Hémoglobine : Structure et Fonction

Hémoglobine : Structure, Biosynthèse et Fonction

• L'hémoglobine est une chromoprotéine porphyrinique.
• Elle représente 33% du poids du globule rouge.
• Elle a trois fonctions principales : le transport de l'oxygène des poumons aux tissus, le transport d'une partie du CO2 et le tamponnement des ions H+ libérés par les tissus.

Ontogénèse – Évolution des Hémoglobines Humaines

• Les globules rouges des adultes contiennent trois types d'hémoglobines : Hb A (α2β2), Hb A1c glyquée (α2β2), Hb A2 (α2δ2) et Hb F (α2γ2).
• La chaîne α possède 141 acides aminés, et la chaine β 146 acides aminés.
• Hb A représente environ 97% des hémoglobines chez un adulte sain et Hb A1c glyquée 4 à 5%.
• Hb A2 représente environ 2 à 3%.
• Hb F représente moins de 1% chez un adulte sain.

Synthèse de l'Hémoglobine

• La synthèse de la globine suit le schéma général de la synthèse protéique.
• Elle implique des étapes de transcription, de maturation de l'ARNm (épissage du pré-ARNm), et de traduction au niveau ribosomal.
• L'hémoglobine se synthétise dans les cellules de la lignée érythroblastique.
• La synthèse a lieu successivement dans le foie fœtal et la rate de la 6ème semaine jusqu'à la naissance.
• Puis, la synthèse se déplace vers la moelle osseuse à partir du 4ème mois, et prend le dessus à partir du 6ème mois.

Structure des Chaînes d'Hémoglobine

• L'hémoglobine A est un tétramère composé de 4 chaînes polypeptidiques (2α, 2β).
• Chaque chaîne possède une structure pelotonnée avec 8 segments hélicoïdaux.
• Chaque tétramère contient un groupe hème qui contient un atome de fer (Fe2+) responsable de la fixation de l'oxygène.
• L'atome de fer est inséré entre les hélices EFGH de la globine.
• L'hème et la globine sont liés ensemble par une série de liaisons.

Fonctions de l'Hémoglobine

• Transport de l'oxygène : L'hémoglobine transporte l'oxygène des poumons vers les tissus par une liaison réversible. La molécule d'hémoglobine peut fixer 4 molécules d'oxygène.
• Dissociation de l'hémoglobine oxygénée : La désoxygénation de l'Hb est le processus de déliaison de l'oxygène. Ceci se fait à travers 4 étapes différentes avec des constantes de dissociation distinctes.
• Effet tampon : L'hémoglobine agit comme un tampon, aidant à réguler le pH du sang.
• Courbe de dissociation de l'oxygène : La courbe démontre que l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène varie selon le niveau des PCO2, du pH, de la température et de la concentration du 2,3-DPG.
  • Déplacement vers la droite : diminution de l'affinité pour l'oxygène
  • Déplacement vers la gauche : augmentation de l'affinité pour l'oxygène

Catabolisme de l'Hémoglobine

• L'hémolyse (destruction des globules rouges) se produit par des phénomènes intra ou extra vasculaires.
• L'hémoglobine est dégradée en ses composants hème et globine.
• Le hème est dégradé en bilirubine et fer.
• La globine est dégradée en acides aminés.
• La bilirubine est ensuite excrétée dans les selles et les urines.

Pathologie

• Les anomalies de la synthèse de l'hème peuvent conduire à des porphyries.
• Les anomalies de la globine peuvent conduire à des hémoglobinopathies.