Biochemie: DNA- und RNA-Transkription
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Questions and Answers

Welcher Aspekt der RNA-Polymerase ist falsch?

  • RNA-Polymerase hat keine Korrekturfähigkeit.
  • RNA-Polymerase benötigt einen Primer zum Starten der Transkription. (correct)
  • RNA-Polymerase kann sowohl initiieren als auch elongieren.
  • RNA-Polymerase liest den Matrizenstrang in 3'-5'-Richtung.

    • Welche Typen von RNA sind für die Codierung von Proteinen verantwortlich?

  • Ribosomale RNA (rRNA)
  • Transfer RNA (tRNA)
  • Messenger RNA (mRNA) (correct)
  • Alle genannten RNA-Typen

    • Wie viele Basentripletts werden benötigt, um eine Aminosäure zu codieren?

  • 4 Basentripletts
  • 2 Basentripletts
  • 3 Basentripletts (correct)
  • 1 Basentriplett

    • Wie lange dauert die Transkription eines Gens mit 1500 Basenpaaren ungefähr?

    <p>50 Sekunden</p> Signup and view all the answers

    Welche Aussage über die Struktur und Funktion der Transfer RNA (tRNA) ist korrekt?

    <p>Es gibt ca. 20-30 verschiedene Arten von tRNA.</p> Signup and view all the answers

    Was beschreibt die semikonservative Methode der DNA-Replikation?

    <p>Die Tochterdoppelhelix besteht jeweils aus einem Elternstrang und einem neuen Strang.</p> Signup and view all the answers

    Welche Rolle spielt die DNA-Polymerase während der DNA-Replikation?

    <p>Sie katalysiert die Anbindung von Nukleotiden an das 3'-Ende der wachsenden Kette.</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion der Initiationsproteine bei der DNA-Replikation?

    <p>Sie binden an die DNA und öffnen die Doppelhelix.</p> Signup and view all the answers

    Warum erfolgt die DNA-Replikation bidirektional?

    <p>Um in kürzerer Zeit mehrere Tochterstränge zu produzieren.</p> Signup and view all the answers

    Welche Aussage über die Replikationsursprünge ist korrekt?

    <p>Sie sind an A/T-reichen Regionen gekennzeichnet, um weniger Energie zu benötigen.</p> Signup and view all the answers

    Was passiert mit Atomen, deren äusserste Schale vollständig gefüllt ist?

    <p>Sie sind sehr stabil und reaktionsträge.</p> Signup and view all the answers

    Wie wird eine polare kovalente Bindung charakterisiert?

    <p>Durch die ungleiche Anziehung eines Elektronenpaars.</p> Signup and view all the answers

    Was ist eine Voraussetzung für die Bildung einer ionischen Bindung?

    <p>Ein Atom muss ein Elektron vollständig abgeben.</p> Signup and view all the answers

    Wie wird die Bindungslänge zwischen zwei Atomen bestimmt?

    <p>Durch das Gleichgewicht zwischen Anziehung und Abstossung.</p> Signup and view all the answers

    Wie beeinflusst die Ionenladung die Bindung zwischen Na+ und Cl-?

    <p>Die entgegengesetzten Ladungen führen zu einer Ionenbindung.</p> Signup and view all the answers

    Was ist charakteristisch für eine Doppelbindung im Vergleich zu einer Einfachbindung?

    <p>Sie ist kürzer und stabiler.</p> Signup and view all the answers

    Was beschreibt die Bindungsstärke einer kovalenten Bindung?

    <p>Die Energie, die benötigt wird, um die Bindung zu brechen.</p> Signup and view all the answers

    Wie wird die Anzahl der Bindungen bestimmt, die ein Atom eingehen kann?

    <p>Durch die Anzahl der Elektronen, die benötigt werden, um eine abgeschlossene äussere Schale zu erhalten.</p> Signup and view all the answers

    Wie beeinflussen Enzyme die Ausrichtung von Substratmolekülen?

    <p>Enzyme binden Substrate und richten sie für eine Reaktion aus.</p> Signup and view all the answers

    Welche Form der Regulation verändert die Geschwindigkeit, mit der ein Enzym ein Substrat umsetzt?

    <p>Die Bindung des Substrats an das Enzym.</p> Signup and view all the answers

    Was bewirkt die Bindung eines allosterischen Liganden an ein Enzym?

    <p>Veränderung der Konformation des Enzyms.</p> Signup and view all the answers

    Welches Molekül gibt es, das an Enzyme binden kann und die Reaktionsgeschwindigkeit beeinflusst?

    <p>Ein allosterischer Ligand.</p> Signup and view all the answers

    Wie wird die negative Regulation durch Feedback-Hemmung erreicht?

    <p>Durch die Bindung eines Produkts an das Enzym.</p> Signup and view all the answers

    Was passiert, wenn genügend Substrat in einer Zelle vorhanden ist?

    <p>Das Enzym synthetisiert das Substrat weiterhin.</p> Signup and view all the answers

    Wie können Enzyme durch regulatorische Moleküle beeinflusst werden?

    <p>Indem sie die Affinität für das Substrat senken.</p> Signup and view all the answers

    Was kann die Funktionsweise von Enzymen durch Allosterie beeinflussen?

    <p>Die Stabilität der Enzymstruktur.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen trifft auf die positive Regulation zu?

    <p>Sie erhöht die Aktivität der Enzyme bei Bedarf.</p> Signup and view all the answers

    Was passiert mit einem Enzym, wenn ein ungünstiger allosterischer Ligand bindet?

    <p>Das Enzym wird inaktiv.</p> Signup and view all the answers

    Was beschreibt die Funktion der Chargaff-Regeln bezüglich der DNA-Basenpaarung?

    <p>Die Anzahl von A und T-Basen ist gleich, sowie G und C-Basen.</p> Signup and view all the answers

    Wie sind Nukleotide in der DNA strukturell miteinander verbunden?

    <p>Durch kovalente Bindungen über Zucker- und Phosphatreste.</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Struktur der eukaryotischen Chromosomen?

    <p>Chromosomen bestehen aus DNA, die mit Proteinen interagiert.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen trifft auf die DNA-Doppelhelix zu?

    <p>Die Basenpaare sind Purin-Pyrimidin Paare.</p> Signup and view all the answers

    Welche Rolle spielen Geschlechtschromosomen in Bezug auf die Homologie?

    <p>Sie sind nicht homologe Chromosomen.</p> Signup and view all the answers

    Wie ist die Polarität eines DNA-Strangs definiert?

    <p>Von 5’ zu 3’ Ende.</p> Signup and view all the answers

    Was ist ein Genom?

    <p>Die Gesamtheit der genetischen Informationen in einem Organismus.</p> Signup and view all the answers

    Was passiert bei der Zellteilung mit der Erbinformation?

    <p>Sie wird an die Tochterzellen weitergegeben.</p> Signup and view all the answers

    Was geschieht an der A-Stelle während der Proteinsynthese, nachdem das Initiator-Methionin an der P-Stelle gekoppelt ist?

    <p>Die Proteinsynthese startet mit einer Aminosäure.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen beschreibt die Rolle der Release-Faktoren?

    <p>Sie verändern die Aktivität der Peptidyl-Transferase und lösen die Polypeptidkette.</p> Signup and view all the answers

    In welchem Zusammenhang stehen Polyribosome zur mRNA während der Translation?

    <p>Sie ermöglichen die gleichzeitige Translation von mRNA durch mehrere Ribosomen.</p> Signup and view all the answers

    Wie werden Proteine markiert, die für den Abbau durch Proteasomen bestimmt sind?

    <p>Durch die Anbindung des Proteins Ubiquitin.</p> Signup and view all the answers

    Welche Rolle spielen Chaperone in Bezug auf Proteine?

    <p>Sie helfen unfertigen Proteinen, funktionell zu werden.</p> Signup and view all the answers

    Welche Modifikation kann nicht zur Aktivierung neu synthetisierter Proteine gehören?

    <p>Faltung in eine dritte Struktur.</p> Signup and view all the answers

    Welche Hypothese beschreibt die Funktion der RNA im Zusammenhang mit dem Ursprung des Lebens?

    <p>RNA diente sowohl als Erbinformation als auch als Katalysator.</p> Signup and view all the answers

    Welches Problem beschreibt die Wechselwirkung zwischen Nukleinsäuren und Proteinen?

    <p>Nukleinsäuren benötigen Proteine zur Synthese, jedoch auch umgekehrt.</p> Signup and view all the answers

    Study Notes

    Allgemeines

    • Zellbiologie I Zusammenfassung, basierend auf dem Lehrbuch der molekularen Zellbiologie (Alberts et al.)
    • Kapitel 1-7, 9, 11-15 und 17
    • Ellen Straalman, 17-133-695, Universität Bern, HS 18

    Kapitel 1: Einführung in die Zelle (S. 1-43)

    • Alle Lebewesen bestehen aus Zellen
    • Zellen sind die Grundeinheit des Lebens
    • Zellen variieren in Größe, Aussehen und Funktionen sowie in ihren chemischen Bedürfnissen und Aktivitäten
    • Arbeitsteilung zwischen Zellen im Organismus
    • Spezialisierung einiger Zellen
    • Genetischer Code universell
    • Proteine bestimmen das Verhalten der Zelle
    • Einfluss von Mutationen: positiv, negativ, neutral
    • Evolution durch Veränderung und Selektion
    • Zellen ähneln sich aufgrund eines gemeinsamen Ursprungs

    Kapitel 1.2: Zellen unter dem Mikroskop (Tafel 1-1, S. 8/9)

    • Elektronenmikroskop nutzt Elektronen anstelle von Licht
    • Kontrast durch Schwermetalle
    • Transmissions-EM: Strukturen schwarz
    • Raster-EM: Oberflächendetails

    Kapitel 1.3: Die Prokaryotenzelle

    • Prokaryotische Zellen haben keinen Zellkern
    • Bakterielle Formen: kugelförmig, stäbchenförmig, spiralförmig
    • Zellwand, Zellmembran, Chromosomen, Plasmide und Ribosomen
    • Energiequellen für Prokaryoten: organische und anorganische Stoffe
    • Mitochondrien sind ursprüngliche aerobe Bakterien

    Kapitel 1.4: Die Eukaryotenzelle

    • Zellkern als Informationsspeicher
    • Zellkern von Membranhülle eingeschlossen
    • Mitochondrien als Energieerzeuger
    • DNA im Zellkern
    • Endoplasmatisches Retikulum (ER)
    • Golgi-Apparat modifiziert und transportiert Proteine
    • Lysosomen, Peroxisomen & Vesikel
    • Cytosol und Zytoskelett

    Kapitel 2: Chemische Bestandteile der Zelle (S. 43-87)

    • Atome im Atomkern (Protonen, Neutronen)
    • Isotope: gleiche Protonenanzahl, unterschiedliche Neutronenanzahl
    • Elektronenschalen
    • Kovalente Bindungen: zwei Atome teilen sich ein Elektronenpaar
    • Polare vs. unpolare kovalente Bindungen
    • Ionische Bindungen: Atome geben Elektronen ab und werden zu Ionen
    • Wasserstoffbrücken
    • Wasser ist ein polares Molekül, das viele Wasserstoffbrücken ausbilden kann.

    Kapitel 2.2: Die Moleküle in Zellen

    • Ungeladene polare und unpolare Seitenketten
    • Makromoleküle: durch Verknüpfung von Monomeren (Untereinheiten)
    • Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur von Proteinen

    Kapitel 3: Energie, Katalyse und Biosynthese (S. 89-127)

    • Kataboler und anaboler Stoffwechsel (Abbau und Aufbau von Molekülen)
    • Energie aus Nahrungsmolekülen
    • Nutzung von Energie durch Zelle
    • Notwendigkeit zur Organisation
    • Energieübertragung mittels Energieträger (ATP)
    • Photosynthese als Beispiel für anabolen Stoffwechsel
    • Zellatmung als Beispiel für katabolen Stoffwechsel

    Kapitel 3.2: Freie Enthalpie und Katalyse

    • Enzyme als Katalysatoren
    • Aktivierungsenergie
    • Einfluss der Enzyme auf Stoffwechselprozesse

    Kapitel 3.3: Aktivierte Trägermoleküle & Biosynthese

    • ATP als Energiequelle
    • Wichtige Rolle von NAD+ und NADP+
    • Acetyl-CoA transportiert Acetylgruppen

    Kapitel 4: Proteine – Struktur und Funktion (S. 129-184)

    • Proteine als grundlegende Zellstrukturen und -werkzeuge
    • Aminosäuresequenzen bestimmen die dreidimensionale Struktur
    • Wasserstoffbrücken, Disulfide, Ladungen und hydrophobe Wechselwirkungen als Kräfte für Proteinfaltung
    • Interaktion von Proteinen mit anderen Molekülen
    • Funktion von Proteinen, z.B. Enzym-Katalyse

    Kapitel 4.1: Gestalt und Struktur von Proteinen

    • Aminosäuresequenzen, Peptidbindungen
    • Polypeptide, Polypeptidkette
    • Peptidbindungen
    • Hydrophobe Wechselwirkungen, Hydrophilie, Elektrostatische Anziehungskräfte

    Kapitel 4.3: Wie Proteine kontrolliert werden

    • Rückkopplungs-Hemmung (Feedback-Hemmung), Allosterie
    • Aktivierung und Inaktivierung von Enzymen

    Kapitel 5: DNA und Chromosomen (S. 185-211)

    • DNA-Struktur, DNA-Doppelhelix
    • Polarität von DNA-Strängen
    • Basenpaarung (Adenin-Thymin, Guanin-Cytosin)
    • Doppelhelix-Struktur
    • Chromatin, Nukleosomen
    • Struktur/Funktion von Chromosomen

    Kapitel 6: Replikation, Reparatur & Rekombination von DNA (S. 213-246)

    • DNA-Replikation
    • DNA-Polymerase
    • Replikationsursprünge
    • Okazaki-Fragmente
    • DNA-Reparaturmechanismen
    • Telomere und Telomerase
    • Nukleotidänderungen, Mutationen, Genduplikationen

    Kapitel 7: Von der DNA zum Protein (S. 247-285)

    • Transkription (DNA → RNA)
    • RNA-Polymerase
    • RNA-Prozessierung
    • Translation (RNA → Protein)
    • Ribosomen
    • Genetischer Code (Codons)
    • tRNA
    • Interaktion von Proteinen, Proteinfaltung

    Kapitel 9: Wie sich Gene und Genome entwickeln (S. 317-347)

    • Mutationstypen
    • Genduplikation (Exon-Shuffling)
    • Neukombination von Exons
    • Horizontaler Gentransfer
    • Crossing-Over

    Kapitel 11: Membranstruktur (S. 389-414)

    • Lipidschichten
    • Amphipathische Moleküle
    • Membranproteinfunktionen
    • Membranfluidität (Flexibilität)
    • Cholesterin und Membranfluidität

    Kapitel 12: Membrantransport (S. 415-453)

    • Passive vs. aktive Transportsysteme
    • Diffusion, Osmose
    • Transporter, Kanäle
    • Elektrochemische Gradienten, Membranpotential
    • Natrium-Kalium Pumpe

    Kapitel 14: Energiegewinnung mit Mitochondrien und Chloroplasten (S. 485-528)

    • Struktur von Mitochondrien
    • Oxidative Phosphorylierung
    • ATP-Synthese
    • Chemische Energie aus Nahrungsmolekülen

    Kapitel 15: Intrazelluläre Kompartimente und Transport (S. 529-568)

    • Membranumschlossene Organellen (Zellkern, ER, Golgi, Lysosomen, Mitochondrien, Peroxisomen)
    • Protein-Sortierung, Vesikeltransport

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    Testen Sie Ihr Wissen über die RNA-Polymerase, DNA-Replikation und chemische Bindungen. Beantworten Sie Fragen zu den Funktionen von RNA-Typen und der Struktur von tRNA. Dieses Quiz zielt darauf ab, Ihr Verständnis der molekularen Biochemie zu vertiefen.

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