Amminoacidi: Struttura e Classificazione

AMMINOACIDI

• Gli α-amminoacidi sono le unità strutturali delle proteine.
• Tutti gli α-amminoacidi sono molecole chirali, poiché possiedono un atomo di carbonio asimmetrico a cui sono legati quattro gruppi differenti.
• I gruppi sono: un gruppo carbossilico (-COOH), un gruppo amminico (-NH₂), un atomo di idrogeno (-H) e una catena laterale (-R), che varia da amminoacido ad amminoacido.
• La glicina è l'unica eccezione, in quanto la sua catena laterale è un atomo di idrogeno, rendendola achirale.
• Gli amminoacidi fisiologici appartengono alla serie L.
• Gli amminoacidi esistono in due stereoisomeri (enantiomeri): D e L, a seconda della configurazione assoluta dell'atomo di carbonio asimmetrico, rispettivamente, della D- o L-gliceraldeide.

CLASSIFICAZIONE DEGLI AMMINOACIDI

• Gli amminoacidi vengono classificati in 3 gruppi sulla base delle caratteristiche chimico-fisiche delle loro catene laterali:
  • Non polari: catene laterali apolari, alifatiche (Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro) o aromatiche (Phe, Tyr, Trp).
  • Polari non ionizzabili: catene laterali polari ma non cariche (Ser, Thr, Cys, Asn, Gln).
  • Ionizzabili: catene laterali cariche positivamente (Lys, Arg, His) o negativamente (Asp, Glu).

LEGAME PEPTIDICO

• Le proteine sono polimeri di amminoacidi, uniti da legami peptidici.
• Il legame peptidico si forma quando il gruppo carbossilico di un amminoacido reagisce con il gruppo amminico di un altro amminoacido, con eliminazione di una molecola d'acqua.
• Il legame peptidico presenta caratteristiche di risonanza, con una configurazione planare.
• La maggior parte dei legami peptidici è in configurazione trans.
• Meno frequentemente, si ha la configurazione cis.

STRUTTURA PRIMARIA DELLE PROTEINE

• È la sequenza lineare degli amminoacidi in una catena polipeptidica.
• La sequenza è determinata dal DNA/RNA.
• Gli amminoacidi sono legati da legami peptidici.
• L'estremità amminica è l'N-terminale; l'estremità carbossilica è la C-terminale.

STRUTTURE SECONDARIE DELLE PROTEINE

• Elica α: Struttura ad elica destrorsa, stabilizzata da legami a idrogeno tra l'amminoacido e il quarto amminoacido successivo.
• Foglietto β: Struttura a foglietto, stabilizzata da legami a idrogeno tra filamenti adiacenti paralleli o antiparalleli.

STRUTTURE SUPERSECONDARIE

• Sono combinazioni di strutture secondarie che formano motivi tridimensionali ripetitivi.
• Ad esempio, l'alpha-beta-alpha è un motivo in cui un'elica α è collegata da un foglietto β a un'altra elica α.
• Un altro importante esempio è la forcina β.
• I foglietti paralleli sono quelli in cui i filamenti decorrono nella stessa direzione, mentre quelli antiparalleli decorrono in direzioni opposte.
• I foglietti misti sono costituiti da una combinazione di filamenti paralleli e/o antiparalleli.

STRUTTURA TERZIARIA DELLE PROTEINE

• Definisce la struttura tridimensionale completa di una proteina.
• Determina la sua forma funzionale e le sue interazioni con altre molecole.
• È stabilizzata da interazioni tra i residui amminoacidici e/o con ioni metallici.

STRUTTURA QUATERNA DELLE PROTEINE

• È caratteristica delle proteine multimeriche, formate dall'interazione non covalente di più subunità.
• Esempio, l'emoglobina, che è costituita da quattro subunità.

PONTISI DISOLFURO

• Sono legami covalenti che si formano tra residui di cisteina nelle proteine.
• Molto comuni nelle proteine extracellulari o in domini extracellulari di proteine di membrana.
• Sono importanti per stabilizzare la struttura terziaria.

LEGAMI DI COORDINAZIONE CON IONI METALLICI

• Presenti in numerose proteine.
• Ioni metallici come lo zinco sono importanti per la funzione.
• Questo legame è formato da gruppi come atomi di N, o, o S con le catene laterali di aminoacidi specifici, come His, Cys, Asp, Glu, Gln e Asn.

COMPLESSI DI COORDINAZIONE DEL CALCIO

• Sono un modo per le proteine di legare il calcio.
• Gli amminoacidi come Asp, Glu, Asn, Gln sono importanti per legare il calcio.

Questo quiz esplora la struttura e la classificazione degli α-amminoacidi, le unità fondamentali delle proteine. Scoprirai le caratteristiche chimico-fisiche delle catene laterali e le differenze tra gli enantiomeri. Metti alla prova le tue conoscenze sugli amminoacidi e la loro importanza biologica.