Amminoacidi: Struttura e Classificazione
37 Questions
0 Views

Choose a study mode

Play Quiz
Study Flashcards
Spaced Repetition
Chat to Lesson

Podcast

Play an AI-generated podcast conversation about this lesson

Questions and Answers

Tutti gli α-amminoacidi sono molecole chirali?

True (A)

Quale è il gruppo funzionale presente in tutti gli α-amminoacidi?

  • Un gruppo carbossilico (correct)
  • Una catena laterale 'R' (correct)
  • Un atomo di idrogeno (correct)
  • Un gruppo amminico (correct)

Qual è il motivo per cui la glicina non è chirale?

La glicina ha una catena laterale costituita da un atomo di idrogeno, rendendola simmetrica e non chirale.

Quali tipi di isomeri possono esistere per gli α-amminoacidi chirali?

<p>Gli α-amminoacidi chirali possono esistere come D- e L-isomeri, a seconda della configurazione assoluta dell'atomo di carbonio asimmetrico.</p> Signup and view all the answers

Gli amminoacidi fisiologici appartengono alla serie degli L-amminoacidi?

<p>True (A)</p> Signup and view all the answers

Con quale gruppo principale di amminoacidi si associa la glicina?

<p>Non polare, alifatica = Gly, Ala, Val, Leu, lle, Met, Pro Polare non ionizzata = Ser, Thr, Cys, Asn, Gln Ionizzata, carica positiva = Lys, Arg, His Ionizzata, carica negativa = Asp, Glu</p> Signup and view all the answers

Quali sono esempi di amminoacidi aromatici? (Seleziona tutte le opzioni applicabili)

<p>Fenilalanina (B), Tirosina (D), Triptofano (E)</p> Signup and view all the answers

Quali sono le due strutture secondarie comuni nelle proteine?

<p>Le due strutture secondarie comuni sono l'α-elica e il foglietto-β.</p> Signup and view all the answers

Descrivere come è stabilizzata l'α-elica.

<p>L'α-elica è stabilizzata da legami a idrogeno tra i gruppi N-H e C=O della catena polipeptidica.</p> Signup and view all the answers

In che modo si formano i foglietti-β?

<p>I foglietti-β si formano dall'appaiamento di tratti della catena polipeptidica chiamati filamenti β, che hanno una conformazione quasi completamente distesa.</p> Signup and view all the answers

Come è definita la struttura terziaria di una proteina?

<p>La struttura terziaria di una proteina è definita come la sua conformazione tridimensionale complessiva.</p> Signup and view all the answers

Quali sono le interazioni che stabilizzano la struttura terziaria di una proteina?

<p>Legami a idrogeno (A), Ponti disolfuro (B), Forze elettrostatiche (C), Interazioni di van der Waals (D), Interazioni idrofobiche (E)</p> Signup and view all the answers

Quali sono i due tipi principali di ripiegamenti-β?

<p>Ci sono due tipi principali di ripiegamenti-β: tipo-I e tipo-II.</p> Signup and view all the answers

Cosa costituisce la struttura primaria di una proteina?

<p>La struttura primaria di una proteina è determinata dalla sequenza degli aminoacidi che la compongono.</p> Signup and view all the answers

Cos'è un dominio strutturale?

<p>Un dominio strutturale è una parte di una proteina che è stabile e indipendente dal resto della proteina.</p> Signup and view all the answers

Dove si trovano i ponti disolfuro?

<p>I ponti disolfuro si trovano nelle proteine extracellulari, dove aiutano a stabilizzare la struttura della proteina.</p> Signup and view all the answers

I ponti disolfuro sono spesso trovati nelle proteine intracellulari?

<p>False (B)</p> Signup and view all the answers

Quali sono alcuni esempi di proteine che contengono ponti disolfuro?

<p>Alcuni esempi di proteine che contengono ponti disolfuro includono l'insulina, i enzimi digestivi, le immunoglobuline e proteine del complemento.</p> Signup and view all the answers

Quali ioni metallici sono spesso coinvolti nella stabilizzazione della struttura terziaria delle proteine?

<p>Ferro (Fe2+) (A), Calcio (Ca2+) (B), Rame (Cu2+) (C), Zinco (Zn2+) (D)</p> Signup and view all the answers

Cosa sono i 'zinc finger'?

<p>I 'zinc finger' sono strutture supersecondarie che consentono alle proteine di interagire con il DNA.</p> Signup and view all the answers

Descrivere la 'struttura quaternaria' di una proteina.

<p>La struttura quaternaria di una proteina è definita come l'arrangiamento tridimensionale di due o più subunità proteiche nella struttura proteica.</p> Signup and view all the answers

Che cosa è la 'superficie idrofobica' di una proteina?

<p>La superficie idrofobica di una proteina è la parte della proteina costituita da amminoacidi che non sono idrofili.</p> Signup and view all the answers

Qual è la differenza tra struttura terziaria e struttura quaternaria?

<p>La struttura terziaria si riferisce al ripiegamento tridimensionale di una singola catena polipeptidica, mentre la struttura quaternaria descrive l'arrangiamento di più catene polipeptidiche, o subunità, in una proteina.</p> Signup and view all the answers

Cosa è l' 'punto isoelettrico' di una proteina?

<p>L'punto isoelettrico di una proteina è il pH al quale la carica netta della proteina è zero.</p> Signup and view all the answers

L'α-elica e il foglietto-β sono le uniche strutture secondarie che si trovano nelle proteine?

<p>False (B)</p> Signup and view all the answers

La sequenza degli aminoacidi di una proteina determina la sua struttura primaria?

<p>True (A)</p> Signup and view all the answers

Le proteine globulari sono generalmente più stabili e più solubili rispetto alle proteine fibrose?

<p>True (A)</p> Signup and view all the answers

Il collagene è un esempio di proteina globulare?

<p>False (B)</p> Signup and view all the answers

Quali sono i due tipi di legami che si trovano in una proteina?

<p>I due tipi di legami che si trovano in una proteina sono legami covalenti e legami non covalenti.</p> Signup and view all the answers

In che modo un cambiamento nella struttura primaria di una proteina può influenzare la sua funzione?

<p>Un cambiamento nella struttura primaria di una proteina può influenzare la sua funzione alterando la struttura tridimensionale della proteina e influenzando le sue proprietà.</p> Signup and view all the answers

Cosa sono le 'β-turns' ?

<p>Le 'β-turns' sono tipi di struttura secondaria che collegano i filamenti β permettendo alla catena polipeptidica di cambiare direzione.</p> Signup and view all the answers

Quali sono i due principali tipi di foglietti - β?

<p>I due principali tipi di foglietti - β sono i foglietti paralleli e i foglietti antiparalleli.</p> Signup and view all the answers

Perché è importante studiare la 'struttura supersecondaria' di una proteina?

<p>Lo studio della struttura supersecondaria di una proteina aiuta a comprendere la funzione delle proteine e come interagiscono con altre molecole.</p> Signup and view all the answers

Quali sono alcuni fattori che possono influenzare la 'stabilità' di una proteina?

<p>Alcuni fattori che possono influenzare la stabilità di una proteina sono la temperatura, il pH, la concentrazione di ioni, la presenza di solventi organici e la forza ionica.</p> Signup and view all the answers

Le proteine sono molecole molto versatili e possono svolgere una vasta gamma di ruoli biologici.

<p>True (A)</p> Signup and view all the answers

Cosa sono le 'proteine fibrose' ?

<p>Le proteine fibrose sono strutture proteiche allungate e resistenti che formano tessuti connettivi come ossa, tendini e legamenti.</p> Signup and view all the answers

Cosa sono le 'proteine globulari' ?

<p>Le proteine globulari sono proteine che hanno una forma compatta e sferica, e spesso sono solubili in acqua.</p> Signup and view all the answers

Flashcards

Definizione di amminoacidi

Gli -amminoacidi o 2-amminoacidi sono le unità strutturali delle proteine, ovvero le molecole che formano le proteine.

Cos'è un atomo di carbonio asimmetrico?

Atomi di carbonio asimmetrici sono atomi di carbonio ai quali sono legati quattro gruppi differenti. Ciò rende la molecola chirale, ovvero che esiste in due forme speculari.

Почему аминокислоты хиральны?

Gli -amminoacidi (tranne la glicina) sono molecole chirali, poiché possiedono un atomo di carbonio asimmetrico. Questo significa che esistono in due forme speculari, chiamate D- e L- amminoacidi.

Quali sono gli amminoacidi fisiologici?

Gli amminoacidi fisiologici sono quelli che sono presenti negli organismi viventi e sono tutti della serie L.

Signup and view all the flashcards

Come sono classificati gli amminoacidi?

Gli amminoacidi sono classificati in 3 gruppi in base alle loro catene laterali. Le catene laterali non polari sono idrofobiche e tendono a stare all'interno delle proteine. Le catene laterali polari non ionizzate sono idrofile e tendono a stare sulla superficie delle proteine. Le catene laterali ionizzate sono cariche e possono interagire con l'acqua o altri ioni.

Signup and view all the flashcards

Descrivi la glicina.

La glicina è un amminoacido con una semplice catena laterale, ovvero un solo atomo di idrogeno. Questo la rende l'unica amminoacido non chirale.

Signup and view all the flashcards

Descrivi l'alanina.

L'alanina è un amminoacido con una catena laterale metilica, ovvero un gruppo CH3. È un amminoacido non polare.

Signup and view all the flashcards

Descrivi la prolina.

La prolina è un amminoacido con una catena laterale ciclica. La sua struttura la rende poco flessibile e spesso si trova in curve o ripiegamenti dentro le proteine.

Signup and view all the flashcards

Descrivi la valina.

La valina è un amminoacido con una catena laterale ramificata, ovvero con tre gruppi legati a un atomo di carbonio. È un amminoacido non polare.

Signup and view all the flashcards

Descrivi la leucina.

La leucina è un amminoacido con una catena laterale ramificata, ovvero con tre gruppi legati a un atomo di carbonio. È un amminoacido non polare.

Signup and view all the flashcards

Descrivi l'isoleucina.

L'isoleucina è un amminoacido con una catena laterale ramificata, ovvero con tre gruppi legati a un atomo di carbonio. È un amminoacido non polare.

Signup and view all the flashcards

Descrivi la metionina.

La metionina è un amminoacido con una catena laterale che contiene un atomo di zolfo. È un amminoacido non polare.

Signup and view all the flashcards

Descrivi la serina.

La serina è un amminoacido con una catena laterale che contiene un gruppo ossidrile (-OH). È un amminoacido polare non ionizzato.

Signup and view all the flashcards

Descrivi la treonina.

La treonina è un amminoacido con una catena laterale che contiene un gruppo ossidrile (-OH). È un amminoacido polare non ionizzato.

Signup and view all the flashcards

Descrivi la cisteina.

La cisteina è un amminoacido con una catena laterale che contiene un atomo di zolfo. È un amminoacido polare non ionizzato.

Signup and view all the flashcards

Descrivi l'asparagina.

L'asparagina è un amminoacido con una catena laterale che contiene un gruppo ammidico. È un amminoacido polare non ionizzato.

Signup and view all the flashcards

Descrivi la glutammina.

La glutammina è un amminoacido con una catena laterale che contiene un gruppo ammidico. È un amminoacido polare non ionizzato.

Signup and view all the flashcards

Descrivi la fenilalanina.

La fenilalanina è un amminoacido con una catena laterale aromatica. È un amminoacido non polare.

Signup and view all the flashcards

Descrivi la tirosina.

La tirosina è un amminoacido con una catena laterale aromatica e un gruppo ossidrile (-OH). È un amminoacido polare non ionizzato.

Signup and view all the flashcards

Descrivi il triptofano.

Il triptofano è un amminoacido con una catena laterale aromatica e un anello indolico. È un amminoacido non polare.

Signup and view all the flashcards

Descrivi la lisina.

La lisina è un amminoacido con una catena laterale che contiene un gruppo amminico. È un amminoacido con carica positiva.

Signup and view all the flashcards

Descrivi l'arginina.

L'arginina è un amminoacido con una catena laterale che contiene un gruppo guanidinico. È un amminoacido con carica positiva.

Signup and view all the flashcards

Descrivi l'istidina

L'istidina è un amminoacido con una catena laterale che contiene un anello imidazolico. È un amminoacido con carica neutra a pH neutro.

Signup and view all the flashcards

Descrivi l'aspartato.

L'aspartato è un amminoacido con una catena laterale che contiene un gruppo carbossilico. È un amminoacido con carica negativa.

Signup and view all the flashcards

Descrivi il glutammato.

Il glutammato è un amminoacido con una catena laterale che contiene un gruppo carbossilico. È un amminoacido con carica negativa.

Signup and view all the flashcards

Cos'è un legame peptidico?

Il legame peptidico è un legame covalente fra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro.

Signup and view all the flashcards

Cos'è la struttura primaria di una proteina?

La struttura primaria di una proteina è la sequenza degli amminoacidi nella catena polipeptidica.

Signup and view all the flashcards

Cos'è la struttura secondaria di una proteina?

La struttura secondaria di una proteina è la disposizione tridimensionale locale di un segmento polipeptidico. Le strutture più comuni sono l'elica alfa e il foglietto beta.

Signup and view all the flashcards

Cos'è la struttura terziaria di una proteina?

La struttura terziaria di una proteina è la disposizione tridimensionale complessiva di tutti gli atomi di una proteina, ovvero come si ripiega la proteina nel suo insieme.

Signup and view all the flashcards

Cos'è la struttura quaternaria di una proteina?

La struttura quaternaria di una proteina si riferisce a come più subunità proteiche si assemblano per formare una proteina completa.

Signup and view all the flashcards

Study Notes

Amminoacidi

  • Gli α-amminoacidi sono le unità strutturali delle proteine.
  • Tutti gli α-amminoacidi sono molecole chirali perché hanno un atomo di carbonio asimmetrico a cui sono legati quattro gruppi differenti.
  • I gruppi differenti sono: un gruppo carbossilico (-COOH), un gruppo amminico (-NH₂), un atomo di idrogeno (H) e una catena laterale (R) che varia per ogni amminoacido.
  • La glicina è l'unica eccezione, poiché la sua catena laterale è un atomo di idrogeno, rendendola achirale.
  • Gli amminoacidi fisiologici appartengono alla serie L.
  • Gli amminoacidi esistono in due stereoisomeri (enantiomeri): D ed L.
  • La distinzione tra D ed L dipende dalla configurazione assoluta dell'atomo di carbonio asimmetrico, confrontato con la D o L gliceraldeide.

Classificazione degli amminoacidi

  • Gli amminoacidi sono classificati in base alle proprietà chimico-fisiche della loro catena laterale.
  • Tre gruppi principali:
    • Non polari (idrofobici): Catene laterali apolari, alifatiche o aromatiche.
    • Polari non ionizzati: Catene laterali polari ma non cariche.
    • Polari ionizzati: Catene laterali polari con carica positiva o negativa.

Legami peptidici

  • Le proteine sono polimeri di amminoacidi.
  • I legami peptidici sono legami covalenti che uniscono i gruppi amminici di un amminoacido al gruppo carbossilico dell'amminoacido successivo.
  • La formazione di un legame peptidico prevede la rimozione di una molecola d'acqua.
  • La sequenza degli amminoacidi in una proteina è determinata dalla sequenza dei nucleotidi nel DNA.

Struttura primaria

  • La struttura primaria di una proteina è la sequenza specifica degli amminoacidi uniti da legami peptidici.
  • La sequenza degli amminoacidi è scritta dall'estremità N-terminale all'estremità C-terminale.
  • La struttura primaria determina le caratteristiche di una proteina, come la massa, il punto isoelettrico e le proprietà funzionali.

Strutture secondarie

  • Le strutture secondarie delle proteine descrivono i schemi di ripiegamento locali dei segmenti della catena polipeptidica.
  • Le due strutture secondarie principali sono l'alfa-elica e il foglietto beta.
  • L'alfa-elica è una struttura a spirale destrorsa stabilizzata da legami a idrogeno tra i gruppi ammidici e carbonilici.
  • Il foglietto beta è una struttura a pieghe stabilizzata da legami a idrogeno tra filamenti beta adiacenti.

Strutture supersecondarie

  • Le strutture supersecondarie sono combinazioni ripetute di strutture secondarie, come motivi come forcina beta e alfa-elica beta.

Struttura terziaria

  • La struttura terziaria di una proteina è la sua forma tridimensionale complessiva.
  • La struttura terziaria è stabilizzata da diverse interazioni, come interazioni idrofobiche, ponti a idrogeno, ponti disolfuro e interazioni ioniche, tra le catene laterali degli amminoacidi.
  • Le proteine globulari sono piegate in una struttura compatta e sferica, mentre le proteine fibrose sono allungate in forma di filamenti.

Struttura quaternaria

  • La struttura quaternaria di una proteina si riferisce all'interazione tra diverse catene polipeptidiche o subunità per formare una proteina più grande.
  • Molte proteine funzionanti hanno più di una catena polipeptidica.

Altri dettagli

  • I legami peptidici nella proteina.
  • I ponti disolfuro e loro formazione.
  • Legami di coordinazione con ioni metallici.
  • Complessi di coordinazione del calcio.

Studying That Suits You

Use AI to generate personalized quizzes and flashcards to suit your learning preferences.

Quiz Team

Related Documents

Biochimica 1 PDF

Description

Questo quiz esplora la struttura degli α-amminoacidi e la loro classificazione in base alle proprietà chimico-fisiche. Imparerai le differenze tra gli stereoisomeri D e L, e le caratteristiche uniche di ciascun amminoacido, in particolare la glicina. Testa la tua conoscenza sugli amminoacidi e la loro importanza nelle proteine.

More Like This

Use Quizgecko on...
Browser
Open
Browser
Browser