Estructura de las proteínas

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Questions and Answers

¿Qué enlaces permiten la libertad de giro en las proteínas?

Enlaces entre el carbono α y el grupo amino NH (correct)

Enlaces iónicos

Enlaces peptídicos

Enlaces entre el carbono α y el grupo carbonilo (correct)

¿Cómo se denominan los ángulos de torsión alrededor del enlace entre el átomo de nitrógeno y el carbono α?

Ángulo gamma (Γ)

Ángulo delta (Δ)

Ángulo beta (β)

Ángulo phi (Ø) (correct)

¿Qué se considera al determinar la conformación más favorable de un péptido?

El impedimento estérico y la repulsión electrostática (correct)

El número de enlaces peptídicos

La longitud de la cadena lateral

La temperatura ambiente

¿Cuáles son los valores de los ángulos de torsión phi y psi en la estructura de un péptido?

No todos los valores son posibles sin colisiones entre átomos (A) Signup and view all the answers

¿Qué característica tienen los enlaces peptídicos en comparación con los enlaces entre carbono α y grupo amino o carbonilo?

Son enlaces dobles (D) Signup and view all the answers

¿Cuál es la disposición de los grupos R, O y H en un péptido?

Se disponen alternadamente a un lado y otro de la cadena principal (B) Signup and view all the answers

¿Qué tipo de colisiones se pueden presentar por los ángulos phi y psi?

Colisiones entre átomos (B) Signup and view all the answers

¿Qué propiedad química de un péptido es influenciada por los grupos R?

Las propiedades químicas del péptido (A) Signup and view all the answers

¿Qué tipo de proteínas se clasifican como conjugadas o heteroproteínas?

Proteínas que por hidrólisis producen aminoácidos y otros componentes. (D) Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes proteínas se clasifica como fibrosa?

Colágeno (D) Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes funciones no corresponde típicamente a las proteínas?

Almacenamiento de energía (D) Signup and view all the answers

¿Qué tipo de proteínas son solubles en agua?

Proteínas globulares (A) Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes propiedades se relaciona con el término 'oligoméricas'?

Están formadas por varias subunidades (B) Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe mejor un factor que desestabiliza la hélice α?

La repulsión electrostática entre aminoácidos cargados. (C) Signup and view all the answers

¿Qué tipo de interacciones son responsables de estabilizar la hélice α?

Interacciones iónicas entre aminoácidos con cargas opuestas. (D) Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes características de la prolina afecta la formación de la hélice α?

El N de su enlace peptídico no puede formar un enlace de hidrógeno. (D) Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes aminoácidos es menos probable que esté presente en una hélice α?

Prolina (A) Signup and view all the answers

¿Cuál de estas condiciones favorece la formación de hélices α de manera efectiva?

Interacciones hidrofóbicas y aminoácidos pequeños o sin carga. (D) Signup and view all the answers

La hélice de colágeno presenta ciertas características únicas. ¿Cuál es una de ellas?

Se forma predominantemente con prolina. (B) Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes aminoácidos se considera ideal para la formación de hélices α por su pequeño tamaño?

Glicina (D) Signup and view all the answers

¿Qué efecto tiene la presencia de aminoácidos voluminosos en la hélice α?

Provocan impedimentos estéricos y desestabilizan la hélice. (A) Signup and view all the answers

¿Cómo afectan las interacciones hidrofóbicas a la estabilidad de la hélice α?

Contribuyen a la estabilidad al atraer aminoácidos no polares. (C) Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el colágeno es correcta?

El colágeno es la proteína más abundante en los mamíferos. (C) Signup and view all the answers

¿Qué indicaría una secuencia de aminoácidos de la forma Gly-X-Pro?

Que es parte de la estructura del colágeno. (C) Signup and view all the answers

¿Qué tipo de puente de hidrógeno se forma en una hélice pi?

Entre n y n+5. (A) Signup and view all the answers

En una hebra beta, ¿cómo se orientan las cadenas R?

Alternativamente hacia ambos lados de la cadena. (B) Signup and view all the answers

¿Cuál es la distancia promedio que avanza la cadena de aminoácidos en 1 vuelta de hélice alfa?

0.7 nm. (C) Signup and view all the answers

¿Cuál es la diferencia clave entre la hélice 310 y la hélice alfa?

La hélice 310 es más estrecha y más extendida. (A) Signup and view all the answers

¿Qué característica distintiva tiene la secuencia Gly cada tres aminoácidos en el colágeno?

Proporciona rigidez y estructura. (C) Signup and view all the answers

¿Qué tipo de enlaces covalentes permite el máximo estiramiento de la cadena en la hebra beta?

Enlaces peptídicos. (C) Signup and view all the answers

¿Cuál es el avance aproximado por residuo en una hebra beta?

0.35 nm. (D) Signup and view all the answers

¿Qué tipo de estructura es el colágeno en términos de su conformación?

Estructura fibrosa. (A) Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la hoja o lámina beta es correcta?

Los enlaces de hidrógeno se establecen entre grupos NH-CO de diferentes filamentos polipeptídicos. (D) Signup and view all the answers

¿Cómo se clasifica la disposición de las hojas beta en función de la orientación de los puentes de hidrógeno?

Ambas, dependiendo de la orientación de los enlaces. (C) Signup and view all the answers

¿Cuál es la razón por la que la disposición antiparalela de la hoja beta es más estable?

La disposición colineal de los enlaces de hidrógeno es más favorable. (A) Signup and view all the answers

La formación de una hoja beta involucra qué tipo de enlaces entre hebras?

Enlaces de hidrógeno. (A) Signup and view all the answers

¿Qué proteínas típicamente contienen una alta proporción de laminas beta?

Proteínas fibrosas como la fibroína y la queratina. (D) Signup and view all the answers

¿Cuál es el rango de distancia ideal para que se forme un enlace de hidrógeno efectivo?

2.7-3.1 Å. (D) Signup and view all the answers

¿Qué describe mejor la disposición de las cadenas laterales en una hoja beta?

Se orientan de manera alterna hacia ambos lados. (B) Signup and view all the answers

¿Cómo afecta la disposición de los enlaces de hidrógeno a la estabilidad de la hoja beta?

La disposición colineal ofrece mayor estabilidad que la paralela. (D) Signup and view all the answers

¿Cuál es la principal diferencia entre las láminas beta paralelas y antiparalelas?

La forma en que se establecen los enlaces de hidrógeno. (B) Signup and view all the answers

¿Qué estructura es más típica de las hojas beta en comparación con otras configuraciones de proteínas?

Son estructuras fibrosas y alargadas. (C) Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes funciones no se asocia típicamente a las proteínas?

Reproducción (D) Signup and view all the answers

¿Qué tipo de proteínas suelen ser solubles en agua?

Globulares (B) Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe mejor las oligoméricas?

Están formadas por varias subunidades. (A) Signup and view all the answers

¿Cuál es la principal característica de las proteínas fibrosas en comparación con las globulares?

Proporcionan soporte estructural. (C) Signup and view all the answers

¿Qué se entiende por proteínas conjugadas o heteroproteínas?

Contienen un grupo prostético además de la apoproteína. (B) Signup and view all the answers

¿Cuál es la longitud aproximada del enlace peptídico entre los grupos C-N?

1,32 Å (A) Signup and view all the answers

¿Qué tipo de configuración tienen casi todos los enlaces peptídicos en las proteínas?

Configuración trans (B) Signup and view all the answers

¿Cuál es el efecto del carácter parcial de doble enlace en un enlace peptídico?

Imposibilita la rotación a su alrededor. (A) Signup and view all the answers

¿Qué se entiende por impedimento estérico en el contexto de enlaces peptídicos?

El volumen que impide reacciones dentro de la molécula. (C) Signup and view all the answers

¿Cuál es la relación entre los átomos de carbono α en una configuración trans?

Están en lados opuestos al enlace peptídico. (B) Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la configuración cis de un enlace peptídico es correcta?

Los átomos de carbono α están en el mismo lado del enlace. (A) Signup and view all the answers

¿Cuál es la característica clave del enlace peptídico que afecta su conformación?

Carácter doble parcial que lo hace rígido. (C) Signup and view all the answers

¿Qué ocurre con los planos de los átomos en el enlace peptídico?

Son coplanares y giran uno respecto al otro. (D) Signup and view all the answers

¿Qué estructura describe mejor el carácter del enlace peptídico?

Plana y rígida (B) Signup and view all the answers

La configuración en cis de los péptidos suele presentarse con mayor frecuencia en:

Péptidos que contienen prolina (A) Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre los péptidos y proteínas es correcta?

Contienen aminoácidos con grupos ionizables (A) Signup and view all the answers

La disposición de los átomos en una cadena peptídica se describe como:

En zig-zag (D) Signup and view all the answers

¿Qué atributo de las proteínas les permite comportarse como polielectrolitos?

La capacidad de ionización de sus grupos laterales (A) Signup and view all the answers

Los átomos de carbono asimétrico en una cadena peptídica constituyen:

El plano peptídico (C) Signup and view all the answers

¿Qué factor no afecta la conformación de un péptido?

La frecuencia de enlaces peptídicos (A) Signup and view all the answers

¿Cuál es el estado de los átomos Cα en relación con el enlace peptídico?

Trans respecto al enlace peptídico (C) Signup and view all the answers

¿Qué característica de las proteínas se deriva de su naturaleza anfótera?

Variación en el pH de su entorno (D) Signup and view all the answers

¿Qué implica el carácter parcial de doble enlace en los enlaces peptídicos?

Inmovilidad en la cadena principal (D) Signup and view all the answers

¿Qué se entiende por desnaturalización de proteínas?

Pérdida total o parcial de las estructuras tridimensionales de una proteína. (C) Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes factores puede ser considerado un agente desnaturalizante físico?

Radiación UV (D) Signup and view all the answers

Las consecuencias inmediatas de la desnaturalización incluyen:

Pérdida de todas sus funciones biológicas. (A) Signup and view all the answers

¿Qué proceso permite la recuperación de la conformación nativa de una proteína?

Renaturalización (C) Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes componentes químicos es un agente desnaturalizante químico?

Acetona (C) Signup and view all the answers

¿Qué sucede con la solubilidad de una proteína tras desnaturalización?

Disminuye drásticamente, a menudo provocando precipitación. (A) Signup and view all the answers

¿Qué tipo de agentes pueden alterar la conformación nativa a través de puentes disulfuro?

Agentes reducidos (D) Signup and view all the answers

¿Cuál es la principal característica de la estructura nativa de una proteína?

Se mantiene única en presencia de disolventes acuosos. (C) Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la desnaturalización es correcta?

Puede ser reversible, dependiendo de la intensidad del tratamiento. (D) Signup and view all the answers

¿Qué significa que una proteína haya sido desnaturalizada?

Se ha perdido su conformación que permite su actividad biológica. (B) Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes interacciones no se considera un enlace no covalente?

Enlace covalente (A) Signup and view all the answers

¿Qué característica es común en las proteínas fibrosas?

Tienen una dimensión mayor en una dirección que en otra (C) Signup and view all the answers

En una interacción de enlace de hidrógeno, ¿cuál es la distancia óptima generalmente aceptada entre los átomos donadores y aceptores?

2,7-3,1 Å (C) Signup and view all the answers

¿Cuál de estas interacciones es menos frecuente debido a la acción dipolar del agua?

Interacciones iónicas (C) Signup and view all the answers

¿Cuál es la distancia óptima para que se produzcan fuerzas de van der Waals entre átomos?

4 Å (C) Signup and view all the answers

¿Qué representa un grupo aceptor en un enlace de hidrógeno?

Un átomo de oxígeno con un par de electrones libres (A) Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las proteínas fibrosas es correcta?

Tienen una estructura primaria con una repetición ordenada de algunos aminoácidos (D) Signup and view all the answers

¿Qué tipo de interacción se forma entre las cadenas laterales ionizadas con cargas opuestas?

Enlaces iónicos (C) Signup and view all the answers

¿Cuál es la principal razón de que los enlaces de hidrógeno sean considerados débiles?

Son interacciones temporales y dependen de la distancia (B) Signup and view all the answers

¿Qué fenómeno afecta la estabilidad de la estructura de las proteínas en medios acuosos?

Acción dipolar del agua (A) Signup and view all the answers

Study Notes

Enlaces en proteínas

Los enlaces entre el carbono alfa y el grupo amino, y el carbono alfa y el grupo carbonilo son enlaces simples con libertad de giro
La libertad de giro permite a las proteínas plegarse en diversas formas
Los ángulos de giro alrededor de estos enlaces se llaman ángulos de torsión
El ángulo de giro alrededor del enlace entre el nitrógeno y el carbono alfa se llama fi (Φ)
El ángulo de giro alrededor del enlace entre el carbono alfa y el carbonilo se llama psi (Ψ)
Hay libre rotación alrededor de los enlaces Cα-CO y Cα-N

Conformaciones de los péptidos

Un péptido puede tener varias conformaciones dependiendo de los ángulos Phi y Psi
Adopta la conformación más favorable energéticamente, con menor impedimento estérico y repulsión electrostática
No todos los valores de phi y psi son posibles sin colisiones entre átomos

Hélice alfa

La hélice alfa es una estructura secundaria con una forma helicoidal
Se estabiliza por enlaces de hidrógeno entre los grupos NH y CO de los aminoácidos
Los grupos R se proyectan hacia afuera de la hélice, determinando su tamaño y características
No todos los aminoácidos se acomodan fácilmente en una hélice alfa
Los aminoácidos con cadenas laterales cargadas o voluminosas pueden desestabilizar la hélice alfa
Los aminoácidos con cadenas laterales pequeñas o sin carga, y los que pueden interactuar con grupos hidrofóbicos, estabilizan la hélice alfa

Hoja beta

La hoja beta es una estructura secundaria formada por dos o más cadenas de aminoácidos dispuestas en paralelo o antiparalelo
Se estabiliza por enlaces de hidrógeno entre los grupos NH y CO de las cadenas
Las cadenas laterales se alternan a cada lado de la hoja
La hoja beta se encuentra en proteínas fibrosas como la fibroína de la seda y la queratina de la piel

Tipos de láminas beta

Las láminas beta pueden ser paralelas o antiparalelas, dependiendo de la orientación de las cadenas
Las láminas beta antiparalelas son más estables que las paralelas debido a la disposición de los enlaces de hidrógeno

Clasificación de proteínas

Composición química:
- Simples u Holoproteínas: Compuestas únicamente por aminoácidos.
- Conjugadas o Heteroproteínas: Compuestas por aminoácidos y un grupo prostético (componente no proteico).
Estructura:
- Globulares: Forma esférica, solubles en agua.
- Fibrosas: Forma alargada e insoluble en agua.
Función:
- Estructural: Proporcionan soporte y estructura a las células y tejidos.
- Transporte: Transportan sustancias a través de las membranas o en la sangre.
- Enzimática: Catalizan reacciones químicas en el cuerpo.
- Reserva: Almacenan nutrientes.
- Hormonal: Regulan funciones corporales.
- Motilidad: Permiten el movimiento.
- Transducción de señales: Transfieren información dentro y fuera de la célula.
- Defensiva: Protegen al organismo de patógenos.
Constituyentes:
- Monómero: Proteína formada por una sola unidad.
- Oligoméricas: Proteína formada por varias subunidades.
Propiedades físicas:
- Solubilidad: Solubles en agua o asociadas a membranas.

El enlace peptídico

La longitud del enlace entre los grupos C-N del enlace peptídico es ≈ 1,32 Å, que está entre los valores esperados para un enlace C-N sencillo (1,49 Å) y un enlace doble C=N (1, 27 Å).
El enlace peptídico existe en un estado de resonancia entre uniones dobles y simples, lo que le da un carácter parcial de doble enlace.
El enlace peptídico es rígido debido a su carácter parcial de doble enlace, que evita la rotación a su alrededor, lo que impone limitaciones en las posibles conformaciones de un polipéptido.
Los seis átomos del enlace peptídico son coplanares. Los planos giran uno respecto al otro. El carbono alfa determina el giro de la estructura.
Un enlace peptídico plano tiene dos configuraciones posibles:
- Configuración trans: los dos átomos de carbono alfa están en lados opuestos del enlace peptídico.
- Configuración cis: los dos átomos de carbono alfa están al mismo lado del enlace peptídico.
La mayoría de los enlaces en las proteínas son trans, ya que reduce los impedimentos estéricos, excepto en caso del aminoácido prolina.
El impedimento estérico es el efecto que se produce cuando el volumen ocupado por un grupo funcional o átomo en una molécula impide que otra parte de la misma reaccione.
En una cadena peptídica, los átomos están dispuestos en "zig-zag", siendo Cα, C y N los átomos que se sitúan en la cadena principal.
El enlace peptídico –CO-NH- es una estructura plana y rígida.
Los átomos que intervienen de carbono asimétrico a carbono asimétrico constituyen el PLANO PEPTÍDICO (coplanaridad de los átomos de la unión peptídica).
Los dos Cα se sitúan en TRANS respecto al enlace peptídico.
Los péptidos formados a partir de prolina suelen presentar con cierta frecuencia una configuración en CIS.

Propiedades ácido-base de péptidos y proteínas

Las proteínas son polielectrolitos anfóteros debido a que, además del grupo amino libre N-terminal y del grupo carboxilato libre C-terminal, pueden contener aminoácidos con grupos ionizables en sus cadenas laterales, determinando las propiedades electroliticas de las proteínas.

Enlaces no covalentes

Interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares, que tienden a asociarse por su repulsión al agua.
Enlace de hidrógeno: Interacción no covalente entre un átomo de hidrógeno unido covalentemente a un grupo donador, como –O-H, y un par de electrones libres pertenecientes a un grupo aceptor, como el oxígeno.
Interacciones iónicas, salinas o electrostáticas: Entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto. Poco frecuente por la acción dipolar del agua y su elevada Constante Dieléctrica.
Fuerzas de van der Waals, interacción de repulsión o atracción entre los orbitales más externos de los átomos. Cualquier átomo lo puede conformar, si están lo suficientemente próximos. Distancia óptima: 4Å.

Tipos de estructura terciaria

Proteínas fibrosas:
- Una dimensión mayor que la otra
- En general, insolubles en agua.
- La estructura primaria se caracteriza por la repetición ordenada de algunos aminoácidos.
Proteínas globulares:
- Más compactas
- Solubles en agua.
- Estructura en forma de esfera.

Desnaturalización de proteínas

Estructura nativa: la que adopta una proteína en presencia del disolvente acuoso y que la permite llevar a cabo su función. Es ÚNICA.
Desnaturalización: pérdida total o parcial de las estructuras de la estructura tridimensional de una proteína. Resultado los cambios en las propiedades físicas, químicas y biológicas de la proteína.
El proceso puede ser reversible, dependiendo de la intensidad y duración del tratamiento desnaturalizante.
Agentes desnaturalizantes:
- Físicos: temperatura y radiación UV
- Químicos: detergentes, disolventes orgánicos (etanol y acetona), pH y fuerza iónica (urea y guanidina)
Renaturalización: Recuperación de la conformación nativa tras la retirada de agentes desnaturalizantes.
↑Tª y tratamiento con agentes reductores de puentes disulfuro, alteran la conformación nativa, desnaturalizando la proteína.
Si se retoman las condiciones nativas, la proteína vuelve espontáneamente a su conformación nativa.
Consecuencias inmediatas de la desnaturalización de proteínas:
- Disminución drástica de la solubilidad de la proteína, acompañada frecuentemente de precipitación.
- Pérdida de todas sus funciones biológicas.