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Questions and Answers
¿Cuál de los siguientes cofactores es considerado un cofactor piridínico?
¿Qué metal es utilizado específicamente por la enzima anhidrasa carbónica?
¿Cuál es la principal función de la biotina en las células?
Según la teoría del 'Estado de transición', ¿qué se necesita para activar las moléculas?
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¿Cuál de los siguientes compuestos no es un cofactor flavínico?
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La mayoría de las enzimas son más grandes que los sustratos. ¿Qué parte de la enzima está involucrada en la catálisis?
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¿Cuál es la función principal de la ferredoxina como cofactor?
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¿Qué metal es vital para el funcionamiento de la xantino-oxidasa?
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¿Cuál de las siguientes moléculas es una forma activa de la coenzima A?
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¿Qué compuesto es un precursor de la coenzima A?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la estructura de la ATP es correcta?
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¿Qué función tiene la carnitina en el metabolismo?
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¿Qué compuesto está involucrado en la transferencia de grupos sulfato en el metabolismo?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe correctamente la catálisis ácido-base general?
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En el mecanismo de catálisis covalente, ¿qué ocurre durante la reacción?
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¿Cuál de las siguientes funciones NO corresponde a la catálisis por iones metálicos?
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¿Qué papel juegan los zimógenos en las reacciones enzimáticas?
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En la catálisis ácido-base específica, ¿cómo se comportan los iones H+?
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¿Qué caracteriza a los grupos nucleofílicos en un contexto biológico?
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¿Cuál es uno de los mecanismos de catálisis que colabora en la formación de enlaces mediante la transferencia de protones?
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¿Qué tipo de catálisis implica el uso de metales para estabilizar compuestos cargados?
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¿Cuál es la función principal del estado de transición en una reacción enzimática?
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¿Qué establece la complejidad de la acción enzimática?
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¿Cómo se define la especificidad de sustrato en una enzima?
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¿Cuál es el principal concepto detrás del modelo llave-cerradura propuesto por Fisher?
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¿Qué efecto tiene la energía de activación de la reacción catalizada en comparación con la no catalizada?
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Cuando se habla de la adaptabilidad inducida, ¿qué proceso se describe?
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¿Cuál es un factor clave que debe considerarse para que una reacción enzimática tenga lugar?
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¿Cuál de los siguientes grupos funcionales se considera en la complementariedad enzima-sustrato?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre los citocromos es correcta?
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¿Cuál es la forma de FAD que se muestra en la estructura proporcionada?
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¿Qué función tienen los cofactores quinónicos en los procesos bioquímicos?
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¿Cuál de las siguientes es una característica de la ubiquinona?
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¿Qué categoría de potencial redox tiene el citocromo B?
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¿Qué caracteriza a la forma semiquinona?
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¿Cuál de los siguientes compuestos no es un cofactor quinónico?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el ribitol es correcta?
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Study Notes
Cofactores Redox
- Operan en procesos de transferencia electrónica, actuando como aceptores o donadores de electrones.
- Los cofactores piridínicos (NAD+, NADP+) son esenciales en reacciones redox.
- Los cofactores flavínicos desempeñan un papel vital en las reacciones de transferencia de electrones.
- Los cofactores hemínicos, como la hemoglobina, son clave para el transporte de oxígeno.
- Las ferredoxinas, proteínas que contienen hierro y azufre, participan en reacciones redox de bajo potencial.
- Las quinonas, como la ubiquinona, actúan como transportadores de electrones en la cadena de transporte de electrones.
- El ácido ascórbico (vitamina C) es un antioxidante que protege las células del daño oxidativo.
- El ácido lipoico, cofactor en la descarboxilación oxidativa del piruvato, participa en reacciones redox.
- El glutatión, un tripéptido, protege las células del estrés oxidativo.
Cofactores Metálicos
- El hierro (Fe) es un cofactor esencial en catalasas, peroxidasas y citocromos, catalizando reacciones redox.
- El cobre (Cu) participa en la citocromo oxidasa, la última enzima de la cadena de transporte de electrones.
- El zinc (Zn) es esencial en enzimas como la alcohol deshidrogenasa y la anhidrasa carbónica.
- El magnesio (Mg) participa en reacciones de fosforilación, como las quinasa.
- El manganeso (Mn) actúa en reacciones de descarboxilación, como las carboxilasas
- El selenio (Se) forma parte de la glutation peroxidasa, una enzima esencial para la defensa contra radicales libres.
- El molibdeno (Mo) participa en reacciones de oxigenación, como la xantino-oxidasa.
Grupos Prostéticos
- El FMN (flavín mononucleótido) participa en reacciones redox en bacterias, arqueas y eucariotas.
- El FAD (flavín adenín dinucleótido) es otro cofactor esencial en reacciones redox.
- La pirroloquinolina quinona (PQQ) es un cofactor redox importante en bacterias.
- El fosfato de piridoxal (PLP), derivado de la vitamina B6, participa en reacciones de transaminación, descarboxilación y desaminación.
- La biotina, cofactor esencial para la carboxilación, es utilizada por bacterias, arqueas y eucariotas
- La metilcobalamina, derivada de la vitamina B12, es crucial para la metilación e isomerización en bacterias, arqueas y eucariotas.
- El PPT (pirofosfato de tiamina) es un cofactor vital para la descarboxilación en bacterias, arqueas y eucariotas.
- El hemo, compuesto por protoporfirina IX y un átomo de hierro, participa en reacciones redox en bacterias, arqueas y eucariotas.
- La molibdopterina es un cofactor metálico que contiene molibdeno, esencial en reacciones de oxigenación en bacterias, arqueas y eucariotas.
- El ácido lipoico, un cofactor redox, participa en reacciones en bacterias, arqueas y eucariotas.
Mecanismo de acción enzimática
- La transformación de un sustrato en producto requiere energía.
- La teoría del "Estado de transición" propone que las moléculas deben activarse antes de reaccionar.
- Para activar las moléculas, se debe aumentar la temperatura o disminuir la energía de activación.
- Las células no pueden aumentar la temperatura, pero las enzimas disminuyen selectivamente la energía de activación de las reacciones que catalizan.
- La mayoría de las enzimas son más grandes que sus sustratos.
- El "centro activo" de la enzima es la región que participa directamente en la catálisis.
- La energía de activación de la reacción catalizada es menor que la energía de activación de la reacción sin catalizar.
Unión Enzima-Sustrato
- Las enzimas primero se unen a su sustrato formando un complejo enzima-sustrato (ES).
- El sitio de unión de la enzima reconoce y fija al sustrato.
- El sitio catalítico de la enzima transforma el sustrato en producto.
- La adaptabilidad inducida es un modelo que explica cómo la enzima puede adaptarse al sustrato.
Especificidad Enzimática
- Las enzimas tienen especificidad de reacción y especificidad de sustrato.
- El modelo llave-cerradura de Fischer explica la especificidad de la enzima-sustrato.
- El modelo de ajuste inducido de Koshland considera que la enzima cambia de forma al unirse al sustrato.
- La especificidad de la enzima-sustrato depende de la forma, carga, puentes de hidrógeno, fuerzas de van der Waals e interacciones hidrofóbicas.
Consideraciones para la Reacción Enzimática
- La entropía, la capa de solvatación y la distorsión del sustrato son aspectos importantes para la reacción enzimática.
- El alineamiento adecuado de los grupos funcionales catalíticos en la enzima es crucial.
- El sitio activo de la enzima contiene grupos funcionales que catalizan la transformación del sustrato.
- Diversos mecanismos de catálisis incluyen la catálisis ácido-base general, la catálisis covalente y la catálisis por iones metálicos.
Catálisis Ácido-Base General
- La catálisis ácido-base se produce por la transformación de intermediarios cargados inestables mediante la captación o cesión de protones.
- La catálisis básica específica utiliza los iones H+ presentes en el agua.
- La catálisis ácido-base general utiliza otras moléculas además del agua para transferir protones.
Catálisis Covalente
- Se forman enlaces covalentes transitorios entre la enzima y el sustrato para facilitar la reacción.
- Los grupos nucleófilos de la enzima atacan a grupos electrófilos del sustrato.
Catálisis por Iones Metálicos
- Los iones metálicos participan en la catálisis de diferentes maneras, como fijando el sustrato, estabilizando estados de transición y participando en reacciones redox.
Activación de Zimógenos por Proteólisis Limitada
- Los zimógenos son precursores de enzimas que se fabrican en forma inactiva.
- Se activan por proteólisis, un proceso que corta un fragmento de la proteína.
- La proteólisis limitada asegura que las enzimas sean activas solo donde y cuando se necesiten.
- La proteólisis implica la rotura de enlaces peptídicos en una proteína específica.
FAD: Flavín Adenín Dinucleótido
- El FAD es un cofactor flavínico que participa en reacciones redox.
- Puede existir en tres formas: oxidada, semiquinona y reducida.
- La forma oxidada del FAD acepta electrones, mientras que la forma reducida dona electrones
Citocromos
- Los citocromos son pequeñas proteínas que actúan como transportadores monoelectrónicos en reacciones redox.
- Se distinguen tres tipos de citocromos: A, B y C.
- Cada tipo de citocromo tiene un potencial redox característico.
- La estructura de los citocromos contiene un grupo hemo que contiene un átomo de hierro.
Cofactores Quinónicos
- Las quinonas son cofactores que actúan como transportadores de electrones en la cadena de transporte de electrones.
- La ubiquinona (Coenzima Q) es un cofactor quinónico crucial en la respiración mitocondrial.
- El ácido ascórbico (vitamina C) es un cofactor quinónico que participa en reacciones redox y tiene acción antioxidante.
Coenzima A
- La coenzima A (CoA) es un cofactor esencial en el metabolismo, específicamente en la descarboxilación oxidativa del piruvato y en la β-oxidación de ácidos grasos.
- La función principal de la CoA es transportar grupos acilo.
- La CoA es un derivado de la vitamina pantoteína.
- La estructura de la CoA incluye una molécula de ADP, panteteína y un grupo tiol.
3’- Fosfoadenil 5’-Fosfosulfato (PAPS)
- PAPS es un cofactor esencial en reacciones de sulfatación en el metabolismo.
- El PAPS es un derivado del ATP.
5’-Adenosina Trifosfato (ATP)
- ATP es la moneda energética principal en las células.
- La estructura del ATP incluye adenina, ribosa y tres grupos fosfato.
- Los enlaces fosfato del ATP almacenan una gran cantidad de energía.
- Durante la respiración celular, el ATP se produce a partir de la glucosa.
- El ATP se utiliza para alimentar muchos procesos celulares, tales como la contracción muscular, el transporte activo y la síntesis de moléculas.
Carnitina
- La carnitina es un transportador de ácidos grasos de cadena larga hacia la mitocondria, lugar de la β-oxidación.
- La carnitina se produce en el cuerpo y también puede obtenerse a través de la dieta.
- La carnitina es esencial para la producción de energía a partir de ácidos grasos.
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Description
Este cuestionario abarca los cofactores redox y metálicos fundamentales en bioquímica. Aquí explorarás sus funciones en reacciones de transferencia de electrones y su importancia en procesos biológicos. Comprenderás el papel de cofactores como NAD+, hemoglobina y glutatión en el metabolismo celular.
