Chimica: Enzimi e Trasporto dell'Ossigeno

Dimensioni e Composizione di Peptidi e Polipeptidi

• I peptidi naturali variano in dimensioni, da 2 a migliaia di residui amminoacidici.
• Esempi di catene polipeptidiche:
  • Citocromo c umano: 104 residui
  • Chimotripsinogeno bovino: 245 residui
  • Titina: circa 27.000 residui
• La maggior parte delle catene polipeptidiche ha meno di 2000 residui.
• Le proteine possono essere monomeriche (una catena) o multisubunità (due o più polipeptidi).
• Le proteine oligomeriche hanno unità identiche chiamate protomeri.
• Le proteine possono contenere solo amminoacidi oppure gruppi chimici addizionali, definiti proteine coniugate.
• I principali tipi di proteine coniugate includono:
  • Lipoproteine: contengono lipidi
  • Glicoproteine: includono gruppi saccaridici
  • Metalloproteine: contengono metalli specifici

Struttura delle Proteine

Struttura Primaria

• Composta dai legami covalenti, principalmente legami peptidici e disolfuro.
• La sequenza degli amminoacidi è fondamentale per la struttura e funzione della proteina.
• Differenze nella sequenza amminoacidica possono portare a funzioni biologiche diverse.
• La struttura in α-elica è comune, tipicamente stabilizzata da legami idrogeno.

Struttura Secondaria

• Conformazione α-elica: forma a spirale stabilizzata da legami idrogeno con il gruppo carbonilico di amminoacidi distanti.
• Frequenza: circa il 25% dei residui amminoacidici può trovarsi in α-eliche.
• Conformazione β: struttura a zig-zag, formata da diverse catene polipeptidiche che possono essere parallele o antiparallele.
• Ripiegamenti β: collegano segmenti di foglietti β antiparalleli tramite legami idrogeno.
• I ripiegamenti di tipo I sono più comuni rispetto al tipo II, che presenta sempre glicina alla terza posizione.

Struttura Terziaria

• Rappresenta la disposizione spaziale degli atomi nella proteina.
• Si distingue tra proteine fibrose (struttura semplice, insolubili in acqua, funzione strutturale) e proteine globulari (struttura complessa, solubili, funzioni enzimatiche e regolatrici).
• La denaturazione è la perdita della struttura tridimensionale della proteina in ambienti sfavorevoli.

Purificazione delle Proteine

• Processo di estrazione da tessuti o tramite tecniche ricombinanti.
• Rottura cellulare mediante diversi metodi:
  • Enzimi
  • Meccanicamente (omogeneizzazione)
  • Ultrasuoni
  • Shock osmotico
  • Detergenti
• L'estratto grezzo è ottenuto dalla lisi cellulare e contiene le proteine disciolte.

Frazionamento delle Proteine

• La separazione avviene in base a grandezza, carica e solubilità.
• Il "salting out" diminuisce la solubilità delle proteine con l'aumento della concentrazione di sali, facilitando la precipitazione selettiva.
• Dialisi: metodo per separare le proteine da piccole molecole, mantenendo le proteine all'interno di una membrana semipermeabile.

Mioglobina ed Emoglobina

• L'ossigeno necessita di un trasporto efficace, non essendo altamente solubile in acqua.
• Proteine come mioglobina ed emoglobina utilizzano il gruppo prostetico eme per legare e trasportare l'ossigeno.
• Struttura dell'eme:
  • Composta da protoporfirina IX e un atomo di Fe2+.
  • Legami coordinazione dell'atomo di ferro permettono il legame all’ossigeno.
• L'eme libero in soluzione può ossidarsi, rendendo il ferro incapace di legare l’ossigeno.

Considerazioni Finali

• La comprensione delle strutture proteiche è fondamentale per studiare la loro funzione biologica.
• La denaturazione e la rinaturazione delle proteine possono influenzare drasticamente le loro attività e funzioni.

Questo quiz esplora il ruolo degli enzimi e del trasporto dell'ossigeno nel corpo umano, con focus su mioGlobina ed emoglobina. Scoprirai come questi elementi chimici interagiscono e catalizzano reazioni vitali per la vita. Affrontiamo anche il concetto di legame reversibile con l'ossigeno e la relazione con il gruppo prostetico eme.