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Questions and Answers
¿Cuál de los siguientes cofactores es considerado un cofactor piridínico?
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¿Qué metal es utilizado específicamente por la enzima anhidrasa carbónica?
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¿Cuál es la principal función de la biotina en las células?
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Según la teoría del 'Estado de transición', ¿qué se necesita para activar las moléculas?
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¿Cuál de los siguientes compuestos no es un cofactor flavínico?
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La mayoría de las enzimas son más grandes que los sustratos. ¿Qué parte de la enzima está involucrada en la catálisis?
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¿Cuál es la función principal de la ferredoxina como cofactor?
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¿Qué metal es vital para el funcionamiento de la xantino-oxidasa?
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¿Cuál de las siguientes moléculas es una forma activa de la coenzima A?
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¿Qué compuesto es un precursor de la coenzima A?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la estructura de la ATP es correcta?
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¿Qué función tiene la carnitina en el metabolismo?
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¿Qué compuesto está involucrado en la transferencia de grupos sulfato en el metabolismo?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe correctamente la catálisis ácido-base general?
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En el mecanismo de catálisis covalente, ¿qué ocurre durante la reacción?
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¿Cuál de las siguientes funciones NO corresponde a la catálisis por iones metálicos?
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¿Qué papel juegan los zimógenos en las reacciones enzimáticas?
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En la catálisis ácido-base específica, ¿cómo se comportan los iones H+?
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¿Qué caracteriza a los grupos nucleofílicos en un contexto biológico?
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¿Cuál es uno de los mecanismos de catálisis que colabora en la formación de enlaces mediante la transferencia de protones?
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¿Qué tipo de catálisis implica el uso de metales para estabilizar compuestos cargados?
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¿Cuál es la función principal del estado de transición en una reacción enzimática?
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¿Qué establece la complejidad de la acción enzimática?
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¿Cómo se define la especificidad de sustrato en una enzima?
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¿Cuál es el principal concepto detrás del modelo llave-cerradura propuesto por Fisher?
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¿Qué efecto tiene la energía de activación de la reacción catalizada en comparación con la no catalizada?
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Cuando se habla de la adaptabilidad inducida, ¿qué proceso se describe?
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¿Cuál es un factor clave que debe considerarse para que una reacción enzimática tenga lugar?
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¿Cuál de los siguientes grupos funcionales se considera en la complementariedad enzima-sustrato?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre los citocromos es correcta?
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¿Cuál es la forma de FAD que se muestra en la estructura proporcionada?
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¿Qué función tienen los cofactores quinónicos en los procesos bioquímicos?
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¿Cuál de las siguientes es una característica de la ubiquinona?
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¿Qué categoría de potencial redox tiene el citocromo B?
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¿Qué caracteriza a la forma semiquinona?
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¿Cuál de los siguientes compuestos no es un cofactor quinónico?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el ribitol es correcta?
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Study Notes
Cofactores Redox
- Operan en procesos de transferencia electrónica, actuando como aceptores o donadores de electrones.
- Los cofactores piridínicos (NAD+, NADP+) son esenciales en reacciones redox.
- Los cofactores flavínicos desempeñan un papel vital en las reacciones de transferencia de electrones.
- Los cofactores hemínicos, como la hemoglobina, son clave para el transporte de oxígeno.
- Las ferredoxinas, proteínas que contienen hierro y azufre, participan en reacciones redox de bajo potencial.
- Las quinonas, como la ubiquinona, actúan como transportadores de electrones en la cadena de transporte de electrones.
- El ácido ascórbico (vitamina C) es un antioxidante que protege las células del daño oxidativo.
- El ácido lipoico, cofactor en la descarboxilación oxidativa del piruvato, participa en reacciones redox.
- El glutatión, un tripéptido, protege las células del estrés oxidativo.
Cofactores Metálicos
- El hierro (Fe) es un cofactor esencial en catalasas, peroxidasas y citocromos, catalizando reacciones redox.
- El cobre (Cu) participa en la citocromo oxidasa, la última enzima de la cadena de transporte de electrones.
- El zinc (Zn) es esencial en enzimas como la alcohol deshidrogenasa y la anhidrasa carbónica.
- El magnesio (Mg) participa en reacciones de fosforilación, como las quinasa.
- El manganeso (Mn) actúa en reacciones de descarboxilación, como las carboxilasas
- El selenio (Se) forma parte de la glutation peroxidasa, una enzima esencial para la defensa contra radicales libres.
- El molibdeno (Mo) participa en reacciones de oxigenación, como la xantino-oxidasa.
Grupos Prostéticos
- El FMN (flavín mononucleótido) participa en reacciones redox en bacterias, arqueas y eucariotas.
- El FAD (flavín adenín dinucleótido) es otro cofactor esencial en reacciones redox.
- La pirroloquinolina quinona (PQQ) es un cofactor redox importante en bacterias.
- El fosfato de piridoxal (PLP), derivado de la vitamina B6, participa en reacciones de transaminación, descarboxilación y desaminación.
- La biotina, cofactor esencial para la carboxilación, es utilizada por bacterias, arqueas y eucariotas
- La metilcobalamina, derivada de la vitamina B12, es crucial para la metilación e isomerización en bacterias, arqueas y eucariotas.
- El PPT (pirofosfato de tiamina) es un cofactor vital para la descarboxilación en bacterias, arqueas y eucariotas.
- El hemo, compuesto por protoporfirina IX y un átomo de hierro, participa en reacciones redox en bacterias, arqueas y eucariotas.
- La molibdopterina es un cofactor metálico que contiene molibdeno, esencial en reacciones de oxigenación en bacterias, arqueas y eucariotas.
- El ácido lipoico, un cofactor redox, participa en reacciones en bacterias, arqueas y eucariotas.
Mecanismo de acción enzimática
- La transformación de un sustrato en producto requiere energía.
- La teoría del "Estado de transición" propone que las moléculas deben activarse antes de reaccionar.
- Para activar las moléculas, se debe aumentar la temperatura o disminuir la energía de activación.
- Las células no pueden aumentar la temperatura, pero las enzimas disminuyen selectivamente la energía de activación de las reacciones que catalizan.
- La mayoría de las enzimas son más grandes que sus sustratos.
- El "centro activo" de la enzima es la región que participa directamente en la catálisis.
- La energía de activación de la reacción catalizada es menor que la energía de activación de la reacción sin catalizar.
Unión Enzima-Sustrato
- Las enzimas primero se unen a su sustrato formando un complejo enzima-sustrato (ES).
- El sitio de unión de la enzima reconoce y fija al sustrato.
- El sitio catalítico de la enzima transforma el sustrato en producto.
- La adaptabilidad inducida es un modelo que explica cómo la enzima puede adaptarse al sustrato.
Especificidad Enzimática
- Las enzimas tienen especificidad de reacción y especificidad de sustrato.
- El modelo llave-cerradura de Fischer explica la especificidad de la enzima-sustrato.
- El modelo de ajuste inducido de Koshland considera que la enzima cambia de forma al unirse al sustrato.
- La especificidad de la enzima-sustrato depende de la forma, carga, puentes de hidrógeno, fuerzas de van der Waals e interacciones hidrofóbicas.
Consideraciones para la Reacción Enzimática
- La entropía, la capa de solvatación y la distorsión del sustrato son aspectos importantes para la reacción enzimática.
- El alineamiento adecuado de los grupos funcionales catalíticos en la enzima es crucial.
- El sitio activo de la enzima contiene grupos funcionales que catalizan la transformación del sustrato.
- Diversos mecanismos de catálisis incluyen la catálisis ácido-base general, la catálisis covalente y la catálisis por iones metálicos.
Catálisis Ácido-Base General
- La catálisis ácido-base se produce por la transformación de intermediarios cargados inestables mediante la captación o cesión de protones.
- La catálisis básica específica utiliza los iones H+ presentes en el agua.
- La catálisis ácido-base general utiliza otras moléculas además del agua para transferir protones.
Catálisis Covalente
- Se forman enlaces covalentes transitorios entre la enzima y el sustrato para facilitar la reacción.
- Los grupos nucleófilos de la enzima atacan a grupos electrófilos del sustrato.
Catálisis por Iones Metálicos
- Los iones metálicos participan en la catálisis de diferentes maneras, como fijando el sustrato, estabilizando estados de transición y participando en reacciones redox.
Activación de Zimógenos por Proteólisis Limitada
- Los zimógenos son precursores de enzimas que se fabrican en forma inactiva.
- Se activan por proteólisis, un proceso que corta un fragmento de la proteína.
- La proteólisis limitada asegura que las enzimas sean activas solo donde y cuando se necesiten.
- La proteólisis implica la rotura de enlaces peptídicos en una proteína específica.
FAD: Flavín Adenín Dinucleótido
- El FAD es un cofactor flavínico que participa en reacciones redox.
- Puede existir en tres formas: oxidada, semiquinona y reducida.
- La forma oxidada del FAD acepta electrones, mientras que la forma reducida dona electrones
Citocromos
- Los citocromos son pequeñas proteínas que actúan como transportadores monoelectrónicos en reacciones redox.
- Se distinguen tres tipos de citocromos: A, B y C.
- Cada tipo de citocromo tiene un potencial redox característico.
- La estructura de los citocromos contiene un grupo hemo que contiene un átomo de hierro.
Cofactores Quinónicos
- Las quinonas son cofactores que actúan como transportadores de electrones en la cadena de transporte de electrones.
- La ubiquinona (Coenzima Q) es un cofactor quinónico crucial en la respiración mitocondrial.
- El ácido ascórbico (vitamina C) es un cofactor quinónico que participa en reacciones redox y tiene acción antioxidante.
Coenzima A
- La coenzima A (CoA) es un cofactor esencial en el metabolismo, específicamente en la descarboxilación oxidativa del piruvato y en la β-oxidación de ácidos grasos.
- La función principal de la CoA es transportar grupos acilo.
- La CoA es un derivado de la vitamina pantoteína.
- La estructura de la CoA incluye una molécula de ADP, panteteína y un grupo tiol.
3’- Fosfoadenil 5’-Fosfosulfato (PAPS)
- PAPS es un cofactor esencial en reacciones de sulfatación en el metabolismo.
- El PAPS es un derivado del ATP.
5’-Adenosina Trifosfato (ATP)
- ATP es la moneda energética principal en las células.
- La estructura del ATP incluye adenina, ribosa y tres grupos fosfato.
- Los enlaces fosfato del ATP almacenan una gran cantidad de energía.
- Durante la respiración celular, el ATP se produce a partir de la glucosa.
- El ATP se utiliza para alimentar muchos procesos celulares, tales como la contracción muscular, el transporte activo y la síntesis de moléculas.
Carnitina
- La carnitina es un transportador de ácidos grasos de cadena larga hacia la mitocondria, lugar de la β-oxidación.
- La carnitina se produce en el cuerpo y también puede obtenerse a través de la dieta.
- La carnitina es esencial para la producción de energía a partir de ácidos grasos.
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Description
Este cuestionario abarca los cofactores redox y metálicos fundamentales en bioquímica. Aquí explorarás sus funciones en reacciones de transferencia de electrones y su importancia en procesos biológicos. Comprenderás el papel de cofactores como NAD+, hemoglobina y glutatión en el metabolismo celular.
