Chimica Organica: Disaccaridi e Polisaccaridi

Composti formati da carbonio e idrogeno.

Idrocarburi che contengono solo legami singoli carbonio-carbonio.

Idrocarburi che contengono almeno un doppio o triplo legame carbonio-carbonio.

Idrocarburi ciclici insaturi con una struttura elettronica particolare. Il benzene è il capostipite.

Due molecole chirali che sono immagini speculari non sovrapponibili l'una dell'altra.

Idrocarburi saturi con ibridazione sp3 e senza doppi legami. Possono essere lineari o ramificati.

Idrocarburi insaturi con ibridazione sp2 e un doppio legame. Hanno un angolo di legame di 120°.

La capacità di un composto di ruotare il piano della luce polarizzata.

Idrocarburi insaturi con almeno un triplo legame. Sono denominati con il suffisso -ino.

Un atomo di carbonio legato a quattro gruppi diversi.

La configurazione assoluta di un centro chirale. Ad esempio, D o L.

Il capostipite dei composti aromatici.

Un tipo di legame chimico che si forma tra due amminoacidi, con la perdita di una molecola d'acqua.

Una catena di amminoacidi collegati da legami peptidici.

La struttura tridimensionale di una proteina.

Il punto di pH a cui un amminoacido ha carica netta pari a zero.

I monosaccaridi, come il fruttosio, in soluzione acquosa assumono una struttura ciclica. Il gruppo aldeidico o chetonico reagisce con un gruppo ossidrilico della catena, formando un anello.

Un disaccaride è formato da due unità di monosaccaridi unite da un legame covalente. Questo legame è chiamato legame glicosidico e si forma attraverso una reazione di condensazione.

I polisaccaridi sono grandi polimeri costituiti da molte unità di monosaccaridi legate tra loro.

I polisaccaridi possono essere formati dallo stesso tipo di monosaccaride (omopolisaccaridi) o da tipi diversi (eteropolisaccaridi).

I polisaccaridi possono avere catene lineari o ramificate. La struttura dipende dal tipo di legame tra le unità di monosaccaridi.

I polisaccaridi svolgono due funzioni principali: riserva di energia (come il glicogeno) e ruolo strutturale (come la cellulosa).

Il glicogeno è un polisaccaride di riserva nelle cellule animali. È composto da unità di glucosio legate da legami alfa-1,4-glicosidici nella catena principale e da legami alfa-1.6-glicosidici nelle ramificazioni.

Il glicogeno forma granuli che si accumulano principalmente nelle cellule del fegato, ma anche nel muscolo scheletrico e nelle cellule del rene.

Il collagene è una proteina fibrosa che forma fibrille e fibre attraverso l'associazione di catene di tropocollagene. Queste strutture conferiscono resistenza e flessibilità ai tessuti connettivi.

Un aumento dei legami crociati tra le fibre di collagene con l'età rende i tessuti più fragili. Questo processo contribuisce all'invecchiamento dei tessuti.

La glicosilazione è l'aggiunta di zuccheri, come glucosio e galattosio, ai residui di idrossilisina nel collagene. Questo processo aumenta la rigidità della molecola.

La 4-idrossiprolina è un amminoacido presente nel collagene che si forma dopo la sintesi proteica grazie all'intervento dell'acido ascorbico (vitamina C).

Lo scorbuto è una malattia causata dalla carenza di vitamina C (acido ascorbico) che porta alla produzione difettosa del collagene.

L'emoglobina è una proteina che si trova nei globuli rossi del sangue e trasporta l'ossigeno dai polmoni ai tessuti.

La mioglobina è una proteina che si trova nei muscoli e immagazzina l'ossigeno per utilizzarlo durante l'esercizio fisico.

Il gruppo EME è una parte non proteica dell'emoglobina e della mioglobina che lega l'ossigeno. È composto da un anello di porfirina con un atomo di ferro al centro.

Un tipo di inibizione enzimatica dove l'inibitore compete con il substrato per legarsi al sito attivo dell'enzima. L'inibitore impedisce al substrato di legarsi a un enzima, formando un complesso EI.

Un tipo di inibizione enzimatica dove l'inibitore si lega a un sito diverso dal sito attivo dell'enzima chiamato sito allosterico. Questo legame modifica la forma dell'enzima e impedisce al substrato di legarsi efficacemente.

Un tipo di inibizione enzimatica dove l'inibitore può legarsi sia all'enzima libero (E) che al complesso enzima-substrato (ES). L'inibizione può essere sia competitiva che non competitiva.

Un tipo di inibizione enzimatica dove l'inibitore si lega irreversibilmente all'enzima, formando un legame stabile. L'enzima non può rtornare alla sua normale funzionalità.

Composti organofosforici utilizzati come gas nervini che si legano irreversibilmente all'acetilcolinesterasi, un enzima cruciale nella trasmissione nervosa. Questo blocca l'idrolisi dell'acetilcolina, causando un accumulo di neurotrasmettitore e interferendo con i segnali nervosi.

Un chemioterapico che inibisce irreversibilmente la timidilato sintasi, un enzima cruciale nella sintesi del DNA. Questo blocca la formazione di timidina, essenziale per la replicazione del DNA, portando alla morte cellulare.

Una categoria di inibitori irreversibili che sono inizialmente stabili ma diventano molto reattivi al legame con il sito attivo di un enzima specifico. Si legano irreversibilmente, modificandolo permanentemente.

Un processo che cerca di progettare farmaci che colpiscano specifici bersagli, come enzimi, per inibirne l'attività.

L'ATP è una molecola che immagazzina energia chimica, che viene rilasciata quando un legame fosfoanidridico viene rotto. Questo rilascio di energia può essere utilizzato per alimentare processi cellulari.

L'idrolisi dell'ATP è la rottura di un legame fosfoanidridico in ATP, rilasciando energia e formando ADP (adenosina difosfato) e un fosfato inorganico.

La fosforilazione a livello del substrato è un processo che utilizza l'energia di un composto fosforilato ad alta energia per sintetizzare ATP da ADP.

La fosforilazione ossidativa è il processo principale di produzione di ATP nelle cellule. Utilizza l'energia rilasciata dalla riossidazione dei composti ridotti durante la respirazione cellulare per creare un gradiente protonico, che viene utilizzato per generare ATP.

Il NAD+ (nicotinammide adenin dinucleotide) è una coenzima che può essere sia in forma ossidata (NAD+) che ridotta (NADH). NAD+ agisce come accettore di elettroni nelle reazioni di ossidazione, mentre NADH è una forma ridotta che rilascia elettroni nelle reazioni di riduzione. Questo processo aiuta a trasferire l'energia durante il metabolismo.

Il FAD (flavin adenin dinucleotide) è un altro coenzima che agisce come accettore di elettroni durante la respirazione cellulare. La forma ossidata è FAD e la forma ridotta è FADH2.

L'ossigeno (O2) è l'accettore finale di elettroni nella fosforilazione ossidativa. Gli elettroni vengono trasferiti attraverso una catena di trasporto di elettroni, che usa l'energia rilasciata per pompare protoni attraverso una membrana. Questo crea un gradiente protonico che viene utilizzato per produrre ATP.

La respirazione cellulare aerobica è il processo che utilizza l'ossigeno per generare ATP. Questo processo include la glicolisi, il ciclo di Krebs e la fosforilazione ossidativa.