Cinética Enzimática: Ecuación de Michaelis-Menten

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20 Questions

¿Cuál es la principal ecuación que describe la cinética enzimática?

La ecuación de Michaelis-Menten

¿Qué sucede cuando todos los sitios activos de la enzima están ocupados por el sustrato?

La velocidad de la reacción alcanza su valor máximo (Vmax)

¿Cómo se ve afectada la velocidad máxima (Vmax) si se duplica la cantidad de enzima?

Se duplica

¿Qué représenta la constante de Michaelis-Menten (Km)?

La concentración de sustrato a la cual se alcanza la mitad de la velocidad máxima

¿Qué relación existe entre la afinidad de la enzima por el sustrato y la constante de Michaelis-Menten (Km)?

Son inversamente proporcionales

¿Qué sucede cuando la cantidad de sustrato es tal que la enzima se satura?

La velocidad de la reacción alcanza su valor máximo (Vmax)

¿Cuál es la principal ventaja de la representación de Lineweaver-Burk en la cinética enzimática?

Permite determinar los parámetros Vmax y Km de manera más sencilla

¿Qué es lo que se puede determinar directamente a partir de la intersección de la gráfica de Lineweaver-Burk con el eje y?

El valor de Vmax

¿Qué es la relación entre la pendiente de la línea recta y los parámetros Vmax y Km en la gráfica de Lineweaver-Burk?

La pendiente es igual a Km/Vmax

¿Qué es lo que se puede determinar a partir de la pendiente de la línea recta en la gráfica de Lineweaver-Burk?

La relación entre Vmax y Km

¿Qué es lo que se puede determinar a partir de la intersección de la gráfica de Lineweaver-Burk con el eje x?

El valor de Km

¿Qué es lo que se puede determinar a partir de la forma de la gráfica de Lineweaver-Burk en la cinética enzimática?

El tipo de inhibición enzimática reversible

¿Cuál es la enzima que presenta la mayor afinidad por su sustrato en el cuadro proporcionado?

ARNt sintetasa

¿Qué sucede con la velocidad de reacción cuando la concentración de sustrato es muy baja en comparación con Km?

Aumenta linealmente con la concentración del sustrato

¿Qué sucede con la enzima cuando la concentración de sustrato es muy alta en comparación con Km?

Está saturada y la velocidad de reacción alcanza su valor máximo

¿Qué parámetro de la enzima se alcanza cuando la concentración de sustrato es muy alta en comparación con Km?

Vmax

¿Qué sucede con la velocidad de reacción cuando la concentración de sustrato aumenta en una enzima que no está saturada?

Aumenta linealmente

¿Cuál es la relación entre la concentración del sustrato y la velocidad de reacción en una enzima que no está saturada?

La velocidad de reacción es proporcional a la concentración del sustrato

¿Qué se puede eliminar de la ecuación de Michaelis-Menten cuando la concentración de sustrato es muy baja en comparación con Km?

La concentración del sustrato ([S])

¿Cuál es el valor de la velocidad de reacción que se alcanza cuando la enzima está saturada?

Vmax

Study Notes

Cinética Enzimática

  • La velocidad de la reacción depende de la concentración de sustrato, y se satura cuando la enzima se llena de sustrato.
  • La ecuación de Michaelis-Menten describe la relación entre la velocidad de la reacción y la concentración de sustrato.

Parámetros de la Ecuaición de Michaelis-Menten

  • Vmax (velocidad máxima): se alcanza cuando todos los sitios activos de la enzima están ocupados por el sustrato.
  • Km (constante de Michaelis-Menten): es la concentración de sustrato a la cual se alcanza la mitad de Vmax.
  • Km depende de la afinidad de la enzima por el sustrato, y es inversamente proporcional a la afinidad.

Representación de Lineweaver-Burk

  • Es una gráfica que permite determinar Vmax y Km de manera más sencilla y precisa.
  • La gráfica es lineal, y permite verificar los valores de Vmax y Km.
  • La representación de Lineweaver-Burk es útil en el análisis de la inhibición enzimática.

Efecto del pH en las Enzimas

  • Cada enzima tiene un pH óptimo para alcanzar su máxima actividad.
  • Valores de pH por encima o por debajo del óptimo pueden desnaturalizar la enzima.

Concentración de Sustrato

  • Concentración de sustrato muy baja: la enzima no está saturada, y la velocidad de reacción es proporcional a la concentración del sustrato.
  • Concentración de sustrato muy alta: la enzima está saturada, y la velocidad de reacción alcanza su valor máximo, Vmax.

Aprende sobre la cinética enzimática, la ecuación de Michaelis-Menten y cómo la velocidad de la reacción depende de la concentración de sustrato. Descubre los parámetros cinéticos Vmax y Km.

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