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. 3 POLISACCARIDI : sono carboidrati elevato di monosaccaridi legati tramite legami glicosidici (lunghe catene) ; - con u...

. 3 POLISACCARIDI : sono carboidrati elevato di monosaccaridi legati tramite legami glicosidici (lunghe catene) ; - con un numero - sono distinti in ETEROPOLISACCARIDI e OMOPOLISACCARIDI ↳ ↑di · omopolimeri del glucosio ; amminoacidi e amminoacidi sono imonomeridi peptidi e delle proteine, polimeri o presente il legame peptico - & devono essere introdotti con gli alimenti Il nome degli ↓ amminoacidi ↳ naturali : gli amminoacidi sono 20 e sono detti ESSENZIALI, perché il nostro organismo non può sintetizzare La struttura : ·nomecomunee alettera carbossilico (-(00H) ; - Sono composti bifunzionali, cioè con 2 g.f amminico (-NH2) -m possono Q-amminoacidi / I essere oppure a 2 atomi di C H -con Y amminoacido - a-amminoacido B-amminoacido diversi (B-amminoacidi/y-11) -gi amminoacidi degli organismi viventi indicano eun amministerone si con una formuse generare : atomo di Centrale a ci sono legati un un gradicale Roctenetee & COOH alifatica la specificità ; p H Apolari e possono avera una laterale catena · Classificazionef atomidicen ↓ Garomatica h IDROFOBICI (insolubili in H20) L'acido aspartico - > Serina , Cisteina , asparagina S POLARI · l'acido glutammico, con (-cooH) carico() g carbossile e ig. f sono ↓ un. in base alla presenta nella catena laterale , o meno IDROFILI sono ACIDI : AMMN (solubili in H20) ↓ nella e g amminico concarica (+) l'arginina (polari) presentano c un La lisina.. si e possono. formere legami da BASI di H e si comportano ;. L'ISTIDINA è l'unico amminoacido anfiprotico che può agire sia da I donatore (acido) che da accettore (base) di protone; la Coro catena laterale è costituita dag. f negativi (0 N) in cui sono presenti atomi elettro , hanno una tendenza gli elettroni di attirare di legame condivisi con gli H carica si stabilisce una parziale positiva Gruppi R alifatici, apolari Gruppi Raromatici , apolari i Sty (6) Ala (A) Phe(F) Trp(W) i[ n Gruppi R polari, non carichi # Cys(C) i Gruppi R carichi negativamente , acidi #il I#ot - Gli amminoacidi sono chirali tutti gli e amminoacidi (no glicinal sono chirali, e si presentano sotto forma di 2 ENANTIOMERI avvero molecole che sono l'una l'immagine speculare dell'altra e non sono sovrapponibili; si possono quindi rappresentare la proiezione di Fischer disponendo · con il gruppo carbossilico - Coo in alto e la catena laterale R in basso. Il tipo [Mcon Artigliamminoacidi di configurazione è determinato dalla posizione del gruppo amminico (NH2) sono) Ei nat. ↳ L-amminoacido Dinoacido La struttura ionica dipolare Per la presenza del NHz verifica intramolecolare acido-base - coott una e reazione : il carbossilico HT gruppo si comporta da Acido e cede un e si trasforma nello ione carbossilato -COO , al gruppo amminico , che si comporta da base , lo accetta trasformandosi nello ione - NHz. & Si forma zwitterione , uno ione dipolare o avvero uno ione con cariche opposte che si trovano su gif diversi, # dipolare la pH fisiologico si stabilisce un eg. Gli amminoacidi sono anfoteria quando sono nella 2 forma , perché possono reagire sia con basi che con acidi , - in una SOLUZIONE BASICA (OH, si comportano da acidi cedendo , un protone HT trasformandosi , in anione con q = -1 , coo- Coo- Han -c OH-HeN-c-H +H - H + R in una Soluzione (hz0t) - ACIDa si comportano da basi, accettando un protone HT e trasformandosi in un catione con q =+ 1 ; coo- #- + H20 -H N Posso anche rappresentare anfotero ie suo comportamento così : HN 1 9 +1 q = = - alti valori di ph (sol basica) laqê negativa e l'amminoacido è La carica di. , - lasuforma e se din · · un amminoacido dipende dal pH della soluzione : I bassi valori di pH (Sol acida). la q è positiva l'amminoacido è nella sua forma cerationica , e e -Protonata; · Punto ISoelettrico (PI) è un valore di pH in cui l'amminoacido è nella sua forma ionica dip. e ha a complessiva =o ; ↳ sidistinguono in 3 gruppi : - I solo g. Coott e 1 solo g NH2. il pI corrisponde a un plt intermedio (pH = 5. 0 - PH = 6, 5) intervalle ; (acido aspartico glutamico) con 2 acidi) per i l amminoacidi. 18 NHz laur pl pH 2) ; e il barri coolt e (pH - g pH = ,... = 3 e = 3, per is amminoacidi (istidina lisina arginina) con 1g (II basici) Cook e 2g pl phalti (pH epH 8); - , , ,.. NH2. il = = 7, 6 = 10,  I l Game peptidicoe , un legale covalente che si forma tra 2 amminoacidi , ↳ l'unione Sector # porta alla formazione di eptidetiene si stabilisce tra il C del Coot di un amm e l'N dell'NH , di. un biopolimeri con 11 polipeptidi Catenedie sedi oligopeptidi sindunlegameammidicoche (2-10amm ). (11-30 amm ). H- l'eliminazione di #20. d con un rappresenta C-N , ma ha l intermedia si con legame covalente singolo ↓ dovuta alla delocalizzazione del doppietto elettronico libero sull'N , che per il fenomeno della risonanza Ci fa scrivere il legame con 2 Formule LIMITE : -"H1- =. il legame è rigido e non può ruotare ma non intorno ai legami singoli FORMAZIONE e ROTTURA DEL LEG PEPTIDICO. : #Nico => si possono ottenere 2 isomeridistruttura (dipende dal gruppo) che - il numero d' isomeri aumenta all'aumentare degli amminoacidi H costituiscono il peptide ad I ad 2 dipeptide(ada-daz) L il numero (n) di (m) peptidi che si possono ottenere con un numero di amminoacidi è dato dalla relazione : n 1 2 3..... m ; =.. ei che · I peptidi possono essere suddivisi nei singoli amminoacidi costituiscono attraverso una reazione di IDROLISI. HaNN--coo--con-cot R Ri H ad1 2a2 (adz = 2dz) dipeptide I L LEGAME DISOLFURO (S-5) - è un legame covalente singolo trac atomi di zolfo I ↳ nelle ↓ proteine si stabilisce tra i gruppi - SH delle catene laterali di un'unità di cisteina, Si può formare tra peptidi diversi ma anche tra 2 cisteine dello stesso peptide - la formazione del legame provoca un ripiegamento della Catena ↳ conformazione tridimensionale forma quiepossonerogen 5 c = 0 ↓ NH I I legame disolfuro Classificazionedelle proteine - Proteine semplici se sono formate solo da amminoacidi ↓ Proteine conirgate amminoacidi da prostaticosole se sono costituite da e Gruppo n u di natura non proteica (lipide glicide , , ac nucleico , g. metallic Le proteine alla terogencibioa one sono suddivisibil in base anch si com la Ferritien o l'oroalbumine di Riserv , DI TRASPORTO STRUTTURALI : CATALITICHE come l'emoglobina , ·conitest e trasporto CONTRATI dell'O , ma C sangue; · permettono la contrazione delle cellule muscolari - fibroina mise dei flagelli (tubulina) ciglia e ;. DI REGOLAZIONE · come alcuni ormoni come gli anticorpi · -cheretina polipeptidiche le une accanto alle altre tramite : LegamiDi Soleuro formate da 20 3 catene Proteine :FROST in base alla forma legami a IDROGENO - collage Y unico filamento ↓ catene polipeptidiche ripiegate su se stesse in strutture compatte (formato - Sterical E numerose interazioni intravecolari e ioniche Nproteine enzimi proteine ormonisporto proteine riserva difesa Strutture delle proteine : ② STRUTTURA PRIMARIA : definita dalla seguente ha la di amminoacidi specifica legati con da legami peptidici nella dipende la sua caterra ; funzione biologica; ogni proteina seguenza · sua e essa determina i successivi la forma definitiva della proteina, dalla livelli di organizzazione strutturale quale · e dipenderàla sua funzione ; Q STRUTTURA SECONDARIA e definita dalla disposizione spaziale della catena, stabilizzata da legami a idrogena tra l'O del To ↓ di NH di altro amminoacido amminoacido l'idrogeno del gruppo , un e un di Si presenta sottoforma 2 configurazioni : > configurazione a-ecicad sia una proteina può avere una B-foglietto - ↓ A-elica che B-foglietto; S catena avvolta e caratterizzata dall'interazione tra da filamenti esistono B-foglietti costituiti - in senso sia spirale tratti (filamentiB) della stessa antiorario ; catena disposti parallelamente l'uno paralleli che antiparalleli; Stabilizzata da legami accanto all'altro a H tra ie carbonite (T (0). ↓ diunamminoacido re per e il è stabilizzata da legamia H amminoacido successivo lungo che si formano tra il carbonilico gruppo (CO) la catena; filamento di un filamento e il gruppo - NH di un 3 configurazione 2ConformanpapalSe molto parallelo. compatta è favorita ↳ Le catene laterali (R) sono te Una proteina Fretto e dalla presenza di gruppi sotto il > - alternativamente sopra e e CABROINA o viceversa : R poco e privi di ingombranti piano del foglietto ; ↳ costituente principale - parallelo : tutti i filamenti vanno nella carica elettrica della fibre della seta Stessa direzione;. ↳ può comprendere fino ↓ ↳ Elasticità a lo filamenti , ognuno contenente Conferisce : - - antiparallelo : i filamenti adiacenti vanno Flessibilità fino a 15 amminoacidi. in senso opposto ; Proteine con questa struttura : cheratina elastina ; ; - - ⑤ STRUTTURA TERZIARIA : · è definita dalla forma che la proteina assume dopo essere stata Stabilizzata da legami att disolfuro, interazioni ioniche e di Van der Waals formatesi tra gli amminoacidi,. Le catene laterali idrofobiche si trovano all'INTERNO della struttura, mentre quell idrofila , visto la loro solubilità, sono all'ESTERNO; Una proteina è in grado di svolgere la attività la sua. solo sua biologica quando ha assunto struttura tridimensionale definitiva (folding proteico); & STRUTTURA QUATERNARIA : definita dall'associazione di 2 o più catene polipeptidiche (subunità) , ed e stabilizzata da legami a idrogeno , interazioni tra gruppi Rapolari e legami disolfuro, l'EMOGLOBINA, la proteina di trasporto dell'ossigeno , · dei globuli rossi è un'esempio di proteina globulare con struttura quaternaria ; ↓ - 4 catene polipeptidiche (20e(B) - ciascuna subunità è legata a un gruppo prostatico (eme) contenente uno ione , ferro Feat. Anche gli ANTICORPI · , le proteine di difesa prodotte dai linfociti B , sai catene costituiti da 4 polipeptidiche (2 leggere e 2 pesanti) legate a 2 e C da legami disolfuro ; La denaturazione delle proteine : i legami chimici responsabili delle strutture di proteina sono legami deboli, - una le Temperature (aumentano Ec) Valori ph (cambiano la dissociazione dei - Elevate i estremi di amminici carbossicia) i , g. e e SOLVENTI ORGANICmodificano disposizione dei idrofobicil gruppi legami idrofili e possono portare alla rottura di questi - La Rottura dei legami chimici che stabilizzano la struttura 29 30, 49 , portano alla DENATURAZIONE della proteina, ovvero alla perdita della struttura e quindi della funzione della proteina , quando proteina, denaturandosi forma legami intramolecolari · una , nuovi e intermolecolari, il processo di denaturazione e IRREVERSIBILE ; An > - sono proteine globulari o ribotimi che svolgono la funzione di catalizzatori MI biologici nei sistemi viventi, y indebolendo i legami chimici dei R ↓ , (2 modil Xlavorando l'orientazione delle ↓ L'ATTIVITÀ CATALITICA aumentare la : V delle reaz metaboliche. : molecole dei R x la Svolgonola funzione in legandosi formazione dei prodotti; modo specifico alle molecole dei reagenti (substrato) , trasformandola in prodotti ; 2e- #esidazione + FAD + 2H 2e FADHc - + > riduzione : Il nome : - Comune : costituito da radica e suffisso-ina ; FADH2 + 2e - - FAD+ CH + prefisso (radica nome substrato) : + - SISTEMATICO : e suffisso -así , FOSSIDATA FAD : accetta 2 H e si riduce : trasportatore H di (agisce da Gli enzimi sono uniti da cofattori - enzimatici dittar di ossidazione. ↓ accettore sono ioni metallici o Cisteina vit. B e amm. ; ↑ molecoleorganicheecase adenindinucleotide (FAD), - e i t comuni : Coenzima A (COA) , nicotinammide adenindinucleotide (NAD), flavin ↓ attivatori contini ribonucleotidi , accettore ditt di I 2 ioni metallici sono molecole che molte r di ossidazione. organiche. funzionano ↳ nella f ossidata ie NAD + accetta 2H si riduce : chesileganoallentm se di da trasportatori elettronie). e AD" gruppi funzionali (protoni He NADH) + adatta H - configurazione + + 2e 2 per ie substrato nella f ridotta , il NADH. cede 2H e si ossida : la proteina enzimatica inattiva (non legata al cofattore) = APOENZIMA ; #DH ol +. H 1/2 02 + NAD ++ H + - ,. la proteina enzimatica attiva (legata al cofattore) OLOENZIMA ; La velocità di una reazione dipende dall'eu di. attivazione : La diff tra l'eu attivato l'ENERGIA potenziale del complesso quella dei reagenti CEa) della · e è DI ATTIVAZIONE reazione ,.. - W è il val min di en che er.. , molecole dei R devono avere per · a causa dell'elevata il complesso attivato instabile si trasforma potersi trasformare nelle molecole energia pot. è e dei prodotti ; in composti più stabili Il profilo di (in energia potenziale ordinata) reazione s è un diagramma che esprime la variazione di in funzione del temp