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Questions and Answers
¿Cuál es la principal ecuación que describe la cinética enzimática?
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¿Qué sucede cuando todos los sitios activos de la enzima están ocupados por el sustrato?
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¿Cómo se ve afectada la velocidad máxima (Vmax) si se duplica la cantidad de enzima?
¿Cómo se ve afectada la velocidad máxima (Vmax) si se duplica la cantidad de enzima?
¿Qué représenta la constante de Michaelis-Menten (Km)?
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¿Qué relación existe entre la afinidad de la enzima por el sustrato y la constante de Michaelis-Menten (Km)?
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¿Qué sucede cuando la cantidad de sustrato es tal que la enzima se satura?
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¿Cuál es la principal ventaja de la representación de Lineweaver-Burk en la cinética enzimática?
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¿Qué es lo que se puede determinar directamente a partir de la intersección de la gráfica de Lineweaver-Burk con el eje y?
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¿Qué es la relación entre la pendiente de la línea recta y los parámetros Vmax y Km en la gráfica de Lineweaver-Burk?
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¿Qué es lo que se puede determinar a partir de la pendiente de la línea recta en la gráfica de Lineweaver-Burk?
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¿Qué es lo que se puede determinar a partir de la intersección de la gráfica de Lineweaver-Burk con el eje x?
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¿Qué es lo que se puede determinar a partir de la forma de la gráfica de Lineweaver-Burk en la cinética enzimática?
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¿Cuál es la enzima que presenta la mayor afinidad por su sustrato en el cuadro proporcionado?
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¿Qué sucede con la velocidad de reacción cuando la concentración de sustrato es muy baja en comparación con Km?
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¿Qué sucede con la enzima cuando la concentración de sustrato es muy alta en comparación con Km?
¿Qué sucede con la enzima cuando la concentración de sustrato es muy alta en comparación con Km?
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¿Qué parámetro de la enzima se alcanza cuando la concentración de sustrato es muy alta en comparación con Km?
¿Qué parámetro de la enzima se alcanza cuando la concentración de sustrato es muy alta en comparación con Km?
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¿Qué sucede con la velocidad de reacción cuando la concentración de sustrato aumenta en una enzima que no está saturada?
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¿Cuál es la relación entre la concentración del sustrato y la velocidad de reacción en una enzima que no está saturada?
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¿Qué se puede eliminar de la ecuación de Michaelis-Menten cuando la concentración de sustrato es muy baja en comparación con Km?
¿Qué se puede eliminar de la ecuación de Michaelis-Menten cuando la concentración de sustrato es muy baja en comparación con Km?
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¿Cuál es el valor de la velocidad de reacción que se alcanza cuando la enzima está saturada?
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Study Notes
Cinética Enzimática
- La velocidad de la reacción depende de la concentración de sustrato, y se satura cuando la enzima se llena de sustrato.
- La ecuación de Michaelis-Menten describe la relación entre la velocidad de la reacción y la concentración de sustrato.
Parámetros de la Ecuaición de Michaelis-Menten
- Vmax (velocidad máxima): se alcanza cuando todos los sitios activos de la enzima están ocupados por el sustrato.
- Km (constante de Michaelis-Menten): es la concentración de sustrato a la cual se alcanza la mitad de Vmax.
- Km depende de la afinidad de la enzima por el sustrato, y es inversamente proporcional a la afinidad.
Representación de Lineweaver-Burk
- Es una gráfica que permite determinar Vmax y Km de manera más sencilla y precisa.
- La gráfica es lineal, y permite verificar los valores de Vmax y Km.
- La representación de Lineweaver-Burk es útil en el análisis de la inhibición enzimática.
Efecto del pH en las Enzimas
- Cada enzima tiene un pH óptimo para alcanzar su máxima actividad.
- Valores de pH por encima o por debajo del óptimo pueden desnaturalizar la enzima.
Concentración de Sustrato
- Concentración de sustrato muy baja: la enzima no está saturada, y la velocidad de reacción es proporcional a la concentración del sustrato.
- Concentración de sustrato muy alta: la enzima está saturada, y la velocidad de reacción alcanza su valor máximo, Vmax.
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Description
Aprende sobre la cinética enzimática, la ecuación de Michaelis-Menten y cómo la velocidad de la reacción depende de la concentración de sustrato. Descubre los parámetros cinéticos Vmax y Km.