Polisaccaridi e Amminoacidi

La disposizione spaziale degli atomi in una molecola, che descrive la sua forma tridimensionale.

Conformazione: la disposizione spaziale di atomi in una molecola che può cambiare a causa della rotazione intorno ai legami singoli.

Il legame peptidico è un tipo di legame covalente che si forma tra l'atomo di carbonio del gruppo carbossilico (C) di un amminoacido e l'atomo di azoto (N) del gruppo amminico di un altro amminoacido.

Nella struttura del legame peptidico, il doppietto elettronico libero sull'atomo di azoto (N) è delocalizzato, formando un sistema di elettroni delocalizzati.

Una struttura secondaria delle proteine, caratterizzata da un'organizzazione della catena polipeptidica a forma di spirale.

Le formule limite rappresentano diverse strutture possibili per una molecola che ha elettroni delocalizzati. Ogni formula limite contribuisce alla struttura reale della molecola.

Un tipo di struttura secondaria delle proteine, che è simile a una struttura a foglio pieghettato planare.

Legame a idrogeno che si forma tra il gruppo carbonilico (CO) di un amminoacido e il gruppo amminico (NH) di un altro amminoacido, stabilizzando la struttura secondaria delle proteine.

La risonanza è un fenomeno che coinvolge la delocalizzazione di elettroni in una molecola. Questo fenomeno contribuisce alla stabilità della molecola, rendendo il legame peptidico più rigido.

Il legame peptidico è rigido e planare a causa della delocalizzazione del doppietto elettronico.

L'impossibilità di rotazione intorno al legame peptidico è determinata dalla sua rigidità.

La formazione del legame peptidico avviene tramite una reazione di condensazione, in cui si elimina una molecola di acqua.

La rottura del legame peptidico avviene tramite una reazione di idrolisi, in cui si aggiunge una molecola d'acqua.

L'istidina è un amminoacido unico perché può agire sia come donatore che come accettore di protoni.

I gruppi laterali apolari degli amminoacidi non interagiscono con l'acqua e sono tendenzialmente idrofobici.

Gli amminoacidi con gruppi R polari non carichi formano legami a idrogeno con l'acqua e sono quindi idrofili.

Gli amminoacidi con gruppi R carichi negativamente sono acidi e rilasciano protoni.

Gli amminoacidi con gruppi R aromatici sono caratterizzati dalla presenza di un anello benzenico.

La glicina è l'unico amminoacido che non è chirale, perché non ha un atomo di carbonio asimmetrico.

Gli enantiomeri sono molecole chirali che sono l'immagine speculare l'una dell'altra e non sono sovrapponibili.

La proiezione di Fischer è una rappresentazione bidimensionale di una molecola chirale, in cui il gruppo carbossilico è in alto e la catena laterale è in basso.

Tutti gli amminoacidi, tranne la glicina, sono chiralici perché hanno un atomo di carbonio asimmetrico.

La maggior parte degli amminoacidi presenti nelle proteine si trovano nella configurazione L.

Un tipo di reazione chimica in cui vengono spezzati i legami tra gli amminoacidi di un peptide, mediante l'aggiunta di acqua (H2O) e portando alla separazione degli amminoacidi individuali.

Un legame covalente che si forma tra due atomi di zolfo (S) in due cisteine di una proteina.

La formazione del legame disolfuro tra due cisteine in una catena polipeptidica provoca un ripiegamento della struttura della proteina, influenzando la sua conformazione tridimensionale.

Le proteine semplici sono formate esclusivamente da amminoacidi. Queste sequenze di amminoacidi possono variare in lunghezza e complessità, ma non contengono altri componenti.

Le proteine coniugate sono composte da amminoacidi e da un gruppo non proteico, chiamato

Il gruppo prostetico è una parte non proteica di una proteina coniugata, che può includere lipidi, carboidrati, acidi nucleici o gruppi prostetici organici.

Le proteine coniugate sono classificate in base al tipo di gruppo prostetico presente nella loro struttura. Esempi includono lipoproteine (con lipidi), glicoproteine (con carboidrati), nucleoproteine (con acidi nucleici) e fosfoproteine (con gruppi fosfato).

La sequenza di amminoacidi in una proteina è determinata dalla sequenza di basi nucleotidiche nel gene che codifica per quella proteina.

La struttura tridimensionale di una proteina è determinata dalla sua sequenza di amminoacidi e dalle interazioni tra gli amminoacidi stessi.

La struttura secondaria composta da due catene di aminoacidi che corrono in direzioni opposte, una accanto all'altra.

Struttura secondaria composta da due catene di aminoacidi che corrono nella stessa direzione.

Le proteine con questa struttura possono allungarsi fino a 15 volte la loro lunghezza originale e poi tornare alla loro forma originale.

Le proteine con questa struttura sono flessibili perché i legami a idrogeno sono deboli e possono essere facilmente rotti e riformati.

La struttura tridimensionale di una proteina è determinata dalla sua sequenza di aminoacidi.

I legami disolfuro, le interazioni ioniche e le interazioni di van der Waals contribuiscono alla stabilità della struttura terziaria di una proteina.

I gruppi idrofobici si trovano all'interno della struttura terziaria di una proteina, mentre i gruppi idrofilici si trovano all'esterno.

La struttura terziaria di una proteina è importante perché determina la sua funzione.

Uno zwitterione, noto anche come ione dipolare, è una specie chimica che ha una carica positiva e una carica negativa su atomi diversi all'interno della stessa molecola.

Gli amminoacidi sono molecole anfoteriche, il che significa che possono comportarsi sia come acidi che come basi, a seconda del pH dell'ambiente.

In una soluzione basica (pH alto, presenza di OH-), gli amminoacidi agiscono come acidi, donando un protone (H+) e formando un anione con carica negativa (-1).

In una soluzione acida (pH basso, presenza di H+), gli amminoacidi agiscono come basi, accettando un protone (H+) e formando un catione con carica positiva (+1).

La forma zwitterionica di un amminoacido è il risultato della sua capacità di comportarsi sia come acido che come base, a seconda del pH dell'ambiente. Questa forma è caratterizzata da un gruppo amminico protonato (-NH3+) e un gruppo carbossilico deprotonato (-COO-).

La forma zwitterionica degli amminoacidi è stabile al pH fisiologico (circa 7,4). Ciò è dovuto al fatto che il gruppo amminico è protonato e il gruppo carbossilico è deprotonato in queste condizioni.

Il pH fisiologico si stabilisce quando le concentrazioni di ioni H+ e OH- sono uguali. In questo ambiente, gli amminoacidi si trovano in forma zwitterionica.

Il pH fisicologico è importante per molti processi biologici, come la funzione delle proteine ​​e degli enzimi. In questo ambiente, gli amminoacidi si trovano nella loro forma zwitterionica, che è essenziale per la loro funzione.

Quando il pH è inferiore al punto isoelettrico di un amminoacido, l'amminoacido avrà una carica netta positiva.

Quando il pH è maggiore del punto isoelettrico di un amminoacido, l'amminoacido avrà una carica netta negativa.

Il punto isoelettrico (pI) è il pH a cui un amminoacido ha una carica netta di zero.

Il pH fisiologico è un pH fisiologico, mentre il punto isoelettrico (pI) è un valore specifico per ogni amminoacido.

La solubilità di un amminoacido varia a seconda del pH dell'ambiente. In condizioni acide (pH inferiore al pI), l'amminoacido avrà una carica netta positiva ed è quindi più solubile in acqua.

La solubilità di un amminoacido è massima al suo punto isoelettrico (pI). A questo pH, la carica netta dell'amminoacido è zero e la sua struttura compatta lo rende meno solubile in acqua.

La struttura di un amminoacido è influenzata dal pH dell'ambiente. In condizioni acide (pH inferiore al pI), l'amminoacido avrà una carica netta positiva e la sua struttura sarà più aperta.

La struttura di un amminoacido è influenzata dal pH dell'ambiente. In condizioni basiche (pH superiore al pI), l'amminoacido avrà una carica netta negativa e la sua struttura sarà più compatta.