30 Questions
¿Cuál es la característica principal de las proteínas conjugadas?
Contener más de un grupo prostético
¿Qué determina la función biológica de una proteína?
La naturaleza química del grupo prostético
¿Cuántos niveles de estructura tienen las proteínas?
4
¿Qué es lo que estabiliza principalmente la conformación de una proteína?
Interacciones débiles
¿Qué se define como la tendencia a mantener la conformación nativa?
Estabilidad
¿Qué pueden ser las proteínas nativas?
Estructuras estables
¿Cuál es la razón principal por la que los enlaces peptídicos de las proteínas son estables?
debido a su alta energía de activación
¿Cuál es el papel del grupo alfa-amino en la formación de un enlace peptídico?
desplazar el grupo hidroxilo
¿Cuál es el comportamiento de los enlaces peptídicos en términos de ionización?
no se ionizan
¿Cuál es la característica que distingue a los péptidos de los aminoácidos?
la presencia de un grupo alfa-amino libre
¿Cuál es la función del grupo hidroxilo en la formación de un enlace peptídico?
actuar como grupo saliente
¿Cuál es la vida media de los enlaces peptídicos en condiciones intracelulares?
alrededor de 7 años
¿Cuál es la función de los enlaces disulfuro en la estructura de las proteínas?
Estabilizar la conformación nativa
¿Cuál es el nombre de la estructura secundaria que se encuentra ampliamente distribuida en las proteínas?
Todas las anteriores
¿Cuál es la dirección de giro de la hélice alfa en todas las proteínas?
Dextrógiro
¿Qué tipo de interacciones químicas se oponen al estado desplegado en las proteínas?
Interacciones iónicas y hidrofóbicas
¿Cuál es la función de las interacciones de enlace de hidrógeno en las proteínas?
Favorecer el estado desplegado
¿Cuál es la disposición que adopta una cadena polipeptídica en la estructura de hélice alfa?
Enrollada alrededor de un eje central
¿Cuál es la proporción aproximada de residuos de aminoácidos que forman hélices alfa en las proteínas globulares?
Un cuarto
¿Qué tipo de estructura se encuentra en las proteínas globulares?
Varios tipos de estructura secundaria
¿Cuál es la característica principal de las proteínas fibrosas en cuanto a su estructura secundaria?
Tienen una estructura secundaria simple
¿Qué proporción de residuos de aminoácidos se encuentran en giros beta en las proteínas globulares?
Un tercio
¿Cuál es la forma en que se encuentran las cadenas polipeptídicas en las proteínas globulares?
Plegadas en formas globulares o esféricas
¿Cuál es la principal diferencia estructural entre las proteínas fibrosas y las proteínas globulares?
La estructura terciaria
¿Cuál es la función de la α-1-antitripsina?
Neutralizar las enzimas proteolíticas tripsinas
¿Cuál es la función principal de la inmunoglobulina M?
Actuar como primera línea de defensa en la respuesta inmune
¿Cuál es la función de la inmunoglobulina A?
Defender en las mucosas
¿Cuál es la función de la inmunoglobulina G?
Tener un papel importante en la defensa contra patógenos que invaden el cuerpo
¿Cuál es la función de la inmunoglobulina E?
Jugar un papel importante en la defensa contra gusanos y parásitos
¿Qué sucede con la α-1-antitripsina en reacciones inflamatorias?
Aumenta
Aprende sobre la hidrólisis de enlaces peptídicos, una reacción exergónica que ocurre lentamente debido a su alta energía de activación. Entiende cómo se forman y estabilizan los enlaces peptídicos en las proteínas. Basado en Lehninger - Principios de Bioquímica 7ª Ed.
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