N-Glicosilazione e controllo del ripiegamento
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Questions and Answers

Giusto per riprendere l'immagine descritta nel testo, quale dei seguenti termini non è stato menzionato? (seleziona tutte le opzioni che si applicano)

  • Lume dell'ER (correct)
  • Calreticulina
  • Proteasoma
  • Ubiquitina
  • Citosol
  • Traslocatore di proteine dell'ER (complesso Sec61)

Quali residui dei tre che caratterizzano la catena di zuccheri vengono eliminati in primo luogo?

  • Due residui di N-acetilglucosammina
  • Due residui di mannosio
  • Due residui di glucosio (correct)

Qual è il ruolo della calreticulina?

La calreticulina è un chaperone molecolare che aiuta a ripiegare correttamente le proteine nel lume del reticolo endoplasmatico.

Cosa succede se una proteina non si ripiega correttamente dopo l'intervento della calreticulina?

<p>Se una proteina non si ripiega correttamente, viene riconosciuta da un sensore di ripiegamento e si aggiunge un'altra unità di glucosio, rendendola nuovamente un bersaglio per la calreticulina. Se la proteina ancora non si ripiega correttamente, viene retrotrasportata nel citosol per essere degradata.</p> Signup and view all the answers

La mannosidasi è un enzima che rimuove un residuo di glucosio dalla catena di zuccheri.

<p>False (B)</p> Signup and view all the answers

Qual è il ruolo specifico della mannosidasi nella via di controllo qualità delle proteine?

<p>La mannosidasi rimuove un residuo di mannosio dalla catena di zuccheri di una proteina non ripiegata correttamente. Questo segnale indica ai sistemi del reticolo endoplasmatico che la proteina è destinata alla degradazione.</p> Signup and view all the answers

Cosa si intende per n-glicosilazione?

<p>L'n-glicosilazione è un processo che aggiunge una catena specifica di zuccheri a una proteina nascente. Questo processo si verifica nel lume del reticolo endoplasmatico e svolge un ruolo cruciale nel controllo qualità e nel ripiegamento corretto delle proteine.</p> Signup and view all the answers

La proteina disolfuro isomerasi (PDI) agisce solo nel reticolo endoplasmatico.

<p>True (A)</p> Signup and view all the answers

Qual è il ruolo principale della proteina disolfuro isomerasi (PDI)?

<p>La proteina disolfuro isomerasi (PDI) catalizza la formazione e il ripristino dei legami disolfuro nelle proteine, garantendo la corretta struttura e funzione della proteina.</p> Signup and view all the answers

In quali situazioni la PDI interviene per correggere gli errori nella formazione dei legami disolfuro?

<p>La PDI interviene quando si formano legami disolfuro non corretti durante il processo di ripiegamento delle proteine. Ad esempio, se si forma un legame tra i residui 2 e 3 invece che tra 1 e 2, la PDI può ripristinare il legame corretto tra 1 e 2.</p> Signup and view all the answers

Quale tra le seguenti conseguenze è meno probabile che si verifichi se una proteina viene retrotrasportata nel citosol?

<p>Formazione di un corpo multivescicolare (C)</p> Signup and view all the answers

Lo stress del reticolo endoplasmatico è causato dall'accumulo di proteine correttamente ripiegate.

<p>False (B)</p> Signup and view all the answers

Quali sono le tre principali risposte cellulari allo stress del reticolo endoplasmatico?

<p>Aumento della produzione di chaperoni molecolari (A), Attivazione del sistema di ubiquitina-proteasoma (B), Diminuzione del processo di traduzione (C)</p> Signup and view all the answers

Come agisce la proteina PERK in risposta allo stress del reticolo endoplasmatico?

<p>La proteina PERK, una chinasi, viene attivata dall'accumulo di proteine mal ripiegate. Una volta attivata, PERK fosforila la proteina eIF2α, inibendo la traduzione proteica. Questa inibizione diminuisce il carico di proteine nel reticolo endoplasmatico, permettendo alla cellula di riprendersi.</p> Signup and view all the answers

Qual è il ruolo della proteina ATF6 nella risposta allo stress del reticolo endoplasmatico?

<p>ATF6 è un fattore di trascrizione che viene attivato dall'accumulo di proteine mal ripiegate. Una volta attivato, ATF6 trasloca nel nucleo e attiva l'espressione di geni che codificano per chaperoni molecolari, aiutando la cellula a ripiegare correttamente le proteine.</p> Signup and view all the answers

Come agisce la proteina IRE1α nella risposta allo stress del reticolo endoplasmatico?

<p>IRE1α è una chinasi che viene attivata dall'accumulo di proteine mal ripiegate. Una volta attivata, IRE1α attiva la via di segnalazione di Unfolded Protein Response (UPR), che porta alla produzione di chaperoni molecolari, enzimi degradativi e altri fattori che aiutano la cellula a gestire lo stress.</p> Signup and view all the answers

L'apparato di Golgi è stato scoperto da Camillo Golgi nel 1898.

<p>True (A)</p> Signup and view all the answers

Di cosa è composto l'apparato di Golgi?

<p>L'apparato di Golgi è formato da una serie di cisterne dette pile golgiane, ciascuna con un set specifico di enzimi che svolgono diverse funzioni nel processo di elaborazione e smistamento delle proteine.</p> Signup and view all the answers

Le cisterne del Golgi sono in comunicazione tra loro.

<p>False (B)</p> Signup and view all the answers

Quale processo di glicosilazione prevede l'aggiunta di una catena di zuccheri costante alla proteina?

<p>N-glicosilazione (B)</p> Signup and view all the answers

Dove avviene l'N-glicosilazione?

<p>L'N-glicosilazione avviene nel lume del reticolo endoplasmatico.</p> Signup and view all the answers

Qual è la principale differenza tra il trasporto anterogrado e retrogrado?

<p>Il trasporto anterogrado trasporta proteine dal reticolo endoplasmatico all'apparato di Golgi o verso la membrana plasmatica, mentre il trasporto retrogrado trasporta proteine dall'apparato di Golgi al reticolo endoplasmatico.</p> Signup and view all the answers

L'ER è implicato sia nel trasporto anterogrado che in quello retrogrado.

<p>True (A)</p> Signup and view all the answers

Che cos'è il modello di trasporto vescicolare?

<p>Il modello di trasporto vescicolare si riferisce al trasporto delle proteine attraverso il Golgi mediante piccole vescicole che gemmano da una cisterna e si fondono con quella successiva.</p> Signup and view all the answers

Che cos'è il modello di maturazione delle cisterne?

<p>Il modello di maturazione delle cisterne sostiene che le cisterne del Golgi si muovano attraverso il Golgi, maturando e modificando le proteine al loro interno, anziché le proteine che vengono trasportate da vescicole.</p> Signup and view all the answers

Quali sono le tre principali facce del Golgi?

<p>Le tre principali facce del Golgi sono: la faccia cis o prossimale, la faccia mediale e la faccia trans o distale.</p> Signup and view all the answers

Quali sono i due principali tipi di rivestimento delle vescicole?

<p>COPII (A), COPI (B), Clatrina (D)</p> Signup and view all the answers

Da dove gemmano le vescicole rivestite da COPII?

<p>Le vescicole rivestite da COPII gemmano dal reticolo endoplasmatico.</p> Signup and view all the answers

Qual è il ruolo della proteina SAR1 nel processo di gemmazione delle vescicole?

<p>La proteina SAR1 funge da adattatore per il rivestimento COPII sulla membrana del reticolo endoplasmatico, aiutando il processo di gemmazione della vescicola.</p> Signup and view all the answers

Qual è la funzione delle proteine SNARE?

<p>Le proteine SNARE sono coinvolte nel processo di fusione delle vescicole con il compartimento bersaglio.</p> Signup and view all the answers

Qual è la funzione principale dei lisosomi?

<p>I lisosomi sono organelli cellulari che svolgono un ruolo fondamentale nella degradazione di materiale intracellulare e extracellulare.</p> Signup and view all the answers

Quali conseguenze potrebbero verificarsi se il pH dei lisosomi fosse alterato?

<p>Gli enzimi idrolitici non funzionerebbero correttamente. (A)</p> Signup and view all the answers

Quali sono le tre vie principali di internalizzazione del materiale nel lisosoma?

<p>Le tre vie principali di internalizzazione del materiale nel lisosoma sono l'endocitosi, la fagocitosi e l'autofagia.</p> Signup and view all the answers

Quali dei seguenti compartimenti cellulari sono coinvolti nel processo di endocitosi?

<p>Lisosomi (B), Endosomi (D)</p> Signup and view all the answers

Quali delle seguenti patologie sono associate a un malfunzionamento dei lisosomi?

<p>Malattie neurodegenerative (B), Malattie metaboliche (D)</p> Signup and view all the answers

Cosa differenzia il reticolo endoplasmatico liscio (REL) dal reticolo endoplasmatico rugoso (RER)?

<p>Il reticolo endoplasmatico liscio (REL) è privo di ribosomi, mentre il reticolo endoplasmatico rugoso (RER) ne è ricoperto.</p> Signup and view all the answers

Quali sono alcune delle funzioni specializzate del reticolo endoplasmatico liscio (REL)?

<p>Alcune funzioni specializzate del reticolo endoplasmatico liscio (REL) includono il metabolismo dei lipidi, lo storage del calcio, la sintesi di steroidi e la detossificazione.</p> Signup and view all the answers

Quali sono le due principali funzioni dei perossisomi?

<p>Ossidazione degli acidi grassi (A), Detossificazione del perossido d'idrogeno (C)</p> Signup and view all the answers

L'accumulo di acidi grassi a catena lunga nei perossisomi è associato alla malattia di adrenoleucodistrofia.

<p>True (A)</p> Signup and view all the answers

Flashcards

N-Glicosilazione

Il processo di aggiunta di una catena specifica di zuccheri ad una proteina nascente.

Calreticulina

Una proteina chaperone che opera nel lume del reticolo endoplasmatico, riconoscendo proteine non ripiegate correttamente.

Sensore di Ripiegamento

Una proteina che opera nel lume del reticolo endoplasmatico, controllando se una proteina è correttamente ripiegata. Aggiunge un'unità di glucosio se la proteina è mal ripiegata.

Aggiunta di Glucosio da parte del Sensore

L'aggiunta di una ulteriore unità di glucosio ad una proteina che non è correttamente ripiegata, facilitando il suo riconoscimento dalla calreticulina.

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Rimozione di Mannosio

Il processo di rimozione di un residuo di mannosio da una proteina, segnalandone la necessità di essere retrotrasportata al citosol per la degradazione.

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Mannosidasi

L'enzima responsabile della rimozione di un residuo di mannosio dalle proteine.

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Ubiquitinizzazione

Un processo che prevede l'aggiunta di molecole di ubiquitina ad una proteina, segnalandone la necessità di essere degradata dal proteasoma.

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Proteasoma

Un complesso proteico che degrada le proteine marcate con ubiquitina.

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Proteina Disolfuro Isomerasi (PDI)

La proteina disolfuro isomerasi, un enzima che opera nel lume del reticolo endoplasmatico catalizzando la formazione dei legami disolfuro nelle proteine.

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Legami Disolfuro

Un tipo di legame chimico che si forma tra due residui di cisteina, contribuendo alla stabilità e al corretto ripiegamento delle proteine.

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Stress del Reticolo Endoplasmatico

L'accumulo di proteine mal ripiegate nel lume del reticolo endoplasmatico, portando a stress cellulare e disfunzione.

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Aumento di Chaperoni

Aumento dell'efficienza e del numero degli chaperoni molecolari per aiutare le proteine a ripiegarsi correttamente.

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Degradazione Aumentata

Rendere più efficiente il sistema di degradazione delle proteine mal ripiegate.

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Attenuazione della Traduzione

Riduzione della velocità di traduzione delle proteine nel reticolo endoplasmatico, riducendo il carico di proteine che devono essere ripiegate.

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Perk

Un recettore coinvolto nell'attenuazione della traduzione proteica in risposta allo stress del reticolo endoplasmatico.

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ATF6

Un fattore di trascrizione che induce la sintesi di chaperoni molecolari in risposta allo stress del reticolo endoplasmatico.

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IRE1α

Una proteina che attiva il sistema di degradazione delle proteine mal ripiegate, retrotrasportandole al citosol.

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IF2α

Una proteina che, una volta fosforilata, diventa inattiva, inibendo la traduzione proteica, contribuendo alla risposta allo stress del reticolo endoplasmatico.

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ATF4

Un fattore di trascrizione che attiva una serie di segnalazioni intracellulari che possono favorire la sopravvivenza o, in situazioni di stress eccessivo, la morte cellulare.

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Apparato di Golgi

Un organello cellulare composto da una serie di cisterne o pile golgiane, che svolge un ruolo chiave nel processo di elaborazione e smistamento delle proteine.

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Pile Golgiane

Le cisterne appiattite che costituiscono l'apparato di Golgi, ognuna con un set specifico di enzimi

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Faccia Cis del Golgi

La faccia dell'apparato del Golgi più vicina al reticolo endoplasmatico, riceve proteine dall'ER.

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Faccia Trans del Golgi

La faccia dell'apparato del Golgi più vicina alla membrana plasmatica, rilascia proteine elaborate verso l'esterno.

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N-Glicosilazione

Il processo di aggiunta di una catena oligosaccaridica specifica ad un aminoacido asparagina di una proteina.

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O-Glicosilazione

Il processo di aggiunta di una catena oligosaccaridica variabile ad un aminoacido serina o treonina di una proteina.

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Trasporto Anterogrado

Un processo che porta le proteine dal reticolo endoplasmatico alla faccia cis del Golgi.

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Trasporto Retrogrado

Un processo che porta proteine indietro dalla faccia cis del Golgi al reticolo endoplasmatico.

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Vescicola rivestita da COP2

Un tipo di vescicola che gemma dal reticolo endoplasmatico, rivestita dalle proteine COP2, trasportando proteine al Golgi.

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Vescicola rivestita da COP1

Un tipo di vescicola che gemma dal Golgi, rivestita dalle proteine COP1, trasportando proteine al RE.

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Vescicola rivestita da Clatrina

Un tipo di vescicola che gemma dalla membrana plasmatica, rivestita da clatrina, trasportando proteine dall'esterno al citosol

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Fagolisosoma

Un tipo di vescicola che si forma dal fagosoma, rivestita da clatrina, trasportando un batterio o un altro patogeno al lisosoma per la degradazione.

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Autofagia

Un processo che porta alla degradazione di un organello senescente o di proteine denaturate all'interno della cellula, formando un autofagosoma che si fonde con il lisosoma.

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Lisosoma

Un organello cellulare delimitato da membrana, contenente enzimi idrolitici che operano a pH acido per la degradazione di materiale endocitato o autofagocitato.

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Pompa Protonica

Un enzima che si trova nel lisosoma e che svolge un ruolo chiave nel garantire il pH basso all'interno dell'organello, necessario per l'attività degli enzimi idrolitici.

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Endocitosi mediata da recettore

Un processo che consiste nell'internalizzazione di una molecola o di una particella dall'ambiente esterno della cellula, formando una vescicola rivestita di clatrina che si fonde con il lisosoma.

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Reticolo endoplasmatico liscio (REL)

Un organello liscio che svolge diverse funzioni nella cellula, tra cui il metabolismo del glicogeno, l'immagazzinamento del calcio e la detossificazione di farmaci e pesticidi.

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Perossisoma

Un organello cellulare delimitato da membrana, contenente enzimi importanti per l'ossidazione di acidi grassi a catena lunga e il metabolismo del perossido di idrogeno.

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Perossido di Idrogeno

Il perossido di idrogeno, un sottoprodotto dell'ossidazione degli acidi grassi che può causare danni cellulari se presente in eccesso.

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Catalasi

Un enzima che si trova nei perossisomi e che catalizza la decomposizione del perossido di idrogeno in acqua e ossigeno.

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Study Notes

N-Glicosilazione

  • Avviene nel reticolo endoplasmatico
  • La proteina in sintesi passa dal citosol al lume del reticolo endoplasmatico
  • Subisce modifiche con la aggiunta di zuccheri
  • L'ubiquitina e il traslocatore sono coinvolti nel processo
  • Le proteine ripiegate male vengono riconosciute e modificate da chaperoni molecolari (come la calreticulina)
  • Le proteine ripiegate correttamente proseguono per l'apparato del Golgi
  • Le proteine ripiegate male vengono degradate
  • Il corretto ripiegamento viene verificato da sensori di ripiegamento che riconoscono i residui idrofobici sulla superficie della proteina
  • Si rimuovono uno o due zuccheri dalla catena di zuccheri

Eliminazione di zuccheri

  • Due residui di zuccheri nella catena vengono rimossi consentendo il riconoscimento
  • La calreticulina (chaperone) riconosce le proteine non ripiegate
  • Viene rimossa l'ultima unità di glucosio
  • Le proteine ripiegate correttamente sono riconosciute da sensori che controllano il ripiegamento
  • Se la proteina non è correttamente ripiegata viene aggiunta un'altra unità di glucosio per un ulteriore controllo
  • Se la proteina rimane errata il processo porta alla degradazione

Processi dopo n-glicosilazione

  • La proteina si sposta attraverso la via secretoria verso l'apparato di Golgi e da lì ad altre sedi
  • Nel Golgi avviene l'ulteriore modifica della catena di zuccheri
  • La mannosidasi rimuove un' unità di mannosio per indirizzare le proteine non ripiegate verso la degradazione
  • Vengono aggiunte altre molecole durante il processo
  • Ogni cisterna del Golgi ha un proprio set di enzimi per modificare le proteine in modo specifico
  • Le modificazione post-traduzionali sono essenziali per il corretto ripiegamento
  • I chaperoni molecolari aiutano il ripiegamento

Proteina disolfuro isomerasi (PDI)

  • Opera nel lume del reticolo endoplasmatico, catalizzando la formazione o il riarrangiamento dei ponti disolfuro
  • La PDI accelera la corretta formazione di questi ponti
  • Corregge eventuali errori nella formazione dei ponti disolfuro
  • Aiuta a mantenere la stabilità della proteina

Stress del reticolo endoplasmatico

  • Le proteine ripiegate male si accumulano, causando stress
  • La cellula risponde allo stress attivando meccanismi per ripristinare l'omeostasi
  • Il processo coinvolge l'attivazione di segnali specifici per la regolazione della trascrizione genica e la risposta cellulare
  • ATF6, PERK, IRE1 sono fattori chiave nella risposta allo stress e quindi vengono attivati in caso di accumulo di proteine non ripiegate, a loro volta attivando altri meccanismi cellulari
  • La maturazione del reticolo endoplasmatico permette di tornare alla condizione di funzionalità della cellula
  • Se lo stress è troppo grave, la cellula può innescare una risposta di tipo di morte programmata

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Sbobina Lezione 5 - Il meccanismo di N-glicosilazione PDF

Description

Questo quiz approfondisce il processo di N-glicosilazione delle proteine e il loro corretto ripiegamento nel reticolo endoplasmatico. Attraverso domande mirate, esplorerai il ruolo delle chaperoni, l'importanza della modificazione zuccherina e i meccanismi di riconoscimento delle proteine. Metti alla prova la tua conoscenza su un tema cruciale per la biologia molecolare.

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