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Questions and Answers
Una reazione intramolecolare ha minore libertà di movimento e risulta molto più ______.
Una reazione intramolecolare ha minore libertà di movimento e risulta molto più ______.
veloce
Il reagente in (b) ha un’elevata libertà di ______ attorno ai legami.
Il reagente in (b) ha un’elevata libertà di ______ attorno ai legami.
rotazione
L'entropia risulta ulteriormente ______ bloccando i legami durante la reazione.
L'entropia risulta ulteriormente ______ bloccando i legami durante la reazione.
ridotta
I gruppi presenti sugli enzimi possono funzionare da ______ o basi nei confronti del substrato.
I gruppi presenti sugli enzimi possono funzionare da ______ o basi nei confronti del substrato.
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I siti attivi degli enzimi sono ricchi di residui ______ che possono partecipare alla reazione.
I siti attivi degli enzimi sono ricchi di residui ______ che possono partecipare alla reazione.
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Il folding delle proteine avviene in maniera più complessa ed è mediato da molecole dette ______ molecolari.
Il folding delle proteine avviene in maniera più complessa ed è mediato da molecole dette ______ molecolari.
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Il polipeptide di neosintesi entra in una struttura ______, completata con una struttura a cappuccio.
Il polipeptide di neosintesi entra in una struttura ______, completata con una struttura a cappuccio.
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I globuli che si formano sono strutture stabili e ______.
I globuli che si formano sono strutture stabili e ______.
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Un esempio di proteina costituita da più ______ è la gliceraldeide 3-fosfato deidrogenasi.
Un esempio di proteina costituita da più ______ è la gliceraldeide 3-fosfato deidrogenasi.
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La struttura quaternaria è data dall'interazione di più catene ______, che possono associarsi non covalentemente.
La struttura quaternaria è data dall'interazione di più catene ______, che possono associarsi non covalentemente.
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Se le catene polipeptidiche sono identiche, parliamo di ______.
Se le catene polipeptidiche sono identiche, parliamo di ______.
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La struttura più energeticamente stabile di una proteina è detta ______.
La struttura più energeticamente stabile di una proteina è detta ______.
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Il ______ è un processo fondamentale per la corretta conformazione delle proteine.
Il ______ è un processo fondamentale per la corretta conformazione delle proteine.
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La velocità iniziale in funzione dell'ordine di reazione è correlata linearmente secondo v = k x [A], dove k è la costante _____ .
La velocità iniziale in funzione dell'ordine di reazione è correlata linearmente secondo v = k x [A], dove k è la costante _____ .
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Per le reazioni enzimatiche a concentrazione costante di enzima, l'andamento della velocità è _____ .
Per le reazioni enzimatiche a concentrazione costante di enzima, l'andamento della velocità è _____ .
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Secondo il modello di Michaelis e Menten, l'enzima lega il substrato in un _____ fisico.
Secondo il modello di Michaelis e Menten, l'enzima lega il substrato in un _____ fisico.
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In presenza di alte concentrazioni di substrato, tutti gli enzimi formano un complesso enzima-substrato e solo alcune molecole di substrato rimangono _____ .
In presenza di alte concentrazioni di substrato, tutti gli enzimi formano un complesso enzima-substrato e solo alcune molecole di substrato rimangono _____ .
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La trasformazione del substrato in prodotto avviene solo all'interno del complesso _____ -substrato.
La trasformazione del substrato in prodotto avviene solo all'interno del complesso _____ -substrato.
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Per determinare l'equazione di Michaelis e Menten, dobbiamo considerare la concentrazione iniziale di substrato libero al _____ .
Per determinare l'equazione di Michaelis e Menten, dobbiamo considerare la concentrazione iniziale di substrato libero al _____ .
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L'equazione di Michaelis e Menten può essere riscritta utilizzando l'assunto della costante _____ di dissociazione del substrato dall'enzima.
L'equazione di Michaelis e Menten può essere riscritta utilizzando l'assunto della costante _____ di dissociazione del substrato dall'enzima.
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L'enzima deve legarsi al substrato in un complesso per essere _____ in un prodotto.
L'enzima deve legarsi al substrato in un complesso per essere _____ in un prodotto.
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Nella seconda, la velocità è direttamente proporzionale al prodotto di velocità massima (costante che equivale al prodotto di Kcat e [E] della prima equazione; valore della velocità per concentrazioni infinite di ______)
Nella seconda, la velocità è direttamente proporzionale al prodotto di velocità massima (costante che equivale al prodotto di Kcat e [E] della prima equazione; valore della velocità per concentrazioni infinite di ______)
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Km, costante iperbolica, rappresenta la concentrazione di substrato per far funzionare l’enzima a di ______Vmax
Km, costante iperbolica, rappresenta la concentrazione di substrato per far funzionare l’enzima a di ______Vmax
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Briggs e Haldane analizzarono matematicamente il modello di Michaelis e Menten partendo da un presupposto di stato ______
Briggs e Haldane analizzarono matematicamente il modello di Michaelis e Menten partendo da un presupposto di stato ______
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L’equazione di Michaelis e Menten è sempre un’iperbole, ma in cui Km assume un diverso ______
L’equazione di Michaelis e Menten è sempre un’iperbole, ma in cui Km assume un diverso ______
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Quando vengono trattate reazioni enzimatiche, è importante sapere che valori hanno Vmax e ______
Quando vengono trattate reazioni enzimatiche, è importante sapere che valori hanno Vmax e ______
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La correlazione iperbolica tra la concentrazione di substrato e la velocità è resa possibile grazie a programmi informatici di ______ non lineare.
La correlazione iperbolica tra la concentrazione di substrato e la velocità è resa possibile grazie a programmi informatici di ______ non lineare.
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In assenza di sistemi informatici avanzati, era preferibile realizzare una correlazione ______
In assenza di sistemi informatici avanzati, era preferibile realizzare una correlazione ______
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L’equazione di Lineweaver-Burk permette di correlare il reciproco della velocità e il reciproco del secondo ______ dell’equazione.
L’equazione di Lineweaver-Burk permette di correlare il reciproco della velocità e il reciproco del secondo ______ dell’equazione.
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L'inibizione competitiva si verifica quando la sostanza inibitrice occupa il sito attivo dell'enzima in un complesso non ______.
L'inibizione competitiva si verifica quando la sostanza inibitrice occupa il sito attivo dell'enzima in un complesso non ______.
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Nel meccanismo sequenziale ______, l'associazione dei reagenti A e B avviene in ordine casuale.
Nel meccanismo sequenziale ______, l'associazione dei reagenti A e B avviene in ordine casuale.
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Il meccanismo ______ prevede che il substrato A si leghi all'enzima e venga trasformato in un prodotto prima che il substrato B si leghi.
Il meccanismo ______ prevede che il substrato A si leghi all'enzima e venga trasformato in un prodotto prima che il substrato B si leghi.
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Il valore di Km aumenta durante l'inibizione competitiva, portando a una Km apparente ______.
Il valore di Km aumenta durante l'inibizione competitiva, portando a una Km apparente ______.
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Le linee parallele nei grafici dei doppi reciproci indicano una reazione che procede secondo un meccanismo ______.
Le linee parallele nei grafici dei doppi reciproci indicano una reazione che procede secondo un meccanismo ______.
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Gli inibitori ______ si legano non covalentemente agli enzimi, rendendoli incapaci di funzionare.
Gli inibitori ______ si legano non covalentemente agli enzimi, rendendoli incapaci di funzionare.
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Le sostanze chimiche in grado di rallentare o fermare l'attività degli enzimi sono note come ______.
Le sostanze chimiche in grado di rallentare o fermare l'attività degli enzimi sono note come ______.
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Durante l'inibizione competitiva, la velocità massima di reazione ______ rimane costante.
Durante l'inibizione competitiva, la velocità massima di reazione ______ rimane costante.
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Study Notes
Folding delle proteine
- La proteina si trova in uno stato stabile di parziale avvolgimento, chiamato stadio di globulo fuso, in cui le diverse strutture secondarie stabili esistono, ma non interagiscono ancora correttamente.
- Il folding delle proteine è mediato da molecole chiamate chaperonine molecolari che evitano superavvolgimenti, interazoni errate con altre proteine e contribuiscono al mantenimento della forma corretta.
- Il polipeptide di neosintesi entra in una struttura cilindrica, completata poi da una struttura a cappuccio, che assume una diversa conformazione che favorisce il folding in termini di interazioni idrofobiche.
- Una catena polipeptidica lunga può avvolgersi formando più regioni indipendenti tra loro dal punto di vista strutturale e di folding, dette domini.
- I globuli che vengono a formarsi sono strutture stabili e autonome, pur essendo vincolate l'una all'altra.
Struttura Quaternaria
- La struttura quaternaria è data dall'interazione di più catene polipeptidiche (monomeri) con struttura terziaria, che possono associarsi non covalentemente in una struttura più complessa.
- La struttura quaternaria non è presente in tutte le proteine.
- La struttura quaternaria mostra spesso una disposizione simmetrica dei monomeri peptidici.
- Se le catene monomeriche sono identiche, parliamo di omopolimeri (omodimeri, omotrimeri, omotetrameri...); viceversa parleremo di eteropolimeri (eterodimeri, eterotrimeri, eterotetrameri...).
Catalisi enzimatica
- I gruppi presenti sugli enzimi possono funzionare da acidi o basi nei confronti del substrato, in grado di cedere (acidi generali) o ricevere (basi generali) protoni, accelerando specifiche reazioni chimiche.
- I siti attivi degli enzimi sono ricchi di residui ionizzabili che possono partecipare alla reazione, sia da catalizzatori acidi che basici generali.
- La velocità della reazione è influenzata dalla concentrazione dei reagenti.
- In una reazione del primo ordine, la velocità e la concentrazione del reagente sono correlate linearmente secondo v = k x [A], dove k è la costante cinetica.
- Per le reazioni enzimatiche a concentrazione costante di enzima, la velocità iniziale cambia molto rapidamente a basse concentrazioni, ma tende a stabilizzarsi (plateau) a concentrazioni elevate di substrato.
Modello di Michaelis e Menten
- Questo modello prevede che l'enzima leghi il substrato in un complesso fisico (secondo una costante cinetica K(1) e K(-1) per tornare ai reagenti; possiamo parlare anche di Ks), per poter poi, una volta legato, essere trasformato (secondo una costante di velocità cinetica Kcat) in un prodotto.
- In presenza di alte concentrazioni del substrato, tutti gli enzimi vanno a costituire un complesso enzima-substrato e solo alcune molecole di substrato rimangono libere, il che spiega perché la velocità raggiunge un plateau.
- Il modello di Michaelis e Menten si basa su alcuni assunti:
- La trasformazione del substrato in prodotto avviene solo all'interno del complesso enzima-substrato.
- Il complesso enzima-substrato viene considerato con la porzione di enzima libero e di substrato libero.
Equazione di Michaelis e Menten
- L'equazione di Michaelis e Menten descrive la relazione tra la velocità di reazione e la concentrazione del substrato.
- La velocità è direttamente proporzionale al prodotto di velocità massima e concentrazione di substrato libero e inversamente proporzionale alla somma di Km e la quantità iniziale di enzima (Km, costante iperbolica, concentrazione di substrato per far funzionare l'enzima a di 0,5Vmax (a concentrazione uguale a Km si ha v=Vmax/2).
Briggs e Haldane
- Briggs e Haldane analizzarono matematicamente il modello di Michaelis e Menten partendo da un presupposto diverso da quello del pre-equilibrio rapido, quello di stato stazionario.
- Secondo questo modello, considerando la velocità iniziale stabile (per alcuni minuti), occorre che la concentrazione del complesso ES sia costante/stazionaria e che la velocità di formazione sia uguale alla velocità di dissociazione (sia per dare substrato libero oppure prodotto).
- Il modello di Briggs e Haldane porta ad un'equazione iperbolica, ma in cui Km assume un diverso significato:
- Nel modello di Michaelis e Menten indica la costante termodinamica di dissociazione del substrato dall'enzima (Km=Ks=K(1)/K(-1)).
- In questo caso indica una combinazione di costanti cinetiche (Km=(Kcat+K(-1))/K(1).
Cinetica enzimatica
- L'equazione di Michaelis e Menten descrive bene la dipendenza iperbolica tra la concentrazione di substrato e la velocità di molte reazioni enzimatiche.
- Il metodo dei doppi reciproci è stato utilizzato per ottenere un'equazione lineare che descrive la relazione tra la velocità e la concentrazione del substrato.
- Il metodo dei doppi reciproci è stato utilizzato frequentemente in passato per analizzare i dati di cinetica enzimatica, ma oggi è stato sostituito da programmi informatici di regressione non lineare.
Meccanismi di associazione dei substrati
- In caso di reazioni che coinvolgono diversi substrati per dare diversi prodotti, possiamo ricordare due diversi meccanismi di associazione dei substrati all'enzima:
- Random sequenziale: l'associazione dei reagenti A e B avviene in ordine casuale e allo stesso modo la dissociazione dei prodotti P e Q.
- Sequenziale ordinato: le reazioni di associazione dei reagenti A e B e dissociazione dei prodotti P e Q avvengono in modo ordinato.
- Ping-pong: il substrato A si lega e l'enzima lo trasforma in un prodotto, e solo successivamente si lega B per essere trasformato.
Inibizione enzimatica
- Ci sono sostanze chimiche che rallentano o fermano completamente l'attività degli enzimi, in una logica di inibizione enzimatica.
- Gli inibitori reversibili si legano non covalentemente agli enzimi, rendendoli incapaci di funzionare.
- Gli inibitori irreversibili si legano covalentemente agli enzimi.
- La cinetica degli inibitori reversibili dipende dal tipo di inibizione:
- Inibizione competitiva: l'inibitore occupa il sito attivo dell'enzima in un complesso non reattivo.
- Da un punto di vista cinetico, questi inibitori tendono a spostare il valore di Km, che si traduce in una Km apparente maggiore (di un valore alfa), senza alterare Vmax.
- Inibizione competitiva: l'inibitore occupa il sito attivo dell'enzima in un complesso non reattivo.
Considerazioni finali
- L'inibizione enzimatica è un meccanismo importante che regola l'attività degli enzimi.
- Gli inibitori enzimatici sono utilizzati come farmaci e come strumenti di ricerca.
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Description
Questo quiz esplora il processo di folding delle proteine e la formazione della loro struttura quaternaria. Analizzeremo come le chaperonine molecolari influenzano la stabilità delle proteine e l'importanza dei domini nella struttura. Preparati a testare la tua comprensione degli aspetti chiave di queste strutture biologiche essenziali.
