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Questions and Answers
¿Qué parámetro de actividad enzimática es inversamente proporcional a la actividad del enzima?
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¿Qué factor puede suponer grandes cambios en la velocidad de reacción de un enzima?
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¿Qué sucede con la actividad enzimática si la temperatura supera la temperatura óptima del enzima?
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¿Qué ocurre con el valor de KM cuando se da una inhibición competitiva?
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¿Qué caracteriza a la inhibición no competitiva?
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¿Qué sucede en la inhibición acompetitiva?
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¿Cómo se inactiva el enzima en la inhibición irreversible?
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¿Cuál es una estrategia de regulación de la actividad enzimática?
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¿Qué son las isoenzimas?
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¿Qué caracteriza a las reacciones del metabolismo celular en las rutas metabólicas?
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¿Qué hace que las secuencias metabólicas se ajusten a las necesidades de la célula?
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¿Cómo se modula la actividad catalítica de las enzimas alostéricas?
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¿Cuál es el ejemplo dado de isoenzimas?
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¿Qué mide la cinética enzimática?
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¿Qué representa el valor de KM en la ecuación de Michaelis-Menten?
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¿Qué ocurre a alta concentración de sustrato [S]?
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¿En qué consiste la primera etapa de las reacciones enzimáticas?
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¿Qué representa la Vmax en la ecuación de Michaelis-Menten?
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¿Qué representa la constante V0 en la ecuación de Michaelis-Menten?
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¿Qué mide la cinética enzimática?
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¿Qué ocurre a alta concentración de sustrato [S] en una reacción enzimática?
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¿Cuál es el significado de KM en la ecuación de Michaelis-Menten?
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¿Qué representa la ecuación de Michaelis-Menten?
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¿En qué consisten las dos etapas de las reacciones enzimáticas?
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¿Qué representa Vmax en la ecuación de Michaelis-Menten?
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