Matriz de Contenido del Curso y Ciclo de Ácidos
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Questions and Answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe mejor la función de la matriz de contenido del curso?

  • Facilita la alineación entre el contenido y los resultados esperados del curso. (correct)
  • No tiene relación con los resultados de aprendizaje.
  • Fomenta la enseñanza de temas irrelevantes.
  • Sirve únicamente como un resumen de evaluaciones.

    • ¿Qué sigla representa los resultados de aprendizaje cubiertos por el contenido en la matriz de curso?

  • ILO (correct)
  • S.P.
  • LOS
  • K&U

    • Dentro de la matriz de contenido del curso, ¿qué refleja la intersección de contenidos y resultados de aprendizaje?

  • El tiempo dedicado a cada tema en clases.
  • La dificultad percibida del curso.
  • Las notas promedio de los estudiantes.
  • La relación entre el conocimiento y las habilidades requeridas. (correct)

    • La estructura de la matriz de contenido permite identificar qué elementos del curso son cruciales para:

    <p>La evaluación del dominio de los estudiantes.</p> Signup and view all the answers

    En el contexto de la matriz de contenido del curso, ¿qué significa la sigla K&U?

    <p>Knows and Understands.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes enzimas es inhibida por el fluoroacetato?

    <p>Aconitasa</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué compuesto se ve más afectado por la inhibición de α-cetoglutarato DH?

    <p>Ácido α-cetoglutárico</p> Signup and view all the answers

    ¿Quién de los siguientes compuestos no actúa como inhibidor en el ciclo de los ácidos tricarboxílicos (CAC)?

    <p>Citrato</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es el efecto del arsenato en el ciclo de los ácidos tricarboxílicos?

    <p>Inhibe α-cetoglutarato DH</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué mecanismo se utiliza generalmente para la inhibición de enzimas como la aconitasa y α-cetoglutarato DH?

    <p>Inhibición irreversible</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta sobre la competencia entre el arsenato y el fosfato inorgánico?

    <p>El arsenato compite con el fosfato inorgánico en la formación de 1,3 biphosphoglycerate.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué función desempeña la proteína llamada glicógeno en el proceso de glucogénesis?

    <p>Agregar residuos de UDP-glucosa al grupo hidroxilo de un residuo de tirosina.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué efecto tiene el iodoacetato sobre el Glyceraldhyde-3-P Dehidrogenase?

    <p>Inhibe la actividad de la enzima.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es el producto inmediato de la reacción que involucra Glyceraldhyde-3-P?

    <p>1,3 biphosphoglycerate</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes opciones describe mejor al glucógeno sintasa?

    <p>La enzima clave que regula la glucogénesis.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de residuos se añade a la tirosina en la proteína glicógeno?

    <p>Residuos de UDP-glucosa.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué sustancia es un competidor directo del fosfato inorgánico en la reacción de Glyceraldhyde-3-P?

    <p>Arsenato</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la reacción de Glyceraldhyde-3-P con los compuestos mencionados es falsa?

    <p>El Glyceraldhyde-3-P puede ser convertido en fosfato sin obstáculos.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es el principal producto de la acción de la glicógeno sintasa?

    <p>Glucógeno.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué papel tiene el residuo de tirosina en la función de la glicógeno sintasa?

    <p>Es el sitio de catálisis del proceso.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la forma activa de la glucógeno sintasa es correcta?

    <p>Es la forma desfosforilada de la enzima.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué forma de la enzima glucógeno sintasa se considera inactiva?

    <p>Glucógeno sintasa b.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes características es cierta sobre el fosforilasa?

    <p>Puede existir en dos formas distintas.</p> Signup and view all the answers

    En relación a la regulación del glucógeno, ¿qué describe mejor el papel de la glucógeno sintasa?

    <p>Participa en la síntesis de glucógeno.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué mecanismo regula la conversión entre las formas activa e inactiva de la glucógeno sintasa?

    <p>Por la fosforilación y desfosforilación.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es el producto final de la reacción catalizada por la peroxidasa de glutatión?

    <p>G-S-S-G</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué compuesto se convierte en NADPH en la reacción mediada por la glutatión reductasa?

    <p>NADP</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la reacción de la peroxidasa de glutatión es incorrecta?

    <p>Se produce peróxido de hidrógeno.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué rol cumple el NADPH en la reacción catalizada por la glutatión reductasa?

    <p>Es un donador de electrones.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué sucede con el glutatión reducido (G-SH) en la reacción de la peroxidasa de glutatión?

    <p>Se oxida a glutatión disulfuro (G-S-S-G).</p> Signup and view all the answers

    Study Notes

    Biochemistry 1 for Technologists - Metabolism

    • This course covers the digestion and absorption of carbohydrates, lipids, and proteins, and metabolic pathways.
    • It explains how the body controls these pathways and discusses the importance of carbohydrates and lipids as energy sources.
    • It details lipid transport, causes of hypercholesterolemia, fatty liver, and the biochemical causes of hyperammonemia and abnormal blood urea.

    Carbohydrate Metabolism

    • Carbohydrates provide 50% of daily calories, and complete oxidation of 1 gram of carbohydrates gives 4 kcal.

    • Sources include starch, sucrose, lactose, fructose, and glucose from various food sources.

    • Digestion involves enzymes like salivary amylase, pancreatic amylase, and intestinal disaccharidases to convert polysaccharides and disaccharides into monosaccharides (glucose, fructose, galactose).

    • Lactose intolerance is caused by a deficiency of the lactase enzyme, leading to lactose accumulation in the intestines, causing symptoms like abdominal discomfort, cramps, and diarrhea.

    • Metabolic pathways of carbohydrates include glycolysis, oxidative decarboxylation, Krebs cycle (citric acid cycle), hexose monophosphate shunt (HMP shunt), and the uronic acid pathway.

    • Key regulatory enzymes of glycolysis: hexokinase/glucokinase, phosphofructokinase-1 (PFK-1), and pyruvate kinase.

    • Glycolysis occurs in the cytoplasm of all cells and has importance in tissues lacking mitochondria or with reduced oxygen availability.

    • Glycolysis involves 2 stages with energy-requiring and energy-producing steps.

    • It produces 2 ATP in anaerobic conditions and 6-8 ATP in aerobic conditions

    • Glucose uptake in RBCs does not depend on insulin.

    • BPG (2,3-biphosphoglycerate) production also takes place in RBCs.

    • The uronic acid pathway involves converting glucose into glucuronic acid. This is used in glycosaminoglycans synthesis, Vitamin C synthesis (in animals not humans), and detoxification reactions.

    • Glycogen metabolism encompasses glycogenolysis and glycogenesis:

    • Glycogenolysis breaks down glycogen into glucose-1-phosphate for energy release.

    • Glycogenesis synthesizes glycogen from glucose.

    • Regulation of glycogenesis and glycogenolysis is regulated during fasting (epinephrine) and meals (insulin).

    • The metabolism of other hexoses, including fructose and galactose, are also important components of carbohydrate metabolism.

    Lipid Metabolism

    • Important aspects of lipid metabolism include digestion and absorption, fatty acid synthesis and oxidation, ketone body metabolism, and cholesterol and bile acid metabolism.
    • Digestion of fats and lipids involves enzymes like lingual lipase (in the mouth), gastric lipase (in the stomach) and pancreatic lipase (in the intestines); converting triacylglycerol (TAGs) into free fatty acids & 2-monoacylglycerol
    • Cholesterol esters are broken down by cholesterol esterase into cholesterol and fatty acids.
    • Phospholipids are hydrolyzed by phospholipases into their component parts.
    • Lipid absorption includes hydrolysis and absorption of lipids directly into the bloodstream for short/medium chain fatty acids, while hydrophobic lipids, including long-chain fatty acids, form micelles aiding in the absorption.
    • The liver synthesizes and secretes lipoproteins into the bloodstream.
    • These lipoproteins include chylomicrons, VLDL, IDL, LDL, and HDL.
    • Key lipoproteins transport lipids like triglycerides.
    • Cholesterol enters cells and is converted into cholesterol esters, then used in plasma membrane synthesis and steroid hormone production,
    • Fatty acid synthesis (lipogenesis) occurs in the cytoplasm
    • FA synthesis includes acetyl CoA carboxylase, forming malonyl CoA, and fatty acid synthase.
    • Regulation of FA synthesis is dependent on nutritional state, allosteric regulation (citrate activating and long-chain acyl CoA inhibiting), and hormonal regulation (glucagon inhibiting and insulin stimulating).
    • Microsomal pathways for FA synthesis are also discussed.

    Protein Metabolism

    • Protein digestion in the stomach begins with HCL and pepsin, which breaks down proteins.
    • In the intestines, pancreatic enzymes like trypsin, chymotrypsin, and elastase break down polypeptides.
    • Aminopeptidases and dipeptidases in the intestines further break down the resulting peptides into amino acids.
    • Amino acids are absorbed through active transport or passive diffusion.
    • Protein metabolism involves protein turnover, which is the continuous degradation and synthesis of proteins, and catabolism of amino acid nitrogen, including transamination and deamination.
    • Transamination: transfer of amino groups from amino acid to a-ketoglutarate to obtain glutamate, which loses ammonia through deamination
    • Deamination: removal of amino groups forming ammonia
    • The urea cycle is the major pathway for ammonia removal, processing it into urea for excretion.
    • The Urea cycle occurs in the liver and involves five amino acids (ornithine, citrulline, aspartate, arginine, and argininosuccinate), producing urea as the primary nitrogenous waste product.
    • The chapter covers the metabolism of various individual amino acids, including glycine, phenylalanine, tyrosine, tryptophan, histidine, arginine, ornithine, lysine, hydroxylysine, serine and threonine, including their sources and pathways.
    • Specific aspects of amino acid metabolism (e.g., synthesis and catabolism) and their roles in various biological processes are also included.

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    Description

    Este cuestionario explora la matriz de contenido del curso y su relación con los resultados de aprendizaje en el contexto de la bioquímica. Se examinan conceptos clave como la inhibición en el ciclo de los ácidos tricarboxílicos, así como las enzimas involucradas. Responde preguntas que te ayudarán a fortalecer tu comprensión de estos temas importantes.

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