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Questions and Answers
¿Qué enlaces permiten la libertad de giro en las proteínas?
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¿Cómo se denominan los ángulos de torsión alrededor del enlace entre el átomo de nitrógeno y el carbono α?
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¿Qué se considera al determinar la conformación más favorable de un péptido?
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¿Cuáles son los valores de los ángulos de torsión phi y psi en la estructura de un péptido?
¿Cuáles son los valores de los ángulos de torsión phi y psi en la estructura de un péptido?
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¿Qué característica tienen los enlaces peptídicos en comparación con los enlaces entre carbono α y grupo amino o carbonilo?
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¿Cuál es la disposición de los grupos R, O y H en un péptido?
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¿Qué tipo de colisiones se pueden presentar por los ángulos phi y psi?
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¿Qué propiedad química de un péptido es influenciada por los grupos R?
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¿Qué tipo de proteínas se clasifican como conjugadas o heteroproteínas?
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¿Cuál de las siguientes proteínas se clasifica como fibrosa?
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¿Cuál de las siguientes funciones no corresponde típicamente a las proteínas?
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¿Qué tipo de proteínas son solubles en agua?
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¿Cuál de las siguientes propiedades se relaciona con el término 'oligoméricas'?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe mejor un factor que desestabiliza la hélice α?
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¿Qué tipo de interacciones son responsables de estabilizar la hélice α?
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¿Cuál de las siguientes características de la prolina afecta la formación de la hélice α?
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¿Cuál de los siguientes aminoácidos es menos probable que esté presente en una hélice α?
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¿Cuál de estas condiciones favorece la formación de hélices α de manera efectiva?
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La hélice de colágeno presenta ciertas características únicas. ¿Cuál es una de ellas?
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¿Cuál de los siguientes aminoácidos se considera ideal para la formación de hélices α por su pequeño tamaño?
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¿Qué efecto tiene la presencia de aminoácidos voluminosos en la hélice α?
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¿Cómo afectan las interacciones hidrofóbicas a la estabilidad de la hélice α?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el colágeno es correcta?
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¿Qué indicaría una secuencia de aminoácidos de la forma Gly-X-Pro?
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¿Qué tipo de puente de hidrógeno se forma en una hélice pi?
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En una hebra beta, ¿cómo se orientan las cadenas R?
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¿Cuál es la distancia promedio que avanza la cadena de aminoácidos en 1 vuelta de hélice alfa?
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¿Cuál es la diferencia clave entre la hélice 310 y la hélice alfa?
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¿Qué característica distintiva tiene la secuencia Gly cada tres aminoácidos en el colágeno?
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¿Qué tipo de enlaces covalentes permite el máximo estiramiento de la cadena en la hebra beta?
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¿Cuál es el avance aproximado por residuo en una hebra beta?
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¿Qué tipo de estructura es el colágeno en términos de su conformación?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la hoja o lámina beta es correcta?
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¿Cómo se clasifica la disposición de las hojas beta en función de la orientación de los puentes de hidrógeno?
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¿Cuál es la razón por la que la disposición antiparalela de la hoja beta es más estable?
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La formación de una hoja beta involucra qué tipo de enlaces entre hebras?
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¿Qué proteínas típicamente contienen una alta proporción de laminas beta?
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¿Cuál es el rango de distancia ideal para que se forme un enlace de hidrógeno efectivo?
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¿Qué describe mejor la disposición de las cadenas laterales en una hoja beta?
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¿Cómo afecta la disposición de los enlaces de hidrógeno a la estabilidad de la hoja beta?
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¿Cuál es la principal diferencia entre las láminas beta paralelas y antiparalelas?
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¿Qué estructura es más típica de las hojas beta en comparación con otras configuraciones de proteínas?
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¿Cuál de las siguientes funciones no se asocia típicamente a las proteínas?
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¿Qué tipo de proteínas suelen ser solubles en agua?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe mejor las oligoméricas?
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¿Cuál es la principal característica de las proteínas fibrosas en comparación con las globulares?
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¿Qué se entiende por proteínas conjugadas o heteroproteínas?
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¿Cuál es la longitud aproximada del enlace peptídico entre los grupos C-N?
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¿Qué tipo de configuración tienen casi todos los enlaces peptídicos en las proteínas?
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¿Cuál es el efecto del carácter parcial de doble enlace en un enlace peptídico?
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¿Qué se entiende por impedimento estérico en el contexto de enlaces peptídicos?
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¿Cuál es la relación entre los átomos de carbono α en una configuración trans?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la configuración cis de un enlace peptídico es correcta?
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¿Cuál es la característica clave del enlace peptídico que afecta su conformación?
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¿Qué ocurre con los planos de los átomos en el enlace peptídico?
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¿Qué estructura describe mejor el carácter del enlace peptídico?
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La configuración en cis de los péptidos suele presentarse con mayor frecuencia en:
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre los péptidos y proteínas es correcta?
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La disposición de los átomos en una cadena peptídica se describe como:
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¿Qué atributo de las proteínas les permite comportarse como polielectrolitos?
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Los átomos de carbono asimétrico en una cadena peptídica constituyen:
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¿Qué factor no afecta la conformación de un péptido?
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¿Cuál es el estado de los átomos Cα en relación con el enlace peptídico?
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¿Qué característica de las proteínas se deriva de su naturaleza anfótera?
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¿Qué implica el carácter parcial de doble enlace en los enlaces peptídicos?
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¿Qué se entiende por desnaturalización de proteínas?
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¿Cuál de los siguientes factores puede ser considerado un agente desnaturalizante físico?
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Las consecuencias inmediatas de la desnaturalización incluyen:
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¿Qué proceso permite la recuperación de la conformación nativa de una proteína?
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¿Cuál de los siguientes componentes químicos es un agente desnaturalizante químico?
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¿Qué sucede con la solubilidad de una proteína tras desnaturalización?
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¿Qué tipo de agentes pueden alterar la conformación nativa a través de puentes disulfuro?
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¿Cuál es la principal característica de la estructura nativa de una proteína?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la desnaturalización es correcta?
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¿Qué significa que una proteína haya sido desnaturalizada?
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¿Cuál de las siguientes interacciones no se considera un enlace no covalente?
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¿Qué característica es común en las proteínas fibrosas?
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En una interacción de enlace de hidrógeno, ¿cuál es la distancia óptima generalmente aceptada entre los átomos donadores y aceptores?
En una interacción de enlace de hidrógeno, ¿cuál es la distancia óptima generalmente aceptada entre los átomos donadores y aceptores?
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¿Cuál de estas interacciones es menos frecuente debido a la acción dipolar del agua?
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¿Cuál es la distancia óptima para que se produzcan fuerzas de van der Waals entre átomos?
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¿Qué representa un grupo aceptor en un enlace de hidrógeno?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las proteínas fibrosas es correcta?
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¿Qué tipo de interacción se forma entre las cadenas laterales ionizadas con cargas opuestas?
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¿Cuál es la principal razón de que los enlaces de hidrógeno sean considerados débiles?
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¿Qué fenómeno afecta la estabilidad de la estructura de las proteínas en medios acuosos?
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Study Notes
Enlaces en proteínas
- Los enlaces entre el carbono alfa y el grupo amino, y el carbono alfa y el grupo carbonilo son enlaces simples con libertad de giro
- La libertad de giro permite a las proteínas plegarse en diversas formas
- Los ángulos de giro alrededor de estos enlaces se llaman ángulos de torsión
- El ángulo de giro alrededor del enlace entre el nitrógeno y el carbono alfa se llama fi (Φ)
- El ángulo de giro alrededor del enlace entre el carbono alfa y el carbonilo se llama psi (Ψ)
- Hay libre rotación alrededor de los enlaces Cα-CO y Cα-N
Conformaciones de los péptidos
- Un péptido puede tener varias conformaciones dependiendo de los ángulos Phi y Psi
- Adopta la conformación más favorable energéticamente, con menor impedimento estérico y repulsión electrostática
- No todos los valores de phi y psi son posibles sin colisiones entre átomos
Hélice alfa
- La hélice alfa es una estructura secundaria con una forma helicoidal
- Se estabiliza por enlaces de hidrógeno entre los grupos NH y CO de los aminoácidos
- Los grupos R se proyectan hacia afuera de la hélice, determinando su tamaño y características
- No todos los aminoácidos se acomodan fácilmente en una hélice alfa
- Los aminoácidos con cadenas laterales cargadas o voluminosas pueden desestabilizar la hélice alfa
- Los aminoácidos con cadenas laterales pequeñas o sin carga, y los que pueden interactuar con grupos hidrofóbicos, estabilizan la hélice alfa
Hoja beta
- La hoja beta es una estructura secundaria formada por dos o más cadenas de aminoácidos dispuestas en paralelo o antiparalelo
- Se estabiliza por enlaces de hidrógeno entre los grupos NH y CO de las cadenas
- Las cadenas laterales se alternan a cada lado de la hoja
- La hoja beta se encuentra en proteínas fibrosas como la fibroína de la seda y la queratina de la piel
Tipos de láminas beta
- Las láminas beta pueden ser paralelas o antiparalelas, dependiendo de la orientación de las cadenas
- Las láminas beta antiparalelas son más estables que las paralelas debido a la disposición de los enlaces de hidrógeno
Clasificación de proteínas
-
Composición química:
- Simples u Holoproteínas: Compuestas únicamente por aminoácidos.
- Conjugadas o Heteroproteínas: Compuestas por aminoácidos y un grupo prostético (componente no proteico).
-
Estructura:
- Globulares: Forma esférica, solubles en agua.
- Fibrosas: Forma alargada e insoluble en agua.
-
Función:
- Estructural: Proporcionan soporte y estructura a las células y tejidos.
- Transporte: Transportan sustancias a través de las membranas o en la sangre.
- Enzimática: Catalizan reacciones químicas en el cuerpo.
- Reserva: Almacenan nutrientes.
- Hormonal: Regulan funciones corporales.
- Motilidad: Permiten el movimiento.
- Transducción de señales: Transfieren información dentro y fuera de la célula.
- Defensiva: Protegen al organismo de patógenos.
-
Constituyentes:
- Monómero: Proteína formada por una sola unidad.
- Oligoméricas: Proteína formada por varias subunidades.
-
Propiedades físicas:
- Solubilidad: Solubles en agua o asociadas a membranas.
El enlace peptídico
- La longitud del enlace entre los grupos C-N del enlace peptídico es ≈ 1,32 Å, que está entre los valores esperados para un enlace C-N sencillo (1,49 Å) y un enlace doble C=N (1, 27 Å).
- El enlace peptídico existe en un estado de resonancia entre uniones dobles y simples, lo que le da un carácter parcial de doble enlace.
- El enlace peptídico es rígido debido a su carácter parcial de doble enlace, que evita la rotación a su alrededor, lo que impone limitaciones en las posibles conformaciones de un polipéptido.
- Los seis átomos del enlace peptídico son coplanares. Los planos giran uno respecto al otro. El carbono alfa determina el giro de la estructura.
- Un enlace peptídico plano tiene dos configuraciones posibles:
- Configuración trans: los dos átomos de carbono alfa están en lados opuestos del enlace peptídico.
- Configuración cis: los dos átomos de carbono alfa están al mismo lado del enlace peptídico.
- La mayoría de los enlaces en las proteínas son trans, ya que reduce los impedimentos estéricos, excepto en caso del aminoácido prolina.
- El impedimento estérico es el efecto que se produce cuando el volumen ocupado por un grupo funcional o átomo en una molécula impide que otra parte de la misma reaccione.
- En una cadena peptídica, los átomos están dispuestos en "zig-zag", siendo Cα, C y N los átomos que se sitúan en la cadena principal.
- El enlace peptídico –CO-NH- es una estructura plana y rígida.
- Los átomos que intervienen de carbono asimétrico a carbono asimétrico constituyen el PLANO PEPTÍDICO (coplanaridad de los átomos de la unión peptídica).
- Los dos Cα se sitúan en TRANS respecto al enlace peptídico.
- Los péptidos formados a partir de prolina suelen presentar con cierta frecuencia una configuración en CIS.
Propiedades ácido-base de péptidos y proteínas
- Las proteínas son polielectrolitos anfóteros debido a que, además del grupo amino libre N-terminal y del grupo carboxilato libre C-terminal, pueden contener aminoácidos con grupos ionizables en sus cadenas laterales, determinando las propiedades electroliticas de las proteínas.
Enlaces no covalentes
- Interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares, que tienden a asociarse por su repulsión al agua.
- Enlace de hidrógeno: Interacción no covalente entre un átomo de hidrógeno unido covalentemente a un grupo donador, como –O-H, y un par de electrones libres pertenecientes a un grupo aceptor, como el oxígeno.
- Interacciones iónicas, salinas o electrostáticas: Entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto. Poco frecuente por la acción dipolar del agua y su elevada Constante Dieléctrica.
- Fuerzas de van der Waals, interacción de repulsión o atracción entre los orbitales más externos de los átomos. Cualquier átomo lo puede conformar, si están lo suficientemente próximos. Distancia óptima: 4Å.
Tipos de estructura terciaria
- Proteínas fibrosas:
- Una dimensión mayor que la otra
- En general, insolubles en agua.
- La estructura primaria se caracteriza por la repetición ordenada de algunos aminoácidos.
- Proteínas globulares:
- Más compactas
- Solubles en agua.
- Estructura en forma de esfera.
Desnaturalización de proteínas
- Estructura nativa: la que adopta una proteína en presencia del disolvente acuoso y que la permite llevar a cabo su función. Es ÚNICA.
- Desnaturalización: pérdida total o parcial de las estructuras de la estructura tridimensional de una proteína. Resultado los cambios en las propiedades físicas, químicas y biológicas de la proteína.
- El proceso puede ser reversible, dependiendo de la intensidad y duración del tratamiento desnaturalizante.
- Agentes desnaturalizantes:
- Físicos: temperatura y radiación UV
- Químicos: detergentes, disolventes orgánicos (etanol y acetona), pH y fuerza iónica (urea y guanidina)
- Renaturalización: Recuperación de la conformación nativa tras la retirada de agentes desnaturalizantes.
- ↑Tª y tratamiento con agentes reductores de puentes disulfuro, alteran la conformación nativa, desnaturalizando la proteína.
- Si se retoman las condiciones nativas, la proteína vuelve espontáneamente a su conformación nativa.
- Consecuencias inmediatas de la desnaturalización de proteínas:
- Disminución drástica de la solubilidad de la proteína, acompañada frecuentemente de precipitación.
- Pérdida de todas sus funciones biológicas.
Clasificación de proteínas
- Clasificación general:
- Composición química:
- Simples u holoproteínas: Son aquellas que por hidrólisis total dan solo α-aminoacidos o sus derivados.
- Conjugadas o heteroproteínas (apoproteína + grupo prostético): Son aquellas que por hidrólisis producen no solamente aminoácidos, sino también otros componentes orgánicos o inorgánicos.
- Estructural:
- Globulares: albúminas, hormonas, enzimas
- Fibrosas: colágeno, queratinas, elastinas y fibroínas
- Función:
- Estructural: matriz extracelular
- Transporte: a través de membrana, en sangre
- Enzimática
- Reserva: ferritina
- Hormonal: insulina
- Motilidad
- Transducción de señales
- Defensiva: Ig
- Constituyentes:
- Monómero: una subunidad
- Oligoméricas: varias subunidades
- Propiedades físicas (solubilidad): proteínas solubles o de membrana.
- Composición química:
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Este cuestionario explora los enlaces y conformaciones que determinan la estructura de las proteínas. Te llevarás un entendimiento más profundo sobre los ángulos de torsión y cómo afectan la conformación de los péptidos, así como la importancia de la hélice alfa en la estructura secundaria. ¡Pon a prueba tus conocimientos sobre biología molecular!
