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Questions and Answers
¿Cuál de las siguientes enzimas se encarga de transferir grupos moleculares de una molécula a otra?
¿Qué tipo de enzimas catalizan la ruptura de enlaces mediante la adición de agua?
Las liasas catalizan reacciones que involucran la eliminación de qué tipo de grupos?
¿Qué función cumplen las isomerasas en el metabolismo?
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¿Cuál de las siguientes características define a las ligasas?
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¿Qué son las coenzimas?
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¿Cuál es el principal objetivo de la investigación en mecanismos enzimáticos?
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¿Cuál es la finalidad de la catálisis en reacciones químicas?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la cinética enzimática es correcta?
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¿Qué mecanismo no está relacionado con la regulación de las vías bioquímicas?
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Los carbohidratos se clasifican en varias categorías. ¿Cuál de las siguientes es una clasificación correcta?
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¿Cuál es una función principal de los carbohidratos en los organismos vivos?
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¿Qué propiedad de las enzimas puede ser influenciada por la regulación alostérica?
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Los carbohidratos se forman durante un proceso clave. ¿Qué proceso es este?
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¿Cuál de las siguientes es una razón para la regulación enzimática?
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¿Qué tipo de compuesto dan los carbohidratos al ser clasificados como 'hidratos de carbono'?
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¿Cuál es la principal diferencia entre coenzimas y catalizadores ordinarios?
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¿Cómo afecta la temperatura a las reacciones catalizadas por enzimas?
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¿Cuál es el efecto del pH en la actividad enzimática?
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¿Qué describe el modelo de cinética de Michaelis-Menten?
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¿Cuál de las siguientes coenzimas es un ejemplo de transferencia de electrones?
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¿Qué sucede cuando el pH se encuentra fuera del rango óptimo para una enzima?
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¿Qué función tienen los tampones en los organismos vivos respecto a las enzimas?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta sobre las enzimas?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre los monosacáridos es correcta?
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¿Cuál es la clasificación de los monosacáridos según el número de átomos de carbono?
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Cuando un grupo aldehído en un monosacárido se oxida, ¿qué tipo de ácido se forma?
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¿Qué se obtiene al reducir un grupo aldehído en monosacáridos?
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¿Cuál de los siguientes azúcares es un ejemplo de un aldohexosa?
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¿Qué ocurre cuando los grupos OH de los carbohidratos reaccionan con ácidos?
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La oxidación de ambos grupos en un monosacárido resulta en:
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la vitamina C es correcta?
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¿Cuál de los siguientes esfingolípidos contiene un monosacárido?
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¿Qué función NO desempeñan los esfingolípidos?
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¿Cuál es un ejemplo de esfingolípido que causa ceguera y debilidad muscular?
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¿Cuál de las siguientes descripciones corresponde a los isoprenoides?
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¿Qué tipo de lipoproteínas son las más grandes y de densidad muy baja?
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¿Qué función NO es típica de las apolipoproteínas?
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¿Qué tipo de isoprenoide se encuentra comúnmente en los aceites esenciales de plantas?
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¿Cuál de las siguientes apolipoproteínas es un factor de riesgo para la enfermedad de Alzheimer?
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Study Notes
Transferasas
- Las transferasas son enzimas que transfieren grupos moleculares, como amino, carboxilo, carbonilo, metilo, fosforibosilo y acilo, de una molécula donante a una aceptora.
- Suelen llevar el prefijo "trans" en sus nombres, como transcarboxilasas, transmetalizas y transaminasas.
Hidrolasas
- Catalizan reacciones en las que la escisión de enlaces como C-O, C-N y O-P se logra mediante la adición de agua.
- Las hidrolasas incluyen esterasas, fosfatasas y proteasas.
Liasas
- Catalizan reacciones en las que los grupos (p.ej., H2O, CO2 y NH3) son removidos por eliminación para formar un doble enlace, o se agregan a un doble enlace.
- Las descarboxilasas, las hidratasas, las deshidratasas, las desaminasas y las sintasas son ejemplos de liasas.
Isomerasas
- Un grupo diverso de enzimas que catalizan reordenamientos intramoleculares.
- Las isomerasas de azúcares convierten aldosas en cetosas y viceversa.
- Las epimerasas invierten átomos en carbonos asimétricos, y las mutasas transfieren grupos funcionales dentro de una misma molécula.
Ligasas
- Catalizan la formación de enlaces entre dos moléculas de sustrato.
- Por ejemplo, la ADN ligasa une los fragmentos de la cadena de ADN.
- Los nombres de muchas ligasas incluyen el término sintetasa.
- Varias otras ligasas se llaman carboxilasas.
Catálisis
- Las enzimas aceleran reacciones químicas al reducir la energía de activación necesaria.
- Esto permite que las reacciones ocurran a mayor velocidad y a temperaturas más bajas de lo que serían posibles sin una enzima.
Coenzimas
- Las coenzimas son moléculas orgánicas que aumentan la versatilidad química de las enzimas, al poseer grupos reactivos no presentes en aminoácidos o al actuar como portadoras de sustratos.
- Pueden unirse transitoriamente como cosustratos o firmemente mediante enlaces covalentes o no covalentes.
- A diferencia de los catalizadores ordinarios, las coenzimas cambian su estructura en las reacciones y se regeneran por otras enzimas o durante el ciclo catalítico.
- Derivadas principalmente de vitaminas, las coenzimas facilitan reacciones enzimáticas y se clasifican en tres grupos: transferencia de electrones, de grupos y de alta energía.
- Ejemplos incluyen NAD+, FAD, TPP y CoA.
Efectos de la temperatura y el pH sobre las reacciones catalizadas por enzimas
Temperatura
- Todas las reacciones químicas, incluidas las catalizadas por enzimas, se ven afectadas por la temperatura.
- Al aumentar la temperatura, se incrementa la velocidad de reacción debido a un mayor número de colisiones y a que más moléculas alcanzan el estado de transición.
- Sin embargo, las enzimas, al ser proteínas, pueden desnaturalizarse a altas temperaturas, y en organismos vivos no hay una única temperatura óptima para todas las enzimas.
pH
- La concentración de iones de hidrógeno (pH) influye en las enzimas de varias formas.
- Primero, la actividad catalítica depende del estado iónico del sitio activo.
- Segundo, las modificaciones en los grupos ionizables pueden alterar la estructura terciaria de la enzima.
- Cambios extremos en el pH suelen llevar a la desnaturalización.
- La mayoría de las enzimas son activas solo en un rango estrecho de pH, aunque algunas toleran cambios mayores.
- Por ello, los organismos emplean tampones para regular el pH.
- El pH en el que una enzima muestra su máxima actividad se llama pH óptimo.
Conceptos clave
- Cada enzima tiene una estructura única, especificidad de sustrato, y mecanismo de reacción.
- Cada mecanismo se ve afectado por factores promotores de la catálisis, determinados por la estructura del sustrato y el sitio activo de la enzima.
Cinética de Michaelis-Menten
- En 1913, Leonor Michaelis y Maud Menten propusieron un modelo clave para estudiar las tasas de reacciones enzimáticas.
- Basado en el concepto del complejo enzima-sustrato de Victor Henri (1903), el modelo describe cómo el sustrato (S) se une al sitio activo de una enzima (E), formando un complejo intermediario (ES).
- Este complejo disminuye la energía del estado de transición, facilitando la creación del producto, que luego se disocia de la enzima.
k1 = constante de velocidad para la formación de ES
k−1 = constante de velocidad para la disociación de ES
k2 = constante de velocidad para la formación del producto y liberación desde el sitio activo
Conceptos Clave
- La cinética enzimática es el estudio cuantitativo de la catálisis enzimática.
- Los estudios cinéticos miden las velocidades de reacción y la afinidad de las enzimas por los sustratos y los inhibidores.
- La cinética también proporciona una visión más profunda de los mecanismos de reacción.
Regulación de enzimas
- Los organismos vivos tienen mecanismos sofisticados para regular sus vastas redes de vías bioquímicas.
- La regulación es esencial por varias razones:
- Mantenimiento de un estado ordenado
- Conservación de la energía
- Capacidad de respuesta a los cambios ambientales
Control
- La regulación de las vías bioquímicas se logra principalmente ajustando las concentraciones y actividades de ciertas enzimas.
- El control se logra mediante:
- Control genético
- Modificación covalente
- Regulación alostérica
- Compartimentación
Carbohidratos
- Los carbohidratos, las biomoléculas más abundantes en la naturaleza, conectan la energía solar con la energía química de los organismos vivos.
- Representan más de la mitad del carbono orgánico.
- Se generan durante la fotosíntesis, donde la energía luminosa permite la formación de moléculas orgánicas ricas en energía a partir de CO₂ y H₂O.
- La mayoría de los carbohidratos están compuestos de carbono, hidrógeno y oxígeno en la fórmula (CH₂O)n, lo que les da el nombre de "hidratos de carbono".
Funciones
- Los carbohidratos se han adaptado para una amplia variedad de funciones biológicas, que comprenden:
- Fuentes de energía
- Elementos estructurales
- Comunicación celular e identidad
- Precursores en la producción de otras biomoléculas
Clasificación de los carbohidratos
- Los carbohidratos se clasifican en monosacáridos, disacáridos, oligosacáridos y polisacáridos, según la cantidad de unidades de azúcares simples que contienen.
- También forman parte de otras biomoléculas, como los glucoconjugados (proteínas y lípidos con grupos de carbohidratos unidos covalentemente), presentes en todas las especies, especialmente en eucariotas.
- Además, los azúcares ribosa y desoxirribosa son componentes estructurales de nucleótidos y ácidos nucleicos
Monosacáridos
- Los monosacáridos son azúcares simples con grupos aldehído (aldosas) o cetona (cetosas) y múltiples hidroxilos.
- Según el número de átomos de carbono, se clasifican en triosas, tetrosas, pentosas y hexosas, siendo las pentosas y hexosas las más comunes.
- Ejemplos como "aldohexosa" o "cetopentosa" combinan el tipo de grupo funcional y la cantidad de carbonos, como en la glucosa, una aldohexosa de seis carbonos.
Conceptos clave
- Los monosacáridos, que pueden ser polihidroxialdehídos o cetonas, son aldosas o cetosas.
- Los azúcares que contienen cuatro o más carbonos tienen principalmente formas cíclicas.
- Las aldosas o cetosas cíclicas son hemiacetales y hemicetales, respectivamente.
Reacciones de monosacáridos
- Los grupos carbonilo e hidroxilo de los azúcares pueden sufrir reacciones que son típicas de aldehídos, cetonas y alcoholes.
- Entre los más importantes están:
Oxidación
- Los monosacáridos, en presencia de agentes oxidantes, iones metálicos y ciertas enzimas, pueden sufrir oxidación.
- La oxidación de un grupo aldehído genera un ácido aldónico; la oxidación de un grupo terminal CH₂OH produce un ácido urónico; y la oxidación de ambos grupos resulta en un ácido aldárico.
- Los grupos carbonilo de los ácidos aldónico y urónico pueden formar ésteres cíclicos llamados lactonas, como el ácido ascórbico (vitamina C), una lactona del ácido D-glucurónico.
- Los humanos no pueden sintetizarla y deben obtenerla de la dieta. La vitamina C es un agente reductor fuerte que protege las células de especies reactivas de oxígeno y nitrógeno.
Reducción
- La reducción de los grupos aldehído y cetona en monosacáridos genera alcoholes de azúcares, llamados alditoles.
- Por ejemplo, la reducción de D-glucosa produce D-glucitol, o D-sorbitol.
- Los alcoholes azúcares, como el sorbitol, se usan en alimentos y fármacos. En dulces, el sorbitol conserva la humedad, y en frutas enlatadas, reduce el sabor amargo de la sacarina. En el hígado, el sorbitol se convierte en fructosa.
Esterificación
- Los grupos OH de los carbohidratos pueden convertirse en ésteres mediante reacciones con ácidos, lo que altera notablemente sus propiedades.
Lipos
- Son lípidos con grupos carbohidratos, como los cerebrósidos, sulfátidos y gangliósidos.
Cerebrósidos
- Esfingolípidos con un monosacárido; comúnmente galactocerebrósidos en membranas cerebrales.
Sulfátidos
- Cerebrósidos sulfatados con carga negativa a pH fisiológico.
Gangliósidos
- Contienen oligosacáridos con ácido siálico; presentes en tejidos animales.
Funciones de los esfingolípidos:
- Estructura de membranas, señalización celular, aislamiento y protección de células nerviosas, reconocimiento celular.
Enfermedades por almacenamiento de esfingolípidos:
- Deficiencias hereditarias en enzimas de degradación causan esfingolipidosis, como la enfermedad de Tay-Sachs, que resulta de una deficiencia en hexosaminidasa A, llevando a la acumulación de gangliósido GM2, ceguera, debilidad muscular, convulsiones y retraso mental.
Isoprenoides
- Los isoprenoides son compuestos orgánicos derivados de unidades de isopreno (5 carbonos) y tienen un papel fundamental en biología.
- Aunque no se sintetizan directamente del isopreno, sus rutas biosintéticas inician con la formación de pirofosfato de isopentenilo a partir de acetil-CoA.
- Existen dos tipos principales: terpenos, presentes en aceites esenciales de plantas, y esteroides, derivados del colesterol.
Funciones
- Componentes estructurales
- Mensajeros químicos
- Pigmentos
- Defensa
- Aromas y sabores
Lipoproteínas
- Las lipoproteínas son complejos moleculares en el plasma sanguíneo de los mamíferos, especialmente humanos, que transportan lípidos (triacilgliceroles, fosfolípidos y colesterol) entre órganos.
- También contienen antioxidantes liposolubles, como el tocoferol A y carotenoides.
- Las apolipoproteínas, o componentes proteicos de las lipoproteínas, se sintetizan en el hígado, intestino y cerebro.
Apolipoproteínas
- Son proteínas que se encuentran en asociación con las lipoproteínas en la sangre.
- Cumplen diversas funciones en el transporte del metabolismo de lípidos, como el colesterol y triglicéridos.
Apolipoproteína E4
- Es una proteína de 299 aminoácidos y también es un factor de riesgo genético independiente que modifica el riesgo de la enfermedad del Alzheimer de inicio tardío y temprano.
Clases de apolipoproteínas:
- A, B, C, D y E
Clasificación de las lipoproteínas según su densidad
- Quilomicrones: Lipoproteínas grandes y de densidad muy baja (
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