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Quale è il principale obiettivo dello studio della cinetica enzimatica?
Quale è il principale obiettivo dello studio della cinetica enzimatica?
Cosa rappresenta l'asse delle ordinate nel grafico della cinetica enzimatica?
Cosa rappresenta l'asse delle ordinate nel grafico della cinetica enzimatica?
Come gli enzimi influenzano la velocità di reazione?
Come gli enzimi influenzano la velocità di reazione?
In che modo si può intervenire sui meccanismi di regolazione dell'attività catalitica degli enzimi?
In che modo si può intervenire sui meccanismi di regolazione dell'attività catalitica degli enzimi?
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Come si ottengono i punti per la cinetica enzimatica?
Come si ottengono i punti per la cinetica enzimatica?
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Cosa si può progettare grazie alla conoscenza della cinetica enzimatica?
Cosa si può progettare grazie alla conoscenza della cinetica enzimatica?
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Perché è importante studiare la cinetica enzimatica?
Perché è importante studiare la cinetica enzimatica?
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In quale condizione si riporta la velocità iniziale della reazione?
In quale condizione si riporta la velocità iniziale della reazione?
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Che cosa rappresenta il valore di !# nell'equazione di Eadie-Hofstee?
Che cosa rappresenta il valore di !# nell'equazione di Eadie-Hofstee?
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Qual è la pendenza della retta di Eadie-Hofstee?
Qual è la pendenza della retta di Eadie-Hofstee?
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Che cosa rappresenta la costante Km?
Che cosa rappresenta la costante Km?
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Qual è la relazione tra la velocità di reazione e la concentrazione di substrate nella cinetica enzimatica?
Qual è la relazione tra la velocità di reazione e la concentrazione di substrate nella cinetica enzimatica?
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Cos'è la Kcat?
Cos'è la Kcat?
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Che cosa rappresenta il denominatore della formula della Kcat?
Che cosa rappresenta il denominatore della formula della Kcat?
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Qual è la relazione tra le moli di enzima e le moli di sito attivo nel sistema?
Qual è la relazione tra le moli di enzima e le moli di sito attivo nel sistema?
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In quali condizioni si esprime la Kcat?
In quali condizioni si esprime la Kcat?
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Come cambia l'asintoto dell'iperbole di Michaelis-Menten in presenza di un inibitore?
Come cambia l'asintoto dell'iperbole di Michaelis-Menten in presenza di un inibitore?
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Cosa rappresenta l'intersezione con l'asse delle ascisse nella linearizzazione di Lineweaver-Burk?
Cosa rappresenta l'intersezione con l'asse delle ascisse nella linearizzazione di Lineweaver-Burk?
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Come si può definire la Km nel sistema senza inibitore?
Come si può definire la Km nel sistema senza inibitore?
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Cosa rappresenta la costante KI?
Cosa rappresenta la costante KI?
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Com'è modificato il valore di Km in presenza di un inibitore competitivo?
Com'è modificato il valore di Km in presenza di un inibitore competitivo?
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Come si può definire l'enzima totale [E]T?
Come si può definire l'enzima totale [E]T?
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Come si modifica la retta nella linearizzazione di Lineweaver-Burk in presenza di un inibitore competitivo?
Come si modifica la retta nella linearizzazione di Lineweaver-Burk in presenza di un inibitore competitivo?
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Quale delle seguenti affermazioni è vera per la linearizzazione di Eadie-Hofstee?
Quale delle seguenti affermazioni è vera per la linearizzazione di Eadie-Hofstee?
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Cosa rappresenta la costante α?
Cosa rappresenta la costante α?
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Come si può esprimere la concentrazione dell'enzima libero [E] in funzione delle concentrazioni note?
Come si può esprimere la concentrazione dell'enzima libero [E] in funzione delle concentrazioni note?
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Cosa si può dedurre dal grafico di Michaelis-Menten senza inibitore?
Cosa si può dedurre dal grafico di Michaelis-Menten senza inibitore?
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Come cambia la forma dell'iperbole di Michaelis-Menten in presenza di un inibitore?
Come cambia la forma dell'iperbole di Michaelis-Menten in presenza di un inibitore?
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Come si può definire la velocità enzimatica V0?
Come si può definire la velocità enzimatica V0?
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Quale delle seguenti affermazioni è vera per la linearizzazione di Lineweaver-Burk in presenza di un inibitore competitivo?
Quale delle seguenti affermazioni è vera per la linearizzazione di Lineweaver-Burk in presenza di un inibitore competitivo?
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Cosa rappresenta la formula [E]T = [E] + [ES] + [EI]?
Cosa rappresenta la formula [E]T = [E] + [ES] + [EI]?
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Come si può sostituire la concentrazione di EI in funzione delle concentrazioni note?
Come si può sostituire la concentrazione di EI in funzione delle concentrazioni note?
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Come viene definita la velocità di formazione di ES?
Come viene definita la velocità di formazione di ES?
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Quale reazione è considerata nella velocità di scissione di ES?
Quale reazione è considerata nella velocità di scissione di ES?
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Come si può definire la costante di Michaelis Menten?
Come si può definire la costante di Michaelis Menten?
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Quale ipotesi è richiesta per ottenere l'equazione della cinetica di Michaelis Menten?
Quale ipotesi è richiesta per ottenere l'equazione della cinetica di Michaelis Menten?
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Cos'è il complesso ES?
Cos'è il complesso ES?
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Come si chiama la costante di velocità della reazione da ES a E+S?
Come si chiama la costante di velocità della reazione da ES a E+S?
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Quale è il výsledato dell'equazione della cinetica di Michaelis Menten?
Quale è il výsledato dell'equazione della cinetica di Michaelis Menten?
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Come si può rompere il complesso ES?
Come si può rompere il complesso ES?
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Come si chiamano le ammidi che derivano da una reazione tra un'ammina e un acido?
Come si chiamano le ammidi che derivano da una reazione tra un'ammina e un acido?
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Cosa si ottiene se sostituisco un idrogeno dell'ammoniaca con un radicale alchilico?
Cosa si ottiene se sostituisco un idrogeno dell'ammoniaca con un radicale alchilico?
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Cosa rappresenta la geometria dell'azoto nella molecola di un'ammina?
Cosa rappresenta la geometria dell'azoto nella molecola di un'ammina?
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Come si chiamano i derivati degli acidi carbossilici che sono lipidi?
Come si chiamano i derivati degli acidi carbossilici che sono lipidi?
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Come si chiamano le anidridi che hanno gruppi acilici diversi?
Come si chiamano le anidridi che hanno gruppi acilici diversi?
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Come si chiamano le ammidi che derivano da una reazione tra un'ammina e un acido?
Come si chiamano le ammidi che derivano da una reazione tra un'ammina e un acido?
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Come si chiamano le anidridi che hanno gruppi acilici uguali?
Come si chiamano le anidridi che hanno gruppi acilici uguali?
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Come si chiamano i derivati degli acidi carbossilici che sono proteine?
Come si chiamano i derivati degli acidi carbossilici che sono proteine?
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Quale è la caratteristica principale degli eteri ciclici?
Quale è la caratteristica principale degli eteri ciclici?
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Qual è la differenza principale tra aldeidi e chetoni?
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Come si indica la catena idrocarburica più lunga nella nomenclatura IUPAC?
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Quale è la caratteristica del gruppo funzionale di aldeidi e chetoni?
Quale è la caratteristica del gruppo funzionale di aldeidi e chetoni?
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Come si chiama l'etere ciclico importante in ambito medico?
Come si chiama l'etere ciclico importante in ambito medico?
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Quale è la formula dell'etere etilmetilico?
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Come si indica la catena idrocarburica più corta nella nomenclatura IUPAC?
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Quale è la differenza principale tra eteri misti e eteri simmetrici?
Quale è la differenza principale tra eteri misti e eteri simmetrici?
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La relazione tra la costante di dissociazione basica dell'ammina (Kb) e la costante di dissociazione acida del suo acido coniugato (Ka) è:
La relazione tra la costante di dissociazione basica dell'ammina (Kb) e la costante di dissociazione acida del suo acido coniugato (Ka) è:
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Il ruolo dell'azoto nelle ammine è:
Il ruolo dell'azoto nelle ammine è:
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L'effetto degli elettrodonatori, come il metile, sull'azoto è:
L'effetto degli elettrodonatori, come il metile, sull'azoto è:
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La basicità delle ammine secondarie rispetto a quelle primarie è:
La basicità delle ammine secondarie rispetto a quelle primarie è:
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La nomenclatura delle ammine si basa sulla:
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Le ammine terziarie possono essere trattate come:
Le ammine terziarie possono essere trattate come:
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L'effetto scudo dei 3 sostituenti sull'azoto è:
L'effetto scudo dei 3 sostituenti sull'azoto è:
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Il prefisso ammino- è utilizzato per:
Il prefisso ammino- è utilizzato per:
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Le reazioni anaboliche producono energia chimica attraverso la riduzione di quali molecole?
Le reazioni anaboliche producono energia chimica attraverso la riduzione di quali molecole?
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Quale è il risultato delle reazioni cataboliche in termini di produzione di energia?
Quale è il risultato delle reazioni cataboliche in termini di produzione di energia?
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Quale molecola è coinvolta nella reazione redox e presenta un nucleo pirimidinico?
Quale molecola è coinvolta nella reazione redox e presenta un nucleo pirimidinico?
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Che cosa accade alla parte nicotinammide della molecola di NAD durante la reazione di riduzione?
Che cosa accade alla parte nicotinammide della molecola di NAD durante la reazione di riduzione?
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Quale è la funzione delle reazioni anaboliche nel metabolismo?
Quale è la funzione delle reazioni anaboliche nel metabolismo?
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Quale è la caratteristica principale delle reazioni cataboliche?
Quale è la caratteristica principale delle reazioni cataboliche?
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Quale è il risultato finale delle reazioni anaboliche?
Quale è il risultato finale delle reazioni anaboliche?
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Quale molecola è coinvolta nella reazione di riduzione e diventa NADH?
Quale molecola è coinvolta nella reazione di riduzione e diventa NADH?
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Qual è lo scopo principale delle reazioni cataboliche?
Qual è lo scopo principale delle reazioni cataboliche?
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Come vengono trasformate le molecole nel metabolismo?
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Cos'è la caratteristica principale delle vie metaboliche cataboliche?
Cos'è la caratteristica principale delle vie metaboliche cataboliche?
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Quale delle seguenti affermazioni è vera per le reazioni esoergoniche?
Quale delle seguenti affermazioni è vera per le reazioni esoergoniche?
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Cosa serve per avviare le reazioni che non sono spontanee?
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Qual è il principale obiettivo delle reazioni anaboliche?
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Qual è il prodotto finale delle reazioni cataboliche?
Qual è il prodotto finale delle reazioni cataboliche?
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Come si ottiene la massima quantità di energia possibile?
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In quali condizioni le vie metaboliche cataboliche tendono a essere convergenti?
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Quale è la funzione principale degli enzimi?
Quale è la funzione principale degli enzimi?
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Come si può influenzare la velocità delle reazioni?
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Cos'è il ciclo di Krebs?
Cos'è il ciclo di Krebs?
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Quale è la principale funzione delle reazioni anaboliche?
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Che cosa rappresenta la filosofia generale del metabolismo?
Che cosa rappresenta la filosofia generale del metabolismo?
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Come sono classificate le vie metaboliche?
Come sono classificate le vie metaboliche?
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Quale è il risultato finale delle reazioni cataboliche e anaboliche?
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Qual è la principale differenza tra le reazioni anaboliche e cataboliche?
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In che modo l'energia viene utilizzata nella cellula?
In che modo l'energia viene utilizzata nella cellula?
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Che cosa si ottiene come prodotto finale dei processi catabolici?
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Come vengono sintetizzate le macromolecole nella cellula?
Come vengono sintetizzate le macromolecole nella cellula?
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Cosa rappresenta l'ATP nella cellula?
Cosa rappresenta l'ATP nella cellula?
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Qual è la differenza tra le reazioni anaboliche e cataboliche in termini di energia?
Qual è la differenza tra le reazioni anaboliche e cataboliche in termini di energia?
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Che cosa avviene ai precursori più piccoli nella sintesi di macromolecole?
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Perché le reazioni cataboliche sono importanti per la cellula?
Perché le reazioni cataboliche sono importanti per la cellula?
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Nel metabolismo aerobico, quale è il prodotto finale dell'ossidazione del glucosio?
Nel metabolismo aerobico, quale è il prodotto finale dell'ossidazione del glucosio?
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Quale è il risultato della fosforilazione ossidativa?
Quale è il risultato della fosforilazione ossidativa?
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Perché il metabolismo aerobico è più complesso rispetto al metabolismo anaerobico?
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Cosa rappresenta il surplus di energia chimica nel metabolismo aerobico?
Cosa rappresenta il surplus di energia chimica nel metabolismo aerobico?
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Quale è la caratteristica principale del metabolismo aerobico?
Quale è la caratteristica principale del metabolismo aerobico?
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Cosa si ottiene come risultato finale del metabolismo aerobico?
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Perché il metabolismo aerobico è più efficiente rispetto al metabolismo anaerobico?
Perché il metabolismo aerobico è più efficiente rispetto al metabolismo anaerobico?
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Cosa rappresenta la fosforilazione ossidativa nel metabolismo aerobico?
Cosa rappresenta la fosforilazione ossidativa nel metabolismo aerobico?
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Come vengono nominate le anidridi che hanno gruppi acilici diversi?
Come vengono nominate le anidridi che hanno gruppi acilici diversi?
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Cosa rappresenta la geometria dell'azoto nella molecola di un'ammina?
Cosa rappresenta la geometria dell'azoto nella molecola di un'ammina?
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Come si ottiene un'ammina?
Come si ottiene un'ammina?
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Come si chiamano i derivati degli acidi carbossilici che sono lipidi?
Come si chiamano i derivati degli acidi carbossilici che sono lipidi?
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Come si chiamano le ammidi che derivano da una reazione tra un'ammina e un acido?
Come si chiamano le ammidi che derivano da una reazione tra un'ammina e un acido?
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Come si chiamano le anidridi che hanno gruppi acilici uguali?
Come si chiamano le anidridi che hanno gruppi acilici uguali?
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Come vengono nominate le ammidi prendono il nome dall'acido?
Come vengono nominate le ammidi prendono il nome dall'acido?
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Come vengono nominate gli esteri?
Come vengono nominate gli esteri?
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Come viene assegnato il nome a un etere misto?
Come viene assegnato il nome a un etere misto?
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Quale è la principale caratteristica degli eteri ciclici?
Quale è la principale caratteristica degli eteri ciclici?
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Che cosa rappresenta il gruppo carbonilico?
Che cosa rappresenta il gruppo carbonilico?
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Come vengono chiamate le aldeidi?
Come vengono chiamate le aldeidi?
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Perché avviene l'addizione nucleofila a cui sono soggette aldeidi e chetoni?
Perché avviene l'addizione nucleofila a cui sono soggette aldeidi e chetoni?
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Come vengono chiamati i chetoni?
Come vengono chiamati i chetoni?
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Qual è la differenza principale tra aldeidi e chetoni?
Qual è la differenza principale tra aldeidi e chetoni?
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Come vengono chiamati gli eteri che presentano due gruppi uguali?
Come vengono chiamati gli eteri che presentano due gruppi uguali?
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La relazione tra la costante di dissociazione basica dell’ammina (Kb) e la costante di dissociazione acida del suo acido coniugato (Ka) è:
La relazione tra la costante di dissociazione basica dell’ammina (Kb) e la costante di dissociazione acida del suo acido coniugato (Ka) è:
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Perché le alchilammine sono in generale più basiche dell’ammoniaca?
Perché le alchilammine sono in generale più basiche dell’ammoniaca?
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Come si nominano le ammine?
Come si nominano le ammine?
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Cosa rappresenta l'effetto scudo nei composti amminici?
Cosa rappresenta l'effetto scudo nei composti amminici?
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Cos'è il ruolo dell'azoto nell'equilibrio acido-base?
Cos'è il ruolo dell'azoto nell'equilibrio acido-base?
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Come varia la basicità delle ammine in base alla sostituzione?
Come varia la basicità delle ammine in base alla sostituzione?
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Perché l'acido acetico può trasformare la metilammina nello ione metilammonio?
Perché l'acido acetico può trasformare la metilammina nello ione metilammonio?
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Qual è la funzione principale delle proteine di trasporto?
Qual è la funzione principale delle proteine di trasporto?
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Quale è l'esempio di proteina strutturale?
Quale è l'esempio di proteina strutturale?
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Quale è il ruolo degli anticorpi?
Quale è il ruolo degli anticorpi?
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Quale è l'esempio di proteina contrattile?
Quale è l'esempio di proteina contrattile?
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Quale è il ruolo delle proteine coinvolte nel trasporto di impulsi nervosi?
Quale è il ruolo delle proteine coinvolte nel trasporto di impulsi nervosi?
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Quale è la caratteristica principale delle proteine strutturali?
Quale è la caratteristica principale delle proteine strutturali?
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Qual è l'esempio di proteina di trasporto?
Qual è l'esempio di proteina di trasporto?
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Quale è il ruolo delle proteine contrattili?
Quale è il ruolo delle proteine contrattili?
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Perché i legami peptidici non si idrolizzano facilmente nonostante l'equilibrio sia spostato verso l'idrolisi?
Perché i legami peptidici non si idrolizzano facilmente nonostante l'equilibrio sia spostato verso l'idrolisi?
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Che cosa rappresenta il residuo cerchiato in rosso nell'immagine?
Che cosa rappresenta il residuo cerchiato in rosso nell'immagine?
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Perché è necessario fornire energia libera dall'esterno affinché i legami peptidici possano formarsi?
Perché è necessario fornire energia libera dall'esterno affinché i legami peptidici possano formarsi?
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Cosa si può dedurre dalla struttura dei residui che si susseguono uno dopo l'altro?
Cosa si può dedurre dalla struttura dei residui che si susseguono uno dopo l'altro?
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Quale è la caratteristica principale dei legami peptidici?
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Cosa rappresenta la sequenza di amminoacidi legati tra loro nella figura?
Cosa rappresenta la sequenza di amminoacidi legati tra loro nella figura?
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Qual è la struttura delle proteine che costituiscono i tessuti protettivi?
Qual è la struttura delle proteine che costituiscono i tessuti protettivi?
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Qual è la funzione principale delle cheratine?
Qual è la funzione principale delle cheratine?
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In che tipo di tessuti si trovano principalmente i collageni?
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Qual è la struttura delle proteine che costituiscono i bozzoli prodotti dai bachi da seta?
Qual è la struttura delle proteine che costituiscono i bozzoli prodotti dai bachi da seta?
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Qual è la struttura della α-cheratina?
Qual è la struttura della α-cheratina?
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Qual è la caratteristica delle interazioni idrofobiche?
Qual è la caratteristica delle interazioni idrofobiche?
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Qual è la funzione dei ponti disolfuro?
Qual è la funzione dei ponti disolfuro?
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In che tipo di proteine si trovano ponti disolfuro?
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In che modo le tecniche cromatografiche separano i componenti di un campione?
In che modo le tecniche cromatografiche separano i componenti di un campione?
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Che ruolo giocano i beads impaccati nella colonna cromatografica?
Che ruolo giocano i beads impaccati nella colonna cromatografica?
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Quale delle seguenti tecniche cromatografiche si basa sulla interazione idrofobica tra le molecole del campione e la fase stazionaria?
Quale delle seguenti tecniche cromatografiche si basa sulla interazione idrofobica tra le molecole del campione e la fase stazionaria?
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Quale tecnica cromatografica è più adatta per separare le proteine in base alla loro dimensione molecolare?
Quale tecnica cromatografica è più adatta per separare le proteine in base alla loro dimensione molecolare?
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Che cosa rappresenta la fase mobile nella cromatografia?
Che cosa rappresenta la fase mobile nella cromatografia?
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Quale delle seguenti tecniche cromatografiche si basa sulla interazione tra le molecole del campione e i gruppi funzionali sulla superficie della fase stazionaria?
Quale delle seguenti tecniche cromatografiche si basa sulla interazione tra le molecole del campione e i gruppi funzionali sulla superficie della fase stazionaria?
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Che cosa si ottiene alla fine del processo di separazione cromatografica?
Che cosa si ottiene alla fine del processo di separazione cromatografica?
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In che modo le tecniche cromatografiche differiscono tra loro?
In che modo le tecniche cromatografiche differiscono tra loro?
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Nella cromatografia per filtrazione su gel, cosa esce per primo?
Nella cromatografia per filtrazione su gel, cosa esce per primo?
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Qual è il principio di funzionamento della cromatografia a scambio ionico?
Qual è il principio di funzionamento della cromatografia a scambio ionico?
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Come vengono separate le proteine nella cromatografia a scambio ionico?
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Cosa succede alle molecole più grandi nella cromatografia per filtrazione su gel?
Cosa succede alle molecole più grandi nella cromatografia per filtrazione su gel?
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Quale informazione può essere ottenuta dalla cromatografia per filtrazione su gel?
Quale informazione può essere ottenuta dalla cromatografia per filtrazione su gel?
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Cosa determina l'ordine di uscita delle proteine nella cromatografia a scambio ionico?
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Qual è l'errore possibile nella valutazione del peso molecolare mediante cromatografia per filtrazione su gel?
Qual è l'errore possibile nella valutazione del peso molecolare mediante cromatografia per filtrazione su gel?
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Cosa resta più tempo nella cromatografia per filtrazione su gel?
Cosa resta più tempo nella cromatografia per filtrazione su gel?
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Come si può ottenere la proteina desiderata mediante la tecnica di affinità?
Come si può ottenere la proteina desiderata mediante la tecnica di affinità?
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Che cosa si utilizza per purificare la proteina delle piante 'concanavalina A'?
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Che cosa succede alla proteina dopo l'aggiunta di una alta concentrazione del gruppo chimico considerato in forma libera?
Che cosa succede alla proteina dopo l'aggiunta di una alta concentrazione del gruppo chimico considerato in forma libera?
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Che cosa si utilizza per implementare la tecnica di affinità?
Che cosa si utilizza per implementare la tecnica di affinità?
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Che cosa si ottiene dopo l'aggiunta di una alta concentrazione del gruppo chimico considerato in forma libera?
Che cosa si ottiene dopo l'aggiunta di una alta concentrazione del gruppo chimico considerato in forma libera?
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Che cosa rappresenta la cromatografia liquida ad alta pressione (HPLC)?
Che cosa rappresenta la cromatografia liquida ad alta pressione (HPLC)?
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Che cosa si utilizza per effettuare la separazione mediante HPLC?
Che cosa si utilizza per effettuare la separazione mediante HPLC?
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Che cosa si ottiene mediante la tecnica di affinità?
Che cosa si ottiene mediante la tecnica di affinità?
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What is the main difference between structural isomerism and stereoisomerism?
What is the main difference between structural isomerism and stereoisomerism?
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What is the characteristic of molecules that exhibit stereoisomerism?
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What is the difference between α and β stereoisomers?
What is the difference between α and β stereoisomers?
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What is the significance of Pasteur's observation of the crystals of tartaric acid?
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What is the result of the deviation of a light beam when passing through a solution of natural tartaric acid?
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What is the result of the mutarotation of glucose?
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What is the role of the reagents in Fehling's and Tollens' tests?
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What is the difference between enantiomers and diastereomers?
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What is the characteristic of molecules that exhibit optical isomerism?
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Why do the two anomers of glucose have different optical properties?
Why do the two anomers of glucose have different optical properties?
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What is the significance of the handedness of molecules in stereoisomerism?
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What is the result of the closure of the cyclic form of a monosaccharide?
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What is the relationship between structural isomerism and stereoisomerism?
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What is the purpose of the oxidation reactions in Fehling's and Tollens' tests?
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What is the characteristic of the cyclic form of a monosaccharide?
What is the characteristic of the cyclic form of a monosaccharide?
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What is the reason for the formation of two anomers in a monosaccharide?
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What is the total number of residues in the oligosaccharide after the third stage?
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What is the function of the last three residues (in yellow) of the oligosaccharide?
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Where does the protein synthesis start?
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What is the role of dolichol phosphate in the second stage of oligosaccharide assembly?
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What is the number of residues of N-acetilglucosamine and mannose added to the dolichol phosphate in the first stage?
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What happens to the protein if it is not properly folded?
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How many residues are initially added to the dolichol phosphate in the first stage?
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What is the final location of the oligosaccharide after the third stage?
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What is the main function of lectins in the cell?
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Which of the following is a type of lectin specific to the endothelium?
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What is the role of the neuroamminidase enzyme in the influenza viral cycle?
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What is the function of the emoagglutinin protein on the surface of the influenza virus?
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What is the role of selectin P in the movement of neutrophils through the capillary wall?
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What is the result of the interaction between the emoagglutinin protein and the sialic acid residues on the cell surface?
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What is the function of the lectin protein in the recognition and adhesion of cells to viruses?
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What is the result of the cleavage of the bond between the emoagglutinin and sialic acid residues by the neuroamminidase enzyme?
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What is the main component of nucleotides and nucleic acids?
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Which of the following is a characteristic of glycosaminoglycans?
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What is the second monosaccharide unit in glycosaminoglycans?
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Which of the following glycosaminoglycans is formed by acid D-glucuronic and N-acetilglucosamine?
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What is the function of sulfate groups in glycosaminoglycans?
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Which of the following is NOT a glycosaminoglycan?
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What is the main difference between glycosaminoglycans and other polysaccharides?
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What is the function of the hydroxyl group on the carbon 1 of the monosaccharide in nucleotides?
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Study Notes
La Cinetica Enzimatica
- Lo studio della cinetica enzimatica consiste nell'analisi della velocità di catalisi e del suo cambiamento in relazione alla concentrazione di substrato che interagisce con l'enzima.
- La cinetica enzimatica è importante per comprendere il meccanismo delle reazioni catalizzate, misurare la presenza degli enzimi in vivo e intervenire sui meccanismi di regolazione dell'attività catalitica degli enzimi.
La Velocità di Reazione e la Concentrazione di Substrato
- La velocità di reazione iniziale (V0) è rappresentata in funzione della concentrazione di substrato ([S]) in un grafico in cui l'ascissa rappresenta [S] e l'ordinata rappresenta V0.
- L'enzima non sposta gli equilibri della reazione, ma aumenta le velocità sia della reazione diretta che della reazione inversa della stessa quantità.
La Cinetica di Michaelis-Menten
- La cinetica di Michaelis-Menten è descritta dalla seguente equazione: V0 = Vmax * [S] / (Km + [S])
- La costante di Michaelis-Menten (Km) rappresenta la concentrazione di substrato alla quale la velocità di reazione è uguale alla metà della velocità massima (Vmax).
La Linearizzazione di Eadie-Hofstee (E-H)
- L'equazione della retta è: V0 = Vmax - Km * [S] / Vmax
- La retta interseca l'asse delle ascisse in coordinata Km/Vmax e l'asse delle ordinate in Vmax, con una pendenza pari a -Km.
La Costante Catalitica (Kcat)
- La costante catalitica (Kcat) è definita come il numero di turnover e rappresenta la velocità di reazione alla saturazione.
- Kcat è espressa in funzione di Vmax e della concentrazione di siti attivi dell'enzima.
La Costante di Dissociazione dell'Inibitore (KI)
- La costante di dissociazione dell'inibitore (KI) rappresenta la quantità di inibitore legato all'enzima.
- KI è definita come il prodotto della concentrazione dell'enzima libero e della concentrazione dell'inibitore, diviso la concentrazione dei complessi ES.
Derivati degli acidi carbossilici
- Gli esteri prendono il nome dall'acido, cambiando il suffisso da -oico ad -ato, seguito dal nome del radicale alchilico R' presente nel gruppo –OR'.
- I cloruri acilici prendono il nome dall'acido, cambiando il suffisso da -ico ad –ile.
- Le ammidi prendono il nome dall'acido, cambiando il suffisso da -oico ad –ammide.
- Le anidridi prendono il nome dai gruppi acilici che le formano con suffisso -oico.
Ammine
- Sono composti organici derivati dell'ammoniaca (NH3).
- Si distinguono in primarie, secondarie e terziarie a seconda del numero di atomi di carbonio legati direttamente all'azoto.
- Un'ammide deriva formalmente da una reazione tra un'ammina e un acido.
- Nelle ammine l'azoto è ibridizzato sp3 e la geometria è quindi tetraedrica.
Nomenclatura
- IUPAC: si assegna alla catena idrocarburica più lunga il nome del corrispondente alcano o idrocarburo aromatico e si indica, insieme all'ossigeno, quella più corta come sostituente alchossidico.
- Tradizionale: si indicano in ordine alfabetico i gruppi idrocarburici, premettendoli alla parola etere.
Eteri
- Gli eteri ciclici sono composti eterociclici in cui l'atomo di ossigeno fa parte dell'anello.
- Un esempio di etere ciclico è l'ossido di etilene, importante in ambito medico per sterilizzare i dispositivi.
Aldeidi e chetoni
- Il gruppo funzionale di aldeidi e chetoni è il gruppo carbonilico, costituito da un carbonio legato all'ossigeno tramite doppio legame C=O.
- Le aldeidi contengono un gruppo carbonilico cui è legato almeno un atomo di idrogeno.
- I chetoni contengono un gruppo carbonilico cui sono legati due residui idrocarburici.
Proprietà acidity-base
- La relazione tra costante di dissociazione basica dell'ammina (Kb) e la costante di dissociazione acida del suo acido coniugato (Ka) è data da Kb × Ka = Kw.
- Il ruolo dell'azoto è di cedere elettroni per catturare il protone.
Le vie metaboliche
- Le vie anaboliche sono processi che sintetizzano molecole più grandi a partire da molecole più piccole, producendo energia e tendon ad allargarsi.
- Le reazioni anaboliche sono endoergoniche, cioè utilizzano l'energia dell'ATP per funzionare, e sono in genere di natura riduttiva.
- Le vie cataboliche sono processi che degradano molecole biologiche, producendo energia e sono esoergoniche.
- Le reazioni cataboliche sono di natura ossidativa, cioè il carbonio o in generale gli atomi contenuti nella molecola vengono ossidati verso stati di ossidazione maggiori.
Energia e ATP
- L'energia prodotta nelle reazioni cataboliche può essere utilizzata in vari modi, ad esempio fornire l'energia necessaria alle reazioni anaboliche.
- Le reazioni cataboliche producono energia chimica che diventa disponibile all'inverso nei processi anabolici.
- L'ATP è una molecola che può essere prodotta e utilizzata come riserva di energia chimica.
Enzimi e regolazione
- Tutte le reazioni, anche quelle spontanee, sono catalizzate da enzimi.
- Gli enzimi possono essere stimolati ad essere più o meno attivi, permettendo di regolare la velocità delle vie metaboliche.
- La regolazione enzimatica è importante per controllare la velocità delle reazioni.
Tipo di vie metaboliche
- Le vie metaboliche possono essere convergenti (cataboliche), divergenti (anaboliche) o cicliche.
- Un esempio di via metabolica ciclica è il ciclo di Krebs o il ciclo dell'acido citrico.
Componenti delle vie metaboliche
- NAD (nicotinammide-adenin-dinucleotide) è una molecola coinvolta nelle reazioni redox.
- NADP (nicotinammide-adenin-dinucleotide-fosfato) è una molecola simile al NAD, ma con un gruppo fosfato aggiuntivo.
- La parte importante del NAD è la nicotinammide, che può essere ridotta o ossidata a seconda della reazione.
Derivati degli acidi carbossilici
- Gli esteri prendono il nome dall'acido, cambiando il suffisso da -oico ad -ato, seguito dal nome del radicale alchilico R' presente nel gruppo –OR'.
- I cloruri acilici prendono il nome dall'acido, cambiando il suffisso da -ico ad –ile.
- Le ammidi prendono il nome dall'acido, cambiando il suffisso da -oico ad –ammide.
- Le anidridi prendono il nome dai gruppi acilici che le formano con suffisso -oico.
Ammine
- Sono composti organici derivati dell'ammoniaca (NH3).
- Si distinguono in primarie, secondarie e terziarie a seconda del numero di atomi di carbonio legati direttamente all'azoto.
- Un'ammide deriva formalmente da una reazione tra un'ammina e un acido.
- Nelle ammine l'azoto è ibridizzato sp3 e la geometria è quindi tetraedrica.
Nomenclatura
- IUPAC: si assegna alla catena idrocarburica più lunga il nome del corrispondente alcano o idrocarburo aromatico e si indica, insieme all'ossigeno, quella più corta come sostituente alchossidico.
- Tradizionale: si indicano in ordine alfabetico i gruppi idrocarburici, premettendoli alla parola etere.
Eteri
- Gli eteri ciclici sono composti eterociclici in cui l'atomo di ossigeno fa parte dell'anello.
- Un esempio di etere ciclico è l'ossido di etilene, importante in ambito medico per sterilizzare i dispositivi.
Aldeidi e chetoni
- Il gruppo funzionale di aldeidi e chetoni è il gruppo carbonilico, costituito da un carbonio legato all'ossigeno tramite doppio legame C=O.
- Le aldeidi contengono un gruppo carbonilico cui è legato almeno un atomo di idrogeno.
- I chetoni contengono un gruppo carbonilico cui sono legati due residui idrocarburici.
Proprietà acidity-base
- La relazione tra costante di dissociazione basica dell'ammina (Kb) e la costante di dissociazione acida del suo acido coniugato (Ka) è data da Kb × Ka = Kw.
- Il ruolo dell'azoto è di cedere elettroni per catturare il protone.
Proteine e loro funzioni
- Le proteine sono macromolecole versatili presenti in tutti i processi biologici
- Possono agire da catalizzatori (enzimi), trasportare o conservare altre molecole, fornire un supporto meccanico, protezione immunitaria, generare movimento o trasmettere impulsi nervosi
Classificazione delle proteine
- Proteine di trasporto: ad esempio emoglobina, albumina e mioglobina
- Proteine strutturali: ad esempio collagene e cheratina
- Anticorpi: proteine coinvolte nella protezione immunitaria
- Proteine contrattili: ad esempio miosina e actina
- Proteine coinvolte nella trasmissione di impulsi nervosi
Caratteristiche delle proteine
- Le proteine possono essere suddivise in tre categorie: cheratine, collageni e sete
- Le cheratine sono componenti principali dei tessuti protettivi, con struttura fibrillare allungata
- I collageni sono componenti principali dei tessuti connettivi
- Le sete sono componenti principali dei bozzoli prodotti dai bachi da seta, con struttura a foglietto
Struttura delle proteine
- Gli amminoacidi idrofobici conferiscono stabilità alle strutture per mezzo di interazioni idrofobiche, ponti idrogeno e forze di van der Waals
- Alcune proteine presentano anche ponti disolfuro
α-cheratina
- La α-cheratina è la proteina principale costituente nel capello
- Presenta una struttura elicoidale a fibra allungata
- La struttura secondaria è una α-elica leggermente diversa dalla classica
- La α-cheratina è formata da due α-eliche che si avvolgono l'una sull'altra dando origine al two-chain coiled coil
Cromatografia per Filtrazione su Gel
- La cromatografia per filtrazione su gel separa le molecole in base alle loro dimensioni.
- Le molecole più grandi escono per prime dalla colonna, mentre le molecole più piccole tendono ad entrare nelle porosità e impiegano più tempo per uscire.
- La tecnica può anche essere utilizzata per ottenere informazioni sul peso molecolare, ma è soggetta ad errori fino al 10%.
Cromatografia a Scambio Ionico
- La cromatografia a scambio ionico separa le proteine in base alla loro carica netta.
- La colonna cromatografica presenta beads con cariche negative o positive, a seconda della tipo di colonna utilizzata.
- L'ordine di uscita delle proteine è determinato dalla loro interazione con la fase stazionaria.
- Le proteine con carica opposta alla fase stazionaria tendono a rimanere più tempo, mentre quelle con carica uguale tendono a uscire più velocemente.
Tecniche Cromatografiche
- Esistono diverse tecniche cromatografiche che permettono separazioni più fini.
- Il principio base di funzionamento è uguale per tutte le tecniche: il campione è posto all'interno di una fase liquida che si fa scorrere in contatto con una fase stazionaria.
- La separazione si basa su come il campione interagisce con la fase mobile e la fase stazionaria.
- La proteina viene fatta uscire dalla colonna aggiungendo una alta concentrazione del gruppo chimico considerato in forma libera.
Cromatografia Liquida Ad Alta Pressione (HPLC)
- La cromatografia liquida ad alta pressione è una tecnica più sofisticata che utilizza strumenti più rapidi e con risoluzione superiore.
- La tecnica utilizza colonne posizionate verticalmente e la fase mobile si muove all'interno della colonna per effetto della gravità.
- Gli strumenti HPLC differiscono in base alla natura della colonna che viene montata al loro interno.
Isomeria di monosaccaridi
- L'isomeria di maggiore interesse per i monosaccaridi è la stereoisomeria.
- Nell'isomeria di struttura, gli atomi sono legati in sequenze diverse.
- Nella stereoisomeria, gli atomi sono legati nella stessa sequenza, ma cambia la posizione spaziale degli atomi.
- La stereoisomeria è anche detta isomeria ottica, poiché gli atomi o gruppi atomici di due o più composti sono legati tra loro nella stessa sequenza, ma hanno una differente posizione spaziale.
Isomeri ottici
- Gli isomeri ottici sono molecole con diversa disposizione spaziale, ma sono l'immagine speculare l'una dell'altra.
- Il classico esempio degli isomeri ottici sono le mani, che sono speculari ma non sovrapponibili.
- Pasteur scoprì l'isomeria ottica studiando l'acido tartarico, che si deposita sul fondo delle botti durante la vinificazione.
Mutarotazione del glucosio
- I due anomeri del glucosio (α e β) si formano in modo casuale quando il monosaccaride è solubilizzato in acqua.
- La mutarotazione è il processo per cui le molecole raggiungono un equilibrio, aprendosi e chiudendosi ripetutamente, formando ad ogni chiusura anomeri α e β in modo casuale.
Reazioni di ossidazione
- Le reazioni di ossidazione delle aldeidi sono state trattate, in particolare per quanto riguarda i reattivi di Fehiling e di Tollens.
- Questi saggi colorimetrici hanno avuto un ruolo importante nella storia, venendo usati per determinare la quantità di zuccheri nel sangue.
Nucleotidi e acidi nucleici
- I nucleotidi e gli acidi nucleici sono formati da un monosaccaride, modificato con una base azotata e un gruppo fosfato.
- Lo zucchero reagisce con basi azotate e gruppo fosfato, organizzandosi in modo specifico.
Glicosamminoglicani
- I glicosamminoglicani sono polisaccaridi lineari, formati da ripetizioni di unità disaccaridiche.
- Uno dei monosaccaridi che costituisce l'unità disaccaridica è quasi sempre l'N-acetilgalattosammina o l'N-acetilglucosammina, addotti del galattosio e del glucosio a cui sono legati i gruppi acetilammine.
- Il secondo monosaccaride è di solito un acido uronico, in genere l'acido D-glucuronico o L-iduronico.
Ialuronano
- L'ialuronano è formato da acido D-glucuronico e N-acetilglucosammina (entrambi derivati dal glucosio).
- Il processo di assemblaggio dell'oligosaccaride avviene in 3 stadi.
Glicosilazione centrale
- La proteina inizia a crescere attraverso la sequenza segnale e i ribosomi all'interno del lume del reticolo endoplasmatico.
- La glicosilazione è un processo di modifica delle proteine, che può influire sulla loro funzione.
Lectine
- Le lectine sono proteine che spesso mediano l'adesione tra cellula e cellula e che mediano l'adesione tra virus e determinati tipi di cellule.
- Ad esempio, il virus influenzale ha sulla sua superficie delle lectine (emoagglutinina) che riconoscono i residui di acido sialico presenti in determinati tipi di cellule.
Selectine
- Le selectine sono un tipo di lectine tipiche della membrana plasmatica, che mediano il riconoscimento e l'adesione cellula-cellula.
- Le selectine vengono chiamate in funzione del tipo di cellula in cui si trovano.
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Description
Studio della velocità di catalisi enzimatica e suo cambiamento in rapporto alla concentrazione del substrato. Importante per comprendere il meccanismo delle reazioni catalizzate.