Estructura de las proteínas
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Questions and Answers

¿Qué enlaces permiten la libertad de giro en las proteínas?

  • Enlaces entre el carbono α y el grupo amino NH (correct)
  • Enlaces iónicos
  • Enlaces peptídicos
  • Enlaces entre el carbono α y el grupo carbonilo (correct)

¿Cómo se denominan los ángulos de torsión alrededor del enlace entre el átomo de nitrógeno y el carbono α?

  • Ángulo gamma (Γ)
  • Ángulo delta (Δ)
  • Ángulo beta (β)
  • Ángulo phi (Ø) (correct)

¿Qué se considera al determinar la conformación más favorable de un péptido?

  • El impedimento estérico y la repulsión electrostática (correct)
  • El número de enlaces peptídicos
  • La longitud de la cadena lateral
  • La temperatura ambiente

¿Cuáles son los valores de los ángulos de torsión phi y psi en la estructura de un péptido?

<p>No todos los valores son posibles sin colisiones entre átomos (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué característica tienen los enlaces peptídicos en comparación con los enlaces entre carbono α y grupo amino o carbonilo?

<p>Son enlaces dobles (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la disposición de los grupos R, O y H en un péptido?

<p>Se disponen alternadamente a un lado y otro de la cadena principal (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de colisiones se pueden presentar por los ángulos phi y psi?

<p>Colisiones entre átomos (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué propiedad química de un péptido es influenciada por los grupos R?

<p>Las propiedades químicas del péptido (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de proteínas se clasifican como conjugadas o heteroproteínas?

<p>Proteínas que por hidrólisis producen aminoácidos y otros componentes. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes proteínas se clasifica como fibrosa?

<p>Colágeno (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes funciones no corresponde típicamente a las proteínas?

<p>Almacenamiento de energía (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de proteínas son solubles en agua?

<p>Proteínas globulares (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes propiedades se relaciona con el término 'oligoméricas'?

<p>Están formadas por varias subunidades (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe mejor un factor que desestabiliza la hélice α?

<p>La repulsión electrostática entre aminoácidos cargados. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de interacciones son responsables de estabilizar la hélice α?

<p>Interacciones iónicas entre aminoácidos con cargas opuestas. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes características de la prolina afecta la formación de la hélice α?

<p>El N de su enlace peptídico no puede formar un enlace de hidrógeno. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes aminoácidos es menos probable que esté presente en una hélice α?

<p>Prolina (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de estas condiciones favorece la formación de hélices α de manera efectiva?

<p>Interacciones hidrofóbicas y aminoácidos pequeños o sin carga. (D)</p> Signup and view all the answers

La hélice de colágeno presenta ciertas características únicas. ¿Cuál es una de ellas?

<p>Se forma predominantemente con prolina. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes aminoácidos se considera ideal para la formación de hélices α por su pequeño tamaño?

<p>Glicina (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué efecto tiene la presencia de aminoácidos voluminosos en la hélice α?

<p>Provocan impedimentos estéricos y desestabilizan la hélice. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cómo afectan las interacciones hidrofóbicas a la estabilidad de la hélice α?

<p>Contribuyen a la estabilidad al atraer aminoácidos no polares. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el colágeno es correcta?

<p>El colágeno es la proteína más abundante en los mamíferos. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué indicaría una secuencia de aminoácidos de la forma Gly-X-Pro?

<p>Que es parte de la estructura del colágeno. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de puente de hidrógeno se forma en una hélice pi?

<p>Entre n y n+5. (A)</p> Signup and view all the answers

En una hebra beta, ¿cómo se orientan las cadenas R?

<p>Alternativamente hacia ambos lados de la cadena. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la distancia promedio que avanza la cadena de aminoácidos en 1 vuelta de hélice alfa?

<p>0.7 nm. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la diferencia clave entre la hélice 310 y la hélice alfa?

<p>La hélice 310 es más estrecha y más extendida. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué característica distintiva tiene la secuencia Gly cada tres aminoácidos en el colágeno?

<p>Proporciona rigidez y estructura. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de enlaces covalentes permite el máximo estiramiento de la cadena en la hebra beta?

<p>Enlaces peptídicos. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el avance aproximado por residuo en una hebra beta?

<p>0.35 nm. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de estructura es el colágeno en términos de su conformación?

<p>Estructura fibrosa. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la hoja o lámina beta es correcta?

<p>Los enlaces de hidrógeno se establecen entre grupos NH-CO de diferentes filamentos polipeptídicos. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cómo se clasifica la disposición de las hojas beta en función de la orientación de los puentes de hidrógeno?

<p>Ambas, dependiendo de la orientación de los enlaces. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la razón por la que la disposición antiparalela de la hoja beta es más estable?

<p>La disposición colineal de los enlaces de hidrógeno es más favorable. (A)</p> Signup and view all the answers

La formación de una hoja beta involucra qué tipo de enlaces entre hebras?

<p>Enlaces de hidrógeno. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué proteínas típicamente contienen una alta proporción de laminas beta?

<p>Proteínas fibrosas como la fibroína y la queratina. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el rango de distancia ideal para que se forme un enlace de hidrógeno efectivo?

<p>2.7-3.1 Å. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué describe mejor la disposición de las cadenas laterales en una hoja beta?

<p>Se orientan de manera alterna hacia ambos lados. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cómo afecta la disposición de los enlaces de hidrógeno a la estabilidad de la hoja beta?

<p>La disposición colineal ofrece mayor estabilidad que la paralela. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la principal diferencia entre las láminas beta paralelas y antiparalelas?

<p>La forma en que se establecen los enlaces de hidrógeno. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué estructura es más típica de las hojas beta en comparación con otras configuraciones de proteínas?

<p>Son estructuras fibrosas y alargadas. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes funciones no se asocia típicamente a las proteínas?

<p>Reproducción (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de proteínas suelen ser solubles en agua?

<p>Globulares (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe mejor las oligoméricas?

<p>Están formadas por varias subunidades. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la principal característica de las proteínas fibrosas en comparación con las globulares?

<p>Proporcionan soporte estructural. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué se entiende por proteínas conjugadas o heteroproteínas?

<p>Contienen un grupo prostético además de la apoproteína. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la longitud aproximada del enlace peptídico entre los grupos C-N?

<p>1,32 Å (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de configuración tienen casi todos los enlaces peptídicos en las proteínas?

<p>Configuración trans (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el efecto del carácter parcial de doble enlace en un enlace peptídico?

<p>Imposibilita la rotación a su alrededor. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué se entiende por impedimento estérico en el contexto de enlaces peptídicos?

<p>El volumen que impide reacciones dentro de la molécula. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la relación entre los átomos de carbono α en una configuración trans?

<p>Están en lados opuestos al enlace peptídico. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la configuración cis de un enlace peptídico es correcta?

<p>Los átomos de carbono α están en el mismo lado del enlace. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la característica clave del enlace peptídico que afecta su conformación?

<p>Carácter doble parcial que lo hace rígido. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué ocurre con los planos de los átomos en el enlace peptídico?

<p>Son coplanares y giran uno respecto al otro. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué estructura describe mejor el carácter del enlace peptídico?

<p>Plana y rígida (B)</p> Signup and view all the answers

La configuración en cis de los péptidos suele presentarse con mayor frecuencia en:

<p>Péptidos que contienen prolina (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre los péptidos y proteínas es correcta?

<p>Contienen aminoácidos con grupos ionizables (A)</p> Signup and view all the answers

La disposición de los átomos en una cadena peptídica se describe como:

<p>En zig-zag (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué atributo de las proteínas les permite comportarse como polielectrolitos?

<p>La capacidad de ionización de sus grupos laterales (A)</p> Signup and view all the answers

Los átomos de carbono asimétrico en una cadena peptídica constituyen:

<p>El plano peptídico (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué factor no afecta la conformación de un péptido?

<p>La frecuencia de enlaces peptídicos (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el estado de los átomos Cα en relación con el enlace peptídico?

<p>Trans respecto al enlace peptídico (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué característica de las proteínas se deriva de su naturaleza anfótera?

<p>Variación en el pH de su entorno (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué implica el carácter parcial de doble enlace en los enlaces peptídicos?

<p>Inmovilidad en la cadena principal (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué se entiende por desnaturalización de proteínas?

<p>Pérdida total o parcial de las estructuras tridimensionales de una proteína. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes factores puede ser considerado un agente desnaturalizante físico?

<p>Radiación UV (D)</p> Signup and view all the answers

Las consecuencias inmediatas de la desnaturalización incluyen:

<p>Pérdida de todas sus funciones biológicas. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué proceso permite la recuperación de la conformación nativa de una proteína?

<p>Renaturalización (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes componentes químicos es un agente desnaturalizante químico?

<p>Acetona (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué sucede con la solubilidad de una proteína tras desnaturalización?

<p>Disminuye drásticamente, a menudo provocando precipitación. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de agentes pueden alterar la conformación nativa a través de puentes disulfuro?

<p>Agentes reducidos (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la principal característica de la estructura nativa de una proteína?

<p>Se mantiene única en presencia de disolventes acuosos. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la desnaturalización es correcta?

<p>Puede ser reversible, dependiendo de la intensidad del tratamiento. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué significa que una proteína haya sido desnaturalizada?

<p>Se ha perdido su conformación que permite su actividad biológica. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes interacciones no se considera un enlace no covalente?

<p>Enlace covalente (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué característica es común en las proteínas fibrosas?

<p>Tienen una dimensión mayor en una dirección que en otra (C)</p> Signup and view all the answers

En una interacción de enlace de hidrógeno, ¿cuál es la distancia óptima generalmente aceptada entre los átomos donadores y aceptores?

<p>2,7-3,1 Å (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de estas interacciones es menos frecuente debido a la acción dipolar del agua?

<p>Interacciones iónicas (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la distancia óptima para que se produzcan fuerzas de van der Waals entre átomos?

<p>4 Å (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué representa un grupo aceptor en un enlace de hidrógeno?

<p>Un átomo de oxígeno con un par de electrones libres (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las proteínas fibrosas es correcta?

<p>Tienen una estructura primaria con una repetición ordenada de algunos aminoácidos (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de interacción se forma entre las cadenas laterales ionizadas con cargas opuestas?

<p>Enlaces iónicos (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la principal razón de que los enlaces de hidrógeno sean considerados débiles?

<p>Son interacciones temporales y dependen de la distancia (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué fenómeno afecta la estabilidad de la estructura de las proteínas en medios acuosos?

<p>Acción dipolar del agua (A)</p> Signup and view all the answers

Study Notes

Enlaces en proteínas

  • Los enlaces entre el carbono alfa y el grupo amino, y el carbono alfa y el grupo carbonilo son enlaces simples con libertad de giro
  • La libertad de giro permite a las proteínas plegarse en diversas formas
  • Los ángulos de giro alrededor de estos enlaces se llaman ángulos de torsión
  • El ángulo de giro alrededor del enlace entre el nitrógeno y el carbono alfa se llama fi (Φ)
  • El ángulo de giro alrededor del enlace entre el carbono alfa y el carbonilo se llama psi (Ψ)
  • Hay libre rotación alrededor de los enlaces Cα-CO y Cα-N

Conformaciones de los péptidos

  • Un péptido puede tener varias conformaciones dependiendo de los ángulos Phi y Psi
  • Adopta la conformación más favorable energéticamente, con menor impedimento estérico y repulsión electrostática
  • No todos los valores de phi y psi son posibles sin colisiones entre átomos

Hélice alfa

  • La hélice alfa es una estructura secundaria con una forma helicoidal
  • Se estabiliza por enlaces de hidrógeno entre los grupos NH y CO de los aminoácidos
  • Los grupos R se proyectan hacia afuera de la hélice, determinando su tamaño y características
  • No todos los aminoácidos se acomodan fácilmente en una hélice alfa
  • Los aminoácidos con cadenas laterales cargadas o voluminosas pueden desestabilizar la hélice alfa
  • Los aminoácidos con cadenas laterales pequeñas o sin carga, y los que pueden interactuar con grupos hidrofóbicos, estabilizan la hélice alfa

Hoja beta

  • La hoja beta es una estructura secundaria formada por dos o más cadenas de aminoácidos dispuestas en paralelo o antiparalelo
  • Se estabiliza por enlaces de hidrógeno entre los grupos NH y CO de las cadenas
  • Las cadenas laterales se alternan a cada lado de la hoja
  • La hoja beta se encuentra en proteínas fibrosas como la fibroína de la seda y la queratina de la piel

Tipos de láminas beta

  • Las láminas beta pueden ser paralelas o antiparalelas, dependiendo de la orientación de las cadenas
  • Las láminas beta antiparalelas son más estables que las paralelas debido a la disposición de los enlaces de hidrógeno

Clasificación de proteínas

  • Composición química:
    • Simples u Holoproteínas: Compuestas únicamente por aminoácidos.
    • Conjugadas o Heteroproteínas: Compuestas por aminoácidos y un grupo prostético (componente no proteico).
  • Estructura:
    • Globulares: Forma esférica, solubles en agua.
    • Fibrosas: Forma alargada e insoluble en agua.
  • Función:
    • Estructural: Proporcionan soporte y estructura a las células y tejidos.
    • Transporte: Transportan sustancias a través de las membranas o en la sangre.
    • Enzimática: Catalizan reacciones químicas en el cuerpo.
    • Reserva: Almacenan nutrientes.
    • Hormonal: Regulan funciones corporales.
    • Motilidad: Permiten el movimiento.
    • Transducción de señales: Transfieren información dentro y fuera de la célula.
    • Defensiva: Protegen al organismo de patógenos.
  • Constituyentes:
    • Monómero: Proteína formada por una sola unidad.
    • Oligoméricas: Proteína formada por varias subunidades.
  • Propiedades físicas:
    • Solubilidad: Solubles en agua o asociadas a membranas.

El enlace peptídico

  • La longitud del enlace entre los grupos C-N del enlace peptídico es ≈ 1,32 Å, que está entre los valores esperados para un enlace C-N sencillo (1,49 Å) y un enlace doble C=N (1, 27 Å).
  • El enlace peptídico existe en un estado de resonancia entre uniones dobles y simples, lo que le da un carácter parcial de doble enlace.
  • El enlace peptídico es rígido debido a su carácter parcial de doble enlace, que evita la rotación a su alrededor, lo que impone limitaciones en las posibles conformaciones de un polipéptido.
  • Los seis átomos del enlace peptídico son coplanares. Los planos giran uno respecto al otro. El carbono alfa determina el giro de la estructura.
  • Un enlace peptídico plano tiene dos configuraciones posibles:
    • Configuración trans: los dos átomos de carbono alfa están en lados opuestos del enlace peptídico.
    • Configuración cis: los dos átomos de carbono alfa están al mismo lado del enlace peptídico.
  • La mayoría de los enlaces en las proteínas son trans, ya que reduce los impedimentos estéricos, excepto en caso del aminoácido prolina.
  • El impedimento estérico es el efecto que se produce cuando el volumen ocupado por un grupo funcional o átomo en una molécula impide que otra parte de la misma reaccione.
  • En una cadena peptídica, los átomos están dispuestos en "zig-zag", siendo Cα, C y N los átomos que se sitúan en la cadena principal.
  • El enlace peptídico –CO-NH- es una estructura plana y rígida.
  • Los átomos que intervienen de carbono asimétrico a carbono asimétrico constituyen el PLANO PEPTÍDICO (coplanaridad de los átomos de la unión peptídica).
  • Los dos Cα se sitúan en TRANS respecto al enlace peptídico.
  • Los péptidos formados a partir de prolina suelen presentar con cierta frecuencia una configuración en CIS.

Propiedades ácido-base de péptidos y proteínas

  • Las proteínas son polielectrolitos anfóteros debido a que, además del grupo amino libre N-terminal y del grupo carboxilato libre C-terminal, pueden contener aminoácidos con grupos ionizables en sus cadenas laterales, determinando las propiedades electroliticas de las proteínas.

Enlaces no covalentes

  • Interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares, que tienden a asociarse por su repulsión al agua.
  • Enlace de hidrógeno: Interacción no covalente entre un átomo de hidrógeno unido covalentemente a un grupo donador, como –O-H, y un par de electrones libres pertenecientes a un grupo aceptor, como el oxígeno.
  • Interacciones iónicas, salinas o electrostáticas: Entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto. Poco frecuente por la acción dipolar del agua y su elevada Constante Dieléctrica.
  • Fuerzas de van der Waals, interacción de repulsión o atracción entre los orbitales más externos de los átomos. Cualquier átomo lo puede conformar, si están lo suficientemente próximos. Distancia óptima: 4Å.

Tipos de estructura terciaria

  • Proteínas fibrosas:
    • Una dimensión mayor que la otra
    • En general, insolubles en agua.
    • La estructura primaria se caracteriza por la repetición ordenada de algunos aminoácidos.
  • Proteínas globulares:
    • Más compactas
    • Solubles en agua.
    • Estructura en forma de esfera.

Desnaturalización de proteínas

  • Estructura nativa: la que adopta una proteína en presencia del disolvente acuoso y que la permite llevar a cabo su función. Es ÚNICA.
  • Desnaturalización: pérdida total o parcial de las estructuras de la estructura tridimensional de una proteína. Resultado los cambios en las propiedades físicas, químicas y biológicas de la proteína.
  • El proceso puede ser reversible, dependiendo de la intensidad y duración del tratamiento desnaturalizante.
  • Agentes desnaturalizantes:
    • Físicos: temperatura y radiación UV
    • Químicos: detergentes, disolventes orgánicos (etanol y acetona), pH y fuerza iónica (urea y guanidina)
  • Renaturalización: Recuperación de la conformación nativa tras la retirada de agentes desnaturalizantes.
  • ↑Tª y tratamiento con agentes reductores de puentes disulfuro, alteran la conformación nativa, desnaturalizando la proteína.
  • Si se retoman las condiciones nativas, la proteína vuelve espontáneamente a su conformación nativa.
  • Consecuencias inmediatas de la desnaturalización de proteínas:
    • Disminución drástica de la solubilidad de la proteína, acompañada frecuentemente de precipitación.
    • Pérdida de todas sus funciones biológicas.

Clasificación de proteínas

  • Clasificación general:
    • Composición química:
      • Simples u holoproteínas: Son aquellas que por hidrólisis total dan solo α-aminoacidos o sus derivados.
      • Conjugadas o heteroproteínas (apoproteína + grupo prostético): Son aquellas que por hidrólisis producen no solamente aminoácidos, sino también otros componentes orgánicos o inorgánicos.
    • Estructural:
      • Globulares: albúminas, hormonas, enzimas
      • Fibrosas: colágeno, queratinas, elastinas y fibroínas
    • Función:
      • Estructural: matriz extracelular
      • Transporte: a través de membrana, en sangre
      • Enzimática
      • Reserva: ferritina
      • Hormonal: insulina
      • Motilidad
      • Transducción de señales
      • Defensiva: Ig
    • Constituyentes:
      • Monómero: una subunidad
      • Oligoméricas: varias subunidades
    • Propiedades físicas (solubilidad): proteínas solubles o de membrana.

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Este cuestionario explora los enlaces y conformaciones que determinan la estructura de las proteínas. Te llevarás un entendimiento más profundo sobre los ángulos de torsión y cómo afectan la conformación de los péptidos, así como la importancia de la hélice alfa en la estructura secundaria. ¡Pon a prueba tus conocimientos sobre biología molecular!

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