Podcast
Questions and Answers
¿Qué enlaces permiten la libertad de giro en las proteínas?
¿Qué enlaces permiten la libertad de giro en las proteínas?
- Enlaces entre el carbono α y el grupo amino NH (correct)
- Enlaces iónicos
- Enlaces peptídicos
- Enlaces entre el carbono α y el grupo carbonilo (correct)
¿Cómo se denominan los ángulos de torsión alrededor del enlace entre el átomo de nitrógeno y el carbono α?
¿Cómo se denominan los ángulos de torsión alrededor del enlace entre el átomo de nitrógeno y el carbono α?
- Ángulo gamma (Γ)
- Ángulo delta (Δ)
- Ángulo beta (β)
- Ángulo phi (Ø) (correct)
¿Qué se considera al determinar la conformación más favorable de un péptido?
¿Qué se considera al determinar la conformación más favorable de un péptido?
- El impedimento estérico y la repulsión electrostática (correct)
- El número de enlaces peptídicos
- La longitud de la cadena lateral
- La temperatura ambiente
¿Cuáles son los valores de los ángulos de torsión phi y psi en la estructura de un péptido?
¿Cuáles son los valores de los ángulos de torsión phi y psi en la estructura de un péptido?
¿Qué característica tienen los enlaces peptídicos en comparación con los enlaces entre carbono α y grupo amino o carbonilo?
¿Qué característica tienen los enlaces peptídicos en comparación con los enlaces entre carbono α y grupo amino o carbonilo?
¿Cuál es la disposición de los grupos R, O y H en un péptido?
¿Cuál es la disposición de los grupos R, O y H en un péptido?
¿Qué tipo de colisiones se pueden presentar por los ángulos phi y psi?
¿Qué tipo de colisiones se pueden presentar por los ángulos phi y psi?
¿Qué propiedad química de un péptido es influenciada por los grupos R?
¿Qué propiedad química de un péptido es influenciada por los grupos R?
¿Qué tipo de proteínas se clasifican como conjugadas o heteroproteínas?
¿Qué tipo de proteínas se clasifican como conjugadas o heteroproteínas?
¿Cuál de las siguientes proteínas se clasifica como fibrosa?
¿Cuál de las siguientes proteínas se clasifica como fibrosa?
¿Cuál de las siguientes funciones no corresponde típicamente a las proteínas?
¿Cuál de las siguientes funciones no corresponde típicamente a las proteínas?
¿Qué tipo de proteínas son solubles en agua?
¿Qué tipo de proteínas son solubles en agua?
¿Cuál de las siguientes propiedades se relaciona con el término 'oligoméricas'?
¿Cuál de las siguientes propiedades se relaciona con el término 'oligoméricas'?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe mejor un factor que desestabiliza la hélice α?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe mejor un factor que desestabiliza la hélice α?
¿Qué tipo de interacciones son responsables de estabilizar la hélice α?
¿Qué tipo de interacciones son responsables de estabilizar la hélice α?
¿Cuál de las siguientes características de la prolina afecta la formación de la hélice α?
¿Cuál de las siguientes características de la prolina afecta la formación de la hélice α?
¿Cuál de los siguientes aminoácidos es menos probable que esté presente en una hélice α?
¿Cuál de los siguientes aminoácidos es menos probable que esté presente en una hélice α?
¿Cuál de estas condiciones favorece la formación de hélices α de manera efectiva?
¿Cuál de estas condiciones favorece la formación de hélices α de manera efectiva?
La hélice de colágeno presenta ciertas características únicas. ¿Cuál es una de ellas?
La hélice de colágeno presenta ciertas características únicas. ¿Cuál es una de ellas?
¿Cuál de los siguientes aminoácidos se considera ideal para la formación de hélices α por su pequeño tamaño?
¿Cuál de los siguientes aminoácidos se considera ideal para la formación de hélices α por su pequeño tamaño?
¿Qué efecto tiene la presencia de aminoácidos voluminosos en la hélice α?
¿Qué efecto tiene la presencia de aminoácidos voluminosos en la hélice α?
¿Cómo afectan las interacciones hidrofóbicas a la estabilidad de la hélice α?
¿Cómo afectan las interacciones hidrofóbicas a la estabilidad de la hélice α?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el colágeno es correcta?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el colágeno es correcta?
¿Qué indicaría una secuencia de aminoácidos de la forma Gly-X-Pro?
¿Qué indicaría una secuencia de aminoácidos de la forma Gly-X-Pro?
¿Qué tipo de puente de hidrógeno se forma en una hélice pi?
¿Qué tipo de puente de hidrógeno se forma en una hélice pi?
En una hebra beta, ¿cómo se orientan las cadenas R?
En una hebra beta, ¿cómo se orientan las cadenas R?
¿Cuál es la distancia promedio que avanza la cadena de aminoácidos en 1 vuelta de hélice alfa?
¿Cuál es la distancia promedio que avanza la cadena de aminoácidos en 1 vuelta de hélice alfa?
¿Cuál es la diferencia clave entre la hélice 310 y la hélice alfa?
¿Cuál es la diferencia clave entre la hélice 310 y la hélice alfa?
¿Qué característica distintiva tiene la secuencia Gly cada tres aminoácidos en el colágeno?
¿Qué característica distintiva tiene la secuencia Gly cada tres aminoácidos en el colágeno?
¿Qué tipo de enlaces covalentes permite el máximo estiramiento de la cadena en la hebra beta?
¿Qué tipo de enlaces covalentes permite el máximo estiramiento de la cadena en la hebra beta?
¿Cuál es el avance aproximado por residuo en una hebra beta?
¿Cuál es el avance aproximado por residuo en una hebra beta?
¿Qué tipo de estructura es el colágeno en términos de su conformación?
¿Qué tipo de estructura es el colágeno en términos de su conformación?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la hoja o lámina beta es correcta?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la hoja o lámina beta es correcta?
¿Cómo se clasifica la disposición de las hojas beta en función de la orientación de los puentes de hidrógeno?
¿Cómo se clasifica la disposición de las hojas beta en función de la orientación de los puentes de hidrógeno?
¿Cuál es la razón por la que la disposición antiparalela de la hoja beta es más estable?
¿Cuál es la razón por la que la disposición antiparalela de la hoja beta es más estable?
La formación de una hoja beta involucra qué tipo de enlaces entre hebras?
La formación de una hoja beta involucra qué tipo de enlaces entre hebras?
¿Qué proteínas típicamente contienen una alta proporción de laminas beta?
¿Qué proteínas típicamente contienen una alta proporción de laminas beta?
¿Cuál es el rango de distancia ideal para que se forme un enlace de hidrógeno efectivo?
¿Cuál es el rango de distancia ideal para que se forme un enlace de hidrógeno efectivo?
¿Qué describe mejor la disposición de las cadenas laterales en una hoja beta?
¿Qué describe mejor la disposición de las cadenas laterales en una hoja beta?
¿Cómo afecta la disposición de los enlaces de hidrógeno a la estabilidad de la hoja beta?
¿Cómo afecta la disposición de los enlaces de hidrógeno a la estabilidad de la hoja beta?
¿Cuál es la principal diferencia entre las láminas beta paralelas y antiparalelas?
¿Cuál es la principal diferencia entre las láminas beta paralelas y antiparalelas?
¿Qué estructura es más típica de las hojas beta en comparación con otras configuraciones de proteínas?
¿Qué estructura es más típica de las hojas beta en comparación con otras configuraciones de proteínas?
¿Cuál de las siguientes funciones no se asocia típicamente a las proteínas?
¿Cuál de las siguientes funciones no se asocia típicamente a las proteínas?
¿Qué tipo de proteínas suelen ser solubles en agua?
¿Qué tipo de proteínas suelen ser solubles en agua?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe mejor las oligoméricas?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe mejor las oligoméricas?
¿Cuál es la principal característica de las proteínas fibrosas en comparación con las globulares?
¿Cuál es la principal característica de las proteínas fibrosas en comparación con las globulares?
¿Qué se entiende por proteínas conjugadas o heteroproteínas?
¿Qué se entiende por proteínas conjugadas o heteroproteínas?
¿Cuál es la longitud aproximada del enlace peptídico entre los grupos C-N?
¿Cuál es la longitud aproximada del enlace peptídico entre los grupos C-N?
¿Qué tipo de configuración tienen casi todos los enlaces peptídicos en las proteínas?
¿Qué tipo de configuración tienen casi todos los enlaces peptídicos en las proteínas?
¿Cuál es el efecto del carácter parcial de doble enlace en un enlace peptídico?
¿Cuál es el efecto del carácter parcial de doble enlace en un enlace peptídico?
¿Qué se entiende por impedimento estérico en el contexto de enlaces peptídicos?
¿Qué se entiende por impedimento estérico en el contexto de enlaces peptídicos?
¿Cuál es la relación entre los átomos de carbono α en una configuración trans?
¿Cuál es la relación entre los átomos de carbono α en una configuración trans?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la configuración cis de un enlace peptídico es correcta?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la configuración cis de un enlace peptídico es correcta?
¿Cuál es la característica clave del enlace peptídico que afecta su conformación?
¿Cuál es la característica clave del enlace peptídico que afecta su conformación?
¿Qué ocurre con los planos de los átomos en el enlace peptídico?
¿Qué ocurre con los planos de los átomos en el enlace peptídico?
¿Qué estructura describe mejor el carácter del enlace peptídico?
¿Qué estructura describe mejor el carácter del enlace peptídico?
La configuración en cis de los péptidos suele presentarse con mayor frecuencia en:
La configuración en cis de los péptidos suele presentarse con mayor frecuencia en:
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre los péptidos y proteínas es correcta?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre los péptidos y proteínas es correcta?
La disposición de los átomos en una cadena peptídica se describe como:
La disposición de los átomos en una cadena peptídica se describe como:
¿Qué atributo de las proteínas les permite comportarse como polielectrolitos?
¿Qué atributo de las proteínas les permite comportarse como polielectrolitos?
Los átomos de carbono asimétrico en una cadena peptídica constituyen:
Los átomos de carbono asimétrico en una cadena peptídica constituyen:
¿Qué factor no afecta la conformación de un péptido?
¿Qué factor no afecta la conformación de un péptido?
¿Cuál es el estado de los átomos Cα en relación con el enlace peptídico?
¿Cuál es el estado de los átomos Cα en relación con el enlace peptídico?
¿Qué característica de las proteínas se deriva de su naturaleza anfótera?
¿Qué característica de las proteínas se deriva de su naturaleza anfótera?
¿Qué implica el carácter parcial de doble enlace en los enlaces peptídicos?
¿Qué implica el carácter parcial de doble enlace en los enlaces peptídicos?
¿Qué se entiende por desnaturalización de proteínas?
¿Qué se entiende por desnaturalización de proteínas?
¿Cuál de los siguientes factores puede ser considerado un agente desnaturalizante físico?
¿Cuál de los siguientes factores puede ser considerado un agente desnaturalizante físico?
Las consecuencias inmediatas de la desnaturalización incluyen:
Las consecuencias inmediatas de la desnaturalización incluyen:
¿Qué proceso permite la recuperación de la conformación nativa de una proteína?
¿Qué proceso permite la recuperación de la conformación nativa de una proteína?
¿Cuál de los siguientes componentes químicos es un agente desnaturalizante químico?
¿Cuál de los siguientes componentes químicos es un agente desnaturalizante químico?
¿Qué sucede con la solubilidad de una proteína tras desnaturalización?
¿Qué sucede con la solubilidad de una proteína tras desnaturalización?
¿Qué tipo de agentes pueden alterar la conformación nativa a través de puentes disulfuro?
¿Qué tipo de agentes pueden alterar la conformación nativa a través de puentes disulfuro?
¿Cuál es la principal característica de la estructura nativa de una proteína?
¿Cuál es la principal característica de la estructura nativa de una proteína?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la desnaturalización es correcta?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la desnaturalización es correcta?
¿Qué significa que una proteína haya sido desnaturalizada?
¿Qué significa que una proteína haya sido desnaturalizada?
¿Cuál de las siguientes interacciones no se considera un enlace no covalente?
¿Cuál de las siguientes interacciones no se considera un enlace no covalente?
¿Qué característica es común en las proteínas fibrosas?
¿Qué característica es común en las proteínas fibrosas?
En una interacción de enlace de hidrógeno, ¿cuál es la distancia óptima generalmente aceptada entre los átomos donadores y aceptores?
En una interacción de enlace de hidrógeno, ¿cuál es la distancia óptima generalmente aceptada entre los átomos donadores y aceptores?
¿Cuál de estas interacciones es menos frecuente debido a la acción dipolar del agua?
¿Cuál de estas interacciones es menos frecuente debido a la acción dipolar del agua?
¿Cuál es la distancia óptima para que se produzcan fuerzas de van der Waals entre átomos?
¿Cuál es la distancia óptima para que se produzcan fuerzas de van der Waals entre átomos?
¿Qué representa un grupo aceptor en un enlace de hidrógeno?
¿Qué representa un grupo aceptor en un enlace de hidrógeno?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las proteínas fibrosas es correcta?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las proteínas fibrosas es correcta?
¿Qué tipo de interacción se forma entre las cadenas laterales ionizadas con cargas opuestas?
¿Qué tipo de interacción se forma entre las cadenas laterales ionizadas con cargas opuestas?
¿Cuál es la principal razón de que los enlaces de hidrógeno sean considerados débiles?
¿Cuál es la principal razón de que los enlaces de hidrógeno sean considerados débiles?
¿Qué fenómeno afecta la estabilidad de la estructura de las proteínas en medios acuosos?
¿Qué fenómeno afecta la estabilidad de la estructura de las proteínas en medios acuosos?
Study Notes
Enlaces en proteínas
- Los enlaces entre el carbono alfa y el grupo amino, y el carbono alfa y el grupo carbonilo son enlaces simples con libertad de giro
- La libertad de giro permite a las proteínas plegarse en diversas formas
- Los ángulos de giro alrededor de estos enlaces se llaman ángulos de torsión
- El ángulo de giro alrededor del enlace entre el nitrógeno y el carbono alfa se llama fi (Φ)
- El ángulo de giro alrededor del enlace entre el carbono alfa y el carbonilo se llama psi (Ψ)
- Hay libre rotación alrededor de los enlaces Cα-CO y Cα-N
Conformaciones de los péptidos
- Un péptido puede tener varias conformaciones dependiendo de los ángulos Phi y Psi
- Adopta la conformación más favorable energéticamente, con menor impedimento estérico y repulsión electrostática
- No todos los valores de phi y psi son posibles sin colisiones entre átomos
Hélice alfa
- La hélice alfa es una estructura secundaria con una forma helicoidal
- Se estabiliza por enlaces de hidrógeno entre los grupos NH y CO de los aminoácidos
- Los grupos R se proyectan hacia afuera de la hélice, determinando su tamaño y características
- No todos los aminoácidos se acomodan fácilmente en una hélice alfa
- Los aminoácidos con cadenas laterales cargadas o voluminosas pueden desestabilizar la hélice alfa
- Los aminoácidos con cadenas laterales pequeñas o sin carga, y los que pueden interactuar con grupos hidrofóbicos, estabilizan la hélice alfa
Hoja beta
- La hoja beta es una estructura secundaria formada por dos o más cadenas de aminoácidos dispuestas en paralelo o antiparalelo
- Se estabiliza por enlaces de hidrógeno entre los grupos NH y CO de las cadenas
- Las cadenas laterales se alternan a cada lado de la hoja
- La hoja beta se encuentra en proteínas fibrosas como la fibroína de la seda y la queratina de la piel
Tipos de láminas beta
- Las láminas beta pueden ser paralelas o antiparalelas, dependiendo de la orientación de las cadenas
- Las láminas beta antiparalelas son más estables que las paralelas debido a la disposición de los enlaces de hidrógeno
Clasificación de proteínas
- Composición química:
- Simples u Holoproteínas: Compuestas únicamente por aminoácidos.
- Conjugadas o Heteroproteínas: Compuestas por aminoácidos y un grupo prostético (componente no proteico).
- Estructura:
- Globulares: Forma esférica, solubles en agua.
- Fibrosas: Forma alargada e insoluble en agua.
- Función:
- Estructural: Proporcionan soporte y estructura a las células y tejidos.
- Transporte: Transportan sustancias a través de las membranas o en la sangre.
- Enzimática: Catalizan reacciones químicas en el cuerpo.
- Reserva: Almacenan nutrientes.
- Hormonal: Regulan funciones corporales.
- Motilidad: Permiten el movimiento.
- Transducción de señales: Transfieren información dentro y fuera de la célula.
- Defensiva: Protegen al organismo de patógenos.
- Constituyentes:
- Monómero: Proteína formada por una sola unidad.
- Oligoméricas: Proteína formada por varias subunidades.
- Propiedades físicas:
- Solubilidad: Solubles en agua o asociadas a membranas.
El enlace peptídico
- La longitud del enlace entre los grupos C-N del enlace peptídico es ≈ 1,32 Å, que está entre los valores esperados para un enlace C-N sencillo (1,49 Å) y un enlace doble C=N (1, 27 Å).
- El enlace peptídico existe en un estado de resonancia entre uniones dobles y simples, lo que le da un carácter parcial de doble enlace.
- El enlace peptídico es rígido debido a su carácter parcial de doble enlace, que evita la rotación a su alrededor, lo que impone limitaciones en las posibles conformaciones de un polipéptido.
- Los seis átomos del enlace peptídico son coplanares. Los planos giran uno respecto al otro. El carbono alfa determina el giro de la estructura.
- Un enlace peptídico plano tiene dos configuraciones posibles:
- Configuración trans: los dos átomos de carbono alfa están en lados opuestos del enlace peptídico.
- Configuración cis: los dos átomos de carbono alfa están al mismo lado del enlace peptídico.
- La mayoría de los enlaces en las proteínas son trans, ya que reduce los impedimentos estéricos, excepto en caso del aminoácido prolina.
- El impedimento estérico es el efecto que se produce cuando el volumen ocupado por un grupo funcional o átomo en una molécula impide que otra parte de la misma reaccione.
- En una cadena peptídica, los átomos están dispuestos en "zig-zag", siendo Cα, C y N los átomos que se sitúan en la cadena principal.
- El enlace peptídico –CO-NH- es una estructura plana y rígida.
- Los átomos que intervienen de carbono asimétrico a carbono asimétrico constituyen el PLANO PEPTÍDICO (coplanaridad de los átomos de la unión peptídica).
- Los dos Cα se sitúan en TRANS respecto al enlace peptídico.
- Los péptidos formados a partir de prolina suelen presentar con cierta frecuencia una configuración en CIS.
Propiedades ácido-base de péptidos y proteínas
- Las proteínas son polielectrolitos anfóteros debido a que, además del grupo amino libre N-terminal y del grupo carboxilato libre C-terminal, pueden contener aminoácidos con grupos ionizables en sus cadenas laterales, determinando las propiedades electroliticas de las proteínas.
Enlaces no covalentes
- Interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares, que tienden a asociarse por su repulsión al agua.
- Enlace de hidrógeno: Interacción no covalente entre un átomo de hidrógeno unido covalentemente a un grupo donador, como –O-H, y un par de electrones libres pertenecientes a un grupo aceptor, como el oxígeno.
- Interacciones iónicas, salinas o electrostáticas: Entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto. Poco frecuente por la acción dipolar del agua y su elevada Constante Dieléctrica.
- Fuerzas de van der Waals, interacción de repulsión o atracción entre los orbitales más externos de los átomos. Cualquier átomo lo puede conformar, si están lo suficientemente próximos. Distancia óptima: 4Å.
Tipos de estructura terciaria
- Proteínas fibrosas:
- Una dimensión mayor que la otra
- En general, insolubles en agua.
- La estructura primaria se caracteriza por la repetición ordenada de algunos aminoácidos.
- Proteínas globulares:
- Más compactas
- Solubles en agua.
- Estructura en forma de esfera.
Desnaturalización de proteínas
- Estructura nativa: la que adopta una proteína en presencia del disolvente acuoso y que la permite llevar a cabo su función. Es ÚNICA.
- Desnaturalización: pérdida total o parcial de las estructuras de la estructura tridimensional de una proteína. Resultado los cambios en las propiedades físicas, químicas y biológicas de la proteína.
- El proceso puede ser reversible, dependiendo de la intensidad y duración del tratamiento desnaturalizante.
- Agentes desnaturalizantes:
- Físicos: temperatura y radiación UV
- Químicos: detergentes, disolventes orgánicos (etanol y acetona), pH y fuerza iónica (urea y guanidina)
- Renaturalización: Recuperación de la conformación nativa tras la retirada de agentes desnaturalizantes.
- ↑Tª y tratamiento con agentes reductores de puentes disulfuro, alteran la conformación nativa, desnaturalizando la proteína.
- Si se retoman las condiciones nativas, la proteína vuelve espontáneamente a su conformación nativa.
- Consecuencias inmediatas de la desnaturalización de proteínas:
- Disminución drástica de la solubilidad de la proteína, acompañada frecuentemente de precipitación.
- Pérdida de todas sus funciones biológicas.
Clasificación de proteínas
- Clasificación general:
- Composición química:
- Simples u holoproteínas: Son aquellas que por hidrólisis total dan solo α-aminoacidos o sus derivados.
- Conjugadas o heteroproteínas (apoproteína + grupo prostético): Son aquellas que por hidrólisis producen no solamente aminoácidos, sino también otros componentes orgánicos o inorgánicos.
- Estructural:
- Globulares: albúminas, hormonas, enzimas
- Fibrosas: colágeno, queratinas, elastinas y fibroínas
- Función:
- Estructural: matriz extracelular
- Transporte: a través de membrana, en sangre
- Enzimática
- Reserva: ferritina
- Hormonal: insulina
- Motilidad
- Transducción de señales
- Defensiva: Ig
- Constituyentes:
- Monómero: una subunidad
- Oligoméricas: varias subunidades
- Propiedades físicas (solubilidad): proteínas solubles o de membrana.
- Composición química:
Studying That Suits You
Use AI to generate personalized quizzes and flashcards to suit your learning preferences.
Related Documents
Description
Este cuestionario explora los enlaces y conformaciones que determinan la estructura de las proteínas. Te llevarás un entendimiento más profundo sobre los ángulos de torsión y cómo afectan la conformación de los péptidos, así como la importancia de la hélice alfa en la estructura secundaria. ¡Pon a prueba tus conocimientos sobre biología molecular!