Chimica Organica: Disaccaridi e Polisaccaridi
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Questions and Answers

Qual è la posizione del carbonio carbonilico nel fruttosio?

  • Posizione 1
  • Posizione 2 (correct)
  • Posizione 3
  • Posizione 4
  • Quale tipo di legame forma il disaccaride?

  • Legame peptidico
  • Legame glicosidico (correct)
  • Legame ionico
  • Legame estere
  • Qual è la principale funzione dei polisaccaridi?

  • Assorbimento di nutrienti
  • Trasporto di ossigeno
  • Riserve di energia e ruolo strutturale (correct)
  • Produzione di energia
  • Come sono unite le molecole di glucosio nel glicogeno?

    <p>Legami 1,4 alfa-glicosidici e 1,6 alfa-glicosidici (C)</p> Signup and view all the answers

    Qual è la struttura delle catene nei polisaccaridi?

    <p>Catene continue e ramificate (A)</p> Signup and view all the answers

    In quali cellule si accumulano i granuli di glicogeno?

    <p>Nel fegato, muscolo scheletrico e cellule del rene (A)</p> Signup and view all the answers

    Quanto è elevata la massa molecolare del glicogeno?

    <p>Fino a 100.000 unità di glucosio (D)</p> Signup and view all the answers

    Quanti carboni chirali presenta il fruttosio?

    <p>Tre (D)</p> Signup and view all the answers

    Qual è la caratteristica principale degli alchini rispetto ad altri idrocarburi insaturi?

    <p>Contengono almeno un triplo legame (B)</p> Signup and view all the answers

    Quale affermazione è vera riguardo agli alcani?

    <p>Hanno un'ibridazione sp3 (A)</p> Signup and view all the answers

    Cosa definisce un isomero configurazionale?

    <p>Avere la stessa formula molecolare e diversa disposizione spaziale (C)</p> Signup and view all the answers

    Qual è la principale reazione che porta alla liberazione di energia dall'ATP?

    <p>Rottura di legami fosfoanidridici (D)</p> Signup and view all the answers

    Quale di queste sostanze non è un composto fosforilato coinvolto nella produzione di ATP?

    <p>Acido piruvico (B)</p> Signup and view all the answers

    Qual è l'angolo di legame negli alcheni dovuto all'ibridazione sp2?

    <p>120° (D)</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti caratteristiche è tipica dei composti aromatici?

    <p>Hanno una struttura ciclica insatura (D)</p> Signup and view all the answers

    Qual è la principale via di produzione di ATP nelle cellule eucariotiche?

    <p>Fosforilazione ossidativa (A)</p> Signup and view all the answers

    Quale affermazione riguardo agli alcani è corretta?

    <p>Sono apolari e non solubili in acqua (D)</p> Signup and view all the answers

    Quale di questi coenzimi è il principale accettore di elettroni nelle ossidazioni delle biomolecole?

    <p>NAD+ (B)</p> Signup and view all the answers

    Quale tipo di inibizione competitiva si verifica quando un inibitore occupa il sito attivo dell'enzima?

    <p>Inibizione reversibile (C)</p> Signup and view all the answers

    Cosa differenzia gli idrocarburi alifatici dagli aromatici?

    <p>Gli aromatici hanno una particolare struttura elettronica (C)</p> Signup and view all the answers

    Quale affermazione descrive correttamente gli inibitori irreversibili?

    <p>Modificano permanentemente la struttura dell'enzima (D)</p> Signup and view all the answers

    Quale affermazione sulla fosforilazione a livello del substrato è corretta?

    <p>Utilizza un intermedio metabolico fosforilato (A)</p> Signup and view all the answers

    Qual è il comportamento reattivo del doppio legame negli alcheni?

    <p>Il doppio legame è rigido e non può ruotare (D)</p> Signup and view all the answers

    Qual è l'effetto principale della riossidazione dei composti ridotti durante l'ossidazione dei nutrienti?

    <p>Produzione di ATP (D)</p> Signup and view all the answers

    Qual è un esempio di composto che agisce come inibitore irreversibile del DNA?

    <p>5-fluorouracile (D)</p> Signup and view all the answers

    Qual è il ruolo del NADH nelle reazioni anaboliche?

    <p>Agisce come donatore di elettroni (D)</p> Signup and view all the answers

    In quale modo l'inibitore non competitivo differisce dall'inibitore competitivo?

    <p>Si lega a un sito distinto dal sito attivo (A)</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti affermazioni sulla fosforilazione ossidativa è falsa?

    <p>Non coinvolge reazioni redox (D)</p> Signup and view all the answers

    Quali caratteristiche hanno gli inattivatori suicidi?

    <p>Diventano composti molto reattivi dopo il legame (C)</p> Signup and view all the answers

    Quale di queste sostanze è un inibitore irreversibile noto?

    <p>Gas nervini (A)</p> Signup and view all the answers

    Che ruolo hanno gli enzimi inibiti nelle vie metaboliche dei microrganismi?

    <p>Sono essenziali per la sopravvivenza dei microrganismi (B)</p> Signup and view all the answers

    Qual e' l'effetto dell'accumulo di neurotrasmettitori a causa di un inibitore irreversibile?

    <p>Interferisce con la trasmissione nervosa (B)</p> Signup and view all the answers

    Qual è il ruolo della 4-idrossiprolina nel collagene?

    <p>Indica lo stato fisiologico attraverso le sue variazioni (A)</p> Signup and view all the answers

    Qual è l'effetto della glicosilazione sul collagene?

    <p>Conferisce rigidità alla molecola di collagene (A)</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti affermazioni è vera riguardo all'emoglobina?

    <p>Lega anche anidride carbonica e protoni (C)</p> Signup and view all the answers

    Qual è la causa principale della sindrome dello scorbuto?

    <p>Carenza di acido ascorbico (A)</p> Signup and view all the answers

    Qual è la principale funzione della mioglobina nel corpo umano?

    <p>Conservare l'ossigeno nelle fibre muscolari (C)</p> Signup and view all the answers

    Quali segni clinici sono associati alla carenza di collagene?

    <p>Gengive gonfie e sanguinanti, ematomi sotto-pelle (B)</p> Signup and view all the answers

    Il gruppo EME è fondamentale per quale attività delle proteine globulari?

    <p>Legame dell'ossigeno (D)</p> Signup and view all the answers

    Cosa accade alle fibre di collagene con l’aumentare dell’età?

    <p>Aumentano i legami crociati covalenti rendendo i tessuti più fragili (B)</p> Signup and view all the answers

    Quale affermazione sui legami ammidici è corretta?

    <p>I legami ammidici si formano attraverso una reazione di condensazione. (A)</p> Signup and view all the answers

    Che cosa rappresenta il punto isoelettrico (pI) di un amminoacido?

    <p>Il valore di pH al quale l’amminoacido ha carica netta zero. (D)</p> Signup and view all the answers

    Quale affermazione sulle proprietà ottiche degli enantiomeri è vera?

    <p>Gli enantiomeri ruotano il piano della luce polarizzata in direzioni opposte. (C)</p> Signup and view all the answers

    Quale caratteristica del legame peptidico è corretta?

    <p>Il legame peptidico forma una struttura rigida e planare. (B)</p> Signup and view all the answers

    Quale forza determina la carica della catena laterale R di un amminoacido?

    <p>Il pH della soluzione. (A)</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti affermazioni riguardo alla convenzione di Fischer è corretta?

    <p>Aiuta a determinare la configurazione di amminoacidi chirali. (A)</p> Signup and view all the answers

    Qual è una conseguenza della rigidità del legame peptidico?

    <p>Aiuta a mantenere la forma tridimensionale della proteina. (D)</p> Signup and view all the answers

    Qual è la principale differenza tra gli enantiomeri L e D?

    <p>Hanno diverse configurazioni spaziali attorno ai centri asimmetrici. (D)</p> Signup and view all the answers

    Flashcards

    Idrocarburi

    Composti formati da carbonio e idrogeno.

    Idrocarburi Alifatici Saturi

    Idrocarburi che contengono solo legami singoli carbonio-carbonio.

    Idrocarburi Alifatici Insaturi

    Idrocarburi che contengono almeno un doppio o triplo legame carbonio-carbonio.

    Idrocarburi Aromatici

    Idrocarburi ciclici insaturi con una struttura elettronica particolare. Il benzene è il capostipite.

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    Enantiomeri

    Due molecole chirali che sono immagini speculari non sovrapponibili l'una dell'altra.

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    Alcani

    Idrocarburi saturi con ibridazione sp3 e senza doppi legami. Possono essere lineari o ramificati.

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    Alcheni

    Idrocarburi insaturi con ibridazione sp2 e un doppio legame. Hanno un angolo di legame di 120°.

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    Attività ottica

    La capacità di un composto di ruotare il piano della luce polarizzata.

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    Alchini

    Idrocarburi insaturi con almeno un triplo legame. Sono denominati con il suffisso -ino.

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    Centro chirale

    Un atomo di carbonio legato a quattro gruppi diversi.

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    Configurazione

    La configurazione assoluta di un centro chirale. Ad esempio, D o L.

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    Benzene

    Il capostipite dei composti aromatici.

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    Legame peptidico

    Un tipo di legame chimico che si forma tra due amminoacidi, con la perdita di una molecola d'acqua.

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    Peptide

    Una catena di amminoacidi collegati da legami peptidici.

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    Struttura proteica

    La struttura tridimensionale di una proteina.

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    Punto isoelettrico (pI)

    Il punto di pH a cui un amminoacido ha carica netta pari a zero.

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    Strutture cicliche dei monosaccaridi

    I monosaccaridi, come il fruttosio, in soluzione acquosa assumono una struttura ciclica. Il gruppo aldeidico o chetonico reagisce con un gruppo ossidrilico della catena, formando un anello.

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    Disaccaridi

    Un disaccaride è formato da due unità di monosaccaridi unite da un legame covalente. Questo legame è chiamato legame glicosidico e si forma attraverso una reazione di condensazione.

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    Polisaccaridi

    I polisaccaridi sono grandi polimeri costituiti da molte unità di monosaccaridi legate tra loro.

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    Tipi di polisaccaridi

    I polisaccaridi possono essere formati dallo stesso tipo di monosaccaride (omopolisaccaridi) o da tipi diversi (eteropolisaccaridi).

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    Struttura dei polisaccaridi

    I polisaccaridi possono avere catene lineari o ramificate. La struttura dipende dal tipo di legame tra le unità di monosaccaridi.

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    Funzioni dei polisaccaridi

    I polisaccaridi svolgono due funzioni principali: riserva di energia (come il glicogeno) e ruolo strutturale (come la cellulosa).

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    Glicogeno

    Il glicogeno è un polisaccaride di riserva nelle cellule animali. È composto da unità di glucosio legate da legami alfa-1,4-glicosidici nella catena principale e da legami alfa-1.6-glicosidici nelle ramificazioni.

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    Dove si trova il glicogeno?

    Il glicogeno forma granuli che si accumulano principalmente nelle cellule del fegato, ma anche nel muscolo scheletrico e nelle cellule del rene.

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    Collagene

    Il collagene è una proteina fibrosa che forma fibrille e fibre attraverso l'associazione di catene di tropocollagene. Queste strutture conferiscono resistenza e flessibilità ai tessuti connettivi.

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    Legami crociati nel collagene

    Un aumento dei legami crociati tra le fibre di collagene con l'età rende i tessuti più fragili. Questo processo contribuisce all'invecchiamento dei tessuti.

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    Glicosilazione del collagene

    La glicosilazione è l'aggiunta di zuccheri, come glucosio e galattosio, ai residui di idrossilisina nel collagene. Questo processo aumenta la rigidità della molecola.

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    4-idrossiprolina

    La 4-idrossiprolina è un amminoacido presente nel collagene che si forma dopo la sintesi proteica grazie all'intervento dell'acido ascorbico (vitamina C).

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    Scorbuto

    Lo scorbuto è una malattia causata dalla carenza di vitamina C (acido ascorbico) che porta alla produzione difettosa del collagene.

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    Emoglobina

    L'emoglobina è una proteina che si trova nei globuli rossi del sangue e trasporta l'ossigeno dai polmoni ai tessuti.

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    Mioglobina

    La mioglobina è una proteina che si trova nei muscoli e immagazzina l'ossigeno per utilizzarlo durante l'esercizio fisico.

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    Gruppo EME

    Il gruppo EME è una parte non proteica dell'emoglobina e della mioglobina che lega l'ossigeno. È composto da un anello di porfirina con un atomo di ferro al centro.

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    Inibizione competitiva

    Un tipo di inibizione enzimatica dove l'inibitore compete con il substrato per legarsi al sito attivo dell'enzima. L'inibitore impedisce al substrato di legarsi a un enzima, formando un complesso EI.

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    Inibizione non competitiva

    Un tipo di inibizione enzimatica dove l'inibitore si lega a un sito diverso dal sito attivo dell'enzima chiamato sito allosterico. Questo legame modifica la forma dell'enzima e impedisce al substrato di legarsi efficacemente.

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    Inibizione mista

    Un tipo di inibizione enzimatica dove l'inibitore può legarsi sia all'enzima libero (E) che al complesso enzima-substrato (ES). L'inibizione può essere sia competitiva che non competitiva.

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    Inibizione irreversibile

    Un tipo di inibizione enzimatica dove l'inibitore si lega irreversibilmente all'enzima, formando un legame stabile. L'enzima non può rtornare alla sua normale funzionalità.

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    Composti organofosforici

    Composti organofosforici utilizzati come gas nervini che si legano irreversibilmente all'acetilcolinesterasi, un enzima cruciale nella trasmissione nervosa. Questo blocca l'idrolisi dell'acetilcolina, causando un accumulo di neurotrasmettitore e interferendo con i segnali nervosi.

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    5-fluorouracile

    Un chemioterapico che inibisce irreversibilmente la timidilato sintasi, un enzima cruciale nella sintesi del DNA. Questo blocca la formazione di timidina, essenziale per la replicazione del DNA, portando alla morte cellulare.

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    Inattivatori suicidi

    Una categoria di inibitori irreversibili che sono inizialmente stabili ma diventano molto reattivi al legame con il sito attivo di un enzima specifico. Si legano irreversibilmente, modificandolo permanentemente.

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    Progettazione razionale dei farmaci

    Un processo che cerca di progettare farmaci che colpiscano specifici bersagli, come enzimi, per inibirne l'attività.

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    Cosa è l'ATP?

    L'ATP è una molecola che immagazzina energia chimica, che viene rilasciata quando un legame fosfoanidridico viene rotto. Questo rilascio di energia può essere utilizzato per alimentare processi cellulari.

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    Come funziona l'idrolisi dell'ATP?

    L'idrolisi dell'ATP è la rottura di un legame fosfoanidridico in ATP, rilasciando energia e formando ADP (adenosina difosfato) e un fosfato inorganico.

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    Cos'è la fosforilazione a livello del substrato?

    La fosforilazione a livello del substrato è un processo che utilizza l'energia di un composto fosforilato ad alta energia per sintetizzare ATP da ADP.

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    Cos'è la fosforilazione ossidativa?

    La fosforilazione ossidativa è il processo principale di produzione di ATP nelle cellule. Utilizza l'energia rilasciata dalla riossidazione dei composti ridotti durante la respirazione cellulare per creare un gradiente protonico, che viene utilizzato per generare ATP.

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    Qual è il ruolo di NAD+ nel metabolismo?

    Il NAD+ (nicotinammide adenin dinucleotide) è una coenzima che può essere sia in forma ossidata (NAD+) che ridotta (NADH). NAD+ agisce come accettore di elettroni nelle reazioni di ossidazione, mentre NADH è una forma ridotta che rilascia elettroni nelle reazioni di riduzione. Questo processo aiuta a trasferire l'energia durante il metabolismo.

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    Cosa fa il FAD nel metabolismo?

    Il FAD (flavin adenin dinucleotide) è un altro coenzima che agisce come accettore di elettroni durante la respirazione cellulare. La forma ossidata è FAD e la forma ridotta è FADH2.

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    Qual è il ruolo dell'ossigeno nella fosforilazione ossidativa?

    L'ossigeno (O2) è l'accettore finale di elettroni nella fosforilazione ossidativa. Gli elettroni vengono trasferiti attraverso una catena di trasporto di elettroni, che usa l'energia rilasciata per pompare protoni attraverso una membrana. Questo crea un gradiente protonico che viene utilizzato per produrre ATP.

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    Cos'è la respirazione cellulare aerobica?

    La respirazione cellulare aerobica è il processo che utilizza l'ossigeno per generare ATP. Questo processo include la glicolisi, il ciclo di Krebs e la fosforilazione ossidativa.

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    Study Notes

    Biochimica

    • La biochimica studia la chimica della vita, concentrandosi sulla composizione chimica e sulle trasformazioni chimiche negli organismi viventi.
    • Un organismo è sano quando le reazioni chimiche e la composizione chimica sono corrette.
    • La biochimica spiega come le caratteristiche degli organismi viventi derivino dalle diverse biomolecole.
    • Esempi di come sia alterata la composizione chimica includono il diabete, dove l'insulina non funziona correttamente.
    • Molte molecole biologiche sono polifunzionali, contenendo due o più gruppi funzionali con caratteristiche specifiche.
    • Le proprietà chimiche di un composto derivano dalla chimica dei suoi gruppi funzionali e dalla loro disposizione nello spazio.
    • Gli esseri viventi obbediscono a queste leggi della chimica:
      • sono aperti, scambiando energia e materia con l'ambiente
      • hanno reazioni veloci grazie agli enzimi.
      • hanno reazioni non all'equilibrio per rendere disponibili grandi quantità di energia.
    • Gli elementi più comuni nel corpo umano sono carbonio (C), azoto (N), ossigeno (O), idrogeno (H), calcio (Ca) e fosforo (P), che costituiscono circa il 98% del corpo umano.
    • Altri elementi presenti in tracce sono altrettanto importanti, come il ferro (Fe), essenziale per il trasporto sanguigno al cuore.
    • La tavola periodica ha elementi con diversi livelli di elettronegatività.
    • La materia vivente è formata da queste 4 classi di molecole:
      • 20 amminoacidi, che formano proteine, ormoni e porfirine
      • 5 basi nucleotidiche, che formano DNA, RNA, coenzimi e trasportatori di energia.
      • meno di 10 zuccheri che formano fonti di energia e componenti di riconoscimento cellulare
      • lipidi, componenti delle membrane e fonti di energia; i lipidi sono più complessi.

    Acqua

    • L'acqua costituisce circa il 70% del corpo umano.
    • L'acqua influenza la reattività e la maggior parte delle reazioni biochimiche avvengono in soluzione acquosa.

    I Legame idrogeno

    • condiziona la struttura delle molecole, tra atomi elettronegativi come ossigeno, fluoro e azoto.
    • debole, ha una distanza di legame limitata, di breve durata che permette di favorire o meno le interazioni di altre molecole.
    • indispensabile per funzioni degli organismi viventi.

    Atomi di carbonio

    • Gli atomi di carbonio possono formare quattro legami covalenti.
    • Possono formare legami singoli, doppi o tripli.
    • Forma scheletri per grandi molecole.
    • Sono adatti a costituire molecole di grandi dimensioni e catene di varia lunghezza.
    • Forma legami con ossigeno, idrogeno, carbonio e azoto.
    • Grande capacità di formare strutture variate.

    Ibridazione

    • Ibridizzazione degli orbitali atomici da parte degli atomi di carbonio permettono di formare molecole diverse per forma e dimensioni.
    • Sp3: hanno una geometria tetraedrica con angoli di 109,5°, sono presenti negli alcani
    • Sp2: hanno una geometria trigonale planare con angoli di 120°, sono presenti negli alcheni
    • Sp: hanno una geometria lineare con angoli di 180° sono presenti negli alchini.

    Idrocarburi

    • composti carbonio-idrogeno.
    • alifatici (lineari, ramificati, anelli);
      • saturi (solo legami singoli), come alcani.
      • insaturi(doppi o tripli legami), come alcheni, alchini
    • aromatici (anelli), come il benzene.

    Alcani

    • idrocarburi saturi.
    • legami singoli C-C
    • molecole apolari.
    • sono insolubili in acqua.

    Alcheni

    • idrocarburi insaturi.
    • contengono un doppio legame C=C.
    • sono più reattivi degli alcani.

    Alchini

    • idrocarburi insaturi.
    • hanno almeno un triplo legame.
    • meno importanti dal punto di vista biochimico rispetto a alcani e alcheni.

    Composti aromatici

    • anelli insaturi con particolari caratteristiche elettroniche.
    • il benzene è il più comune.
    • sono relativamente stabili.

    Altre classi di composti organici

    • alcoli: contengono un gruppo ossidrile (-OH)
    • aldeidi: contengono un gruppo carbonilico (C=O) all'estremità di una catena
    • chetoni: contengono un gruppo carbonilico (C=O) all'interno di una catena
    • acidi carbossilici: contengono un gruppo carbossile (-COOH).
    • acidi grassi : costituenti dei lipidi
    • esteri : derivati da reazioni tra acidi carbossilici e alcoli
    • ammidi : contengono gruppi ammidici
    • ammine: derivati dell'ammoniaca
    • tioli: contengono un gruppo sulfidrilico (-SH)

    Reazioni Redoss

    • In una reazione redox, una specie chimica si ossida perdendo elettroni, mentre un'altra specie si riduce acquistando elettroni.
    • Il numero di ossidazione rappresenta la carica formale di un elemento quando gli elettroni di legame vengono assegnati all'atomo più elettronegativo.

    Amminoacidi e proteine

    • Le proteine sono macromolecole formate da amminoacidi.
    • Sono le molecole biologiche più importanti e svolgono un numero enorme di funzioni negli organismi viventi.
    • Sono formate sempre da 20 amminoacidi
    • Le proteine derivano da una sequenza di amminoacidi legati da legami peptidici.
    • Diverse proprietà dipendono dalle catene laterali (R).
    • Gli amminoacidi possono essere classificati in base alle proprietà delle loro catene laterali:
      • non polari (idrofobici)
      • polari neutri
      • polari carichi (acidi e basi).
    • Gli amminoacidi con catene laterali cariche sono generalmente esposti sulla superficie delle proteine, mentre quelli idrofobici sono spesso all'interno.
    • Struttura primaria: sequenza lineare degli amminoacidi.
    • Struttura secondaria: ripiegamenti regolari (eliche alfa, foglietti beta).
    • Struttura terziaria: forma tridimensionale complessiva della proteina.
    • Struttura quaternaria: organizzazione di più catene polipeptidiche (solo alcune proteine)
    • Proteina nativa: struttura tridimensionale stabile e con funzione biologica.

    Metabolismo energetico

    • Il metabolismo è la somma di tutte le reazioni chimiche che avvengono in una cellula.
    • Catabolismo: reazioni che degradano le molecole per ottenere energia (es. digestione).
    • Anabolismo: reazioni che costruiscono molecole più complesse (es. sintesi di proteine).

    Carboidrati

    • Sono le molecole biologiche più abbondanti sulla Terra.
    • Sono costituiti da carbonio, idrogeno e ossigeno.
    • Formula generale (CH₂O)n (n ≥ 3).
    • Funzioni importanti: energia, struttura cellulare.
    • Monosaccaridi: zuccheri semplici (es. glucosio, fruttosio).
    • Disaccaridi: zuccheri composti da due monosaccaridi (es. saccarosio, lattosio).
    • Polisaccaridi: catene lunghe di monosaccaridi (es. amido, glicogeno, cellulosa)
    • Strutture cicliche (emiacetali o emiacetali).
    • Enantiomeri (D e L).
    • Stereoisomeri (alfa e beta).

    Lipidi

    • Sono un gruppo eterogeneo di molecole insolubili in acqua.
    • Forniscono energia, isolamento termico, struttura di membrana.
    • Acidi grassi: acidi carbossilici con lunghe catene idrocarburiche.
    • Trigliceridi: tre acidi grassi esterificati a una molecola di glicerolo; principali lipidi di accumulo energetico.
    • Fosfolipidi: costituenti essenziali delle membrane cellulari.
    • Steroli: lipidi di struttura, tra cui il colesterolo.

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    Description

    Questo quiz esplora concetti fondamentali della chimica organica, in particolare riguardo ai disaccaridi e polisaccaridi. Affronteremo argomenti come la struttura del fruttosio, il glicogeno e reazioni chiave per la produzione di energia. Metti alla prova le tue conoscenze su legami e reazioni chimiche!

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