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Questions and Answers
¿Cuál de las siguientes enzimas pertenece a la clase EC1?
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¿Qué característica define a las transferasas?
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¿Cuál es el número de clasificación para las hidrolasas en la nomenclatura EC?
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¿Qué coenzima se menciona como relevante en las reacciones catalizadas por las oxidorreductasas?
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¿Qué tipo de reacción catalizan las hidrolasas?
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La nomenclatura EC ha sido desarrollada para identificar:
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¿Cuál de las siguientes opciones describe correctamente a las líasas?
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¿Cómo se clasifican las enzimas que catalizan las reacciones de isomerización?
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¿Cuál es la función principal de las enzimas en las reacciones químicas?
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¿Qué son los sustratos en el contexto de las enzimas?
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¿Qué efecto tienen los inhibidores enzimáticos sobre la actividad de las enzimas?
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¿Qué determina el tipo de metabolismo que tendrá una célula?
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¿Cómo afecta una enzima a la energía de activación de una reacción?
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¿Cuál es una característica que distingue a las enzimas de otros catalizadores?
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¿Qué papel tienen los cofactores en la actividad de las enzimas?
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¿Cuántas reacciones bioquímicas distintas pueden catalizar las enzimas?
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¿Qué sucede con la concentración de enzima libre cuando la concentración de sustrato aumenta?
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¿Qué representa la constante de Michaelis-Menten (Km)?
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¿Qué es kcat en el contexto de la cinética enzimática?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe mejor la constante de especificidad (kcat/Km)?
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¿Cuál es el valor máximo teórico de la constante de especificidad?
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¿Qué define a las enzimas como catalíticamente perfectas?
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¿Qué representa Vmax en la cinética enzimática?
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¿Cómo se relaciona la velocidad de formación de producto con la velocidad de difusión en un sistema enzimático?
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Study Notes
Enzimas
- Las enzimas son moléculas proteicas que catalizan reacciones químicas, siempre que sea termodinámicamente posible. No hacen los procesos más favorables desde un punto de vista termodinámico.
- Actúan sobre moléculas llamadas sustratos, convirtiéndolos en diferentes moléculas llamadas productos.
- Casi todos los procesos celulares necesitan enzimas para que ocurran a tasas significativas.
- Las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos, y aceleran la velocidad de reacciones específicas. El conjunto de enzimas producidas en una célula define su metabolismo celular.
- Como catalizadores, las enzimas disminuyen la energía de activación para acelerar las reacciones hasta millones de veces.
- No alteran el equilibrio de la reacción.
Enzimas en solventes orgánicos
- Pueden ser utilizadas en solventes orgánicos.
Evolución Dirigida/Directed Evolution
- Técnicas para mejorar la función de las enzimas.
PCR
- Reacción en cadena de la polimerasa.
- Técnica para amplificar secciones de ADN.
Genes
- Unidades de información que codifican para proteínas.
Resolución Cinética
- Separación de mezclas de estereoisómeros por reacciones mediadas por enzimas.
- Separación en mezclas con compuestos quirales.
Enzimas
- Moléculas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos.
Inmovilización de Enzimas
- Fijación de las enzimas en una matriz sólida; las enzimas permanecen fijas para reutilizarlas.
Abzymes
- Anticuerpos con actividad catalítica.
Combinatoria Biocatalítica
- Diseño de enzimas para catalizar reacciones químicas específicas.
Biocatálisis Combinatoria
- Se combinan las funciones catalíticas de las biomoléculas.
Estructura de la trifosfato isomerasa
- Descripción de la formación y estructura de dicho producto.
- Descripción de su isomerización.
- Descripción de los sustratos y productos de la reacción.
Cofactores
- Moléculas no proteicas necesarias para la actividad enzimática.
- Iones metálicos, vitaminas o nucleótidos.
- Ejemplos de cofactores: Co2+, coenzimas NAD+ y NADP+.
- Cofactores impiden o mejoran la actividad enzimática.
Usos comerciales de las enzimas
- En la producción de antibióticos, productos de limpieza, alimentos,
- En la producción de biocombustibles, y para la producción de tejidos.
Características generales de las enzimas
- No se modifican al final de la reacción.
- No alteran la constante de equilibrio de la reacción.
- Son muy específicas.
- Aceleran las reacciones varias magnitudes.
- Funcionan en condiciones de temperatura y presión moderadas.
- Producen aumentos en la velocidad de la reacción.
- ejemplos: Anhidrasa carbónica(10^7), carboxipeptidasa A (10^11), Fosfoglucomutasa(10^12), Ureasa(10^14).
Cinética Enzimática
- Es el estudio de cómo las enzimas se unen a sus sustratos y los transforman en productos. La velocidad de reacción depende de la concentración de sustrato.
- Las enzimas catalizan hasta varios millones de reacciones por segundo
- Vida media de la descarboxilación de la orotidina 5'-monofosfato en comparación con la presencia de la orotidina 5'-fosfato descarboxilasa
- Velocidad de reacción depende de la concentración de sustrato.
- Desnaturalización de la proteína por altas temperaturas, pH extremos o altas concentraciones de sal. Las enzimas trabajan con diferentes condiciones (concentración de sustrato, temperatura y pH)
Saturación
- Ocurre cuando la concentración de sustrato aumenta, disminuyendo la concentración de enzima libre.
- La velocidad máxima (Vmax) ocurre cuando todos los sitios activos de la enzima están ocupados por sustrato. La constante de Michaelis-Menten (Km) es la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la velocidad máxima.
- Las velocidades de reacción enzimáticas dependen de condiciones de solución y concentración de sustrato.
Eficiencia Enzimática
- Expresada como Kcat/Km. Considera tanto la afinidad (Km) como la capacidad catalítica (Vmax).
- Este tipo de eficiencia proporciona un parámetro útil para comparar diferentes enzimas o la misma enzima con diferentes sustratos.
- El valor máximo teórico de Kcat/Km se denomina límite de difusión, que tiene valores entre 10⁸ y 10⁹ M⁻¹ s⁻¹. Para tener este tipo de velocidad, las enzimas son consideradas catalíticamente perfectas.
Factores que afectan la actividad enzimática
- Fuerza osmótica: las enzimas no toleran altas concentraciones de sal, los iones interfieren con los enlaces débiles de las proteínas.
- Temperatura: Los aumentos de temperatura generalmente incrementan la velocidad de reacción hasta una temperatura óptima (entre 35-40°C)
- Las enzimas de arqueas termófilas toleran temperaturas de hasta 100 °C.
pH
- La mayoría de las enzimas son sensibles al pH; tienen un rango específico donde la actividad es óptima.
- pH afecta la estructura proteica rompiendo enlaces iónicos y puentes de hidrógeno.
Clasificación Enzimática
- Los números EC (Enzyme Commission) categorizan a las enzimas basadas en su mecanismo de acción.
- Hay seis clases principales: Oxidorreductasas, Transferasas, Hidrolasas, Liasas, Isomerasas y Ligasas.
- Los nombres de las enzimas suelen derivarse de sus sustratos o de la reacción que catalizan (terminando en -asa).
Oxidorreductasas
- Catalizan reacciones de oxidorreducción. Necesitan coenzimas como NAD+, NADP+ o FAD.
Transferasas
- Transfieren grupos funcionales (como grupos metilo o fosfato).
Hidrolasas
- Catalizan reacciones de hidrólisis.
- Rompen enlaces con la adición de una molécula de agua. Son fundamentales en la digestión de alimentos.
Liasas
- Rompen enlaces formando dobles enlaces o anillos.
Isomerasas
- Catalizan cambios de posición de grupos funcionales en moléculas o diferentes isómeros.
Ligasas
- Catalizan la unión de dos moléculas.
- Necesitan energía (ATP). Son usadas en la replicación y reparación del ADN
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Description
Este cuestionario examina los aspectos fundamentales de las enzimas, incluyendo su función como catalizadores en las reacciones químicas y su papel en los procesos celulares. Además, se abordan temas como la evolución dirigida y el uso de enzimas en solventes orgánicos. Prepárate para poner a prueba tus conocimientos sobre estos componentes esenciales de la bioquímica.
