Cofactores Redox y Metálicos

Cofactores Redox

• Operan en procesos de transferencia electrónica, actuando como aceptores o donadores de electrones.
• Los cofactores piridínicos (NAD+, NADP+) son esenciales en reacciones redox.
• Los cofactores flavínicos desempeñan un papel vital en las reacciones de transferencia de electrones.
• Los cofactores hemínicos, como la hemoglobina, son clave para el transporte de oxígeno.
• Las ferredoxinas, proteínas que contienen hierro y azufre, participan en reacciones redox de bajo potencial.
• Las quinonas, como la ubiquinona, actúan como transportadores de electrones en la cadena de transporte de electrones.
• El ácido ascórbico (vitamina C) es un antioxidante que protege las células del daño oxidativo.
• El ácido lipoico, cofactor en la descarboxilación oxidativa del piruvato, participa en reacciones redox.
• El glutatión, un tripéptido, protege las células del estrés oxidativo.

Cofactores Metálicos

• El hierro (Fe) es un cofactor esencial en catalasas, peroxidasas y citocromos, catalizando reacciones redox.
• El cobre (Cu) participa en la citocromo oxidasa, la última enzima de la cadena de transporte de electrones.
• El zinc (Zn) es esencial en enzimas como la alcohol deshidrogenasa y la anhidrasa carbónica.
• El magnesio (Mg) participa en reacciones de fosforilación, como las quinasa.
• El manganeso (Mn) actúa en reacciones de descarboxilación, como las carboxilasas
• El selenio (Se) forma parte de la glutation peroxidasa, una enzima esencial para la defensa contra radicales libres.
• El molibdeno (Mo) participa en reacciones de oxigenación, como la xantino-oxidasa.

Grupos Prostéticos

• El FMN (flavín mononucleótido) participa en reacciones redox en bacterias, arqueas y eucariotas.
• El FAD (flavín adenín dinucleótido) es otro cofactor esencial en reacciones redox.
• La pirroloquinolina quinona (PQQ) es un cofactor redox importante en bacterias.
• El fosfato de piridoxal (PLP), derivado de la vitamina B6, participa en reacciones de transaminación, descarboxilación y desaminación.
• La biotina, cofactor esencial para la carboxilación, es utilizada por bacterias, arqueas y eucariotas
• La metilcobalamina, derivada de la vitamina B12, es crucial para la metilación e isomerización en bacterias, arqueas y eucariotas.
• El PPT (pirofosfato de tiamina) es un cofactor vital para la descarboxilación en bacterias, arqueas y eucariotas.
• El hemo, compuesto por protoporfirina IX y un átomo de hierro, participa en reacciones redox en bacterias, arqueas y eucariotas.
• La molibdopterina es un cofactor metálico que contiene molibdeno, esencial en reacciones de oxigenación en bacterias, arqueas y eucariotas.
• El ácido lipoico, un cofactor redox, participa en reacciones en bacterias, arqueas y eucariotas.

Mecanismo de acción enzimática

• La transformación de un sustrato en producto requiere energía.
• La teoría del "Estado de transición" propone que las moléculas deben activarse antes de reaccionar.
• Para activar las moléculas, se debe aumentar la temperatura o disminuir la energía de activación.
• Las células no pueden aumentar la temperatura, pero las enzimas disminuyen selectivamente la energía de activación de las reacciones que catalizan.
• La mayoría de las enzimas son más grandes que sus sustratos.
• El "centro activo" de la enzima es la región que participa directamente en la catálisis.
• La energía de activación de la reacción catalizada es menor que la energía de activación de la reacción sin catalizar.

Unión Enzima-Sustrato

• Las enzimas primero se unen a su sustrato formando un complejo enzima-sustrato (ES).
• El sitio de unión de la enzima reconoce y fija al sustrato.
• El sitio catalítico de la enzima transforma el sustrato en producto.
• La adaptabilidad inducida es un modelo que explica cómo la enzima puede adaptarse al sustrato.

Especificidad Enzimática

• Las enzimas tienen especificidad de reacción y especificidad de sustrato.
• El modelo llave-cerradura de Fischer explica la especificidad de la enzima-sustrato.
• El modelo de ajuste inducido de Koshland considera que la enzima cambia de forma al unirse al sustrato.
• La especificidad de la enzima-sustrato depende de la forma, carga, puentes de hidrógeno, fuerzas de van der Waals e interacciones hidrofóbicas.

Consideraciones para la Reacción Enzimática

• La entropía, la capa de solvatación y la distorsión del sustrato son aspectos importantes para la reacción enzimática.
• El alineamiento adecuado de los grupos funcionales catalíticos en la enzima es crucial.
• El sitio activo de la enzima contiene grupos funcionales que catalizan la transformación del sustrato.
• Diversos mecanismos de catálisis incluyen la catálisis ácido-base general, la catálisis covalente y la catálisis por iones metálicos.

Catálisis Ácido-Base General

• La catálisis ácido-base se produce por la transformación de intermediarios cargados inestables mediante la captación o cesión de protones.
• La catálisis básica específica utiliza los iones H+ presentes en el agua.
• La catálisis ácido-base general utiliza otras moléculas además del agua para transferir protones.

Catálisis Covalente

• Se forman enlaces covalentes transitorios entre la enzima y el sustrato para facilitar la reacción.
• Los grupos nucleófilos de la enzima atacan a grupos electrófilos del sustrato.

Catálisis por Iones Metálicos

• Los iones metálicos participan en la catálisis de diferentes maneras, como fijando el sustrato, estabilizando estados de transición y participando en reacciones redox.

Activación de Zimógenos por Proteólisis Limitada

• Los zimógenos son precursores de enzimas que se fabrican en forma inactiva.
• Se activan por proteólisis, un proceso que corta un fragmento de la proteína.
• La proteólisis limitada asegura que las enzimas sean activas solo donde y cuando se necesiten.
• La proteólisis implica la rotura de enlaces peptídicos en una proteína específica.

FAD: Flavín Adenín Dinucleótido

• El FAD es un cofactor flavínico que participa en reacciones redox.
• Puede existir en tres formas: oxidada, semiquinona y reducida.
• La forma oxidada del FAD acepta electrones, mientras que la forma reducida dona electrones

Citocromos

• Los citocromos son pequeñas proteínas que actúan como transportadores monoelectrónicos en reacciones redox.
• Se distinguen tres tipos de citocromos: A, B y C.
• Cada tipo de citocromo tiene un potencial redox característico.
• La estructura de los citocromos contiene un grupo hemo que contiene un átomo de hierro.

Cofactores Quinónicos

• Las quinonas son cofactores que actúan como transportadores de electrones en la cadena de transporte de electrones.
• La ubiquinona (Coenzima Q) es un cofactor quinónico crucial en la respiración mitocondrial.
• El ácido ascórbico (vitamina C) es un cofactor quinónico que participa en reacciones redox y tiene acción antioxidante.

Coenzima A

• La coenzima A (CoA) es un cofactor esencial en el metabolismo, específicamente en la descarboxilación oxidativa del piruvato y en la β-oxidación de ácidos grasos.
• La función principal de la CoA es transportar grupos acilo.
• La CoA es un derivado de la vitamina pantoteína.
• La estructura de la CoA incluye una molécula de ADP, panteteína y un grupo tiol.

3’- Fosfoadenil 5’-Fosfosulfato (PAPS)

• PAPS es un cofactor esencial en reacciones de sulfatación en el metabolismo.
• El PAPS es un derivado del ATP.

5’-Adenosina Trifosfato (ATP)

• ATP es la moneda energética principal en las células.
• La estructura del ATP incluye adenina, ribosa y tres grupos fosfato.
• Los enlaces fosfato del ATP almacenan una gran cantidad de energía.
• Durante la respiración celular, el ATP se produce a partir de la glucosa.
• El ATP se utiliza para alimentar muchos procesos celulares, tales como la contracción muscular, el transporte activo y la síntesis de moléculas.

Carnitina

• La carnitina es un transportador de ácidos grasos de cadena larga hacia la mitocondria, lugar de la β-oxidación.
• La carnitina se produce en el cuerpo y también puede obtenerse a través de la dieta.
• La carnitina es esencial para la producción de energía a partir de ácidos grasos.