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Questions and Answers
¿Cuál es el lugar donde se exportan las proteínas y lípidos desde el retículo endoplasmático (RE)?
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¿Qué moléculas son empaquetadas selectivamente en vesículas del retículo endoplasmático?
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¿Cuál es la función de las secuencias de recuperación KDEL en las proteínas del RE?
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¿Qué se forma a partir de las vesículas que se fusionan en la vía secretora?
¿Qué se forma a partir de las vesículas que se fusionan en la vía secretora?
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¿Qué destino tienen las proteínas que son exportadas del RE al aparato de Golgi?
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¿Cuál es la función de las proteínas que se insertan en la membrana del retículo endoplásmico (RE)?
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¿Qué característica tienen las regiones que atraviesan la membrana lipídica de las proteínas integrales?
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¿Cómo se transportan las proteínas integrales de membrana desde el RE hasta sus destinos finales?
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¿Qué determina la orientación de las proteínas integrales en la membrana?
¿Qué determina la orientación de las proteínas integrales en la membrana?
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¿Cuáles son las características de las hélices α en las proteínas integrales de membrana?
¿Cuáles son las características de las hélices α en las proteínas integrales de membrana?
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¿Qué tipo de proteínas tienen múltiples regiones que atraviesan la membrana?
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¿Qué tipo de interacción se maximiza en la formación de hélices α?
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¿Qué función no desempeñan las proteínas integrales de la membrana?
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¿Cuál es la función principal de la secuencia señal en la síntesis de proteínas?
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¿Qué sucede con la secuencia señal durante la transferencia al retículo endoplasmático?
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¿Cuál es la relación entre los ribosomas libres y los ribosomas unidos a la membrana?
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¿Qué observación se hizo al comparar las proteínas sintéticas en ribosomas libres y en presencia de microsomas?
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¿Qué ocurre con el retículo endoplasmático cuando las células se rompen?
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¿Cuál es el efecto de la eliminación de la secuencia señal en el tamaño de la proteína?
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¿A qué parte de la cadena polipeptídica se localiza la secuencia señal?
¿A qué parte de la cadena polipeptídica se localiza la secuencia señal?
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¿Quiénes fueron los primeros en proponer que la señal dirigía a los ribosomas al retículo endoplasmático?
¿Quiénes fueron los primeros en proponer que la señal dirigía a los ribosomas al retículo endoplasmático?
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¿Cuál es la función principal de la glicosilación en el retículo endoplasmático (RE)?
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¿Qué son los anclajes de glicosilfosfatidilinositol (GFI)?
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¿Cómo permanecen las proteínas unidas a la membrana cuando utilizan GFI?
¿Cómo permanecen las proteínas unidas a la membrana cuando utilizan GFI?
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¿Cuál de los siguientes enunciados sobre la degradación de proteínas en el RE es verdadero?
¿Cuál de los siguientes enunciados sobre la degradación de proteínas en el RE es verdadero?
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¿Qué cadena es escindida para permitir que una proteína se ancle al GFI?
¿Qué cadena es escindida para permitir que una proteína se ancle al GFI?
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¿Cuál es la función principal de la secuencia señal en las proteínas que se dirigen al RE?
¿Cuál es la función principal de la secuencia señal en las proteínas que se dirigen al RE?
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¿Cómo se determina la orientación de las proteínas ancladas al GFI en la membrana del RE?
¿Cómo se determina la orientación de las proteínas ancladas al GFI en la membrana del RE?
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¿Qué añade la glicosilación en las proteínas además de evitar su agregación?
¿Qué añade la glicosilación en las proteínas además de evitar su agregación?
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¿Qué constituye la partícula de reconocimiento de la señal (PRS)?
¿Qué constituye la partícula de reconocimiento de la señal (PRS)?
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¿Qué componente está presente en los glicolípidos anclados a la membrana?
¿Qué componente está presente en los glicolípidos anclados a la membrana?
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¿Cuál es el papel de la peptidasa señal en el proceso de traducción hacia el RE?
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Después de que el ribosoma se une al translocón, ¿qué sucede a continuación?
Después de que el ribosoma se une al translocón, ¿qué sucede a continuación?
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¿Cuál es una característica de la secuencia señal que se encuentra en las proteínas?
¿Cuál es una característica de la secuencia señal que se encuentra en las proteínas?
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¿Qué estructura en la membrana del RE permite el paso de la cadena polipeptídica en crecimiento?
¿Qué estructura en la membrana del RE permite el paso de la cadena polipeptídica en crecimiento?
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¿Qué aminoácido es comúnmente precedido por aminoácidos básicos en la secuencia señal?
¿Qué aminoácido es comúnmente precedido por aminoácidos básicos en la secuencia señal?
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¿Cuál es la longitud habitual de la secuencia señal que se dirige al RE?
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¿Qué ocurre cuando una secuencia transmembrana interna se encuentra durante la traducción de una cadena polipeptídica?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las proteínas de membrana que se insertan varias veces es verdadera?
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¿Cómo afectan las secuencias transmembrana en el extremo carboxi-terminal de las proteínas su inserción en la membrana del RE?
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En el proceso de inserción de proteínas en la membrana, ¿qué sucede con una tercera secuencia transmembrana encontrada durante la traducción?
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¿Cuál es el destino de una cadena polipeptídica si se encuentra un segundo dominio extendido a la membrana?
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En la inserción de proteínas, ¿qué papel juegan las secuencias transmembrana con orientaciones alternas?
En la inserción de proteínas, ¿qué papel juegan las secuencias transmembrana con orientaciones alternas?
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¿Por qué las proteínas con un dominio transmembrana no son reconocidas por las PRS durante la traducción?
¿Por qué las proteínas con un dominio transmembrana no son reconocidas por las PRS durante la traducción?
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¿Qué sucede al finalizar la traducción de una cadena polipeptídica con una secuencia señal escindible?
¿Qué sucede al finalizar la traducción de una cadena polipeptídica con una secuencia señal escindible?
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Study Notes
Biología Celular: Bloque 2, Unidad Didáctica 5
- El bloque 2 de biología celular se centra en la estructura y función de las células.
- La unidad didáctica 5 se enfoca en la distribución y transporte de proteínas, incluyendo el retículo endoplásmico, el aparato de Golgi y los lisosomas.
- Las células eucariotas poseen orgánulos rodeados de membrana que llevan a cabo funciones específicas de manera eficiente.
- El transporte de proteínas entre orgánulos es un proceso complejo que comienza durante la traducción.
- Las proteínas destinadas al retículo endoplásmico (RE), al aparato de Golgi (AG), a los lisosomas (L), a la membrana plasmática y a secreción se sintetizan en los ribosomas unidos al RE.
- En el RE se produce el plegamiento y procesamiento de las proteínas.
- Las proteínas se transportan dentro de vesículas hasta el AG, donde se procesan y distribuyen para su transporte a los lisosomas, la membrana plasmática o secreción.
Guion de la Unidad Didáctica 5
- La unidad didáctica 5 está compuesta por las siguientes secciones:
- Retículo endoplásmico
- Aparato de Golgi
- Mecanismo de transporte de las vesículas
- Lisosomas
Esquema general de la distribución de las proteínas
- Las proteínas sintetizadas en ribosomas libres permanecen en el citosol o se transportas al núcleo, mitocondrias, cloroplastos o peroxisomas.
- Las proteínas sintetizadas en el RER se translocan directamente al interior del RE a través del translocón.
- Las proteínas sintetizadas en el RE pueden quedar retenidas en el RE o ser transportadas a los peroxisomas, al aparato de Golgi, a los endosomas, a los lisosomas, a la membrana plasmática o al exterior a través de las vesículas secretoras.
Marcaje de las proteínas para dirigirse al RE
- Las proteínas pueden ser translocadas al RE durante su síntesis (cotraduccional) o después de la traducción (postraduccional).
- El primer paso en la vía cotraduccional es la asociación del complejo ribosoma-ARNm con el RE.
- La "marca" que indica la unión al RE está en la secuencia primaria de aminoácidos de la cadena polipeptídica.
- Los ribosomas libres y unidos a la membrana son funcionalmente indistinguibles.
Marcaje de las proteínas para dirigirse al RE (continuación)
- Los ribosomas involucrados en la síntesis de proteínas que serán secretadas tienen una secuencia señal en el extremo amino terminal de la cadena polipeptídica.
- Esta secuencia señal está formada por aminoácidos hidrofóbicos precedidos por aminoácidos básicos.
- La secuencia señal es escindida de la cadena polipeptídica durante la transferencia al lumen del RE.
Dirección cotraduccional de proteínas de secreción al RE
- Las secuencias señal son reconocidas y unidas a una partícula de reconocimiento de la señal (PRS).
- La PRS detiene la traducción y acompaña al complejo hasta el receptor de la PRS en la membrana del RE.
- La PRS se libera, y el ribosoma se une al translocón.
- La traducción se reanuda, y la secuencia señal es escindida por una peptidasa señal.
- El polipéptido se libera al lumen del RE.
Dirección cotraduccional de proteínas de secreción al RE (continuación)
- En las células de levaduras y mamíferos los translocones que atraviesan la membrana del RE son complejos de tres proteínas transmembrana llamadas Sec61.
- La inserción de la secuencia señal abre un canal en el translocón, permitiendo que la cadena polipeptídica se transfiera a través del translocón mientras se traduce.
- La síntesis proteica produce la transferencia de las cadenas polipeptídicas al RE.
- La secuencia señal es escindida, y el polipéptido se libera al lumen del RE.
Translocación postraduccional
- Las proteínas traducidas por ribosomas citosólicos libres pueden ser transportadas al RE después de la traducción.
- Las secuencias señal son reconocidas por el complejo Sec62/63 asociado al translocón en la membrana del RE.
- Se requieren chaperonas Hsp70 para mantener las cadenas polipeptídicas en su conformación primaria.
- Las chaperonas BiP en el interior del RE facilitan el paso de la cadena polipeptídica al interior del RE.
Inserción de las proteínas en la membrana del RE
- Las proteínas destinadas a la membrana plasmática, el aparato de Golgi o los lisosomas se insertan en la membrana del RE en lugar de liberarse en el lumen.
- Continúan su ruta hacia su destino final.
- Las proteínas se transportan como componentes de membrana, no como proteínas solubles.
Inserción de las proteínas en la membrana del RE (continuación)
- Las proteínas integrales de membrana se incorporan a la membrana a través de regiones hidrofóbicas que atraviesan la bicapa lipídica.
- Estas regiones hidrofóbicas suelen ser hélices a constituidas por 20-25 aminoácidos hidrofóbicos.
- Los puentes de hidrógeno entre los péptidos y las cadenas laterales hidrófobas interactúan con los ácidos grasos de los fosfolípidos.
Inserción de las proteínas en la membrana del RE (continuación)
- Algunas proteínas integrales atraviesan la membrana una sola vez, o varias.
- Algunas proteínas tienen el extremo carboxilo terminal en el lado citosólico, mientras que otras tienen el extremo aminoterminal expuesto en el lado citosólico.
Orientación de las proteínas en la membrana del RE
- La orientación de las proteínas insertadas en la membrana del RE se establece a medida que se translocan las cadenas polipeptídicas en crecimiento.
- La luz del RE es topológicamente equivalente al exterior de la célula.
La mayor parte de las proteínas insertadas en la membrana del RE lo hacen a través de la vía cotraduccional SRP/Sec61
- Muchas proteínas son insertadas directamente en la membrana del RE por secuencias transmembrana internas que son reconocidas por SRP.
- La cadena hélice alfa se inserta en la membrana del RE.
- La secuencia señal transmembrana provoca un cambio del translocón, permitiendo que la parte hidrofóbica de la proteína atraviese la bicapa lipídica.
Inserción de una proteína de membrana con una secuencia señal escindida y una secuencia transmembrana interna
- Algunas proteínas tienen un extremo carboxilo expuesto en el citosol, pero son insertadas a través de un mecanismo alternativo.
- Hay un péptido señal amino terminal normal que es escindido durante la translocación.
- La translocación es interrumpida por una hélice alfa, atando la proteína a la membrana.
Las proteínas que se extienden a la membrana varias veces...
- Se insertan como consecuencia de secuencias transmembrana con orientaciones alternas.
- Una secuencia transmembrana interna puede llevar a la inserción en la membrana de una cadena polipeptídica con su extremo amino en el lado citosólico.
- Se pueden insertar más dominios transmembrana, formando bucles en el lumen del RE.
Algunas proteínas con una secuencia transmembrana en su extremo carboxi-terminal se insertan en la membrana del RE...
- Estas proteínas no pueden ser reconocidas por las PRS porque su dominio transmembrana no emerge del ribosoma hasta la terminación de la traducción.
- Los dominios transmembrana son reconocidos por TRC40 o GET3, y escoltados a la membrana del RE a través del receptor GET1-GET2.
Plegamiento de proteínas en el RE
- Las proteínas se translocan al RE como cadenas polipeptídicas sin plegar.
- Las chaperonas Hsp70 (BiP) ayudan al plegamiento y ensamblaje de las cadenas polipeptídicas.
- Las proteínas correctamente ensambladas son liberadas de BiP.
Formación de enlaces disulfuro
- Los enlaces disulfuro no suelen formarse en el citosol (ambiente reductor).
- En el RE (ambiente oxidante) se favorecen los puentes disulfuro (S-S).
- La proteína disulfuro isomerasa cataliza la formación de los puentes disulfuro.
Glicosilación de proteínas
- Se añaden unidades de oligosacáridos a los residuos de Asn de las cadenas polipeptídicas en crecimiento en el RE.
- El oligosacárido se sintetiza en un transportador lipídico (dolicol) y se transfiere a los residuos de Asn mediante una enzima unida a la membrana.
Algunas proteínas se anclan a la membrana plasmática...
- Medidos por glicolípidos, como los anclajes de glicosilfosfatidilinositol (GFI).
- Los sitios de anclaje GFI contienen dos cadenas de ácidos grasos, un resto de oligosacárido e inositol.
- La orientación de proteínas ancladas en el RE determina su orientación final en la membrana.
Control de calidad en el RE
- Muchas proteínas sintetizadas en el RE son rápidamente degradadas si no se pliegan correctamente.
- El proceso de degradación asociada al RE (ERAD) identifica y elimina las proteínas mal plegadas.
- Las chaperonas y las enzimas de procesamiento actúan como sensores de las proteínas con defectos de plegamiento.
Una vía bien caracterizada de plegamiento de glicoproteínas...
- Relacionada con las chaperonas calnexina y calreticulina.
- Se identifican los oligosacáridos parciales y se eliminan residuos de glucosa.
- La glicoproteína se puede liberar y plegarse, o entrar en un nuevo ciclo para otro intento de corrección del plegamiento.
La cuantía de proteínas no plegadas...
- En el RE se coordina con las necesidades fisiológicas de la célula usando la respuesta a proteínas no plegadas (UPR).
- Se activa si hay demasiadas proteínas no plegadas.
- Se incrementa la producción de chaperonas.
- Si las modificaciones son insuficientes, la célula puede entrar en muerte celular programada.
En mamíferos, la UPR está compuesta por tres proteínas...
- IRE1: activa XBP1, un factor de transcripción.
- ATF6: se traslada al núcleo para inducir la expresión de genes de respuesta a proteínas no plegadas.
- PERK: fosforila e inactiva el factor de iniciación de la traducción.
RE liso y síntesis de lípidos
- El retículo endoplasmático liso (REL) es el principal sitio de síntesis de lípidos de las membranas celulares.
- Los lípidos son hidrofóbicos y se sintetizan asociados a las membranas ya existentes.
- Los lípidos son transportados mediante vesículas o proteínas transportadoras.
Membrana plasmática compuesta por lípidos...
- Contiene fosfolípidos, glicolípidos y colesterol como principales componentes.
- Los fosfolípidos son los componentes fundamentales de la membrana celular, derivados del glicerol y sintetizados en la cara citosólica del REL.
La membrana plasmática está compuesta por tres tipos de lípidos...
- Translocación de los fosfolípidos a través de la membrana y en ambas mitades.
- Los fosfolípidos se sintetizan en la cara citosólica de la membrana del REL, y luego se translocan a través de la membrana mediante flipasas para su uniformidad.
El retículo endoplasmático también...
- Es el principal sitio de síntesis de otros lípidos de membrana (colesterol y ceramida).
- Luego se convierte en glicolípidos o esfingomielina en el aparato de Golgi.
- El REL es abundante en células que tienen un metabolismo lipídico activo.
La exportación de proteínas y lípidos desde el RE...
- Ocurre a través de las vesículas de transporte que se forman a partir de regiones especializadas del RE.
- Estas vesículas se fusionan para formar el compartimento intermedio RE-Golgi (CIREG).
- Las proteínas de membrana y los lípidos se transfieren manteniendo su orientación.
- Se marcan las proteínas residentes del RE.
- Las proteínas se reconocen y se devuelven al RE si es necesario.
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Description
Este cuestionario explora conceptos clave sobre el retículo endoplasmático y la función de las proteínas en la membrana celular. Se examinan temas como la exportación de proteínas, su empaquetamiento y la orientación dentro de la membrana. Ideal para estudiantes de biología celular que buscan fortalecer su comprensión de estos procesos.
