Metabolismo de Proteínas
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Questions and Answers

¿Cuál de los siguientes aminoácidos se considera exclusivamente cetogénico?

  • Fenilalanina
  • Triptófano
  • Isoleucina
  • Leucina (correct)

Los aminoácidos que son tanto glucogénicos como cetogénicos incluyen todos menos uno. ¿Cuál es este aminoácido?

  • Triptófano
  • Tirosina
  • Arginina
  • Lisina (correct)

¿Cuál de las siguientes funciones está asociada con la tirosina?

  • Producción de energía en forma de ATP
  • Producción de melanina (correct)
  • Producción de glucosa
  • Producción de histamina

¿Cuál es el papel de la glicina en el organismo en relación a la hemoglobina?

<p>Forma parte del grupo hemo (B)</p> Signup and view all the answers

Durante la inanición, los esqueletos de carbono de los aminoácidos se utilizan principalmente para:

<p>Producción de energía (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué aminoácido se requiere en grandes cantidades para la formación de tirosina?

<p>Fenilalanina (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el valor biológico de las proteínas es correcta?

<p>Las proteínas de soja tienen un valor biológico inferior al de la carne roja. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué sustancia es responsable de marcar proteínas para su degradación en las células eucariotas?

<p>Ubiquitina (C)</p> Signup and view all the answers

Durante el catabolismo de proteínas, ¿qué tipo de proteínas son especialmente duraderas?

<p>Proteínas estructurales. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la fuente principal de energía para la formación de enlaces covalentes por ubiquitina?

<p>Hidrólisis del ATP. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué aminoácido es procesado principalmente para formar urea dentro del organismo?

<p>Arginina (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cómo se define el valor biológico de una proteína?

<p>La fracción de nitrógeno absorbido y retenido por el organismo. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la función principal de la ubiquitina en la célula?

<p>Marcar proteínas para su degradación (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué enzima es responsable de la unión inicial de la ubiquitina al residuo de cisteína en el proceso de ubiquitinación?

<p>E1 (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué aminoácido en el extremo N-terminal de una proteína generalmente indica una vida media prolongada?

<p>Metionina (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué subunidades componen la estructura del proteasoma?

<p>Cuatro anillos de siete subunidades (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de residuo N-terminal favorece la rápida ubiquitinación de una proteína?

<p>Leucina (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes opciones es un resultado de la actividad de la enzima E3 en el proceso de ubiquitinación?

<p>Unión de ubiquitina a la proteína diana (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué ocurre con una proteína sustrato que tiene al menos cuatro ubiquitinas unidas?

<p>Es reconocida por el proteasoma (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué relación existe entre la longitud del extremo N-terminal y la vida media de una proteína?

<p>No hay relación entre longitud y vida media (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué enzima es responsable de la activación y transferencia de ubiquitina a E2?

<p>E1 (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el porcentaje de nitrógeno total excretado por un animal adulto con una dieta balanceada a través de la urea?

<p>90% (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué sustancia se considera completamente atóxica y soluble, que se encuentra en sangre en una concentración de 20 a 40 mg/dL?

<p>Urea (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cómo se relaciona el ciclo de la urea con el ciclo de Krebs?

<p>El fumarato de la urea puede ingresar al ciclo de Krebs. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes opciones describe mejor qué sucede con los esqueletos de carbono de los aminoácidos en condiciones de exceso dietético de proteínas?

<p>Se conservan como glúcidos o ácidos grasos. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué proceso se lleva a cabo en el hígado en relación con el metabolismo del nitrógeno?

<p>El hígado es el sitio principal para la eliminación de nitrógeno. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué producto se forma del oxaloacetato en el ciclo de Krebs como resultado de las funciones metabólicas?

<p>Equivalentes reductores (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué sucede con el glutamato durante el proceso de transaminación relacionado con la formación de urea?

<p>Proporciona un grupo nitrogenado para la formación de urea. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes caminos NO se menciona como una posible vía para el oxaloacetato?

<p>Incorporarse en la síntesis de hormonas. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué mecanismo permite la eliminación del nitrógeno de los aminoácidos en etapas de dieta alta en proteínas?

<p>Transaminación, desaminación y formación de urea. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la consecuencia del incremento de glutamato en el tejido nervioso?

<p>Formación de glutamina y agotamiento de glutamato (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué efecto produce la acumulación de glutamina en los astrocitos del cerebro?

<p>Edema cerebral y aumento de presión intracraneana (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la función principal de la glutamina en el transporte del amoníaco en sangre?

<p>Transporte del amoníaco en forma de grupo amida (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué enzima cataliza la eliminación del grupo amida de la glutamina?

<p>Glutaminasa (B)</p> Signup and view all the answers

¿Dónde se encuentra la glutamina sintetasa en el hígado?

<p>En hepatocitos perivenosos (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué se obtiene como subproducto en la reacción de la asparaginasa?

<p>Aspartato y amoníaco (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el efecto del descenso de ATP en las células nerviosas?

<p>Daños celulares irreparables y muerte (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué ocurre cuando los iones amonios escapan de la conversión a urea?

<p>Son captados por la glutamina sintetasa (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es un precursor para la síntesis de GABA en el cerebro?

<p>Glutamato (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el efecto osmótico asociado a la glutamina en el cerebro?

<p>Aumento del volumen dentro de las células gliales (C)</p> Signup and view all the answers

Flashcards

Aminoácidos esenciales

Son aminoácidos que el cuerpo no puede sintetizar, por lo que deben obtenerse a través de la dieta.

Valor biológico de las proteínas

Indica la proporción de aminoácidos esenciales que contiene una proteína y la capacidad del cuerpo para usarlos.

Proteínas de origen animal vs. vegetal

Las proteínas animales suelen tener mayor valor biológico que las vegetales debido a su mayor contenido de aminoácidos esenciales y mayor digestibilidad. Las vegetales pueden tener deficiencias en ciertos aminoácidos esenciales.

Catabolismo de proteínas

Proceso de degradación de proteínas en el cuerpo para obtener aminoácidos o re-utilizar sus componentes

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Ubiquitina

Proteína que marca otras proteínas para su degradación, indicando cuales proteínas eliminar.

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Recambio proteico

El proceso continuo de degradación y síntesis de proteínas en las células.

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Proteínas dañadas

Proteínas que han sufrido algún tipo de daño (mal plegamiento, oxidación) y necesitan ser eliminadas.

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Enzimas de la ubiquitinación

Tres enzimas que participan en la unión de ubiquitina a una proteína: E1 (activadora), E2 (conjugadora) y E3 (ligasa).

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Objetivo de la ubiquitinación

El proceso de ubiquitinación marca las proteínas para su degradación por el proteasoma.

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¿Cómo se activa la ubiquitina?

La ubiquitina se activa por la enzima E1, que la une a través de un enlace tioéster con ATP.

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Transferencia de ubiquitina

La ubiquitina se transfiere de E1 a E2, y luego de E2 a la proteína diana con la ayuda de E3.

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Proteasoma: El 'verdugo'

Un complejo proteico que degrada las proteínas marcadas con ubiquitina.

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Reconocimiento por el proteasoma

Las proteínas deben tener al menos cuatro ubiquitinas unidas para que el proteasoma las reconozca y las degrade.

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Despliegue de la proteína

Las subunidades del proteasoma, que se encuentran en forma de barril, usan ATP para desplegar la proteína y llevarla hacia la cámara interior.

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Degradación en el proteasoma

La proteína se degrada en fragmentos pequeños dentro de la cámara interior del proteasoma.

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Aminoácidos glucogénicos

Aminoácidos que pueden ser convertidos en glucosa a través de la gluconeogénesis. Producen piruvato o intermediarios del ciclo de Krebs.

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Aminoácidos cetogénicos

Aminoácidos que no pueden ser convertidos en glucosa. Producen acetil-CoA o acetoacetil-CoA, que se utilizan para la producción de cuerpos cetónicos.

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Aminoácidos glucogénicos y cetogénicos

Aminoácidos que pueden ser convertidos tanto en glucosa como en cuerpos cetónicos. Son precursores de ambos.

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Destino de los aminoácidos durante el ayuno

Los esqueletos de carbono de los aminoácidos se usan para producir energía, oxidándose a CO2 y H2O.

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Glicina: Precursor de moléculas importantes

La glicina es un aminoácido precursor de porfirinas, que conforman el grupo hemo de la hemoglobina y la mioglobina, esenciales para el transporte de oxígeno.

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Efecto del glutamato en la muerte neuronal

El exceso de glutamato causa daños irreversibles y muerte celular en el tejido nervioso, esto se debe a la reducción de la producción de ATP y la interrupción de la fosforilación oxidativa.

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Glutamina: transportador de amonio

La glutamina es el aminoácido principal que transporta amonio en sangre, ya que el grupo amida de la glutamina sirve como donante de nitrógeno.

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Síntesis de glutamina

La glutamina sintetasa cataliza la formación de glutamina a partir de glutamato y amonio. La reacción está acoplada a la hidrólisis del ATP a ADP y Pi.

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Degradación de glutamina

La glutaminasa cataliza la ruptura de la glutamina liberando glutamato y amonio.

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Efecto osmótico de la glutamina

La acumulación de glutamina en astrocitos, principalmente en el cerebro, genera un efecto osmótico debido a su naturaleza orgánica, incrementando el volumen de líquido dentro de las células gliales.

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¿Qué es la presión intracraneal?

Es la presión que ejerce el líquido cefalorraquídeo dentro del cráneo.

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Edema cerebral: consecuencia de la acumulación de glutamina

El aumento en la concentración de glutamina en el cerebro genera un efecto osmótico que provoca edema cerebral, es decir, acumulación de líquido en el cerebro.

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Relación entre glutamina, glutamato y GABA

El glutamato es un neurotransmisor precursor del GABA. La acumulación de glutamina disminuye la reserva de glutamato en el tejido nervioso, afectando la actividad neuronal y la síntesis de GABA.

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Ubicación de la glutamina sintetasa y la glutaminasa en el hígado

La glutamina sintetasa se encuentra en los hepatocitos perivenosos, mientras que la glutaminasa se encuentra en los hepatocitos periportales.

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Ciclo intercelular de la glutamina en el hígado

La glutamina se sintetiza en los hepatocitos perivenosos y se transporta a los hepatocitos periportales para ser degradada, liberando amonio que alimenta el ciclo de la urea.

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¿Dónde se excrete la urea?

La urea se excreta principalmente por el riñón.

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Concentración de urea en sangre

La concentración normal de urea en sangre es de 20 a 40 mg/dL o 0,4 mM.

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Fumarato como puente

El fumarato, producido en el ciclo de la urea, puede entrar al ciclo de Krebs y contribuir a la producción de ATP, glucosa o aminoácidos.

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Destino del exceso de proteína

En exceso de proteína, el nitrógeno se elimina como urea, mientras que los esqueletos de carbono se usan para generar glucosa o ácidos grasos.

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¿Qué es el ciclo de la urea?

Un ciclo metabólico que elimina el amoníaco del cuerpo, transformándolo en urea, una forma no tóxica.

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Relación entre el ciclo de la urea y el ciclo de Krebs

Estos dos ciclos están relacionados por el fumarato, un intermedio del ciclo de la urea que puede entrar en el ciclo de Krebs.

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Importancia del hígado en el metabolismo de proteínas

El hígado es el principal sitio de metabolismo del nitrógeno, eliminando el exceso de proteína y formando urea.

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Papel de la transaminación

La transaminación es un proceso que elimina el nitrógeno de los aminoácidos, convirtiéndolos en compuestos no nitrogenados que pueden ser utilizados para otras funciones.

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Desaminación

La desaminación es la eliminación del grupo amino de los aminoácidos, liberando amoníaco.

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¿Qué pasa con los esqueletos de carbono de los aminoácidos?

Los esqueletos de carbono de los aminoácidos se pueden convertir en glucosa (gluconeogénesis) o ácidos grasos.

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Study Notes

Metabolismo de Proteínas

  • El nitrógeno (N) es un elemento crucial en las biomoléculas, como las proteínas y los nucleótidos.
  • El nitrógeno atmosférico (N2) debe fijarse, generalmente reduciéndose a amoniaco (NH3).
  • Las bacterias y hongos del suelo llevan a cabo la amonificación, descomponiendo compuestos nitrogenados complejos en amoniaco.
  • Las bacterias nitrificantes oxidan el amoniaco a nitritos (NO2−) y luego a nitratos (NO3−) en un proceso llamado nitrificación.
  • Las plantas absorben nitratos para formar compuestos nitrogenados orgánicos.
  • Las proteínas de la dieta son la principal fuente de nitrógeno para los animales.
  • El equilibrio nitrogenado en un animal sano implica una ingesta y excreción de nitrógeno equilibradas.
  • El desbalance nitrogenado negativo ocurre durante la inanición, desnutrición y enfermedades.
  • El amoniaco es tóxico, por lo que se convierte en urea en el hígado para su excreción.
  • Los aminoácidos esenciales no pueden ser sintetizados por el cuerpo y deben obtenerse de la dieta.
  • Los aminoácidos son esenciales para la síntesis de proteínas.
  • Existen 20 tipos de aminoácidos.
  • Once aminoácidos son esenciales y 9 no esenciales.
  • El valor biológico de una proteína refleja la calidad de la misma en cuanto a su contenido de aminoácidos esenciales.
  • Las proteínas de origen animal tienden a tener un mayor valor biológico que las de origen vegetal.
  • La descomposición de las proteínas ocurre mediante la degradación de los enlaces peptídicos.
  • El proteasoma es una estructura que degrada las proteínas.
  • Las proteínas dañadas o defectuosas son degradadas para poder reutilizar sus componentes.
  • La ubiquitina marca las proteínas para su degradación por el proteasoma.
  • La desaminación oxidativa es crucial para el catabolismo de aminoácidos.
  • Las aminotransferasas catalizan las reacciones de transaminación.
  • El amoniaco producido en el metabolismo de aminoácidos se convierte en urea en el hígado.
  • Los diferentes procesos de excreción de desechos nitrogenados son amoniotelia, ureotelia, y uricotelia.
  • La urea se forma y excretan en el ciclo de la urea.

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Description

Este cuestionario explora el metabolismo de las proteínas y el papel del nitrógeno en los organismos. Se repasarán los procesos de fijación de nitrógeno, amonificación, nitrificación, y la importancia del nitrógeno en la dieta animal. Además, se discutirá el equilibrio nitrogenado y su impacto en la salud.

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