Cząsteczki białka - struktury i właściwości
26 Questions
2 Views

Choose a study mode

Play Quiz
Study Flashcards
Spaced Repetition
Chat to lesson

Podcast

Play an AI-generated podcast conversation about this lesson

Questions and Answers

Co powoduje utworzenie β-pętli w łańcuchu polipeptydowym?

  • Obecność wiązań ionowych
  • Zmiana kierunku łańcucha peptydowego (correct)
  • Interakcje z woda
  • Przyłączenie dodatkowych reszt aminokwasowych

    • Jakie związania wodorowe są odpowiedzialne za strukturę ß-skrętu?

  • Między grupą -NH a grupą -CO w tej samej reszcie aminokwasowej
  • Między ugrupowaniami w poz. 1 i 4 reszt aminokwasowych (correct)
  • Między różnymi łańcuchami polipeptydowymi
  • Związki wodorowe nie odgrywają tutaj roli

    • Jak nazywa się najczęściej występujący motyw w strukturze ß?

  • Motyw klucza greckiego
  • Motyw alfa-helisy
  • Motyw szpilki do włosów (correct)
  • Motyw antyrównoległy

    • Co charakteryzuje motyw 'klucza greckiego' w kontekście struktury polipeptydowej?

    <p>Jest to złożona struktura opierająca się na strukturze ß-harmonijki</p> Signup and view all the answers

    Jakie właściwości posiada motyw 'szpilki do włosów' w kontekście jego struktury?

    <p>Przyjmuje antyrównoległą strukturę typu ß-harmonijki</p> Signup and view all the answers

    Jakie wiązania są kluczowe dla stabilizacji struktury trzeciorzędowej białka?

    <p>Wiązania wodorowe, mostki siarczkowe i oddziaływania hydrofobowe</p> Signup and view all the answers

    Który typ wiązania powstaje między resztami cysteiny?

    <p>Mostki siarczkowe</p> Signup and view all the answers

    Jakie grupy funkcjonalne mogą tworzyć wiązania wodorowe?

    <p>Grupy OH i NH2</p> Signup and view all the answers

    Jakie oddziaływania stabilizują strukturę trzeciorzędową białka poprzez interakcje hydrofobowe?

    <p>Nagromadzenie hydrofobowych reszt aminokwasowych</p> Signup and view all the answers

    Jakie grupy są zaangażowane w tworzenie wiązań jonowych w białku?

    <p>Ujemnie i dodatnio naładowane grupy</p> Signup and view all the answers

    Jakie struktury białkowe można zaliczyć do struktury drugorzędowej?

    <p>α-helisa</p> Signup and view all the answers

    Co stabilizuje α-helisę w białku?

    <p>Wiązania wodorowe</p> Signup and view all the answers

    Jakie czynniki wpływają na powstawanie struktury β-harmonijki?

    <p>Jest zawsze rozciągnięta w porównaniu do α-helisy</p> Signup and view all the answers

    Jakie zjawisko występuje przy zmianie pojedynczego aminokwasu w białku?

    <p>Może prowadzić do niedokrwistości sierpowatej</p> Signup and view all the answers

    Jakie są cechy charakterystyczne α-helisy?

    <p>Polarne reszty aminokwasowe wystają na zewnątrz</p> Signup and view all the answers

    Jakie rodzaje struktur białkowych odpowiadają za tworzenie się pętli omega?

    <p>Struktura drugorzędowa</p> Signup and view all the answers

    Jakie grupy białka biorą udział w tworzeniu wiązań wodorowych w α-helisie?

    <p>Grupa -CO</p> Signup and view all the answers

    Jak wygląda odległość między sąsiednimi aminokwasami w β-harmonijce?

    <p>0.35 nm</p> Signup and view all the answers

    Jaka rola pełni mioglobina w organizmie?

    <p>Przechowuje tlen w mięśniach.</p> Signup and view all the answers

    Jakie białko enzymatyczne trawi ściany polisacharydowe komórek bakteryjnych?

    <p>Lizozym</p> Signup and view all the answers

    Ile aminokwasów zawiera hemoglobina?

    <p>287 z czego 141 w łańcuchach α i 146 w łańcuchach β</p> Signup and view all the answers

    Jakie oddziaływania występują między podjednostkami hemoglobiny?

    <p>Kowalencyjne i niekowalencyjne</p> Signup and view all the answers

    Jakie struktury białkowe charakteryzują mioglobinę?

    <p>75% reszt aminokwasowych objętych a-helisą.</p> Signup and view all the answers

    Jakie informacje odnoszące się do domen białkowych są prawdziwe?

    <p>Polipeptydy mogą zawierać wiele domen o różnym funkcjonalności.</p> Signup and view all the answers

    Co się dzieje z jonem Fe2+ w hemoglobinie podczas wiązania tlenu?

    <p>Zachowuje swój stan utlenienia.</p> Signup and view all the answers

    Jaka jest ogólna funkcja struktury czwartorzędowej białek?

    <p>Określa przestrzenne ułożenie podjednostek białkowych.</p> Signup and view all the answers

    Study Notes

    Pojęcia stosowane do opisu cząsteczki białka

    • Struktura pierwszorzędowa: określa sekwencję aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym.
    • Struktura drugorzędowa: opisuje sposób zwinięcia łańcucha polipeptydowego, tworząc lokalne struktury, takie jak α-helisa i β-harmonijka, stabilizowane wiązaniami wodorowymi.
    • Struktura trzeciorzędowa: określa trójwymiarowe ułożenie łańcucha polipeptydowego, uwzględniając wszystkie jego elementy strukturalne, stabilizowana wiązaniami wodorowymi, mostkami siarczkowymi, wiązaniami jonowymi, siłami van der Waalsa i oddziaływaniami hydrofobowymi.
    • Struktura czwartorzędowa: opisuje przestrzenne ułożenie kilku podjednostek białkowych, które tworzą jeden kompleks białkowy.

    Struktura I rz - sekwencja aminokwasów, utrwalona wyłącznie wiąz.peptydowymi

    • Zmiana pojedynczego aminokwasu w białku może prowadzić do choroby - np. niedokrwistość sierpowatokrwinkowa (zmiana 1 AA w łańcuchu beta Hb).

    HEMOGLOBINA A

    • Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys

    HEMOGLOBINA S

    • Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys

    Struktura drugorzędowa białka - sposób i stopień zwinięcia łańcucha polipeptydowego

    • Są to lokalne struktury powstające w wyniku tworzenia się wiązań wodorowych pomiędzy tlenem grupy >C=O, a wodorem grupy -NH, dwóch niezbyt odległych od siebie w łańcuchu wiązań peptydowych.

    Faldowanie się łańcucha polipeptydowego w α helise

    • Struktura α-helisy jest dodatkowo stabilizowana wiązaniami wodorowymi grup NH i CO głównego łańcucha.
    • Grupa CO każdego aminokwasu wiąże się wiązaniem wodorowym z grupą NH, aminokwasu odległego do przodu o cztery reszty aminokwasowe.

    a helisa

    • Ma kształt cylindra.
    • Clasno spleciony łańcuch główny polipeptydu tworzy centralną część cylindra, natomiast boczne lańcuchy reszt aminokwasowych wystają na zewnątrz w ułożeniu helikalnym.
    • α helisa charakteryzuje się także polarnością - jej budowa sugeruje, że jest dipolem - wewnętrzny niepolarny rdzeń oraz polarne reszty aminokwasowe wystawione na zewnątrz cząsteczki.

    Konformacja dipeptydu nici ß (odległość między sąsiednimi aa o 0.35 nm)

    • Antyrównoległa harmonijka ß.

    Struktura ß

    • Łańcuch polipeptyd.w porównaniu do α-helisy jest rozciągnięty.
    • Strukturę ß posiada np. fibroina jedwabiu, β-keratyna.
    • W uformowaniu struktury β - harmonijki, może brać udział więcej niż jeden łańcuch polipeptydowy.
    • Wiąz.Wodorowe tworzone między gr CO i NH należącymi do odrębnych łańcuchów polipetyd.

    Widok z boku na łańcuch polipeptydowy pofaldowany w postaci struktury ß

    • Faldowanie się łańcucha polipeptydowego w zwrot ß.

    β-pętle

    • Łańcuchy białkowe o strukturze ß często tworzą zagięcia, które zmieniają kierunek przebiegu długiej osi na przeciwstawny.
    • W miejscach, w których łańcuch peptydowy zmienia kierunek tworzą się często ẞ-pętle (β-zagięcia, β-motywy).
    • ẞ-zagięcia często znajdują się między pojedynczymi łańcuchami o przeciwrównoległym przebiegu struktury harmonijkowej lub między strukturą harmonijkową a α-helisą.

    Struktura ß-skrętu

    • Pomiędzy ugrupowaniami peptydowymi reszt aminokwasowych w pozycji 1,4 tworzą się dwa wiązania wodorowe, powoduje to zagięcie fragmentu łańcucha peptydowego na kształt „szpilki do włosów".

    Motyw  "szpilki do włosów"

    • Najczęściej występującym motywem ß jest motyw "szpilki do włosów" (ang.harpin loop).
    • Motyw ten jest zbudowany z jednego łańcucha polipeptydowego, przyjmującego antyrównoległą strukturę typu ß -harmonijki.
    • Wiązań wodorowych pomiędzy grupą -CO reszty n aminokwasu, a grupą -NH reszty n + 3 aminokwasowej, powodując natychmiastowe odwrócenie się kierunku łańcucha i ułożenie antyrównolegle struktury ß-harmonijki.

    Motyw "klucza greckiego"

    • Oprzykładem bardziej złożonej struktury opierającej się na strukturze ß-harmonijki jest motyw "klucza greckiego".
    • Jest to bardziej rozbudowany motyw "szpilki do włosów", gdzie jeden łańcuch polipeptydowy tworzy ze sobą cztery struktury ß-harmonijki ułożone względem siebie antyrównoległe.

    Struktura trzeciorzędowa białka

    • Struktura trzeciorzędowa określa sposób trójwymiarowego pofałdowania cząsteczki białka z zachowaniem wcześniej omówionych elementów struktury drugorzędowej.
    • Istnienie tej struktury jest możliwe dzięki wiązaniom, które zespalają odlegle od siebie liniowo reszty aminokwasowe; dzięki zagięciom łańcucha blalkowego jego fragmenty odlegle od siebie o kilkanaście - kilkadziesiąt (i więcej) reszt aminokwasowych stają się bliskie przestrzennie - mogą reagować ze sobą, tworząc wiązania (kowalencyjne i niekowalencyjne) stabilizujące strukturę trzeciorzędową.

    Struktura trzeciorzędowa białka

    • Zwoje i fałdy jakie tutaj się obserwuje są utrzymywane dzięki takim wiązaniom jak:
      • wiązania wodorowe: które mogą powstawać między resztami aminokwasów zawierających grupy funkcyjne, nie związane wiązaniami peptydowymi (seryna, arginina, treonina, kwas glutaminowy),
      • mostki siarczkowe: powstające między resztami cysteiny, które łączą różne punkty spirali, zaginając ją w odpowiedni sposab
      • wiązania jonowe: ujemnie naładowane grupy -COO- zawarte w łańcuchach bocznych asparaginianu i glutaminianu, przyciągają na drodze oddziaływań elektrostatycznych dodatnio naladowane grupy -NH3+, zawarte w łańcuchach bocznych reszt lizyny lub dodatnio naładowane grupy guanidynowe zawarte w łańcuchach bocznych reszt argininy
      • siły van der Waalsa: oddziaływania elektrostatyczne między dipolami
      • oddziaływania hydrofobowe: Wynikające z nagromadzenia hydrofobowych r.AA (Ala, Val, Leu, Ile).

    Struktura trzeciorzędowa białka

    • Ze strukturą trzeciorzędową wiąże się pojęcie domen białkowych - są to zwarte fragmenty struktury trzeciorzędowej pełniące w białku określoną funkcję.
    • Polipeptydy zawierające ponad 200 reszt aminokwasowych na ogół tworzą co najmniej dwie, a często więcej domen.
    • Istnieją białka enzymatyczne zawierające po kilka domen, z których każda pełni inną funkcję katalityczną.

    Struktura trzeciorzędowa białka przykłady

    • mioglobina: - białko mięśni szkieletowych (17 kDa) wiążące tlen cząsteczkowy (jej rola w mięśniach polega na tworzeniu niezbędnej rezerwy tlenowej).
      • Składa się z 153 reszt aminokwasowych i trwale związanej cząsteczki barwnika zwariej hemem; około 75% reszt aminokwasowych jest objętych strukturą a-helisy, wyróżnia się 8 odcinków a-helikalnych zawierających od 7 do 23 reszt rozdzielonych odcinkami o sekwencji niebiałkowej.
    • lizozym: - białko enzymatyczne trawiące ściany polisacharydowe komórek bakteryjnych.
      • Składa się ze 129 reszt aminokwasowych, tylko 25% z nich jest objętych strukturą a-helikalną.

    Struktura czwartorzędowa

    • Struktura czwartorzędowa określa występowanie niektórych białek w postaci agregatów kilku podobnych lub nawet identycznych podjednostek (łańcuchów polipeptydowych) o charakterze białkowym.
    • Struktura ta dotyczy przestrzennego ułożenia polipeptydowych podjednostek i natury oddziaływań między nimi, tymi oddziaływaniami mogą być wiązania kowalencyjne o niskiej energii lub oddziaływania niekowalencyjne.

    Struktura czwartorzędowa przykład

    • hemoglobina: - zbudowana z czterech podjednostek, które tworzą w przybliżeniu kulistą cząsteczkę (o wymiarach 6,4 x 5,5 x 5,0); każda z podjednostek zawiera cząsteczkę hemu.

    Struktura czwartorzędowa

    • Hemoglobina składa się z 2 łańcuchów a (141 aminokwasów) iz 2 łańcuchów ẞ (146 aminokwasów) zespolonych wiązaniami niekowalen-cyjnymi.
    • Każda z podjednostek zawiera cząsteczkę hemu, a ten zawiera jon Fe2*, który odwracalnie wiąże cząsteczkę tlenu.
    • Wiązanie tlenu przez hemoglobinę nie zmienia stopnia utlenienia Fe2+, dlatego proces ten nazwano utlenowaniem (a nie utlenieniem) hemoglobiny.
    • Struktury hemoglobiny nieutlenowanej i utlenowanej różnią się.

    Struktura czwartorzędowa

    • Hemoglobina, oznaczana skrótami Hb lub HGB to czerwony barwnik krwi, białko wystp.

    Studying That Suits You

    Use AI to generate personalized quizzes and flashcards to suit your learning preferences.

    Quiz Team

    Related Documents

    Pojęcia stosowane do opisu cząsteczki białka PDF

    Description

    Quiz dotyczący różnych poziomów strukturalnych białek, takich jak struktura pierwszorzędowa, drugorzędowa, trzeciorzędowa i czwartorzędowa. Sprawdź swoją wiedzę na temat sekwencji aminokwasów i ich wpływu na funkcje białek, w tym hemoglobiny. Dowiedz się, jak nawet jedna zmiana w sekwencji może prowadzić do poważnych chorób.

    More Like This

    Use Quizgecko on...
    Browser
    Open
    Browser
    Browser