Introduzione agli Amminoacidi

Introduzione

• La lezione riguarda gli amminoacidi

Struttura degli amminoacidi

• Il carbonio alfa è il centro della struttura
• Quattro sostituenti attorno al carbonio alfa: gruppo carbossilico, gruppo amminico, idrogeno e catena laterale (R)
• La catena laterale (R) varia per ogni amminoacido

Struttura amminoacidi lineari

• Gli amminoacidi si collegano per formare catene lineari (peptidi o proteine)
• Per una rappresentazione più comoda si usa una proiezione di Fischer modificata
• Il gruppo amminico a sinistra e il gruppo carbossilico a destra
• La catena laterale (R) in alto e l'idrogeno in basso

Tabella degli amminoacidi

• Elenco degli amminoacidi con le loro sigle a 3 lettere e a 1 lettera
• I nomi degli amminoacidi sono elencati nella tabella
• I diversi amminoacidi sono raggruppati in base alla loro natura (alifatici non polari, polari non carichi, aromatici, carichi positivamente e negativamente).

Amminoacidi cellulari

• Gli amminoacidi nelle cellule sono prodotti di idrolisi delle proteine (αAA proteici o standard; αAA rari o non standard) o metaboliti liberi (AA non proteici).

AA proteici o standard

• Le proteine naturali sono costituite esclusivamente da L-amminoacidi
• Rappresentazioni grafiche della struttura di L-alanina e D-alanina

Famiglie di AA

• Gli amminoacidi che formano le proteine sono 20 e sono raggruppati in 5 famiglie in base alla natura della catena laterale
• Alifatica non polare
• Polare non carica
• Aromatica
• Carica positivamente (basica)
• Carica negativamente (acida)

Non polare, gruppo R alifatico

• Presentazioni grafiche della struttura di diversi amminoacidi (Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Metionina)
• Amminoacidi con gruppo R alifatico identificati e strutturati

Polari, gruppo R non carico

• Presentazioni grafiche di diversi amminoacidi (Serina, Treonina, Cisteina, Asparagina, Glutammina).

Gruppo R aromatico

• Presentazioni grafiche di diversi amminoacidi (Fenilalanina, Tirosina, Triptofano).

Gruppo R positivamente carico

• Presentazioni grafiche di diversi amminoacidi (Lisina, Istidina, Arginina)

Gruppo R negativamente carico

• Presentazioni grafiche di diversi amminoacidi (Aspartato, Glutammaleato).

AA raggruppati in base al gruppo R

• Tabella riassuntiva degli amminoacidi raggruppati in base alle loro proprietà e alle loro sigle a 3 e singola lettera.

Altre classificazioni degli AA

• Classificazione degli amminoacidi: AA acidi (glutammato e aspartato); AA basici (arginina e lisina); istidina; AA solforati (cisteina e metionina); AA aromatici (fenilalanina, triptofano e tirosina).

Tavola degli AA

• Tavola riassuntiva che include: sigle, masse monoisotopiche, punti isoelettrici, caratteristiche relative alle catene laterali.

AA non standard

• Amminoacidi derivati dai 20 standard tramite modificazioni chimiche post-traduzionali
• Esempi inclusi: 4-idrossiprolina, 5-idrossilisina, 6-N-metil-lisina, y-carbossiglutammaleato, selenocisteina.

Elastina

• Elasticità ed elasticità di questa proteina, specialmente della pelle
• Presentazione grafica della struttura della Desmosina, un'importante struttura polipeptidica

AA non proteici

• L'ornitina e la citrullina sono esempi di AA non proteici
• Descrizione dell'ornitina con le sue proprietà e le sue caratteristiche, spiegando la sua importanza nel ciclo dell'urea dentro l'organismo.

Gruppi ionizzabili

• Gli amminoacidi sono molecole anfotere, in quanto possiedono sia un gruppo acido che un gruppo basico
• Descrizione grafica di gruppi ionizzabili (forma non ionica, zwitterione)
• Spiegazione dell'importanza dei gruppi ionizzabili degli amminoacidi

Isomeri D e L

• Gli L-amminoacidi sono gli unici presenti nelle proteine
• Il carbonio alfa è uno stereocentro
• Rappresentazioni grafiche di L- e D-amminoacidi

AA De L

• Risultato della rotazione di un enantiomero della luce polarizzata piana rispetto a gli altri
• I L-amminoacidi sono gli unici presenti nel corpo umano

Punto isoelettrico

• La carica netta di un amminoacido a un dato pH
• Il punto isoelettrico è il pH in cui un amminoacido non ha carica netta (zwitterione) o è elettricamente neutro

Struttura e caratteristiche di una catena polipeptidica

• Descrizione della struttura di una catena polipeptidica che include la struttura ripetuta e la catena laterale
• Il legame peptidico è descritto tra le unioni dei diversi amminoacidi

Monomeri e polimeri

• Descrizioni grafiche di monomeri e polimeri lineari e ramificati
• L'importanza dei monomeri e dei polimeri per la costruzione di peptidi come catena principale (ossatura) e le catene laterali (varianti caratteristica di ogni amminoacido).

Peptidi

• Breve descrizione di questi polimeri di amminoacidi con basso peso molecolare.
• Elenco di esempi di peptidi come la bradichinina, l'ossitocina e le encefaline.

Catena polipeptidica

• Descrizione di una catena polipeptidica che spiega la catena principale (ossatura) con i vari residui amminoacidici e le catene laterali rappresentate.

Dati molecolari delle proteine

• Tabella con i dati delle proteine

Conclusioni

• Riassunto dei punti principali trattati nella lezione: struttura, classificazione, tipi di AA, isomeri, punto isoelettrico, legame peptidico e peptidi.