylierte Prolin- und Lysin-Seitenketten.

    Ribozyme

    • Die meisten Enzyme sind Proteine, aber es gibt Ausnahmen, die Ribozyme genannt werden.
    • Ribozyme werden von RNA-Molekülen gebildet.
    • Das Ribosom ist ein Beispiel für ein Ribozym, da die Knüpfung der Peptidbindung von der großen rRNA katalysiert wird.

    Allosterische Regulation und Membranassoziation von Proteinen

    • Allosterisch regulierte Enzyme sind häufig Schlüsselenzyme in Stoffwechselwegen.
    • Enzyme können membranständig sein.
    • Integrale Membranproteine durchspannen die Membran entweder einfach oder mehrfach oder sind über einen Lipidanker gebunden.
    • Periphere Membranproteine binden an integrale Membranproteine.
    • Beispielsweise sind G-Protein-gekoppelte Rezeptoren integrale (Trans-) Membranproteine.
    • Die alpha- und gamma-Untereinheiten der gekoppelten G-Proteine haben einen Lipidanker und sind integral in der Membran.
    • Die beta-Untereinheit der G-Proteine ist peripher und bindet an die anderen Untereinheiten.

    Proteinogene Aminosäuren und posttranslationale Modifikationen

    • Prolin besitzt ein chirales C-Atom.
    • Hydroxprolin ist keine proteinogene Aminosäure, da die Hydroxylierung posttranslational erfolgt.
    • Selenocystein ist eine proteinogene Aminosäure.
    • Serin und Threonin können phosphoryliert werden.

    Proteinlöslichkeit

    • Der pH-Wert und die Ionenkonzentration beeinflussen die Löslichkeit von Proteinen.

    Methoden der Proteinquantifizierung

    • Die Bestimmung von Enzymaktivitäten und ELISAs messen die Menge eines Proteins in einem Gemisch.

    Sekundärstruktur von Proteinen

    • Die Struktur eines beta-Faltblattes wird nur durch Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert.

    Vitamin-K-Antagonisten

    • Die direkte Wirkung von Vitamin-K-Antagonisten beruht auf der Hemmung der gamma-Carboxylierung von Glutamatseitenketten.

    Diabetes mellitus Typ I

    • Eine Insulinüberdosierung bei Diabetes mellitus Typ I führt zu einer Hypoglykämie.

    Km-Wert und Wechselzahl (kcat)

    • Ein hoher Km-Wert bedeutet eine niedrige Affinität des Enzyms zu seinem Substrat.
    • Die Wechselzahl (kcat) gibt keine Aufschluss über die Affinität.

    Enzymkinetik

    • Enzyme beschleunigen die Einstellung des Gleichgewichts, aber sie verändern die Lage des Gleichgewichts nicht.

    Phosphatasen und Nucleasen

    • Phosphatasen und Nucleasen spalten Esterbindungen.

    Proteinabbau

    • Antithrombin III ist ein Serpin und reguliert Proteasen.
    • Der Abbau von Proteinen im Proteasom ist energieabhängig.
    • Proteolyse kann sowohl extrazellulär als auch intrazellulär stattfinden.
    • Exopeptidasen bauen die Peptidkette von den Enden ab, während Endopeptidasen Peptidbindungen im Inneren eines Peptids spalten.
    • Exopeptidasen haben nichts mit dem Extrazellulärraum zu tun.

    Substratkettenphosphorylierung

    • Die Phosphoglyceratkinase katalysiert eine Substratkettenphosphorylierung.

    Glykoproteine

    • Glykoproteine enthalten kovalent gebundene Zuckerketten.
    • Es gibt auch glykosylierte Enzyme.

    Kinase-Enzyme

    • Sowohl Hexokinase als auch Phosphofructokinase gehören zu den Kinasen.
    • Alle Kinasen gehören zur Klasse der Transferasen.
    • Die Peptidbindung ist eine Säureamidbindung.
    • Die katalytische Triade der Protease Trypsin besteht aus den Aminosäuren Aspartat, Histidin und Serin.

    Chemische Bindungen

    • Phosphoesterbindungen sind in Nucleinsäuren (als Diphosphoesterbindungen) und Nucleotiden, aber nicht in Nucleosiden oder einzelnen Basen zu finden.

    Eisenstoffwechsel

    • Fe3+ wird an Transferrin und Ferritin gebunden.
    • Fe2+ wird an Vitamin C gebunden.
    • Fe3+ ist in Methämoglobin und Hephästin enthalten.

    Pentosephosphatweg

    • Der Pentosephosphatweg findet im Zytosol statt.
    • Glukose-6-phosphat-Dehydrogenase ist das Schlüsselenzym dieses Stoffwechselwegs.
    • Der Pentosephosphatweg produziert NADPH, das den weiteren Fluss durch den Stoffwechselweg hemmt.
    • Im nicht-oxidativen Zweig des Weges werden Fructose-6-phosphat und Glycerinaldehyd-3-phosphat gebildet.

    Stoffwechselregulation & Glukose

    • Bei Nahrungsmangel ist die Konzentration von Fructose-2,6-bisphosphat niedrig, cAMP hingegen erhöht.
    • Die alpha-Untereinheit des mit dem Glukagon-Rezeptor assoziierten G-Proteins ist aktiviert.

    Glycerin-3-phosphat-Dehydrogenase

    • Das Enzym verknüpft Metabolite des Kohlenhydrat- und Fettstoffwechsels.
    • Es ermöglicht die Bildung von Speicherfett im Fettgewebe.

    ATP-Produktion

    • Der Pentosephosphatweg produziert kein ATP.
    • 1,3-Bisphosphoglycerat, ein Zwischenprodukt der Glykolyse, kann ein ADP-Molekül phosphorylieren und dabei ATP bilden.
    • Dieser Vorgang wird als Substratkettenphosphorylierung bezeichnet.

    Cholesterin

    • Die Cholesterin-Biosynthese findet im Zytosol statt.
    • Statine hemmen die Cholesterin-Biosynthese.

    Diabetes mellitus Typ I

    • Patienten mit Diabetes mellitus Typ I produzieren ab dem frühen Jugendalter nicht mehr genug Insulin.
    • Insulinmangel führt zu einer verminderten Glukoseaufnahme durch Zellmembran-Transporter.
    • Insulinmangel führt zu einem verstärkten Abbau von Speicherfett (Lipolyse).
    • Insulinmangel führt zu einer erhöhten Glukoneogenese in der Leber.
    • Unbehandelter Diabetes mellitus führt zu einer verstärkten Ketonkörperbiosynthese.

    Biologische Membranen

    • Phosphatidylethanolamin, Ganglioside, Phosphatidylserin und Phosphatidylinositol sind wichtige Bausteine in biologischen Membranen.
    • Cholesterinester sind keine Membranbausteine, sondern werden in Lipoproteinen und Lipidtröpfchen als Cholesterinspeicherform gefunden.

    Gallensäuren

    • Alle primären konjugierten Gallensäuren enthalten eine Säureamidbindung.

    Aminosäure Threonin

    • Threonin kann posttranslational durch Phosphorylierung modifiziert werden.
    • Es kann nicht hydroxyliert werden.
    • Unter physiologischen Bedingungen ist die Seitenkette des Threonins ungeladen.

    Eisenaufnahme & Speicherung

    • Eisen wird in Form von Fe2+ über DMT1 in den Mucosazellen des Darms aufgenommen.
    • Die Speicherung des Eisens in Ferritin erfordert die Oxidation von Fe2+ zu Fe3+.
    • Der Transport von Eisen im Blut erfolgt durch die Bindung von Fe2+ an Apotransferrin.
    • IRP1 (Iron regulatory protein 1) reguliert die Resorption, Speicherung und Verwertung von Eisen durch die Translation.

    Proteolyse

    • Caspasen sind Cystein-Proteasen.
    • Poly-ubiquitinylierte Proteine werden im Proteasom abgebaut.

    Glykosylierung

    • Die Glykosylierung von Proteinen erfolgt sowohl im ER (Beginn der N-Glykosylierung) als auch im Golgi-Apparat (weitere N-Glykosylierung und O-Glykosylierung).

    Proteinstruktur

    • Die freie Carboxylgruppe in Proteinen liegt unter physiologischen Bedingungen deprotoniert als COO- Gruppe vor (negativ geladen).
    • Die Tertiärstruktur eines Proteins resultiert aus Faktoren wie ionischen Wechselwirkungen.

    Arachidonsäure

    • Arachidonsäure wird durch zytoplasmatische Phospholipase A2 (PLA2) aus der Zellmembran freigesetzt.

    Enzyme & Stoffwechsel

    • Hexokinase hat unterschiedliche Km-Werte für Glukose und Fructose.
    • Die Enzyme der Glykolyse sind alle im Zytoplasma lokalisiert.
    • Pepsin hat ein pH-Optimum von etwa pH 2.
    • ACAT verwendet Cholesterin als Substrat.

    Lysozym

    • Lysozym ist ein Enzym, das bakterizid wirkt, indem es das Murein der Bakterienzellwand spaltet.
    • Es ist kein Antibiotikum.
    • Es hemmt nicht die Translation in Bakterien und fördert nicht die Apoptose.

    Trypsin

    • Trypsin ist eine Serinprotease, die durch begrenzte Proteolyse aus einem Zymogen gebildet wird.

    SDS-PAGE

    • Bei der SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE) erfolgt die Auftrennung von Proteinen aufgrund ihrer Größe.

    Albumin

    • Albumin trägt zum onkotischen Druck im Blut bei.

    Peptidbindungen & Disulfidbrücken

    • Peptidbindungen in Proteinen sind Säureamidbindungen.
    • Disulfidbrücken in Proteinen werden durch Cystein-Seitenketten gebildet, nicht durch Methionin-Seitenketten.

    Hydroxyprolin & Asparagin

    • Hydroxyprolin entsteht posttranslational in Proteinen.
    • Asparagin-Seitenketten können posttranslational an der Amidgruppe glykosyliert werden (N-Glykosylierung).

    Methionin & Biotin

    • Methionin ist eine schwefelhaltige Aminosäure.
    • Biotin ist der Cofaktor für Carboxylierungsreaktionen, mit Ausnahme bestimmter Blutgerinnungsfaktoren, die eine gamma-Carboxylierung erhalten.
    • Biotin ist fest an das Enzym gebunden und bildet eine prosthetische Gruppe.
    • ATP, NADP+, NADH sind typische Co-Substrate, die nicht fest an das Enzym gebunden sind.

    Plasmaprotein-Elektrophorese

    • Bei der Plasmaprotein-Elektrophorese wandern größere Proteine bei pH 8,6 schneller in Richtung Anode, wenn sie mehr negative Ladungen als kleinere Proteine haben.

    Proteinnachweis mittels Gelelektrophorese

    • Nach der Gelelektrophorese kann ein Protein spezifisch angefärbt werden, indem das gesuchte Enzym ein Substrat zu einem Farbstoff umwandelt.
    • Unspezifische Anfärbung ist für diesen Nachweis nicht geeignet.

    Ubiquitin & Proteasom

    • Die Markierung mit Ubiquitin ist Voraussetzung für den Abbau von Proteinen im Proteasom.
    • Sie steht in keiner Beziehung zum Abbau im Lysosom.

    Lactat-Dehydrogenase (LDH)

    • LDH ist ein Tetramer, das aus H- und/oder M-Untereinheiten besteht.
    • Es gehört zur Enzymklasse der Oxidoreductasen.
    • LDH kann als Marker für einen Herzinfarkt verwendet werden.
    • Die Aktivität der LDH im Plasma erhöht sich nach Hämolyse.

    Lipoproteinlipase

    • Die Lipoproteinlipase wird durch das Apolipoprotein CII aktiviert.

    Sphingolipide

    • In Sphingolipiden ist die Fettsäure als Säureamid gebunden.

    Molekularbiologie

    • Eine Primase ist ein Enzym, das während der Replikation RNA-Primer bereitstellt.
    • RNA-Primer sind notwendig, weil DNA-Polymerasen im Gegensatz zu RNA-Polymerasen ein bereits vorhandenes 3'-Ende benötigen.
    • RNA-Primer werden später durch RNasen abgebaut und durch DNA ersetzt.
    • Am Prozess der Transkription sind Promotor, Template-Strang, RNA-Polymerase und NTPs beteiligt, aber keine DNA-Polymerasen.
    • DNA kann in DNA kopiert werden (Replikation).
    • RNA kann in DNA umgeschrieben werden (Reverse Transkription).
    • DNA kann in RNA umgeschrieben werden (Transkription).
    • RNA kann in Proteine umgesetzt werden (Translation).

    Immunbiologie

    • Die Strukturen eines Antikörpers, die die Antigenspezifität bestimmen, befinden sich im N-terminalen Bereich der Proteinketten.
    • Die Reifung von T-Lymphozyten findet im Thymus statt, nicht im Knochenmark.
    • Im klassischen Weg der Komplementaktivierung sind Immunglobuline (Antikörper) beteiligt.
    • Es bildet sich ein "Membrane attack complex", der die Zelllyse bewirkt.
    • Am alternativen Weg der Komplementaktivierung sind keine Antikörper beteiligt.
    • Dendritische Zellen tragen MHC-I- und MHC-II-Komplexe auf ihrer Oberfläche.
    • Immunglobuline der Klasse M (IgM) haben zehn Bindungsstellen für Antigene.
    • IgE haben zwei Antigenbindungsstellen.
    • IgG sind die häufigsten Antikörper im Blut.
    • IgG sind die am besten Plazenta-gängigsten Antikörper.
    • Alle Immunglobuline enthalten Disulfidbrücken.
    • B-Lymphozyten sind die Vorläufer von Plasmazellen.
    • MHC-I-Komplexe sind typischerweise auf allen kernhaltigen Zellen zu finden.
    • Makrophagen exprimieren nach Aktivierung sowohl MHC-I als auch MHC-II auf ihrer Oberfläche.
    • Defensine sind kleine Peptide, die der Abwehr von Mikroorganismen dienen.
    • Es handelt sich nicht um Antikörper.
    • Basophile Granulozyten setzen Histamin, Serotonin und Heparin frei, die in intrazellulären Granula gespeichert sind.
    • Komplementprotein C3b ist für die Opsonierung eines Pathogens notwendig.
    • Ein reifer T-Lymphozyt trägt entweder CD4- oder CD8-Proteine auf seiner Oberfläche.
    • Die Bindungsfähigkeit eines Antikörpers zu seinem Antigen wird hauptsächlich durch Hypermutationen im variablen Bereich bestimmt.
    • Der Fc-Teil eines Antikörpers enthält Disulfidbrücken.
    • Er kann glykosyliert werden.
    • Er enthält Erkennungs- und Bindestellen für Rezeptoren.
    • Er kann zur Herstellung klassenspezifischer Antikörper verwendet werden.
    • Immunglobuline der Klasse IgA haben vier Antigenbindungsstellen.
    • IgE-Antikörper stimulieren Mastzellen.
    • IgE-Antikörper binden mit dem Fc-Teil an Mastzellen.
    • B-Lymphozyten besitzen MHC-II-Moleküle auf ihrer Zellmembran.
    • Bei einer passiven Immunisierung werden Antikörper gespritzt.
    • Hypervariable Regionen in einem Antikörper finden sich sowohl in der schweren H-Kette als auch in der leichten L-Kette.
    • Immunglobuline bestehen hauptsächlich aus beta-Faltblatt-Sekundärstrukturen.
    • Der klassische Weg der Komplementaktivierung benötigt IgG oder IgM.
    • Der alternative Weg wird durch Proteasen aktiviert und benötigt keine Antikörper.
    • IgM haben eine hohe Avidität (10 Bindungsstellen).
    • T-Lymphozyten entwickeln sich aus lymphoiden Vorläuferzellen.
    • Neutrophile Granulozyten spielen eine wichtige Rolle im Immunsystem aufgrund ihrer Phagozytose-Aktivität.
    • Makrophagen gehören zu den Antigen-präsentierenden Zellen.
    • Natürliche Killerzellen gehören zum angeborenen Immunsystem.
    • B-Lymphozyten reifen im Knochenmark.

    Sandwich-ELISA

    • Beim Sandwich-ELISA stimmen die Fab-Fragmente des ersten und des zweiten Antikörpers nicht überein, da sie zwar dasselbe Antigen erkennen, aber unterschiedliche Bindungsstellen nutzen.
    • Das Antigen muss mindestens zwei verschiedene Epitope haben.
    • Am zweiten Antikörper muss Biotin gebunden sein, damit eine stöchiometrische Kopplung mit dem Enzym Peroxidase erfolgen kann.
    • Nur dann ist die gebildete Menge an Farbstoff proportional zur vorhandenen Antigenmenge.
    • Nach Zugabe der Peroxidase ist mindestens ein Waschschritt erforderlich.
    • Die Farbstoffbildung wird vor der Auswertung durch Zugabe von Säure gestoppt.

    Dendritische Zellen

    • Dendritische Zellen aktivieren sowohl CD4+ als auch CD8+ T-Lymphozyten.

    Immunglobulinklassen

    • Die Einteilung der Immunglobuline in fünf Klassen erfolgt aufgrund ihrer schweren Ketten.

    Signaltransduktion

    • Rezeptortyrosinkinasen phosphorylieren nach Aktivierung eigene Tyrosin-Reste auf ihrer zytosolischen Seite.
    • Das gleiche gilt für den Insulinrezeptor, der strukturell verwandt ist, aber vom Grundschema abweicht.
    • Rezeptortyrosinkinasen übertragen keine Phosphatgruppen auf Serin- oder Threoninreste.
    • Diese werden ausschließlich von Serin/Threoninkinasen phosphoryliert.
    • Phosphodiesterasen spalten den "second messenger" cyclo-AMP (cAMP) und deaktivieren ihn.
    • Aktivierte Untereinheiten von G-Proteinen deaktivieren sich selbst, indem das gebundene GTP zu GDP hydrolysiert wird.
    • "Second messenger" werden intrazellulär gebildet und wirken ausschließlich innerhalb der Zelle.
    • Aktivierte G-Proteine haben immer GTP gebunden.

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