Fisicoquímica Veterinaria: Metabolismo de Proteínas
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Questions and Answers

¿De dónde proviene el grupo amida de la asparagina en su formación?

  • Del ácido aspartico
  • Del amoniaco libre
  • De la alanina
  • De la glutamina (correct)

¿Cuál es el papel de la glutamina en el riñón?

  • Conservación de agua
  • Liberación de amoniaco como buffer (correct)
  • Síntesis de urea
  • Producción de glucosa

¿Cuáles son las fuentes de nitrógeno en el ciclo de la urea?

  • Am mono y aminoácido glutamina
  • Bicarbonato y ornitina
  • Glutamato y glutamina
  • Amoniaco libre y grupo amino del aminoácido aspartato (correct)

¿Qué compuesto debe ser reducido primero para la incorporación del nitrógeno por los animales?

<p>Nitrógeno molecular (N2) (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué molécula inicia y finaliza el ciclo de la urea?

<p>Ornitina (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuántas enzimas participan en la síntesis de urea?

<p>Cinco (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el proceso a través del cual el nitrógeno atmosférico es convertido en amoniaco?

<p>Amonificación (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes enzimas se encarga de reducir el nitrato a nitrito?

<p>Nitrato reductasa (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el gas más abundante en la atmósfera que participa en el metabolismo del nitrógeno?

<p>Nitrógeno (N2) (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué grupo de microorganismos es responsable de oxidar el amoníaco a nitritos?

<p>Bacterias oxidantes de amoniaco (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué compuesto orgánico es formado a partir de la incorporación de amonio a los esqueletos carbonados?

<p>Aminoácidos (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el producto final de la nitrificación realizada por bacterias nitrificantes verdaderas?

<p>Nitrato (NO3-) (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué proceso implica la transferencia de un grupo α-amino de un aminoácido hacia un α-cetoácido?

<p>Transaminación (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la función principal del fosfato de piridoxal en la transaminación?

<p>Actúa como aceptor transitorio y transportador del grupo amina (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué aminoácidos no sufren transaminación según la información proporcionada?

<p>Lisina, treonina, prolina e hidroxiprolina (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cómo es la naturaleza de las reacciones de transaminación?

<p>Reversibles y pueden ocurrir en catabolismo y síntesis (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué nombre reciben las enzimas que catalizan la reacción de transaminación?

<p>Aminotransferasas (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes compuestos se forma a partir de aspartato y α-cetoglutarato en la transaminación?

<p>Ácido oxaloacético y glutamato (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de enlace se forma entre el fosfato de piridoxal y el aminoácido durante la transaminación?

<p>Enlace de base de Schiff (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de reacción se realiza cuando se elimina el grupo α-amino de la cadena carbonada de un aminoácido?

<p>Desaminación (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué efecto tiene el grupo prostético del fosfato de piridoxal en la actividad de la aminotransferasa?

<p>Facilita la formación del complejo intermediario (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuántos moles de ATP se consumen en el ciclo de la urea?

<p>3 (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué compuesto nuevo se genera en el ciclo de la urea?

<p>Urea (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué activador alostérico es necesario para la carbamoil fosfato sintetasa I?

<p>N-acetilglutamato (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué moléculas se generan cuando el fumarato se convierte de nuevo a aspartato?

<p>NADH + H+ (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el efecto de una dieta rica en proteínas sobre el ciclo de la urea?

<p>Aumenta la síntesis de urea (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué ocurre cuando aumenta el suministro de amoniaco al hígado?

<p>Se induce la formación de urea (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es uno de los productos de la oxidación de NADH + H+ en la mitocondria?

<p>6 moles de ATP (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué papel desempeña el N-acetilglutamato en el ciclo de la urea?

<p>Actúa como activador alostérico (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué intermediarios se sintetizan a partir de glutamato y acetil-CoA?

<p>N-acetilglutamato (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué influencia tiene la concentración de los intermediarios del ciclo sobre su regulación?

<p>Regula mediante la ley de acción de masa (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué produce la alanina aminotransferasa (ALT) durante su actividad?

<p>Piruvato (A)</p> Signup and view all the answers

¿En qué tejidos son particularmente abundantes la GPT y GOT?

<p>Hígado, músculo y corazón (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la función principal del ciclo glucosa-alanina?

<p>Proporcionar piruvato para gluconeogénesis (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué enzima es responsable de la transaminación del piruvato a alanina en el músculo?

<p>Alanina transaminasa (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta sobre el daño tisular y las transaminasas?

<p>Un aumento en sus niveles en plasma es un marcador de injuria tisular. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué ocurre con el nitrógeno en el músculo durante la degradación de aminoácidos?

<p>Se procesa como en el hígado. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cómo se compara el ciclo de glucosa-alanina con el ciclo de Cori?

<p>El piruvato en el ciclo de glucosa-alanina no se reduce a lactato. (A)</p> Signup and view all the answers

El ciclo de hormona en el músculo utiliza aminoácidos de cadena ramificada para:

<p>Obtener combustible durante el ejercicio prolongado. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el tiempo típico para que se eleve el nivel de transaminasas tras un infarto agudo?

<p>En 6 horas (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué papel tiene el hígado en el ciclo glucosa-alanina?

<p>Absorbe alanina y la convierte en piruvato. (D)</p> Signup and view all the answers

Flashcards

Fijación de nitrógeno

Proceso por el cual el nitrógeno atmosférico (N2) se transforma en amoníaco (NH3) para ser utilizado por los organismos.

Amonificación

Descomposición de compuestos nitrogenados complejos (proteínas, aminoácidos) en amoníaco (NH3) por bacterias y hongos del suelo.

Nitrificación

Oxidación del amoníaco (NH3) a nitritos (NO2-) y luego a nitratos (NO3-), un proceso realizado por bacterias.

Nitrato reductasa

Enzima que reduce los nitratos a nitritos, primer paso en la asimilación del nitrógeno por las plantas.

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Nitrógeno molecular

Gas atmosférico, N2, muy estable debido a su triple enlace.

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Amonio (NH4+)

Forma iónica del amoniaco, esencial para la síntesis de aminoácidos en las plantas.

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Aminoácidos

Compuestos orgánicos que contienen nitrógeno, bloques de construcción de las proteínas.

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Transaminación

Reacción que transfiere un grupo amino de un aminoácido a un cetoácido, convirtiéndolos en otros aminoácidos y cetoácidos.

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Aminotransferasas

Enzimas que catalizan la reacción de transaminación.

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Grupo prostético piridoxal fosfato

Coenzima derivada de la vitamina B6, esencial para la actividad de las aminotransferasas.

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Base de Schiff

Enlace intermedio entre el piridoxal fosfato y el aminoácido durante la transaminación.

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Transaminación reversible

La reacción de transaminación puede ocurrir en ambos sentidos: síntesis y degradación de aminoácidos.

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Aminoácidos excluidos de transaminación

Hay aminoácidos que no participan en la reacción de transaminación: lisina, treonina, prolina e hidroxiprolina.

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Enzima GOT/AST

Ejemplo de aminotransferasa específica para un par aminoácido/cetoácido (aspartato y α-cetoglutarato), formando aspartato y glutamato.

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Desaminación

Proceso posterior a la transaminación que quita el grupo amino de la cadena carbonada.

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Ciclo de la urea

Destino del grupo amino tras la desaminación, para eliminar el exceso de nitrógeno.

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GPT o ALT

Enzima que cataliza la transaminación de la alanina a piruvato, utilizando α-cetoglutarato como aceptador del grupo amino.

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GOT o ASAT

Enzima que cataliza la transaminación del aspartato a oxalacetato, utilizando α-cetoglutarato como aceptador del grupo amino.

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Daño hepático

Un aumento en los niveles de GOT en plasma puede indicar daño hepático severo.

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Daño del miocardio

Un aumento en los niveles de ambas transaminasas, GOT y GPT, en plasma puede indicar daño del miocardio.

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Ciclo de la glucosa-alanina

Proceso que permite al músculo exportar nitrógeno en forma de alanina al hígado, donde se convierte en urea para su excreción.

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Alanina (en el ciclo de la glucosa-alanina)

Aminoácido transportador de nitrógeno desde el músculo al hígado.

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Piruvato (en el ciclo de la glucosa-alanina)

Molécula que puede ser utilizada para la gluconeogénesis en el hígado.

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Ciclo de Cori

Proceso que permite al músculo exportar lactato al hígado, donde se convierte en glucosa.

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Diferencia entre el ciclo de la glucosa-alanina y el ciclo de Cori

El ciclo de la glucosa-alanina utiliza alanina para transportar nitrógeno y el ciclo de Cori utiliza lactato para transportar energía.

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Asparagina: ¿de dónde proviene?

La asparagina se sintetiza a partir de aspartato y glutamina, utilizando ATP. No se forma a partir de amoniaco libre.

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Función de la asparagina

La asparagina tiene una función similar a la glutamina, pero menos intensa. Actúa como un refuerzo en el ciclo intercelular de la glutamina.

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Ciclo de la alanina: doble función

El ciclo de la alanina moviliza el esqueleto de carbono de la alanina al hígado para la gluconeogénesis. Además, transporta el grupo amino para su posterior conversión en urea.

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Glutamina en el cerebro

La glutamina actúa como un 'eliminador' de amoniaco (NH3) en el cerebro.

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Glutamina en el riñón

En el riñón, la glutamina se utiliza para generar amoniaco (NH3) a través de la glutaminasa. Este amoniaco actúa como un buffer para la regulación del pH sanguíneo.

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Ornitina

Un aminoácido no proteico que participa como intermediario en el Ciclo de la urea.

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¿Cuál es el único compuesto nuevo generado por el ciclo de la urea?

La urea es la única molécula nueva que se produce en este proceso.

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Equivalentes de ATP

Representan la cantidad de energía que se utiliza o libera en un proceso metabólico. Un equivalente de ATP corresponde a la energía liberada por la hidrólisis de una molécula de ATP en ADP.

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¿Cuánta energía se consume en el ciclo de la urea?

El ciclo de la urea consume 3 equivalentes de ATP y 4 enlaces de alta energía.

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¿Qué tipo de enzima es la carbamoil fosfato sintetasa I (CPSI)?

La CPSI es una enzima que cataliza la primera reacción del ciclo de la urea.

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¿Cuál es el activador alostérico de la CPSI?

El N-acetilglutamato es un activador alostérico indispensable para la CPSI, la enzima inicial del ciclo.

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Inducción enzimática

Se refiere al aumento en la síntesis de enzimas en respuesta a cambios en las condiciones celulares, como la presencia de un sustrato.

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¿Qué factor influye en la inducción enzimática del ciclo de la urea?

El suministro de amoníaco o aminoácidos al hígado puede inducir la síntesis de las enzimas del ciclo de la urea.

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¿Cómo se regula el ciclo de la urea?

El ciclo de la urea se regula a través de la carbamoil fosfato sintetasa I (CPSI) y la inducción enzimática.

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Study Notes

Fisicoquímica aplicada a la Fisiología Veterinaria - Metabolismo de Proteínas

  • El nitrógeno (N) es un elemento esencial en la formación de biomoléculas como proteínas y nucleótidos.
  • El nitrógeno atmosférico (N2) es inerte, necesita ser fijado (reducido a NH3).
  • La amonificación degrada compuestos nitrogenados complejos (proteínas, aminoácidos, ácidos nucleicos) a amoniaco (NH3) o ion amonio (NH4+).
  • Las bacterias oxidantes de amoniaco convierten NH3 a nitritos (NO2-), y luego a nitratos (NO3-), en un proceso llamado nitrificación.
  • Las plantas absorben principalmente nitratos, transformándolos en compuestos nitrogenados orgánicos.
  • El balance de nitrógeno en animales es la estabilidad entre la síntesis y degradación de proteínas.
  • Un balance nitrogenado positivo ocurre cuando la ingesta es mayor que la excreción (crecimiento, embarazo).
  • Un balance nitrogenado negativo ocurre cuando la excreción es mayor que la ingesta, asociado a situaciones de inanición, desnutrición, enfermedad o estados catabólicos.
  • Los aminoácidos esenciales no pueden ser sintetizados por el cuerpo y deben obtenerse de la dieta.
  • Los aminoácidos no esenciales pueden ser sintetizados por el cuerpo.
  • El metabolismo de proteínas implica la degradación o desaminación de aminoácidos, que da como resultado amoníaco y el esqueleto carbonado.
  • La eliminación del amoniaco, un producto tóxico, es crucial, lográndose por conversión en urea en el hígado.
  • El ciclo de la urea es una vía metabólica que implica una serie de reacciones que convierten el amoniaco en urea para su excreción.
  • Los aminoácidos se clasifican como glucogénicos o cetogénicos basándose en su capacidad de generar glucosa o cuerpos cetónicos.
  • El transporte del amoniaco en sangre se realiza principalmente en forma de amida (ej: glutamina).
  • El ciclo de la urea interconecta el metabolismo de aminoácidos con el ciclo de Krebs.
  • La regulación del ciclo de la urea tiene lugar a nivel de la carbamoil fosfato sintetasa I (CPSI), que es la enzima limitante.
  • La regulación del ciclo de la urea también se ve influenciada por la concentración de amoniaco, el estado nutricional y las necesidades metabólicas del animal.
  • El amoníaco es tóxico para el Sistema Nervioso Central (SNC), lo que hace que su eliminación sea esencial; y su excesiva acumulación puede causar incluso la muerte.
  • El amoniaco se transforma en Urea a través del ciclo de la Urea.
  • En casos de insuficiencia renal el nivel de urea en sangre aumenta.

Aminoácidos Esenciales y No Esenciales

  • Se listan los aminoácidos esenciales y no esenciales.

Reacciones de Transaminación

  • La transaminación transfiere grupos amino.
  • Las aminotransferasas o transaminasas catalizan la reacción y requieren piridoxal fosfato (vitamina B6) como cofactor.
  • Las transaminaciones son reversibles.

Desaminación Oxidativa

  • Desaminación oxidativa de aminoácidos, genera amoniaco.
  • La L-glutamato deshidrogenasa cataliza la reacción.
  • La reacción utiliza NAD⁺/NADP⁺.
  • Es una reacción reversible, importante para el balance nitrogenado.

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Este quiz aborda los procesos fisicoquímicos esenciales en la fisiología veterinaria, centrándose en el metabolismo de proteínas y el ciclo del nitrógeno. Explora la importancia del nitrógeno en la formación de biomoléculas y cómo se maneja en el organismo animal, incluyendo el balance nitrogenado y su impacto en la salud y desarrollo. Ideal para estudiantes de veterinaria y fisiología animal.

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