Enzimática Cinética Capítulo 1

Enzymatic Kinetics

Enzyme-Substrate Complex

• Formation:
  • Enzyme (E) binds to substrate (S) to form an enzyme-substrate complex (ES)
  • This complex is essential for catalysis
• Characteristics:
  • Reversible reaction (E + S ⇌ ES)
  • Rate of formation depends on enzyme and substrate concentrations
  • ES complex is a transient state, eventually breaking down into product and free enzyme

Inhibition Types

• Competitive Inhibition
  • Inhibitor (I) binds to active site, competing with substrate
  • Increases Km (Michaelis constant), but Vmax remains the same
  • Example: substrate analogue, structural similarity to substrate
• Uncompetitive Inhibition
  • Inhibitor binds to enzyme-substrate complex (ES), reducing catalytic activity
  • Decreases Vmax, while Km remains the same
  • Example: heavy metals, binding to allosteric sites
• Non-Competitive Inhibition
  • Inhibitor binds to a site other than the active site, reducing enzyme activity
  • Decreases Vmax, while Km remains the same
  • Example: allosteric inhibitors, binding to regulatory sites
• Irreversible Inhibition
  • Inhibitor forms a covalent bond with the enzyme, permanently inactivating it
  • Example: suicide inhibitors, binding to active site

Michaelis-Menten Equation

• Describes the kinetics of enzyme-catalyzed reactions
• Equation: V = Vmax * [S] / (Km + [S])
• Variables:
  • V: initial reaction rate
  • Vmax: maximum reaction rate
  • [S]: substrate concentration
  • Km: Michaelis constant (substrate concentration at which V = Vmax/2)
• Assumptions:
  • Steady-state conditions (rapid equilibrium between E, S, and ES)
  • Enzyme concentration is much lower than substrate concentration

Cinética Enzimática

Complejo Enzima-Sustrato

• Se forma cuando la enzima (E) se une al sustrato (S) para crear un complejo enzima-sustrato (ES)
• Este complejo es esencial para la catálisis
• La formación del complejo ES es una reacción reversible (E + S ⇌ ES)
• La velocidad de formación depende de las concentraciones de enzima y sustrato
• El complejo ES es un estado transitorio que eventualmente se descompone en producto y enzima libre

Tipos de Inhibición

• Inhibición Competitiva
  • El inhibidor (I) se une al sitio activo, compitiendo con el sustrato
  • Aumenta la constante de Michaelis (Km), pero la velocidad máxima (Vmax) permanece igual
  • Ejemplo: análogo de sustrato, con similitud estructural al sustrato
• Inhibición No Competitiva
  • El inhibidor se une al complejo enzima-sustrato (ES), reduciendo la actividad catalítica
  • Reduce la velocidad máxima (Vmax), mientras que la constante de Michaelis (Km) permanece igual
  • Ejemplo: metales pesados, uniéndose a sitios allostéricos
• Inhibición No Competitiva
  • El inhibidor se une a un sitio diferente del sitio activo, reduciendo la actividad enzimática
  • Reduce la velocidad máxima (Vmax), mientras que la constante de Michaelis (Km) permanece igual
  • Ejemplo: inhibidores alóstericos, uniéndose a sitios regulatorios
• Inhibición Irreversible
  • El inhibidor forma un enlace covalente con la enzima, inactivándola permanentemente
  • Ejemplo: inhibidores suich, uniéndose al sitio activo

Ecuación de Michaelis-Menten

• Describe la cinética de las reacciones catalizadas por enzimas
• Ecuación: V = Vmax * [S] / (Km + [S])
• Variables:
  • V: velocidad de reacción inicial
  • Vmax: velocidad de reacción máxima
  • [S]: concentración de sustrato
  • Km: constante de Michaelis (concentración de sustrato a la que V = Vmax/2)
• Suposiciones:
  • Condiciones de estado estacionario (equilibrio rápido entre E, S y ES)
  • La concentración de enzima es mucho menor que la concentración de sustrato