Amminoacidi: Struttura e Classificazione
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Questions and Answers

Gli a-amminoacidi, o 2-amminoacidi, sono l'unità strutturale di quali molecole?

  • Lipidi
  • Proteine (correct)
  • Acidi nucleici
  • Carboidrati

    • Tutti gli a-amminoacidi sono molecole chirali.

    False

    Quale gruppo funzionale NON è presente in un a-amminoacido?

  • Gruppo fosfato (-PO4H2) (correct)
  • Gruppo carbossilico (-COOH)
  • Atomo di idrogeno (-H)
  • Gruppo amminico (-NH2)

    • Cosa rende gli a-amminoacidi (eccetto la glicina) molecole chirali?

    <p>La presenza di un atomo di carbonio asimmetrico legato a quattro gruppi differenti: un gruppo carbossilico, un gruppo amminico, un atomo di idrogeno e una catena laterale R.</p> Signup and view all the answers

    Quali sono le due serie di stereoisomeri degli a-amminoacidi?

    <p>D e L-amminoacidi</p> Signup and view all the answers

    Gli amminoacidi fisiologici appartengono alla serie degli L-amminoacidi.

    <p>True</p> Signup and view all the answers

    Associa ogni amminoacido alla sua categoria:

    <p>Glicina (Gly) = Non polare, alifatico Alanina (Ala) = Non polare, alifatico Prolina (Pro) = Non polare, alifatico Valina (Val) = Non polare, alifatico Leucina (Leu) = Non polare, alifatico Isoleucina (Ile) = Non polare, alifatico Metionina (Met) = Non polare, alifatico Serina (Ser) = Polare, non ionizzato Treonina (Thr) = Polare, non ionizzato Cisteina (Cys) = Polare, non ionizzato Asparagina (Asn) = Polare, non ionizzato Glutammina (Gln) = Polare, non ionizzato Fenilalanina (Phe) = Non polare, aromatico Tirosina (Tyr) = Polare, non ionizzato Triptofano (Trp) = Non polare, aromatico Lisina (Lys) = Ionizzato, carica positiva Arginina (Arg) = Ionizzato, carica positiva Istidina (His) = Ionizzato, carica positiva Aspartato (Asp) = Ionizzato, carica negativa Glutammato (Glu) = Ionizzato, carica negativa</p> Signup and view all the answers

    Quali sono le tre principali categorie di amminoacidi in base alle loro catene laterali?

    <p>Non polari, polari non ionizzati e ionizzati.</p> Signup and view all the answers

    Quali amminoacidi sono considerati essenziali?

    <p>Gli amminoacidi essenziali sono quelli che il corpo umano non è in grado di sintetizzare da solo e devono essere assunti con la dieta.</p> Signup and view all the answers

    Cosa determina la struttura primaria di una proteina?

    <p>La sequenza degli amminoacidi</p> Signup and view all the answers

    Quali sono le principali strutture secondarie delle proteine?

    <p>Le principali strutture secondarie delle proteine sono l'elica α e il foglietto β.</p> Signup and view all the answers

    L'elica α è stabilizzata da legami a idrogeno tra i gruppi N-H e C=O di amminoacidi adiacenti.

    <p>False</p> Signup and view all the answers

    I foglietti β sono stabilizzati da legami a idrogeno tra i gruppi N-H e C=O di filamenti β adiacenti.

    <p>True</p> Signup and view all the answers

    Quali sono i due tipi di foglietti β?

    <p>Paralleli e antiparalleli</p> Signup and view all the answers

    Cosa sono i ripiegamenti β?

    <p>I ripiegamenti β (o β-turn) sono piccole strutture che collegano due filamenti β antiparalleli e producono un'inversione di 180 gradi nella direzione della catena polipeptidica.</p> Signup and view all the answers

    La struttura terziaria di una proteina è determinata dalle interazioni idrofobiche.

    <p>True</p> Signup and view all the answers

    Cosa sono i dominî strutturali?

    <p>I dominî strutturali sono regioni compatte e stabili di una proteina che si ripiegano indipendentemente e spesso svolgono funzioni specifiche.</p> Signup and view all the answers

    Qual è il ruolo della proteina disolfuro isomerasi (PDI)?

    <p>Catalizzare la formazione di ponti disolfuro nelle proteine</p> Signup and view all the answers

    I ponti disolfuro sono frequentemente presenti nelle proteine intracellulari.

    <p>False</p> Signup and view all the answers

    Cosa sono i complessi di coordinazione dello zinco?

    <p>I complessi di coordinazione dello zinco (zinc finger) sono strutture supersecondarie che legano lo zinco e sono coinvolte nell'interazione con il DNA. Sono importanti per la regolazione della trascrizione.</p> Signup and view all the answers

    Quali sono i principali ligandi per il calcio nelle proteine?

    <p>I principali ligandi per il calcio nelle proteine sono gli amminoacidi aspartato, glutammato, asparagina, glutammina e gli atomi di ossigeno dei gruppi carbonilici.</p> Signup and view all the answers

    Descrivi brevemente la differenza tra la struttura terziaria e quella quaternaria delle proteine.

    <p>La struttura terziaria descrive il ripiegamento tridimensionale di una singola catena polipeptidica, mentre la struttura quaternaria descrive l'organizzazione di più catene polipeptidiche in un complesso proteico.</p> Signup and view all the answers

    Study Notes

    AMMINOACIDI

    • Gli α-amminoacidi sono le unità strutturali delle proteine.
    • Tutti gli α-amminoacidi sono molecole chirali, poiché possiedono un atomo di carbonio asimmetrico a cui sono legati quattro gruppi differenti.
    • I gruppi sono: un gruppo carbossilico (-COOH), un gruppo amminico (-NH₂), un atomo di idrogeno (-H) e una catena laterale (-R), che varia da amminoacido ad amminoacido.
    • La glicina è l'unica eccezione, in quanto la sua catena laterale è un atomo di idrogeno, rendendola achirale.
    • Gli amminoacidi fisiologici appartengono alla serie L.
    • Gli amminoacidi esistono in due stereoisomeri (enantiomeri): D e L, a seconda della configurazione assoluta dell'atomo di carbonio asimmetrico, rispettivamente, della D- o L-gliceraldeide.

    CLASSIFICAZIONE DEGLI AMMINOACIDI

    • Gli amminoacidi vengono classificati in 3 gruppi sulla base delle caratteristiche chimico-fisiche delle loro catene laterali:
      • Non polari: catene laterali apolari, alifatiche (Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro) o aromatiche (Phe, Tyr, Trp).
      • Polari non ionizzabili: catene laterali polari ma non cariche (Ser, Thr, Cys, Asn, Gln).
      • Ionizzabili: catene laterali cariche positivamente (Lys, Arg, His) o negativamente (Asp, Glu).

    LEGAME PEPTIDICO

    • Le proteine sono polimeri di amminoacidi, uniti da legami peptidici.
    • Il legame peptidico si forma quando il gruppo carbossilico di un amminoacido reagisce con il gruppo amminico di un altro amminoacido, con eliminazione di una molecola d'acqua.
    • Il legame peptidico presenta caratteristiche di risonanza, con una configurazione planare.
    • La maggior parte dei legami peptidici è in configurazione trans.
    • Meno frequentemente, si ha la configurazione cis.

    STRUTTURA PRIMARIA DELLE PROTEINE

    • È la sequenza lineare degli amminoacidi in una catena polipeptidica.
    • La sequenza è determinata dal DNA/RNA.
    • Gli amminoacidi sono legati da legami peptidici.
    • L'estremità amminica è l'N-terminale; l'estremità carbossilica è la C-terminale.

    STRUTTURE SECONDARIE DELLE PROTEINE

    • Elica α: Struttura ad elica destrorsa, stabilizzata da legami a idrogeno tra l'amminoacido e il quarto amminoacido successivo.
    • Foglietto β: Struttura a foglietto, stabilizzata da legami a idrogeno tra filamenti adiacenti paralleli o antiparalleli.

    STRUTTURE SUPERSECONDARIE

    • Sono combinazioni di strutture secondarie che formano motivi tridimensionali ripetitivi.
    • Ad esempio, l'alpha-beta-alpha è un motivo in cui un'elica α è collegata da un foglietto β a un'altra elica α.
    • Un altro importante esempio è la forcina β.
    • I foglietti paralleli sono quelli in cui i filamenti decorrono nella stessa direzione, mentre quelli antiparalleli decorrono in direzioni opposte.
    • I foglietti misti sono costituiti da una combinazione di filamenti paralleli e/o antiparalleli.

    STRUTTURA TERZIARIA DELLE PROTEINE

    • Definisce la struttura tridimensionale completa di una proteina.
    • Determina la sua forma funzionale e le sue interazioni con altre molecole.
    • È stabilizzata da interazioni tra i residui amminoacidici e/o con ioni metallici.

    STRUTTURA QUATERNA DELLE PROTEINE

    • È caratteristica delle proteine multimeriche, formate dall'interazione non covalente di più subunità.
    • Esempio, l'emoglobina, che è costituita da quattro subunità.

    PONTISI DISOLFURO

    • Sono legami covalenti che si formano tra residui di cisteina nelle proteine.
    • Molto comuni nelle proteine extracellulari o in domini extracellulari di proteine di membrana.
    • Sono importanti per stabilizzare la struttura terziaria.

    LEGAMI DI COORDINAZIONE CON IONI METALLICI

    • Presenti in numerose proteine.
    • Ioni metallici come lo zinco sono importanti per la funzione.
    • Questo legame è formato da gruppi come atomi di N, o, o S con le catene laterali di aminoacidi specifici, come His, Cys, Asp, Glu, Gln e Asn.

    COMPLESSI DI COORDINAZIONE DEL CALCIO

    • Sono un modo per le proteine di legare il calcio.
    • Gli amminoacidi come Asp, Glu, Asn, Gln sono importanti per legare il calcio.

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    Description

    Questo quiz esplora la struttura e la classificazione degli α-amminoacidi, le unità fondamentali delle proteine. Scoprirai le caratteristiche chimico-fisiche delle catene laterali e le differenze tra gli enantiomeri. Metti alla prova le tue conoscenze sugli amminoacidi e la loro importanza biologica.

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