Enzimas: Transferasas, Hidrolasas, Liasas e Isomerasas
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Questions and Answers

¿Cuál de las siguientes enzimas se encarga de transferir grupos moleculares de una molécula a otra?

  • Liasas
  • Hidrolasas
  • Isomerasas
  • Transferasas (correct)

    • ¿Qué tipo de enzimas catalizan la ruptura de enlaces mediante la adición de agua?

  • Hidrolasas (correct)
  • Ligasas
  • Isomerasas
  • Transferasas

    • Las liasas catalizan reacciones que involucran la eliminación de qué tipo de grupos?

  • Carboxilo
  • Amino
  • Hidroxilo
  • Grupos como H2O y CO2 (correct)

    • ¿Qué función cumplen las isomerasas en el metabolismo?

    <p>Reordenamientos intramoleculares</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes características define a las ligasas?

    <p>Forman enlaces entre dos sustratos</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué son las coenzimas?

    <p>Moléculas orgánicas que aumentan la versatilidad química de las enzimas</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es el principal objetivo de la investigación en mecanismos enzimáticos?

    <p>Vincular la actividad enzimática con la estructura del sitio activo</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la finalidad de la catálisis en reacciones químicas?

    <p>Acelerar las reacciones reduciendo la energía de activación</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la cinética enzimática es correcta?

    <p>Es el estudio cuantitativo de la catálisis enzimática.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué mecanismo no está relacionado con la regulación de las vías bioquímicas?

    <p>Transducción de señales</p> Signup and view all the answers

    Los carbohidratos se clasifican en varias categorías. ¿Cuál de las siguientes es una clasificación correcta?

    <p>Monosacáridos, disacáridos, oligosacáridos y polisacáridos</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es una función principal de los carbohidratos en los organismos vivos?

    <p>Proveer fuentes de energía</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué propiedad de las enzimas puede ser influenciada por la regulación alostérica?

    <p>La afinidad por los sustratos</p> Signup and view all the answers

    Los carbohidratos se forman durante un proceso clave. ¿Qué proceso es este?

    <p>Fotosíntesis</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes es una razón para la regulación enzimática?

    <p>Mantener un estado ordenado dentro de la célula</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de compuesto dan los carbohidratos al ser clasificados como 'hidratos de carbono'?

    <p>Carbono, hidrógeno y oxígeno</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la principal diferencia entre coenzimas y catalizadores ordinarios?

    <p>Las coenzimas cambian su estructura en las reacciones.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cómo afecta la temperatura a las reacciones catalizadas por enzimas?

    <p>El aumento de temperatura puede llevar a la desnaturalización de las enzimas.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es el efecto del pH en la actividad enzimática?

    <p>Alteraciones en el pH pueden cambiar la estructura terciaria de la enzima.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué describe el modelo de cinética de Michaelis-Menten?

    <p>La unión del sustrato al sitio activo de la enzima.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes coenzimas es un ejemplo de transferencia de electrones?

    <p>NAD+</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué sucede cuando el pH se encuentra fuera del rango óptimo para una enzima?

    <p>La actividad catalítica puede verse afectada o desnaturalizada.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué función tienen los tampones en los organismos vivos respecto a las enzimas?

    <p>Regular el pH y mantener condiciones adecuadas para la actividad enzimática.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta sobre las enzimas?

    <p>Cada enzima tiene una estructura única y especificidad de sustrato.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre los monosacáridos es correcta?

    <p>Los monosacáridos pueden ser aldosas o cetonas.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la clasificación de los monosacáridos según el número de átomos de carbono?

    <p>Triosas, tetrosas, pentosas y hexosas.</p> Signup and view all the answers

    Cuando un grupo aldehído en un monosacárido se oxida, ¿qué tipo de ácido se forma?

    <p>Ácido aldónico.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué se obtiene al reducir un grupo aldehído en monosacáridos?

    <p>Alditoles.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de los siguientes azúcares es un ejemplo de un aldohexosa?

    <p>Galactosa.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué ocurre cuando los grupos OH de los carbohidratos reaccionan con ácidos?

    <p>Se forman ésteres.</p> Signup and view all the answers

    La oxidación de ambos grupos en un monosacárido resulta en:

    <p>Ácido aldárico.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la vitamina C es correcta?

    <p>Es un agente reductor fuerte.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de los siguientes esfingolípidos contiene un monosacárido?

    <p>Cerebrósidos</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué función NO desempeñan los esfingolípidos?

    <p>Transporte de oxígeno</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es un ejemplo de esfingolípido que causa ceguera y debilidad muscular?

    <p>Gangliósido GM2</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes descripciones corresponde a los isoprenoides?

    <p>Compuestos derivados del isopreno</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de lipoproteínas son las más grandes y de densidad muy baja?

    <p>Quilomicrones</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué función NO es típica de las apolipoproteínas?

    <p>Producción de hormonas</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de isoprenoide se encuentra comúnmente en los aceites esenciales de plantas?

    <p>Terpenos</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes apolipoproteínas es un factor de riesgo para la enfermedad de Alzheimer?

    <p>Apolipoproteína E4</p> Signup and view all the answers

    Study Notes

    Transferasas

    • Las transferasas son enzimas que transfieren grupos moleculares, como amino, carboxilo, carbonilo, metilo, fosforibosilo y acilo, de una molécula donante a una aceptora.
    • Suelen llevar el prefijo "trans" en sus nombres, como transcarboxilasas, transmetalizas y transaminasas.

    Hidrolasas

    • Catalizan reacciones en las que la escisión de enlaces como C-O, C-N y O-P se logra mediante la adición de agua.
    • Las hidrolasas incluyen esterasas, fosfatasas y proteasas.

    Liasas

    • Catalizan reacciones en las que los grupos (p.ej., H2O, CO2 y NH3) son removidos por eliminación para formar un doble enlace, o se agregan a un doble enlace.
    • Las descarboxilasas, las hidratasas, las deshidratasas, las desaminasas y las sintasas son ejemplos de liasas.

    Isomerasas

    • Un grupo diverso de enzimas que catalizan reordenamientos intramoleculares.
    • Las isomerasas de azúcares convierten aldosas en cetosas y viceversa.
    • Las epimerasas invierten átomos en carbonos asimétricos, y las mutasas transfieren grupos funcionales dentro de una misma molécula.

    Ligasas

    • Catalizan la formación de enlaces entre dos moléculas de sustrato.
    • Por ejemplo, la ADN ligasa une los fragmentos de la cadena de ADN.
    • Los nombres de muchas ligasas incluyen el término sintetasa.
    • Varias otras ligasas se llaman carboxilasas.

    Catálisis

    • Las enzimas aceleran reacciones químicas al reducir la energía de activación necesaria.
    • Esto permite que las reacciones ocurran a mayor velocidad y a temperaturas más bajas de lo que serían posibles sin una enzima.

    Coenzimas

    • Las coenzimas son moléculas orgánicas que aumentan la versatilidad química de las enzimas, al poseer grupos reactivos no presentes en aminoácidos o al actuar como portadoras de sustratos.
    • Pueden unirse transitoriamente como cosustratos o firmemente mediante enlaces covalentes o no covalentes.
    • A diferencia de los catalizadores ordinarios, las coenzimas cambian su estructura en las reacciones y se regeneran por otras enzimas o durante el ciclo catalítico.
    • Derivadas principalmente de vitaminas, las coenzimas facilitan reacciones enzimáticas y se clasifican en tres grupos: transferencia de electrones, de grupos y de alta energía.
    • Ejemplos incluyen NAD+, FAD, TPP y CoA.

    Efectos de la temperatura y el pH sobre las reacciones catalizadas por enzimas

    Temperatura

    • Todas las reacciones químicas, incluidas las catalizadas por enzimas, se ven afectadas por la temperatura.
    • Al aumentar la temperatura, se incrementa la velocidad de reacción debido a un mayor número de colisiones y a que más moléculas alcanzan el estado de transición.
    • Sin embargo, las enzimas, al ser proteínas, pueden desnaturalizarse a altas temperaturas, y en organismos vivos no hay una única temperatura óptima para todas las enzimas.

    pH

    • La concentración de iones de hidrógeno (pH) influye en las enzimas de varias formas.
    • Primero, la actividad catalítica depende del estado iónico del sitio activo.
    • Segundo, las modificaciones en los grupos ionizables pueden alterar la estructura terciaria de la enzima.
    • Cambios extremos en el pH suelen llevar a la desnaturalización.
    • La mayoría de las enzimas son activas solo en un rango estrecho de pH, aunque algunas toleran cambios mayores.
    • Por ello, los organismos emplean tampones para regular el pH.
    • El pH en el que una enzima muestra su máxima actividad se llama pH óptimo.

    Conceptos clave

    • Cada enzima tiene una estructura única, especificidad de sustrato, y mecanismo de reacción.
    • Cada mecanismo se ve afectado por factores promotores de la catálisis, determinados por la estructura del sustrato y el sitio activo de la enzima.

    Cinética de Michaelis-Menten

    • En 1913, Leonor Michaelis y Maud Menten propusieron un modelo clave para estudiar las tasas de reacciones enzimáticas.
    • Basado en el concepto del complejo enzima-sustrato de Victor Henri (1903), el modelo describe cómo el sustrato (S) se une al sitio activo de una enzima (E), formando un complejo intermediario (ES).
    • Este complejo disminuye la energía del estado de transición, facilitando la creación del producto, que luego se disocia de la enzima.

    k1 = constante de velocidad para la formación de ES

    k−1 = constante de velocidad para la disociación de ES

    k2 = constante de velocidad para la formación del producto y liberación desde el sitio activo

    Conceptos Clave

    • La cinética enzimática es el estudio cuantitativo de la catálisis enzimática.
    • Los estudios cinéticos miden las velocidades de reacción y la afinidad de las enzimas por los sustratos y los inhibidores.
    • La cinética también proporciona una visión más profunda de los mecanismos de reacción.

    Regulación de enzimas

    • Los organismos vivos tienen mecanismos sofisticados para regular sus vastas redes de vías bioquímicas.
    • La regulación es esencial por varias razones:
      • Mantenimiento de un estado ordenado
      • Conservación de la energía
      • Capacidad de respuesta a los cambios ambientales

    Control

    • La regulación de las vías bioquímicas se logra principalmente ajustando las concentraciones y actividades de ciertas enzimas.
    • El control se logra mediante:
      • Control genético
      • Modificación covalente
      • Regulación alostérica
      • Compartimentación

    Carbohidratos

    • Los carbohidratos, las biomoléculas más abundantes en la naturaleza, conectan la energía solar con la energía química de los organismos vivos.
    • Representan más de la mitad del carbono orgánico.
    • Se generan durante la fotosíntesis, donde la energía luminosa permite la formación de moléculas orgánicas ricas en energía a partir de CO₂ y H₂O.
    • La mayoría de los carbohidratos están compuestos de carbono, hidrógeno y oxígeno en la fórmula (CH₂O)n, lo que les da el nombre de "hidratos de carbono".

    Funciones

    • Los carbohidratos se han adaptado para una amplia variedad de funciones biológicas, que comprenden:
      • Fuentes de energía
      • Elementos estructurales
      • Comunicación celular e identidad
      • Precursores en la producción de otras biomoléculas

    Clasificación de los carbohidratos

    • Los carbohidratos se clasifican en monosacáridos, disacáridos, oligosacáridos y polisacáridos, según la cantidad de unidades de azúcares simples que contienen.
    • También forman parte de otras biomoléculas, como los glucoconjugados (proteínas y lípidos con grupos de carbohidratos unidos covalentemente), presentes en todas las especies, especialmente en eucariotas.
    • Además, los azúcares ribosa y desoxirribosa son componentes estructurales de nucleótidos y ácidos nucleicos

    Monosacáridos

    • Los monosacáridos son azúcares simples con grupos aldehído (aldosas) o cetona (cetosas) y múltiples hidroxilos.
    • Según el número de átomos de carbono, se clasifican en triosas, tetrosas, pentosas y hexosas, siendo las pentosas y hexosas las más comunes.
    • Ejemplos como "aldohexosa" o "cetopentosa" combinan el tipo de grupo funcional y la cantidad de carbonos, como en la glucosa, una aldohexosa de seis carbonos.

    Conceptos clave

    • Los monosacáridos, que pueden ser polihidroxialdehídos o cetonas, son aldosas o cetosas.
    • Los azúcares que contienen cuatro o más carbonos tienen principalmente formas cíclicas.
    • Las aldosas o cetosas cíclicas son hemiacetales y hemicetales, respectivamente.

    Reacciones de monosacáridos

    • Los grupos carbonilo e hidroxilo de los azúcares pueden sufrir reacciones que son típicas de aldehídos, cetonas y alcoholes.
    • Entre los más importantes están:

    Oxidación

    • Los monosacáridos, en presencia de agentes oxidantes, iones metálicos y ciertas enzimas, pueden sufrir oxidación.
    • La oxidación de un grupo aldehído genera un ácido aldónico; la oxidación de un grupo terminal CH₂OH produce un ácido urónico; y la oxidación de ambos grupos resulta en un ácido aldárico.
    • Los grupos carbonilo de los ácidos aldónico y urónico pueden formar ésteres cíclicos llamados lactonas, como el ácido ascórbico (vitamina C), una lactona del ácido D-glucurónico.
    • Los humanos no pueden sintetizarla y deben obtenerla de la dieta. La vitamina C es un agente reductor fuerte que protege las células de especies reactivas de oxígeno y nitrógeno.

    Reducción

    • La reducción de los grupos aldehído y cetona en monosacáridos genera alcoholes de azúcares, llamados alditoles.
    • Por ejemplo, la reducción de D-glucosa produce D-glucitol, o D-sorbitol.
    • Los alcoholes azúcares, como el sorbitol, se usan en alimentos y fármacos. En dulces, el sorbitol conserva la humedad, y en frutas enlatadas, reduce el sabor amargo de la sacarina. En el hígado, el sorbitol se convierte en fructosa.

    Esterificación

    • Los grupos OH de los carbohidratos pueden convertirse en ésteres mediante reacciones con ácidos, lo que altera notablemente sus propiedades.

    Lipos

    • Son lípidos con grupos carbohidratos, como los cerebrósidos, sulfátidos y gangliósidos.

    Cerebrósidos

    • Esfingolípidos con un monosacárido; comúnmente galactocerebrósidos en membranas cerebrales.

    Sulfátidos

    • Cerebrósidos sulfatados con carga negativa a pH fisiológico.

    Gangliósidos

    • Contienen oligosacáridos con ácido siálico; presentes en tejidos animales.

    Funciones de los esfingolípidos:

    • Estructura de membranas, señalización celular, aislamiento y protección de células nerviosas, reconocimiento celular.

    Enfermedades por almacenamiento de esfingolípidos:

    • Deficiencias hereditarias en enzimas de degradación causan esfingolipidosis, como la enfermedad de Tay-Sachs, que resulta de una deficiencia en hexosaminidasa A, llevando a la acumulación de gangliósido GM2, ceguera, debilidad muscular, convulsiones y retraso mental.

    Isoprenoides

    • Los isoprenoides son compuestos orgánicos derivados de unidades de isopreno (5 carbonos) y tienen un papel fundamental en biología.
    • Aunque no se sintetizan directamente del isopreno, sus rutas biosintéticas inician con la formación de pirofosfato de isopentenilo a partir de acetil-CoA.
    • Existen dos tipos principales: terpenos, presentes en aceites esenciales de plantas, y esteroides, derivados del colesterol.

    Funciones

    • Componentes estructurales
    • Mensajeros químicos
    • Pigmentos
    • Defensa
    • Aromas y sabores

    Lipoproteínas

    • Las lipoproteínas son complejos moleculares en el plasma sanguíneo de los mamíferos, especialmente humanos, que transportan lípidos (triacilgliceroles, fosfolípidos y colesterol) entre órganos.
    • También contienen antioxidantes liposolubles, como el tocoferol A y carotenoides.
    • Las apolipoproteínas, o componentes proteicos de las lipoproteínas, se sintetizan en el hígado, intestino y cerebro.

    Apolipoproteínas

    • Son proteínas que se encuentran en asociación con las lipoproteínas en la sangre.
    • Cumplen diversas funciones en el transporte del metabolismo de lípidos, como el colesterol y triglicéridos.

    Apolipoproteína E4

    • Es una proteína de 299 aminoácidos y también es un factor de riesgo genético independiente que modifica el riesgo de la enfermedad del Alzheimer de inicio tardío y temprano.

    Clases de apolipoproteínas:

    • A, B, C, D y E

    Clasificación de las lipoproteínas según su densidad

    • Quilomicrones: Lipoproteínas grandes y de densidad muy baja (

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    Description

    Este quiz evalúa tu conocimiento sobre las diferentes clases de enzimas, incluyendo transferasas, hidrolasas, liasas e isomerasas. Cada tipo de enzima cumple funciones específicas en el metabolismo y las reacciones bioquímicas. Demuestra tu comprensión de estos conceptos esenciales en bioquímica.

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